Wikiversité frwikiversity https://fr.wikiversity.org/wiki/Wikiversit%C3%A9:Accueil MediaWiki 1.48.0-wmf.1 first-letter Média Spécial Discussion Utilisateur Discussion utilisateur Wikiversité Discussion Wikiversité Fichier Discussion fichier MediaWiki Discussion MediaWiki Modèle Discussion modèle Aide Discussion aide Catégorie Discussion catégorie Projet Discussion Projet Recherche Discussion Recherche Faculté Discussion Faculté Département Discussion Département Transwiki Discussion Transwiki TimedText TimedText talk Module Discussion module Event Event talk Sujet 0 74760 988017 988000 2026-11-02T17:12:32Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988017 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\;\vec{V}_M(t)\;</math> représente le vecteur vitesse de <math>\;M</math> <math>\;\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\;t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» en introduisant le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j,\;j \neq i</math> <math>\;\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\;M_j</math>, en translation par rapport à <math>\;\mathcal{R}</math>, noté <math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\;</math> et égal à <math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\Big]</math>, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} boioq7xpzsrttsygsvm8rrp053ddht1 988018 988017 2026-11-02T17:25:31Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988018 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\,\vec{V}_M(t)\,</math> représente le vecteur vitesse de <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» en introduisant le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j,\;j \neq i</math> <math>\;\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\;M_j</math>, en translation par rapport à <math>\;\mathcal{R}</math>, noté <math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\;</math> et égal à <math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\Big]</math>, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} pnc62jbjjd3q7f0aogkyb9na57k1w8t 988038 988018 2026-11-03T03:31:07Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988038 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\,\vec{V}_M(t)\,</math> représente le vecteur vitesse de <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> pseudo-point de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» en introduisant le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j,\;j \neq i</math> <math>\;\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\;M_j</math>, en translation par rapport à <math>\;\mathcal{R}</math>, noté <math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\;</math> et égal à <math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\Big]</math>, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} q935tzh8pm3p8m04yp0tz8b88aloec9 988039 988038 2026-11-03T03:34:56Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988039 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\,\vec{V}_M(t)\,</math> représente le vecteur vitesse de <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> pseudo-point de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» en introduisant le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j,\;j \neq i</math> <math>\;\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\;M_j</math>, en translation par rapport à <math>\;\mathcal{R}</math>, noté <math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\;</math> et égal à <math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\Big]</math>, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} c4orzrri5x75p7xqa6iwpiexnjjkji4 988040 988039 2026-11-03T03:37:17Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988040 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\,\vec{V}_M(t)\,</math> représente le vecteur vitesse de <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> pseudo-point de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» en introduisant le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j,\;j \neq i</math> <math>\;\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\;t</math>, de <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\;M_j</math>, en translation par rapport à <math>\;\mathcal{R}</math>, noté <math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\;</math> et égal à <math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\Big]</math>, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} 6mn0h3uc5mdvzs5fmwmbvgkwkux21il 988041 988040 2026-11-03T04:10:13Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988041 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\,\vec{V}_M(t)\,</math> représente le vecteur vitesse de <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> pseudo-point de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }</math> }}vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="expression équivalente de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Autres_expressions_équivalentes|autres expressions équivalentes]] (de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> avec <math>\,\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\,</math> le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\,t</math>, de <math>\,M_i\,</math> par rapport à <math>\,M_j,\;j \neq i</math> <br>{{Al|70}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }\;</math>» avec }}<math>\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\,t</math>, de <math>\,M_i\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\,M_j</math>, en translation par rapport <br>{{Al|70}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }\;</math>» avec <math>\color{transparent}{\Big[}</math>}}à <math>\,\mathcal{R}</math>, égal à «<math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\;</math>» différence définie dans <math>\,\mathcal{R}\Big]</math>, ou, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="expression équivalente de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} m84tglhoy6558qrc5hv7qkvu4s42ts9 988042 988041 2026-11-03T04:12:59Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988042 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\,\vec{V}_M(t)\,</math> représente le vecteur vitesse de <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> pseudo-point de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }</math> }}vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="expression équivalente de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Autres_expressions_équivalentes|autres expressions équivalentes]] (de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> avec <math>\,\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\,</math> le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\,t</math>, de <math>\,M_i\,</math> par rapport à <math>\,M_j,\;j \neq i</math> <br>{{Al|69}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }\;</math>» avec }}<math>\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\,t</math>, de <math>\,M_i\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\,M_j</math>, en translation par rapport <br>{{Al|69}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }\;</math>» avec <math>\color{transparent}{\Big[}</math>}}à <math>\,\mathcal{R}</math>, égal à «<math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\;</math>» différence définie dans <math>\,\mathcal{R}\Big]</math>, ou, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="expression équivalente de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} so1komnwff04yqrks4surodm3ij09nm 988043 988042 2026-11-03T04:13:50Z Phl7605 31541 /* Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » */ 988043 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 13 | niveau = 14 | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie/]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités/]] }} <center>Ce chapitre est traité dans le cadre de la dynamique newtonienne avec ajout de quelques éléments de dynamique relativiste.</center> == Explicitation de la puissance du système des forces intérieures s’exerçant sur un « système déformable de matière » == {{Al|5}}Par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « système de matière » il faut entendre }}« système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », <br>{{Al|5}}{{Transparent|Par « }}système fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière « quelconque » === {{Al|5}}La puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière"> Système <math>\,\big(</math>fermé<math>\big)\,</math> discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique mais, dans le corps de l'exposé, nous considérerons un système discret de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\,</math> avec <math>\,N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1\, ,\, 2 \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\,N\,</math> doit évidemment être <math>\,\geqslant\,</math> à <math>\,2\big]</math>, le cas d'un système continu de matière étant, si nécessaire, exposé en notes de bas de chapitre.</ref> « quelconque » <ref name="quelconque"> C.-à-d. déformable ou non.</ref>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}a été explicitée sous diverses expressions dans ce [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|paragraphe]] du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref name="puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Puissance_(du_système)_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_«_système_de_matière_»_relativement_à_un_référentiel_d'étude|puissance (du système) des forces intérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude]] » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures a été explicitée sous }}ces dernières sont rappelées ci-dessous : <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}\!\left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale volumique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale surfacique <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, à l'instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> est la somme continue <math>\,\big\{</math>correspondant à une intégrale curviligne <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\big\}\,</math> des puissances développées, au même instant <math>\,t</math>, par les forces intérieures que chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur chaque pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>».</ref> <math>\,\big(</math>selon la définition <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Définition_2|définition]] (de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref><math>\big)</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{M_i}(t) \right\rbrace = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_{M_i}(t)\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - bis"> Dans toute cette note, <math>\,\vec{V}_M(t)\,</math> représente le vecteur vitesse de <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique de l'expansion<math>\big)</math>, à l'instant <math>\,t</math>, dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> ; <br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( S \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\,</math> pseudo-point de l'expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion surfacique <math>\,\left( S \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\,\left( S \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction d'elle et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d S_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\,t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> définie selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}\!\left[ \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)</math>»}} est la force intérieure que le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\,</math> de l'expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> exerce sur le pseudo-point <math>\,\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\,</math> de cette même expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M\big\}\,</math> se réécrit, en explicitant la puissance d'une force en fonction de cette dernière et du vecteur vitesse de son point d'application, selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \right\rbrace = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;</math>» ou encore, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\,M'\,</math> exerce sur <math>\,M\,</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) = \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace \cdot \vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="définition de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, <math>\,\vec{V}_{M_i}\!(t)\,</math> étant le vecteur <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }</math> }}vitesse du point <math>\,M_i\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}</math>, ou encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="expression équivalente de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique_1ère_partie#Autres_expressions_équivalentes|autres expressions équivalentes]] (de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière) » du chap.<math>11</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> avec <math>\,\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t)\,</math> le vecteur vitesse relative, à l'instant <math>\,t</math>, de <math>\,M_i\,</math> par rapport à <math>\,M_j,\;j \neq i</math> <br>{{Al|68}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }\;</math>» avec }}<math>\Big[</math>c.-à-d. le vecteur vitesse, à l'instant <math>\,t</math>, de <math>\,M_i\,</math> dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}_j</math>, lié à <math>\,M_j</math>, en translation par rapport <br>{{Al|68}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = }\;</math>» avec <math>\color{transparent}{\Big[}</math>}}à <math>\,\mathcal{R}</math>, égal à «<math>\;\vec{V}_{M_i}(t) - \vec{V}_{M_j}(t)\;</math>» différence définie dans <math>\,\mathcal{R}\Big]</math>, ou, <br>{{Al|5}}{{Transparent|La puissance des forces intérieures <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{\mathcal{P}_{\text{int}}(t)}</math> }}<math>= \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="expression équivalente de la puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière" />, soit aussi, {{Al|5}}«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - ter"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale volumique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» c.-à-d. la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} \left\lbrace \displaystyle\iint_{M'\,\in\, \left( S \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression de la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> peut s'obtenir à partir de celle établie pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) \right\rbrace\;</math>» en remplaçant la double somme discrète par une double intégrale curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t)\;</math>» doit être substitué par «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et en introduisant le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, soit «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left\lbrace \displaystyle\int_{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t) \right\rbrace\;</math>» ou, en définissant la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M\;</math> par {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>», selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> en regroupant les points deux par deux, s'écrivant encore «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_j}\!\! \left[ \vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \right] \right\rbrace\;</math>» <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - tetra"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire selon «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \mathcal{P}_{/\,\mathcal{R}_{M'}}\! \left[ \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \right]\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref>. {{Al|5}}En repérant le point «<math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» par ses « coordonnées sphériques de pôle <math>\;M_j\;</math> soit <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» avec «<math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> pour base sphérique liée à <math>\;M_i\;</math>» <ref name="repérage sphérique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées sphériques et base locale associée d'un point]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, * la « force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math>» s'écrit, dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> liée à <math>\;M_i\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\Big(</math>se déduit de la 2^ème relation du principe des actions réciproques <ref name="principe des actions réciproques"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Forces,_principe_des_actions_réciproques#Énoncé_du_principe_des_actions_réciproques|énoncé du principe des actions réciproques]] » du chap.<math>6</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> à savoir <math>\;\overrightarrow{M_iM_j} \wedge \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,M_j} = \vec{0}\Big)\;</math> avec «<math>\;\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}\;\left\lbrace \begin{array}{c} > 0\; \text{lors d’une répulsion}\\ < 0\; \text{lors d’une attraction}\end{array}\right\rbrace\;</math>» <ref> Cette grandeur garde la même expression si on permute « auteur et receveur » en effet «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = -\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j} = -\overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <math>\;\big(</math>la composante radiale ne dépendant dans les faits que de la distance «<math>\;r_{i,\,j}\;</math>», les deux autres coordonnées angulaires intervenant implicitement dans «<math>\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>»<math>\big)\;</math> s’écrit encore «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>» car «<math>\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}} = -\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» et comme, par définition, «<math>\;\vec{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i} = \overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j})\;\vec{u}_{r_{i\,\rightarrow\,j}}\;</math>», ceci établit que «<math>\;\overline{F}_{\!M_j\, \leftarrow\, M_i}(r_{i,\,j}) = \overline{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(r_{i,\,j})\;</math>» (C.Q.F.D.) <math>\;\big(</math>Ce Qu’il Fallait Démontrer<math>\big)</math>.</ref> définissant « l'intensité de l’interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_i\;</math>» et simplement notée «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;</math>» <ref name="vecteur rij"> Pour simplifier on pose «<math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math>», l'intensité de l'interaction entre <math>\;M_i\;</math> et <math>\;M_j\;</math> dépendant, a priori, des trois composantes sphériques de «<math>\;\vec{r}_{j,\,i}\;</math>» à savoir <math>\;\left\lbrace r_{i,\,j},\, \theta_{i,\,j},\, \varphi_{i,\,j} \right\rbrace</math>.</ref> d’où la réécriture {{Nobr|«<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}</math>}} <math>= \overline{F}_{i,\,j}(\vec{r}_{j,\,i})\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>», de même, * le « vecteur vitesse relative de <math>\;M_i\;</math> par rapport à <math>\;M_j\;</math>» dans la « base sphérique de <math>\;\mathcal{R}_j\;</math>» s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) =</math>}} <math>\dot{r}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\dot{\theta}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}} + r_{i,\,j}(t)\;\sin\! \left[ \theta_{i,\,j}(t) \right]\;\dot{\varphi}_{i,\,j}(t)\;\vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}}\;</math>» <ref name="vitesse en sphérique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Systèmes_de_coordonnées#Déduction_des_composantes_correspondantes_du_vecteur_vitesse_du_point_repéré_dans_le_référentiel_d'étude_2|déduction des composantes correspondantes du vecteur vitesse du point repéré dans le référentiel d'étude]] (en repérage sphérique) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref>, {{Al|5}}on en déduit l'expression, en sphérique, de la puissance développée par la force que <math>\;M_j\;</math> exerce sur <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math>, à savoir, «<math>\;\vec{F}_{\!M_i\, \leftarrow\, M_j}(t) \cdot \vec{V}_{\!M_i \,/\,\mathcal{R}_j}(t) = \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rij" />, la base <math>\;\left\lbrace \vec{u}_{r_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\theta_{j\,\rightarrow\,i}},\, \vec{u}_{\varphi_{j\,\rightarrow\,i}} \right\rbrace\;</math> étant orthonormée d'où finalement «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ \vec{r}_{j,\,i}(t) \right]\;\dot{r}_{i,\,j}(t) \right\rbrace\;</math>» <ref name="vecteur rij" />{{,}} <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur système continu de matière - penta"> Dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}(t)\;</math>» est la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \mathcal{V} \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}(t)\;</math>» est la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( S \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( S \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> ayant été établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_ter-5|⁵]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t) \cdot \vec{V}_{M\,/\,\mathcal{R}_{M'}}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> dans laquelle {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}(t)\;</math>» est la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié au point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, peut se réécrire, en utilisant le repérage sphérique de pôle <math>\;M'\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> du référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, la base sphérique étant liée à <math>\;M\,\in \left( \Gamma \right)\;</math> selon {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\Big[</math>pour simplifier on a posé <math>\;\overrightarrow{M'M} = \vec{r}_{M',\,M}\Big]</math>.</ref>. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide"> C.-à-d. un solide au sens de la mécanique.</ref> est identiquement nulle <ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (3^ème sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels indéformable sont nulles d’où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et toutes les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du solide étant nulles, la conclusion reste inchangée.</ref> <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = 0,\;\;\forall\; t\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Conséquences_diverses|conséquences diverses]] (1^er sous paragraphe) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » dans lequel est rappelé que les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{i,\,j}(t)\;</math>» entre deux points quelconques d'un système discret de points matériels déformable sont, a priori, individuellement non nulles d'où «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» par utilisation de l’une ou l’autre des relations <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> sauf cas très particulier ;<br>{{Al|3}}pour un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique déformable, la 2^ème relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> prenant la forme trouvée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-11|¹¹]] » précédemment exposée dans ce chapitre et les vitesses relatives radiales «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» entre deux points génériques quelconques de l'expansion du système déformable étant, a priori, individuellement non nulles, la conclusion reste inchangée sauf cas très particulier.</ref> soit <center>«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme au paragraphe précédent, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de la puissance cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, à l'instant <math>\;t\;</math> et dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Énoncé|énoncé]] (du théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière quelconque) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> est rappelé ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de la puissance cinétique appliqué à un « système de matière quelconque »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t)\;</math>» est égale à la somme de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math>» et de celle développée par les forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si le théorème de la puissance cinétique appliqué, à l'instant <math>\;t</math>, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> ne fait pas intervenir la puissance développée, au même instant <math>\;t</math>, par les forces intérieures s'exerçant sur le système parce que cette dernière est identiquement nulle <ref name="théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_la_puissance_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|théorème de la puissance cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen »,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, la puissance développée par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable n'étant, a priori pas, identiquement nulle <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="puissance des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable" /> d'où l'expression mathématique du théorème de la puissance cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;\dot{K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;</math> pour un système déformable » <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière déformable ou non, distinction énergétique du caractère déformable d’un système == {{Al|5}}Comme dans les deux paragraphes précédents, par « système de matière » il faut entendre « système discret de points matériels » ou « système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique », ce système étant fermé et, a priori, « déformable ». === Rappel du théorème de l'énergie cinétique d’un système de matière « quelconque » dans un référentiel galiléen === {{Al|5}}Les théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" />, sous une forme élémentaire ou sur une durée finie, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l’énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_système_de_matière_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière quelconque dans un référentiel galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]\;</math> sont rappelés ci-après : {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation élémentaire d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dK_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Théorème|titre=Théorème de l'énergie cinétique appliqué à un « système de matière quelconque » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie cinétique d’un système de matière quelconque <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - K_{\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et de celui des forces intérieures appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> {{Nobr|«<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>»}} soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> « quelconque » <ref name="quelconque" /> est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Cas particulier d’un système déformable === {{Al|5}}Si l'un ou l'autre des théorèmes de l'énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> indéformable <ref name="solide" /> sous une forme élémentaire ou sur une durée finie ne fait pas intervenir le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système sur une durée élémentaire ou finie parce que, dans les deux cas, ce dernier est identiquement nul <ref name="théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Théorème_de_l'énergie_cinétique_appliqué_à_un_«_solide_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen_entre_un_état_initial_et_un_état_final|théorème de l'énergie cinétique appliqué à un solide dans un référentiel d'étude galiléen entre un état initial et un état final]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système indéformable <ref name="solide" /> dans un référentiel galiléen sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>»,</center> {{Al|5}}ceci devient, a priori, faux pour un système déformable, le travail développé par les forces intérieures s'exerçant sur le système déformable sur une durée élémentaire ou finie n'étant, a priori pas, identiquement nul <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math><ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable-15|¹⁵]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0\;</math>» ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt \neq 0\;</math> si <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) \neq 0,\;\;\forall\;t\;</math> sans effet de compensation ».</ref> d'où l'expression mathématique des deux théorèmes de l'énergie cinétique dans un référentiel galiléen <center>«<math>\;d{K}_{\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}} + \delta W_{\text{int}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]\;</math> ou <br>«<math>\;\Delta {K}_{\left( \mathcal{S} \right)} \left\lbrace = {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{F}}) - {K}_{\left( \mathcal{S} \right)}(t_{\mathcal{I}}) \right\rbrace = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math> pour un système déformable sur <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math>» <math>\;\big[</math>sauf cas très particulier que nous ne considérerons pas<math>\big]</math>.</center> == « En complément », caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un système de matière déformable et énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives == {{Al|5}}Le « caractère conservatif de forces intérieures » appliquées à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable ainsi que la notion d'« énergie potentielle du système dans ce champ de forces intérieures conservatives » ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I., mais ces notions sont néanmoins indispensables à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Quelle_énergie_utiliser_pour_un_système_thermodynamique_défini_dans_le_référentiel_d'étude_?|quelle énergie utiliser pour un système thermodynamique défini dans le référentiel d'étude ?]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces intérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1"> Pour l'existence de forces intérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> doit être évidemment <math>\;\geqslant\;</math> à <math>\;2</math>.</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{a} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Rappel_des_expressions_de_la_puissance_des_forces_intérieures_appliquées_à_un_système_de_matière_«_quelconque_»|rappel des expressions de la puissance des forces intérieures appliquées à un système de matière quelconque]] » plus haut dans ce chapitre<math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces intérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="travail des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière déformable"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre avec «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{int}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales volumiques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}}{d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité bivolumique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathcal{V}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \mu(M')\;d \mathcal{V}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales surfaciques emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} = \overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}}{d S_{M'}\;d S_M}\;</math>» la densité bisurfacique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, M'\,(d S_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \sigma(M')\;d S_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}}</math>}} <math>= \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» dans laquelle «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» sont les composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-puissance_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_-_penta-12|¹²]] » plus haut dans ce chapitre sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}(t) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ \vec{r}_{M',\,M}(t) \right] \; \dot{r}_{M,\,M'}(t)\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>correspondant à deux intégrales curvilignes emboîtées, voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{r}_{M',\,M} =</math> <math>\overrightarrow{M'M}\;</math>» est le vecteur position relative du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}\;</math> le référentiel lié à l'autre point générique <math>\;M'\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( \vec{r}_{M',\,M} \right)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}}{d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité bilinéique de résultante des forces intérieures que <math>\;M'\;</math> exerce sur <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{d^2F}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, M'\,(d \mathit{l}_{M'})}(t)\;</math>» étant la force intérieure que le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M',\; dm = \lambda(M')\;d \mathit{l}_{M'} \right\rbrace\;</math> de l'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> exerce sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette même expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}\;</math> et «<math>\;\dot{r}_{M,\,M'}(t)\;</math>» la composante radiale de la vitesse relative de <math>\;M\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{int}} =</math>}} <math>\dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec «<math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math>» pour composantes sphériques du vecteur position relative de <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_{M'}</math>.</ref>, <br>la 1^ère expression étant une « forme différentielle des <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> variables <math>\;r_{i,\,j}\;</math> indépendantes » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables"> Généralisation de la notion introduite dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Définition_d'une_forme_différentielle_des_variables_indépendantes_«_x,_y_et_z_»|définition d'une forme différentielle des variables indépendantes x, y et z]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>{{,}} <ref name="dépendance du cœfficient de drij"> Le cœfficient de l'élément différentiel de la variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> étant une fonction de cette variable et des deux autres variables définissant les composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_i} = \vec{r}_{j,\,i}\;</math> à savoir <math>\;\left( \theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais ne dépendant pas des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_jM_k} = \vec{r}_{j,\,k},\;j > k \neq i\;</math> ni des composantes sphériques dans <math>\;\mathcal{R}_l,\;l \neq j\;</math> de <math>\;\overrightarrow{M_lM_i} = \vec{r}_{l,\,i},\;l \neq j > i\;\ldots</math></ref>{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> de la forme différentielle {{Nobr|«<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>»,}} «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle de la variable <math>\;r_{M,\,M'}</math>, le cœfficient de <math>\;dr_{M,\,M'}\;</math> étant une fonction des trois variables <math>\;\left( r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, les deux intégrations volumiques sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfaciques sur <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou curvilignes sur <math>\;\left( \Gamma \right)^2\;</math> emboîtées remplaçant la double somme discrète sur <math>\;i\;</math> et <math>\;j\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N\;</math> en étant distincts l'un de l'autre.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'une variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math> différente, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2}\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - bis"> D'après les notes « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_d%C3%A9formable-20|²⁰]] » et « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-pseudo-forme_diff%C3%A9rentielle_r%C3%A9sultant_d'une_int%C3%A9gration_et_non_d'une_somme_discr%C3%A8te-23|²³]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement deux intégrations volumiques, surfaciques ou curvilignes emboîtées sur la double expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)^2</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)^2\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)^2\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces intérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces intérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> est, a priori, uniquement fonction des trois variables indépendantes <math>\;\left( r_{i,\,j}, \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)</math>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que la forme différentielle «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j},\,\theta_{i,\,j},\,\varphi_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» soit une différentielle de fonction est que « le cœfficient de <math>\;dr_{i,\,j}\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{i,\,j}, \varphi_{i,\,j} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{i,\,j}\;</math>» <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx = f(x,\,y,\,z)\;dx + 0\;dy + 0\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;y\;</math>», * <math>\;\left( \dfrac{\partial f}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;f\;</math> ne doit pas dépendre de <math>\;z\;</math>» et * <math>\;\left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) = 0 \;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, 0}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) = 0\;</math> ce qui est évidemment vérifié ; {{Al|3}}en conclusion la C.N. pour que la forme différentielle «<math>\;f(x,\,y,\,z)\;dx\;</math>» soit une différentielle de fonction est que «<math>\;f\;</math> ne dépende que de <math>\;x\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - bis"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\;</math> soit une différentielle de fonction est que «<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'}\,,\,\theta_{M,\,M'}\,,\,\varphi_{M,\,M'} \right]\;</math> ne dépende pas de <math>\;\left( \theta_{M,\,M'}, \varphi_{M,\,M'} \right)\;</math> mais soit fonction de la seule variable <math>\;r_{M,\,M'}\;</math>», la justification étant la même que celle exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction-26|²⁶]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée"> Une forme différentielle pour laquelle les « conditions d'égalités des dérivées croisées » sont vérifiées sur un ouvert de son domaine de définition est dite fermée sur cet ouvert ; <br>{{Al|3}}d'après les C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, on peut donc affirmer qu'une différentielle exacte est une forme différentielle fermée <math>\;\big[</math>mais la réciproque est a priori fausse sans ajouter de conditions supplémentaires sur la forme différentielle fermée<math>\big]\;\ldots</math></ref> sur un « ouvert étoilé » <ref name="ouvert étoilé"> Une partie <math>\;U\;</math> ouverte ou non de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math> est dite « [[w:Partie_étoilée|étoilée]] » lorsque <math>\;U\;</math> contient au moins un point <math>\;P\;</math> tel que, pour tout point <math>\;Q\;</math> de <math>\;U</math>, le segment <math>\;\left[ PQ \right]\;</math> est inclus dans <math>\;U</math>, on dit alors que <math>\;U\;</math> est « étoilée par rapport à <math>\;P\;</math>» <math>\big\{U\;</math> est « [[w:Ensemble_convexe|convexe]] » ssi <math>\;U\;</math> est étoilée par rapport à chacun de ses points<math>\big\}</math> ; <br>{{Al|3}}ainsi pour qu'une forme différentielle fermée soit une différentielle de fonction scalaire <math>\;\big(</math>ou une différentielle exacte<math>\big)</math>, la fermeture doit être réalisée sur un ouvert étoilé par rapport au point de définition de la forme différentielle.</ref> de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré"> '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré (1854 - 1912)]]''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math></ref> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_suffisantes_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|C.S. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive selon «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» <ref name="C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces intérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrive, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overline{f}_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} \overline{f}_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overline{f}_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d{r}_{M,\,M'}\; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>.</ref>. === Énergie potentielle d’interaction d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces intérieures conservatives) === {{Al|5}}Là encore cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces intérieures s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>ou un de ses sous-systèmes de forces intérieures<math>\big)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j}\;</math>» <ref name="travail élémentaire des forces intérieures conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par double intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces intérieures considérées <math>\;\delta W_{\text{int}}\;</math> étant une différentielle de fonction s'écrit «<math>\;\dfrac{1}{2}\; \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right) \, d{r}_{M,\,M'}</math>».</ref> et on définit alors l'« énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math>» selon «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math><ref name="énergie potentielle d'interaction du couple (M, M') pour un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on définit l'« énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>» notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}(r_{M,\,M'})\;</math>» selon <center>«<math>\;\overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\! \left( r_{M,\,M'} \right)\, d{r}_{M,\,M'} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,\text{int},\, M,\, M'}\;</math>».</center></ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{int},\, i,\, j}}{d{r}_{i,\,j}} = -\overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle"> Ou encore <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{int},\, i,\, j} \right]\;</math> voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » adapté au cas du point <math>\;M_i\;</math> repéré dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}_j</math> <math>\;\big[</math>référentiel lié à <math>\;M_j\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> avec <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow M_j} = \overline{F}_{i,\,j}\! \left( r_{i,\,j} \right)\,\vec{u}_{j \rightarrow i}</math> <math>\;\big[\vec{u}_{j \rightarrow i}\;</math> étant le vecteur unitaire radial de la base sphérique lié à <math>\;M_i\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}_j\big]</math> <math>\;\{</math>voir la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ainsi que les « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Composantes_sphériques_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|composantes sphériques du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » dans le même chap.<math>19</math> de la même leçon<math>\big\}</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'} \right]\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle d’interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la valeur de <math>\;r_{i,\,j}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> et comme « l'intensité de l'interaction entre particules <math>\;\big[</math>quel que soit le type d'interaction<math>\big]\;</math> <math>\;\searrow\;</math> très rapidement quand la distance les séparant <math>\;\nearrow\;</math>» avec une limite nulle à l’infini, on choisit pour référence de <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j})\;</math> «<math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction {{Nobr|<math>\;\big(</math>pour}} le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple de points génériques <math>\;\left( M,\, M' \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. la valeur de <math>\;r_{M,\,M'}\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> pour <math>\;M\;</math> et <math>\;M'\;</math> infiniment éloignés soit pour référence de <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\;</math> «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» <math>\;\big\{</math>on notera que la valeur «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>» n'est, en général, pas réalisée, le volume, l'aire ou la longueur de l'expansion considérée étant, dans la plupart des cas, une grandeur finie<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique s'écrit sous la forme {{Nobr|«<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right)</math>}} <math>= -\displaystyle\int^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est choisie nulle<math>\big]</math>.</ref> ou, <br>après avoir choisi la référence de cette énergie potentielle <ref name="référence d'énergie potentielle"> C.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle.</ref>, <br> «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)"> S'écrivant encore <math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math>.</ref>{{,}} <ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique du couple (M, M')"> S'écrivant encore <math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( {r'}_{M,\,M'} \right) d {r'}_{M,\,M'}\;</math>.</ref> avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> <math>\;r_{i,\,j} = \infty\;</math>» <ref name="référence d'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, le choix de la référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. l'endroit <math>\;\big(</math>ou la valeur de la variable<math>\big)\;</math> où la grandeur considérée est choisie nulle<math>\big]\;</math> de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique est «<math>\;r_{M,\,M'} = \infty\;</math>».</ref> ;</center> {{Al|5}}de «<math>\;\delta W_{\text{int}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} \overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} \right\rbrace\;</math>» utilisant «<math>\;\overline{F}_{i,\,j}\! \left[ r_{i,\,j} \right]\;d{r}_{i,\,j} = -dU_{\text{int},\, i,\, j}\;</math>» on en tire les deux expressions de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : <center>«<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,>\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace = \dfrac{1}{2}\;\sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left\lbrace \sum\limits_{j\,=\,1\,..\,N}^{j\,\neq\,i} U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) \right\rbrace\;</math>» dans lesquelles «<math>\;U_{\text{int},\, i,\, j}(r_{i,\,j}) =</math> <br><math>-\displaystyle\int_{\infty}^{r_{i,\,j}} \overline{F}_{i,\,j}\! \left( {r'}_{i,\,j} \right)\; d{r'}_{i,\,j}\;</math><ref name="autre forme de l'énergie potentielle d'interaction du couple (Mi, Mj)" /> est l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M_i,\, M_j \right)\;</math>» <ref name="énergie potentielle d'interaction d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, de l'expression du travail élémentaire des forces intérieures <math>\;\big(</math>ou d'un sous-système de forces intérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> vue dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_que_le_syst%C3%A8me_des_forces_int%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re_soit_conservatif-33|³³]] » plus haut dans le chapitre et de la définition de l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique dont dérive la force bivolumique, bisurfacique ou bilinéique d'interaction correspondante vue à la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_d'interaction_du_couple_(M,_M')_pour_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-35|³⁵]] » plus haut dans ce chapitre, on en tire l'expression de l'énergie potentielle d'interaction <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable : * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iiint\!\!\!\!\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\text{bivol},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathcal{V}_{M'}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\!\!\!\!\!\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)}^{\!\!\!M'\,\in\, \left( S \right)} u_{\text{bisurf},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d S_{M'}\;d S_M\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{int}}\!\left( \mathcal{S} \right) = \dfrac{1}{2}\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)}^{M'\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\text{bilin},\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left[ r_{M,\,M'} \right] \; d \mathit{l}_{M'}\;d \mathit{l}_M\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}dans lesquelles «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\!\left( r_{M,\,M'} \right) = -\displaystyle\int_{\infty}^{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'} = \displaystyle\int^{\infty}_{r_{M,\,M'}} \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}\text{bivol ou}\\ \text{bisurf ou}\\ \text{bilin}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, M'}\! \left( {r'}_{M,\,M'} \right)\; d{r'}_{M,\,M'}\;</math> est l'énergie potentielle d'interaction bivolumique, bisurfacique ou bilinéique <math>\;\big(</math>pour le type de forces intérieures considéré<math>\big)\;</math> du couple <math>\;\left( M,\, M' \right)\;</math>».</ref>.</center> === « Exemples » de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable === {{Al|5}}Ci-dessous, comme exemples de calcul d’énergie potentielle d’interaction de système déformable, nous ne considérons que des systèmes discrets fermés à <math>\;2\;</math> ou <math>\;3\;</math> points matériels. ==== Système « Terre – Lune » ==== {{Al|5}}Dans ce 1^er exemple, la Terre et la Lune sont chacun modélisés par un point matériel : * «<math>\;T\,, \left( m_\text{♁} \right)\;</math>» pour la Terre dans lequel <math>\;T\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> et <math>\;m_\text{♁} \;</math> sa masse, * «<math>\;L\,, \left( m_\text{☽} \right)\;</math>» pour la Lune dans lequel <math>\;L\;</math> représente la position de son C.D.I. <ref name="C.D.I." /> et <math>\;m_\text{☽} \;</math> sa masse ; {{Al|5}}l’intensité de la force d’interaction entre la Terre et la Lune étant «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» dans laquelle <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> est la distance séparant leur C.D.I. <ref name="C.D.I." />, on en déduit aisément l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle <math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> du système selon «<math>\;\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\; dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}{dr_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}} = -\overline{F}_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}^{\,2}}\;</math>» d’où, après intégration avec choix de la référence pour la grandeur trouvée <ref name="référence d'énergie potentielle" /> « la Lune infiniment éloignée de la Terre <ref name="situation hypothétique"> Situation évidemment hypothétique.</ref> », l'expression de l’énergie potentielle d’interaction gravitationnelle du système « Terre – Lune » <center>«<math>\;U_{\text{gravit.},\, (\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = -\dfrac{\mathcal{G}\; m_{\text{♁}}\; m_{\text{☽}}}{r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})}}\;</math>» avec référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : <math>\;r_{(\text{♁})\,\leftrightarrow\,(\text{☽})} = \infty\;</math><ref name="situation hypothétique" /> ».</center> ==== Atome d’hélium ==== {{Al|5}}L'atome d'hélium étant composé d’un noyau de charge «<math>\;+2e\;</math>» et de deux électrons de charge individuelle «<math>\;-e\;</math>», ces trois particules étant supposées « ponctuelles », nous nous proposons de déterminer l’énergie potentielle d’interaction électrique entre les trois constituants de l’atome d’hélium <math>\;\big(</math>voir ci-dessous un schéma descriptif du point de vue électrique<math>\big)</math> ; [[File:Atome d'hélium.png|thumb|Schéma de description d'un atome d'hélium du point de vue de l'interaction électrique interne]] {{Al|5}}il y a «<math>\;3\;</math>» intensités de force d’interaction électrique entre les couples de particules <ref name="nombre de couples"> Pour <math>\;N = 3\;</math> particules, il y a en effet «<math>\;\dfrac{N\,(N - 1)}{2} = \dfrac{3 \times 2}{2} = 3\;</math>» couples différents de particules.</ref> et à chaque intensité correspond un terme d’énergie potentielle d'interaction électrique entre couple : * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_1</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb"> Selon la force de Coulomb que <math>\;M'\,\left( q' \right)\;</math> exerce sur <math>\;M\,\left( q \right)\;</math> dans le vide «<math>\;\vec{F}_{M\, \leftarrow\, M'} = \dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0}\;\dfrac{q\;q'}{r^2}\;\vec{u}_{M'\,\rightarrow\,M}\;</math>» avec «<math>\;\varepsilon_0\;</math> la permittivité diélectrique du vide » <math>\;\big\{</math>la [[w:Permittivité_du_vide|permittivité diélectrique du vide]] {{Nobr|<math>\;\big(</math>plus}} généralement d'un milieu isolant<math>\big)\;</math> est une constante caractérisant la réponse du vide <math>\;\big(</math>ou celle du milieu isolant<math>\big)\;</math> à l'action d'un champ électrique <math>\;\big[</math>plus la permittivité diélectrique du milieu est grande, moins la portée du champ électrique dans le milieu dans lequel il baigne l'est<math>\big]</math> ; la permittivité diélectrique de l'air sec étant <math>\;0,05\;\%\;</math> supérieure à celle du vide, on la confond usuellement avec cette dernière<math>\big\}\;</math> de valeur telle que <math>\;\dfrac{1}{4\;\pi\;\varepsilon_0} \simeq 9\; 10^9\, U.S.I.</math> <math>\;\big(</math>[[w:Unités de base du Système international#Définitions|Unité du Système International]]<math>\big)</math>, voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Loi_d'interaction_de_Coulomb|loi d'interaction de Coulomb]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}'''Charles-Augustin Coulomb (1736 - 1806)''' officier, ingénieur et physicien français à qui on doit la formulation précise des lois de frottement « solide » ainsi que l'invention du pendule de torsion qui lui permit de formuler la loi d'attraction des corps électrisés.</ref>, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_1 = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_1} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#Énergie_potentielle_électrostatique_d'un_point_matériel_M_de_charge_q_dans_le_champ_électrique_d'un_autre_point_matériel_O_de_charge_qO|énergie potentielle électrostatique d'un point matériel M de charge q dans le champ électrique d'un autre point matériel O de charge q_O]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive"> La force d'interaction étant attractive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;< 0</math>.</ref>, * entre l’électron <math>\;(2)\;</math> et le noyau <math>\;N\;</math> séparés de la distance <math>\;r_2</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(2)\,\leftrightarrow\,N\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\; dr_2 = -dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}}{dr_2} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N}</math> <math>= \dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} =</math> <math>-\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(2)\;</math> infiniment éloigné du noyau <math>\;N\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force attractive" /> et * entre l’électron <math>\;(1)\;</math> et l’électron <math>\;(2)\;</math> séparés de la distance <math>\;r_{1,\,2}</math>, l'intensité de force d'interaction électrique s'écrivant «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} = \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» <ref name="loi d'interaction électrique de Coulomb" />, on en déduit l’énergie potentielle d’interaction électron <math>\;(1)\,\leftrightarrow\,(2)\;</math> «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» par «<math>\;\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\; dr_{1,\,2} = -dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\dfrac{dU_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}}{dr_{1,\,2}} = -\overline{F}_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}</math> <math>= -\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}^{\,2}}\;</math>» d’où «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)} =</math> <math>\dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>» <ref name="énergie potentielle électrostatique" /> avec « référence <ref name="référence d'énergie potentielle" /> : électron <math>\;(1)\;</math> infiniment éloigné de l'électron <math>\;(2)\;</math>» <ref name="signe de l'énergie potentielle d'interaction pour une force répulsive"> La force d'interaction étant répulsive, l'énergie potentielle associée avec référence « les deux particules à l'infini l'une de l'autre » est <math>\;> 0</math>.</ref> ; {{Al|5}}l’énergie potentielle d'interaction électrique de l’atome d’hélium «<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}}\;</math>» est alors la somme des trois énergies potentielles d'interaction électrique entre les couples de particules précédemment définis «<math>\;U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (2)\,\leftrightarrow\,N} + U_{\text{élec},\, (1)\,\leftrightarrow\,(2)}\;</math>» soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{élec},\, \text{atome d'He}} = -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_1} -\dfrac{2\;e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_2} + \dfrac{e^2}{4\;\pi\;\varepsilon_0\; r_{1,\,2}}\;</math>», <br>la référence étant : « les trois particules éloignées à l’infini les unes des autres »,<br>les deux 1^ers termes correspondant à une attraction et le 3^ème à une répulsion.</center> == « En complément », théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives et sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique » == {{Al|5}}« Le théorème de la variation de l’énergie mécanique » ainsi que sa forme locale « le théorème de la puissance mécanique », tous deux appliqués à un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives ne sont pas explicités dans le programme de physique de P.C.S.I. mais il est souhaitable de les connaître pour une meilleure compréhension de la thermodynamique dans son aspect microscopique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Premier_principe,_bilans_d'énergie_:_Énoncé,_calcul_de_transfert_thermique#Énoncé_du_premier_principe_de_la_thermodynamique|énoncé du premier principe de la thermodynamique]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) »<math>\big]\;\ldots</math> === Caractère conservatif de certaines forces extérieures appliquées à un « système de matière » déformable === {{Al|5}}Cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis"> Quand on s'intéresse aux forces extérieures appliquées à un système, <math>\;N\;</math> peut être <math>\;=\;</math> à <math>\;1\;</math> mais ce cas n'est pas envisagé car le système, se ramenant à un point matériel, a déjà été étudié dans le chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) ».</ref> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}À partir des expressions de la puissance développée par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir relation <math>\;\left( \mathfrak{c} \right)\;</math> du paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l'énergie_cinétique#Définition|définition]] (de la puissance du système des forces extérieures appliquées à un système de matière relativement à un référentiel d'étude) » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\big]\;</math> et du lien entre travail élémentaire et puissance «<math>\;\delta W = \mathcal{P}(t)\;dt\;</math>», on en déduit les expressions du travail élémentaire développé par les forces extérieures appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math> : <center>«<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» <ref name="travail des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière"> Voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » avec «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt\;</math> ainsi que «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \displaystyle\int_{t_{\mathcal{I}}}^{t_{\mathcal{F}}} \mathcal{P}_{\text{ext}}(t)\;dt</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathcal{V}_M}\;</math>» la densité volumique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathcal{V}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d \mathcal{V}_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t)\; d S_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( S \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) =</math> <math>\dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d S_M}\;</math>» la densité surfacique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d S_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \sigma(M)\;d S_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> {{Nobr|<math>\;\big\{</math>un}} pseudo-point d'une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( S \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( S \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}}</math>}} <math>= \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la puissance développée, à l'instant <math>\;t</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> établie dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Approche_%C3%A9nerg%C3%A9tique_du_mouvement_d%27un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe_:_Lois_scalaires_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique#cite_note-puissance_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-22|²²]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » sous la forme «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) \cdot \vec{V}_M(t) \;d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> où «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» est le vecteur vitesse du point générique <math>\;M\;</math> de <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}}(t)</math>}} <math>= \dfrac{\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}}{d \mathit{l}_M}\;</math>» la densité linéique de résultante des forces extérieures exercées en <math>\;M</math>, «<math>\;\overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}}(t) = \sum_k \overrightarrow{dF}_{\!M\,(d \mathit{l}_M)\, \leftarrow\, \text{ext}_k}(t)\;</math>» étant la résultante des forces extérieures exercées sur le pseudo-point <math>\;\left\lbrace M,\; dm = \lambda(M)\;d \mathit{l}_M \right\rbrace\;</math> de cette expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big\{</math>un pseudo-point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M\big\}</math>, permet d'en déduire l'expression du travail élémentaire développé, sur <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]</math>, par le système de forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\delta W_{\text{ext}} =</math>}} <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>».</ref> avec <br>«<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} = \sum_k \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k}\;</math>» la résultante des forces extérieures exercées sur le point matériel <math>\;M_i</math>, <br>le travail élémentaire étant une « forme différentielle des <math>\;3\;N\;</math> variables scalaires indépendantes positionnant les <math>\;N\;</math> points matériels » <ref name="généralisation de la notion de forme différentielle à plus de trois variables" />{{,}} <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - ter"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'expression du travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur le système considéré correspond à une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>», {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>»}} ou «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <math>\;\big[</math>c.-à-d. une forme différentielle des <math>\;3\;</math> variables scalaires repérant le point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée, variables indépendantes dans le cas d'une expansion tridimensionnelle ou reliées par une ou deux relations de liaison dans le cas d'une expansion surfacique ou linéique<math>\big]</math>, l'intégration volumique sur <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique sur <math>\;\left( S \right)\;</math> ou curviligne sur <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> remplaçant la somme discrète sur <math>\;i\;</math> variant de <math>\;1\;</math> à <math>\;N</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> sera « <u>conservatif</u> » si son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures {{Nobr|considéré<math>\big)\;</math>}} est une « <u>différentielle de fonction</u> », et comme le travail élémentaire est la somme de <math>\;N\;</math> formes différentielles dont chacune dépend d'un triplet de variables scalaires différent, ceci est réalisé dans la mesure où « <u>chacune des</u> <math>\;N\;</math> <u>formes différentielles</u> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> » <ref name="pseudo-forme différentielle résultant d'une intégration et non d'une somme discrète - tetra"> D'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_des_forces_ext%C3%A9rieures_s'exer%C3%A7ant_sur_un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-52|⁵²]] » plus haut dans le chapitre, le travail élémentaire des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> s'écrivant respectivement * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\; d S_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM} \;d \mathit{l}_M\;</math>» ajout « continu » de la forme différentielle «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» <center><math>\;\big\{</math>l'ajout « continu » signifiant respectivement une intégration volumique, surfacique ou curviligne sur l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\big\}</math>,</center> {{Al|3}}le système des forces extérieures <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> s'exerçant sur le système continu de matière considéré sera « <u>conservatif</u> » « <u>si la forme différentielle générique du travail élémentaire</u> <math>\;\delta W_{\text{ext}}\;</math> à savoir <math>\;\Bigg[\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\, \text{ou}\\ S\, \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\Bigg]\;</math> <u>est une différentielle de fonction</u> ».</ref> et, {{Al|11}}{{Transparent|le système des forces extérieures s'exerçant sur ( S ) (ou un des sous-systèmes de forces extérieures) sera « conservatif »}}dans la mesure où le point matériel <math>\;M_i\;</math> est repéré, dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}</math>, par ses coordonnées cartésiennes <math>\;\left( x_i, y_i, z_i \right)\;</math><ref name="autre repérage possible"> On aurait pu choisir un autre repérage de point dans le référentiel d'étude, un repérage cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_cylindro-polaires_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou un repérage sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Coordonnées_sphériques_et_base_locale_associée_d'un_point|coordonnées cylindro-polaires et base locale associée d'un point]] » du même {{Nobr|chap.<math>16</math>}} de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> mais le repérage cartésien étant le plus simple à utiliser tant que le problème à étudier reste général, la suite de ce paragraphe sera exposée exclusivement en repérage cartésien <math>\;\big\{</math>avec un choix de repérage cylindro-polaire ou sphérique, il faudrait adapter * l'expression du travail élémentaire en utilisant <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d \rho_i\;\vec{u}_{\rho_i} + \rho_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + dz_i\;\vec{u}_{z_i}\;</math> en cylindro-polaire <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_cylindro-polaire|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou <math>\;\overrightarrow{dM_i} = d r_i\;\vec{u}_{r_i} + r_i\;d \theta_i\;\vec{u}_{\theta_i} + r_i\;\sin(\theta_i)\;d \varphi_i\;\vec{u}_{\varphi_i}\;</math> en sphérique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Expression_du_vecteur_déplacement_élémentaire_d'un_point_en_repérage_sphérique|expression du vecteur déplacement élémentaire d'un point en repérage sphérique]] » du même chap.<math>16</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ainsi que * l'écriture des conditions d'« égalités des dérivées croisées » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Conditions_nécessaires_(mais_non_suffisantes)_pour_qu'un_champ_vectoriel_de_l'espace_à_deux_ou_trois_dimensions_soit_à_circulation_conservative|conditions nécessaires (mais non suffisantes) pour qu'un champ vectoriel de l'espace à deux ou trois dimensions soit à circulation conservative]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\big\}\;\ldots</math></ref>, la C.N. <ref name="C.N."> Condition(s) Nécessaire(s).</ref> pour que «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i\;</math>» <ref name="autre repérage possible" /> soit une différentielle de fonction est que cette forme différentielle soit « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" />{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - ter"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Formes_différentielles_et_différentielles_de_fonctions#Recherche_de_conditions_nécessaires_pour_qu'une_forme_différentielle_soit_une_différentielle_de_fonction_scalaire|recherche de C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction scalaire]] » du chap.<math>28</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » appliqué à la forme différentielle suivante «<math>\;f_x(x,\,y,\,z)\;dx + f_y(x,\,y,\,z)\;dy + f_z(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>», les conditions d'« égalités des dérivées croisées » s'écrivant * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>», * «<math>\;\left( \dfrac{\partial f_x}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>» et * «<math>\;\left( \dfrac{\partial\, f_y}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z)\;\overset{\text{?}}{=}\; \left( \dfrac{\partial\, f_z}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="C.N. pour qu'une forme différentielle soit une différentielle de fonction - tetra"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, et en adoptant le repérage cartésien du point générique <math>\;M\;</math> de l'expansion, la C.N. pour que {{Nobr|«<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}</math>}} <math>= \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\;\text{ou}\\ S\; \text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz\;</math>» <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de choix d'un repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> soit une différentielle de fonction est que cette dernière soit fermée <math>\;\big\{</math>c.-à-d. que les conditions d'« égalités des dérivées croisées » soient vérifiées <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-C.N._pour_qu'une_forme_diff%C3%A9rentielle_soit_une_diff%C3%A9rentielle_de_fonction_-_ter-55|⁵⁵]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\big\}</math>.</ref> <math>\;\big\{</math>cette C.N. <ref name="C.N." /> est une C.S. <ref name="C.S."> Condition(s) Suffisante(s).</ref> dans la mesure où la forme différentielle est « fermée » <ref name ="forme différentielle fermée" /> sur un « ouvert {{Nobr|étoilé » <ref name="ouvert étoilé" />}} de son domaine de définition <math>\;\big[</math>d'après le théorème de Poincaré <ref name="Poincaré" /> relatif aux formes différentielles fermées <ref name="forme différentielle fermée" /> sur un ouvert étoilé de <math>\;\mathbb{R}^3\;</math><ref name="théorème de Poincaré" /><math>\big]\big\}</math>. {{Al|5}}En conclusion, la C.N. <ref name="C.N." /> pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « <u>conservatif</u> » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM_i} = \sum\limits_{i\,=\,1}^{i\,=\,N} \left[ \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dx_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dy_i + \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}(x_i,\,y_i,\,z_i)\;dz_i \right]\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)\;</math><ref name="autre repérage possible" /> satisfasse les conditions <center>«<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,x}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial x_i} \right)_{\!\!y_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,y}}{\partial z_i} \right)_{\!\!x_i,\, y_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext},\,z}}{\partial y_i} \right)_{\!\!x_i,\, z_i}\!\!(x_i,\,y_i,\,z_i)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;i\;\in\; \left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]\;</math>» <ref name="autre repérage possible" />{{,}} <ref name="C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur un système continu de matière soit conservatif"> Dans le cas d'un système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la C.N. pour que le système des forces extérieures s'exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big(</math>ou un des sous-systèmes de forces extérieures<math>\big)\;</math> soit « conservatif » est que son travail élémentaire <math>\;\big(</math>ou celui du sous-système de forces extérieures considéré<math>\big)\;</math> s'écrivant, suivant la nature de l'expansion, selon : * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \vec{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathcal{V}_M = \displaystyle\iiint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathcal{V}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \vec{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d S_M = \displaystyle\iint\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( S \right)} \left[ \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d S_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou * «<math>\;\delta W_{\text{ext}} = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \vec{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext}} \cdot \overrightarrow{dM}\;d \mathit{l}_M = \displaystyle\int\limits_{\!\!\!M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}(x,\,y,\,z)\;dx + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}(x,\,y,\,z)\;dy + \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}(x,\,y,\,z)\;dz \right] d \mathit{l}_M\;</math>» <math>\;\big(</math>en repérage cartésien<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> {{Al|3}}vérifie respectivement, suivant la nature de l'expansion, les égalités suivantes : * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{V,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \mathcal{V} \right)\;</math>» pour une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>, * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{S,\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( S \right)\;</math>» pour une expansion surfacique <math>\;\left( S \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,x}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial x} \right)_{\!\!y,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\\ \left( \dfrac{\partial \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,y}}{\partial z} \right)_{\!\!x,\, y}\!\!(x,\,y,\,z) &= &\left( \dfrac{\partial\, \overline{f}_{\mathit{l},\,M\, \leftarrow\, \text{ext},\,z}}{\partial y} \right)_{\!\!x,\, z}\!\!(x,\,y,\,z)\end{array} \right\rbrace\;\;\forall\;M\;\in\; \left( \Gamma \right)\;</math>» pour une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-autre_rep%C3%A9rage_possible-55|⁵⁵]] » plus haut dans ce chapitre en cas de repérage cylindro-polaire ou sphérique<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie potentielle d’interaction de type « _k » avec l’extérieur d’un « système de matière » déformable (ou énergie potentielle du système dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k ») === {{Al|5}}Comme précédemment cette notion est présentée en considérant un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) = \left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}\;</math> avec <math>\;N\,\in\, \mathbb{N}^{*}\, \backslash\, \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <ref name="N différent de 1 - bis" /> mais elle reste applicable à un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique. {{Al|5}}Si le système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» s'exerçant sur un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est conservatif, chaque forme différentielle générique de la somme discrète définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math>» notée «<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» selon «<math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM_i} = -dU_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math><ref name="travail élémentaire des forces extérieures de type k conservatives d'un système continu de matière"> Ou, dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, chaque forme différentielle générique de la somme continue <math>\;\big\{</math>par intégration volumique {{Nobr|<math>\;\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>, surfacique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du même chap.<math>17</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> ou curviligne <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>14</math> de la même leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\;</math> sur l'expansion du système<math>\big\}\;</math> définissant le travail élémentaire du système des forces extérieures de type «<math>\;_k\;</math>» considérées <math>\;\delta W_{\text{ext}_k}\;</math> à savoir «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM}\;</math>» étant une différentielle de fonction, on définit l'« énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée » notée «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>» selon «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{dM} = -du_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}(M)\;</math>».</ref> <math>\Leftrightarrow</math> <math>\;\vec{F}_{M_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\left[ U_{\text{ext}_k} \right]\!(M_i)\;</math><ref name="définition équivalente d'une énergie potentielle - bis"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Énergie_potentielle_et_énergie_mécanique#2ème_définition_(équivalente)_de_l'«_énergie_potentielle_d'un_point_matériel_dans_un_champ_de_force_conservative_»|2^ème définition (équivalente) de l'énergie potentielle d'un point matériel dans un champ de force conservative]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » ainsi que la « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Champ_vectoriel_gradient_de_fonction_scalaire_de_l'espace,_opérateur_linéaire_du_premier_ordre_“nabla”_et_autres_champs_qui_en_découlent#Définition_intrinsèque_du_gradient_d'une_fonction_scalaire_de_l'espace|définition intrinsèque du gradient d'une fonction scalaire de l'espace]] » du chap.<math>19</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, la définition de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée donnée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-travail_%C3%A9l%C3%A9mentaire_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k_conservatives_d'un_syst%C3%A8me_continu_de_mati%C3%A8re-59|⁵⁹]] » plus haut dans le chapitre est équivalente à «<math>\;\vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M\, \leftarrow\, \text{ext}_k} = -\overrightarrow{\mathrm{grad}}\!\!\left[ u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k} \right]\!(M)\;</math>» pour les mêmes raisons que celles rappelées ci-dessus dans le cas d'un système discret de points matériels <math>\;\ldots</math></ref> » soit finalement <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}(M_i) = -\displaystyle\int^{M_i} \vec{F}_{{M'}_i\,\leftarrow\,\text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}_i}\;</math>» <ref> Il faut bien sûr définir la référence de l’énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point matériel <math>\;M_i\;</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. choisir la position de <math>\;M_i\;</math> où l'énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> du point <math>\;M_i\;</math> est nulle<math>\big]\;</math> ;<br>{{Al|3}}dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, on choisit la référence de l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math> <math>\;\big\{</math>on notera que cette position de référence est choisie indépendamment de la forme de l'expansion<math>\big\}</math>.</ref>{{,}} <ref name="énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type k"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique, l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} au point <math>\;M\;</math> de l'expansion considérée s'écrit sous la forme «<math>\;u_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,\text{ext}_k}\!(M) = -\displaystyle\int^{M} \vec{f}_{\left\lbrace \begin{array}{c}V\,\text{ou}\\ S\,\text{ou}\\ \mathit{l}\end{array} \right\rbrace,\,M'\, \leftarrow\, \text{ext}_k} \cdot \overrightarrow{d{M'}}\;</math>», expression nécessitant de choisir sa référence <math>\;\big[</math>c.-à-d. la position de <math>\;M\;</math> en laquelle l'énergie potentielle volumique, surfacique ou linéique dans le champ des forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> est nulle<math>\big]</math>.</ref> ;</center> {{Al|5}}on en déduit, en faisant la somme sur tous les points matériels du système discret, l'énergie potentielle du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures conservatives de type « _k » selon <center>«<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} U_{\text{ext}_k}(M_i)\;</math>» <ref name="énergie potentielle dans le champ des forces extérieures de type k d'un système continu de matière"> Dans le cas d'un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( S \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, l'énergie potentielle du système d'expansion considérée dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} s'écrit sous la forme * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \mathcal{V} \right) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,V,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle volumique en <math>\;M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>, * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( S \right) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( S \right)} u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;d S_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,S,\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle surfacique en <math>\;M\,\in\,\left( S \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]\;</math> ou * «<math>\;U_{\text{ext}_k}\!\left( \Gamma \right) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» avec <math>\;u_{\,\mathit{l},\,\text{ext}_k}\!(M)\;</math> l'énergie potentielle linéique en <math>\;M\,\in\,\left( \Gamma \right)\;</math> dans le champ des forces extérieures de type {{Nobr|«<math>\;_k\;</math>»}} <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Lois_de_l%27%C3%A9nergie_cin%C3%A9tique_pour_un_syst%C3%A8me_d%C3%A9formable_de_points_mat%C3%A9riels#cite_note-%C3%A9nergie_potentielle_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique_dans_le_champ_des_forces_ext%C3%A9rieures_de_type_k-62|⁶²]] » plus haut dans le chapitre<math>\big]</math>.</ref>.</center> === Énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives === {{Al|5}}L'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> déformable dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives est notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>ou <math>\;E_m(t)\;</math> en absence d'ambiguïté<math>\big]\;</math> et définie selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» dans laquelle <br> le 1^er, 2^ème et 3^ème terme du membre de droite sont respectivement, à l'instant <math>\;t</math>, les énergies <br> cinétique, potentielle dans le champ de forces extérieures de type <math>\;_k\;</math> et intérieures de type <math>\;_\mathit{l}\;</math> du système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math>.</center> === Théorème de la variation de l’énergie mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le théorème de l’énergie cinétique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable s'écrivant, dans un référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>», on distingue, * dans les forces extérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives"> Ou dont on ne considère pas le caractère « conservatif ».</ref>, d’où «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} W_{(\text{ext}_k),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ainsi que, * dans les forces intérieures, celles qui sont conservatives de celles qui ne le sont pas <ref name="non conservatives" />, d’où «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} W_{(\text{int}_\mathit{l}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» puis, {{Al|5}}on utilise les définitions des énergies potentielles dont les forces conservatives « dérivent » ce qui implique * «<math>\;W_{\text{ext},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et * «<math>\;W_{\text{int},\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} = \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ensuite, {{Al|5}}on reporte ces expressions dans la variation de l’énergie cinétique «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} = \sum\limits_k^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} -\Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» et on termine en basculant dans le membre de gauche les variations d’énergies potentielles changées de signe «<math>\;\Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right) = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» ce qui permet, en reconnaissant dans le membre de gauche, la variation d'énergie mécanique «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}(t) = K_{(\mathcal{S})}(t) + \sum\limits_k^{\text{cons.}} U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S},\, t \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S},\, t \right)\;</math>» du système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives soit «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \Delta K_{\left( \mathcal{S} \right)} + \sum\limits_k^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{ext}_k}\! \left( \mathcal{S} \right) + \sum\limits_\mathit{l}^{\text{cons.}} \Delta U_{\text{int}_\mathit{l}}\! \left( \mathcal{S} \right)\;</math>» d’obtenir le théorème de la variation de l’énergie mécanique appliqué, dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = \sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{ext}_{k'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}} + \sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} W_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'}),\, \mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}\;</math>» dans lequel <math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,(\mathcal{S})}(t_{\mathcal{I}})</math> ; {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sur une durée finie|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, entre les instants <math>\;t_{\mathcal{I}}\;</math> et <math>\;t_{\mathcal{F}}\;</math> {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} =</math>}} <math>E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{F}}) - E_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t_{\mathcal{I}})\;</math>» est égale à la somme du travail des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t_{\mathcal{I}}\,,\, t_{\mathcal{F}} \right]\;</math> «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}On en déduit aisément le théorème de la variation de l'énergie mécanique sous sa forme élémentaire : {{Théorème|titre=Théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un « système de matière déformable » sous forme élémentaire|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la variation d'énergie mécanique d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur l'intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» est égale à la somme du travail élémentaire des forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» et de celui des forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> sur le même intervalle <math>\;\left[ t\,,\, t + dt \right]\;</math> «<math>\;\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)} = \delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}} + \delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous ces deux formes le théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. === Théorème de la puissance mécanique d’un système déformable === {{Al|5}}Le « théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives », étant la forme locale de la forme intégrée précédemment établie « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué au même système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le même champ des forces extérieures et intérieures conservatives, sur une durée finie ou élémentaire » s'obtient en divisant par <math>\;dt\;</math> chaque membre de la forme élémentaire du « théorème de la variation de l'énergie mécanique appliqué à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives » d'où «<math>\;\dfrac{dE_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}}{dt} = \dfrac{\delta W_{\text{ext}}^{\;\text{non cons.}}}{dt} + \dfrac{\delta W_{\text{int}}^{\;\text{non cons.}}}{dt}\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>» dans lequel on reconnaît * dans le 1^er membre, la puissance mécanique instantanée de <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, notée, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>», * dans le 1^er terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{k'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{ext}_{k'})}\!(t)\;</math>» et * dans le 2^ème terme du 2^ème membre, la puissance instantanée développée par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées à <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, notée, à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) =</math>}} <math>\sum\limits_{\mathit{l}\,'}^{\text{non cons.}} \mathcal{P}_{(\text{int}_{\mathit{l}\,'})}\!(t)\;</math>» d'où {{Al|5}}l'énoncé du théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives {{Théorème|titre=Théorème de la puissance mécanique appliqué à un « système de matière déformable »|contenu = {{Al|5}}Dans un référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}</math>, la puissance mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, d’un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable, dans le champ des forces extérieures et intérieures conservatives, «<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t)\;</math>» est égale à la somme des puissances instantanées développées par les forces extérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» et de celles développées par les forces intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> appliquées au même système <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» soit, mathématiquement, <center>«<math>\;\dot{E}_{m,\,\left( \mathcal{S} \right)}\!(t) = \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math> dans le référentiel galiléen <math>\;\mathcal{R}\;</math>».</center>}} {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Sous cette forme le théorème de la puissance mécanique appliqué à un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable est applicable dans le cadre de la dynamique newtonienne ou relativiste. == « En complément », conservation de l’énergie mécanique d’un système de matière déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas == {{Al|5}}La propriété de « conservation de l'énergie mécanique d'un système de matière <ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives en cas d'absence de travail des autres forces » n'est pas explicitée dans le programme de physique de P.C.S.I., mais cette notion est indispensable à connaître pour bien aborder l’aspect microscopique de la thermodynamique <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Thermodynamique_(PCSI)/Description_microscopique_et_macroscopique_d'un_système_à_l'équilibre_:_Système_thermodynamique,_premiers_paramètres_d'état,_énergies_échangées_avec_l'extérieur#Système_thermodynamique_fermé_et_isolé_thermodynamiquement|système thermodynamique fermé et isolé thermodynamiquement]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Thermodynamique (PCSI) » <math>\;\big(</math>dans un système thermodynamique toutes les forces intérieures doivent être considérées comme conservatives<math>\big)\big]\;\ldots</math> {{Al|5}}« <u>L'énergie mécanique d'un système de matière</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> <u>déformable, dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives</u>, définie dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <u>est conservée dans la mesure où les autres forces extérieures et intérieures non conservatives</u> <ref name="non conservatives" /> s’exerçant sur <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> <u>ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}c'est une application directe du théorème de la variation de l'énergie mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} = 0\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})}</math>}} <math>= W_{\text{ext},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}} + W_{\text{int},\,\mathcal{I}\,\rightarrow\,\mathcal{F}}^{\;\text{non cons.}}\;</math>» on en tire «<math>\;\Delta E_{m,\,(\mathcal{S})} = 0\;</math>» ou encore «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{F}) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_\mathcal{I})\;</math>» ; {{Al|5}}c'est aussi une application directe du théorème de la puissance mécanique d'un système de matière <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math><ref name="système de matière" /> déformable dans un champ de forces extérieures et intérieures conservatives car, l'absence de puissance instantanée développée par des forces extérieures et intérieures non conservatives <ref name="non conservatives" /> impliquant «<math>\;\mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math> ainsi que <math>\;\mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» et l'application du théorème dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen s'écrivant {{Nobr|«<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t)</math>}} <math>= \mathcal{P}_{\text{ext}}^{\,\text{non cons.}}\!(t) + \mathcal{P}_{\text{int}}^{\,\text{non cons.}}\!(t)\;</math>» on en tire «<math>\;\dot{E}_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» ou, après intégration, «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t) = E_{m,\,(\mathcal{S})}\!(t_0),\;\;\forall\;t\;</math>». == Exemple : bilan énergétique du tabouret d’inertie == === Présentation du tabouret d’inertie === [[File:Tabouret d'inertie.png|thumb]] {{Al|5}}Ci-contre un exemple de « tabouret d'inertie » : {{Al|5}}Un tabouret d'inertie est composé d'un tabouret tournant <math>\;\big(</math>avec un minimum de frottement solide et fluide<math>\big)\;</math> autour d'un axe « vertical » <math>\;\big(</math>dans la mesure, bien sûr, où le tabouret repose sur un plan horizontal<math>\big)\;</math> et sur le siège duquel est positionné un système de matière <ref name="système de matière" /> <math>\;\big(</math>pratiquement un système continu de matière d'expansion tridimensionnelle<math>\big)\;</math> déformable <math>\;\big(</math>par exemple un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)</math> ; {{Al|5}}le tabouret tournant ci-contre peut servir de base au tabouret d'inertie avec, pour système de matière <ref name="système de matière" /> déformable, un expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère et ne laissant pas traîner ses pieds sur le plan horizontal <math>\;\big(</math>c'est, en effet, le siège et ce qu'il supporte qui doit tourner, sans frottement, autour de l'axe restant fixe dans le référentiel terrestre supposé galiléen<math>\big)\;\ldots</math> === Description de l’expérience === {{Al|5}}On met en rotation le « système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant lorsque le « système déformable » est « le plus rassemblé au voisinage de l’axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. lorsque les haltères sont au plus proche de l’axe<math>\big)\;</math> et on le lâche ; il a alors acquis une certaine vitesse angulaire de rotation ; {{Al|5}}un « moteur interne au système déformable » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> déforme ce dernier de façon symétrique relativement à l'axe en lui « donnant l'extension la plus éloignée de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en éloignant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, on constate alors que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\searrow\;</math> puis {{Al|5}}le même « moteur interne » <math>\;\big(</math>c.-à-d. les bras de l'expérimentateur commandé par son cerveau<math>\big)\;</math> redonne au système déformable l'extension initiale « la plus rassemblée au voisinage de l'axe » <math>\;\big(</math>c.-à-d. en rapprochant les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math> et on observe que la vitesse angulaire de rotation <math>\;\nearrow\;</math> en reprenant sa valeur initiale. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : Cette façon de procéder est utilisée par des patineurs sur glace pivotant sur eux-mêmes dans le but de réduire puis de retrouver leur vitesse de pivotement sur eux-mêmes. === Explication de l’observation === {{Al|5}}L'ensemble « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », ensemble noté «<math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>», n'étant soumis qu'aux actions extérieures * « le poids de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big\{</math>force verticale descendante<math>\big\}\;</math>» et * « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Pendule_pesant#Présentation_du_pendule_pesant_(non_amorti)_«_P.P.(N.A.)_»|présentation du pendule pesant (non amorti) “ P.P.(N.A.) ”]] (liaison pivot avec le point O “ idéale ”) » du chap.<math>8</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> qui se réduisent en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <br><math>\;\succ\;</math> à une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et <br><math>\;\succ\;</math> à un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, {{Al|5}}on en déduit que « <u>le moment résultant scalaire dynamique par rapport à l'axe vertical de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> agissant sur <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>est nul</u> » soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}} = \overrightarrow{\mathcal{M}}_{O,\,\text{ext}} \cdot \vec{u}_\Delta = 0\;</math>» <ref name="moment scalaire dynamique"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_moment_résultant_scalaire_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_axe_«_quelconque_Δ_»|complément : moment résultant scalaire dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un axe quelconque Δ]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)\;</math> et {{Al|5}}l'application, à l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, du « théorème du moment cinétique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d’étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="théorème du moment cinétique scalaire par rapport à un axe fixe dans un référentiel galiléen"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation à un système continu fermé de matière]] (du théorème du moment cinétique scalaire) » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> nous conduit à «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t),\;\;\forall\;t\;</math>» soit, dans le cas présent, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}}{dt}(t) = 0,\;\;\forall\;t\;</math>» d'où, après intégration, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(0)\;</math>» c.-à-d. « <u>la conservation du moment cinétique scalaire de l'ensemble tournant</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>par rapport à l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » <ref name="conservation du moment cinétique scalaire"> Voir aussi le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Conservation_du_moment_cinétique_scalaire_d'un_système_fermé_de_matière_par_rapport_à_un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|conservation du moment cinétique scalaire d'un système fermé de matière par rapport à un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, ceci restant <u>indépendant de la déformation du système</u> <math>\;\big(</math>dans la mesure où celle-ci est créée par des actions intérieures<math>\big)</math> ; {{Al|5}}de plus, le moment cinétique scalaire du système continu de matière <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> s’écrit, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec «<math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de <math>\;\Delta\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math>» et «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)</math>, le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math><ref name="moment d'inertie"> Pour un système discret fermé de points matériels voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} J_\Delta(M_i) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> avec <math>\;r_i\;</math> la distance orthogonale séparant le point matériel <math>\;M_i\;\left( m_i \right)\;</math> de {{Nobr|<math>\;\Delta\;</math>» ;}}<br>{{Al|61}}pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (moment d'inertie du système relativement à l'axe de rotation) » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le moment d'inertie du système relativement à l'axe étant défini selon «<math>\;J_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2 = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» avec <math>\;r\;</math> la distance orthogonale entre l'axe <math>\;\Delta\;</math> et le pseudo-point <math>\;M\;\left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math> <math>\;\big\{</math>voir la notion d'intégrale volumique dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big\}</math>.</ref> au même instant <math>\;t\;</math>» <ref name="moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>tant que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ne se déforme pas</u>, son moment d'inertie «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» reste constant <ref name="moment d'inertie" /> et par suite, <u>ceci établit</u> l’équivalence entre * « <u>la conservation</u> du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen » et * «{{Transparent|la conserv}} celle <u>de la vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> » soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> avant la 1^ère déformation » ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a acquis une valeur «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) >\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante mais de valeur plus faible dans cette phase</u> que dans la phase initiale » soit «<math>\;\overline{\Omega'}(t) = \overline{\Omega'}_1,\;\;\forall\;t\;</math> après la 1^ère déformation avec <math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après que l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>ait repris son extension la plus proche de l'axe</u> <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, le moment d'inertie de l'ensemble a repris sa valeur initiale «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) <\;</math> à <math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" /> et de * « la conservation du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe de rotation <math>\;\Delta\;</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen durant la durée totale de l'expérience » on déduit, en tenant compte de {{Nobr|«<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) < {J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»,}} * « <u>une vitesse angulaire de rotation</u> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>autour de l'axe de rotation</u> <math>\;\Delta\;</math> <u>fixe dans le référentiel d'étude</u> <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> restant <u>constante de valeur plus grande dans cette phase</u> que dans la phase précédente <math>\;\big(</math>plus exactement reprenant la valeur initiale de la vitesse angulaire<math>\big)\;</math>» soit «<math>\;\overline{\Omega}(t) = \overline{\Omega}_0,\;\;\forall\;t\;</math> après la 2^ème déformation avec <math>\;\overline\Omega_0 > \overline{\Omega'}_1\;</math>». {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation"> Même si un pseudo-point quelconque de l'expansion tridimensionnelle constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> décrit, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, un mouvement avec une même vitesse angulaire instantanée, il a, selon son positionnement dans <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, éventuellement un mouvement radial et axial <math>\;\big(</math>c'est effectivement le cas pour les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères<math>\big)</math> <math>\;\big[</math>un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> étant un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M\big]</math>.</ref><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}(t)\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} toutefois un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm = \mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, <math>\;\mu(M)\;</math> étant la masse volumique de l'expansion en <math>\;M</math>.</ref> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O"> L'origine <math>\;O\;</math> du repérage cylindro-polaire étant choisie sur l'axe <math>\;\Delta</math>.</ref> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} le vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\overrightarrow{OM}(t) = r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = \left[ r(t)\;\vec{u}_r + z(t)\;\vec{u}_\Delta \right] \wedge \left[ \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta \right]\;</math> ou, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriété]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref>, <math>\overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{V}_M(t) = r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\theta \right] + r(t)\;\dot{z}(t) \left[ \vec{u}_r \wedge \vec{u}_\Delta \right] + z(t)\;\dot{r}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_r \right] + z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) \left[ \vec{u}_\Delta \wedge \vec{u}_\theta \right] = \left\lbrace \begin{array}{l l}-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_r\\ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\theta\\ r^2(t)\;\overline{\Omega}(t) &\text{sur }\;\vec{u}_\Delta\end{array}\right.\;</math> d'où, l'expression du vecteur moment cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;O</math> <math>\;\vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace -z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r + \left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> dont on tire l'expression du moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> relativement à <math>\;\Delta</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \vec{\sigma}_{O,\,(\mathcal{E})}\!(t) \cdot \vec{u}_\Delta = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left\lbrace \cancel{-z(t)\;r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_r \cdot \vec{u}_\Delta} + \cancel{\left[ z(t)\;\dot{r}(t) - r(t)\;\dot{z}(t) \right] \vec{u}_\theta \cdot \vec{u}_\Delta} + r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta^2 \right\rbrace d \mathcal{V}_M\;</math> en utilisant de nouveau la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle" /> ainsi que le caractère orthonormé de la base cylindro-polaire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\;\overline{\Omega}(t)\; d \mathcal{V}_M =</math> <math>\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \; r^2(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \;\overline{\Omega}(t)\;</math> soit finalement la validité de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» lors des deux phases de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \searrow\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \;\overline{\Omega}(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», la vitesse angulaire de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe «<math>\;\overline{\Omega}(t) \nearrow\;</math>». === Bilan énergétique du tabouret d’inertie === {{Al|5}}On définit l'énergie mécanique, à l'instant <math>\;t</math>, de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> composé du « système déformable <math>\;\big(</math>c.-à-d. l'expérimentateur assis sur le siège du tabouret, tenant, dans chaque main, un haltère, les pieds ne traînant pas sur le sol<math>\big)\;</math> associé au siège du tabouret tournant », selon «<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» dans laquelle «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t)\;</math>» est l’énergie cinétique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, {{Nobr|«<math>\;U_{\text{pes}}(t)\;</math>»}} l’énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> La variation d'énergie potentielle de pesanteur résulte <math>\;\big(</math>dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main<math>\big)\;</math> de l’éloignement <math>\;\big(</math>ou du rapprochement<math>\big)\;</math> des haltères de l'axe de rotation, cet écartement <math>\;\big(</math>ou cette approche<math>\big)\;</math> se faisant par action des bras correspond nécessairement à une variation d'altitude des haltères <math>\;\big(</math>on rappelle que cette action doit être faite symétriquement par rapport à l'axe et sans vitesse relative orthoradiale<math>\big)</math>, donc à une variation d'altitude du centre d'inertie du système déformable et par suite une variation d’énergie potentielle de pesanteur de ce dernier ; <br>{{Al|5}}toutefois, si les haltères dans l’état final de déformation du système reviennent à la même altitude qu'ils avaient initialement, l’énergie potentielle de pesanteur du système ne varie que pendant la déformation car elle reprend sa valeur initiale une fois la modification achevée.</ref><math>\big]\;</math> et «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t)\;</math>» l’énergie potentielle d’interaction entre les différentes parties du système <math>\;\big[</math>celle-ci ne pouvant varier que « pendant la déformation du système » <ref> Dans l’exemple où le système déformable est un individu avec un haltère dans chaque main, les deux ensembles « bras, main, haltère » étant les seules parties du système se déformant, seules les forces d’interaction entre chaque partie mobile de chacun de ces ensembles « bras, main, haltère » travaillent ; <br>{{Al|3}}dans le but de faire une étude simplifiée, nous supposons qu’elles forment un sous-système de forces intérieures conservatives de même intensité instantanée <math>\;\big(</math>c.-à-d., qu'à un instant figé, toutes les forces intérieures de chaque ensemble « bras, main, haltère » ont la même intensité, cette dernière variant néanmoins avec le temps<math>\big)</math>, intensité de l’interaction « dérivant » de l’énergie potentielle d’interaction «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» dépendant de la distance séparant l’haltère de l’axe de rotation <math>\Rightarrow</math> «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = 2\; U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;</math>» ; <br>{{Al|3}}<u>lors de l’éloignement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail résistant <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors de l'éloignement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>augmentation de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\nearrow\;</math> lors de l'éloignement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}<u>lors du rapprochement de l’haltère</u> de chaque ensemble « bras, main, haltère », la force que le bras exerce sur l’haltère ayant, entre autres, toujours une composante radiale « axipète » <math>\;\big\{</math>c.-à-d. dirigée vers l’axe<math>\big\}</math>, cette dernière développe un travail moteur <math>\;\Big\{</math>seule la composante radiale de la force donne un travail non nul lors du rapprochement global de l'haltère, avec <math>\;\overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}} < 0\;</math> ainsi qu'un déplacement radial élémentaire de l'haltère <math>\;dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} < 0\;</math> <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\delta W\!\left[ \vec{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc},\,r} \right] = \overline{F}_{\text{int},\, \text{haltère}\, \leftarrow\, \text{tronc}}\; dr_{\text{tronc}\, \rightarrow\, \text{haltère}} > 0\;</math>»<math>\Big\}\;</math> lequel étant égal, par définition de l’énergie potentielle, à l’opposé de la variation de cette dernière engendre une <u>diminution de l’énergie potentielle d’interaction</u> soit «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}\,\text{dans un ens. bras, main, haltère}}(t)\;\searrow\;</math> lors du rapprochement de l'haltère » ; <br>{{Al|3}}la conclusion de cette étude très simplifiée est donc la suivante : * « quand les haltères s’éloignent symétriquement de l’axe, <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» et * « quand les haltères se rapprochent symétriquement de l’axe,<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>».</ref><math>\big]</math> ; {{Al|5}}<u>les actions extérieures non conservatives</u> étant les « les forces de liaison du [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|pivot]] » <ref name="liaison pivot" /> lesquelles, se réduisant en un point <math>\;O</math>, choisi fixe sur <math>\;\Delta</math>, axe vertical de rotation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, en une résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> et un couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à l'axe vertical de rotation <math>\;\Delta</math> <math>\;\big(</math>idéalité de la [[w:Liaison_(mécanique)#Liaison_pivot|liaison pivot]] <ref name="liaison pivot" /> par absence de frottement<math>\big)</math>, <u>ne travaillent pas</u> <ref> En effet la résultante verticale ascendante <math>\;\vec{R}\;</math> ayant pour point d'application le point <math>\;O\;</math> fixe, son travail est nul et le couple de vecteur moment <math>\;\vec{\Gamma}\;\perp\;</math> à <math>\;\Delta\;</math> développe, lors d'une rotation élémentaire d'angle <math>\;d \theta\;</math> autour de <math>\;\Delta</math>, le travail <math>\;\delta W_{\text{couple du pivot}} = \vec{\Gamma} \cdot d \theta\; \vec{u}_\Delta = 0</math> <math>\;\big(\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire de <math>\;\Delta\;</math> orientant les angles de rotation<math>\big)</math>.</ref> ; {{Al|5}}les actions intérieures agissant entre parties mobiles de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant supposées toutes conservatives, <u>les éventuelles actions intérieures non conservatives ne travaillent pas</u> ; {{Al|5}}nous déduisons, de l'absence de travail des forces extérieures et intérieures non conservatives agissant sur l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, <u>la conservation de l’énergie mécanique de ce système déformable</u> soit <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» quel que soit l’instant considéré « avant, pendant ou après la déformation » <ref name="conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#«_En_complément_»,_conservation_de_l’énergie_mécanique_d’un_système_de_matière_déformable_dans_le_champ_de_forces_extérieures_et_intérieures_conservatives,_les_autres_forces_extérieures_et_intérieures_ne_travaillant_pas|en complément, conservation de l'énergie mécanique d'un système déformable dans le champ de forces extérieures et intérieures conservatives, les autres forces extérieures et intérieures ne travaillant pas]] » plus haut dans le chapitre.</ref> <br>soit encore «<math>K_{(\mathcal{E})}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = K_{(\mathcal{E})}(0) + U_{\text{pes}}(0) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(0)</math>».</center> {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>avant la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, l'extension de ce dernier restant constante dans le temps et la plus rapprochée de l'axe, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe_:_Énergie_cinétique_du_solide_en_rotation#Énergie_cinétique_newtonienne_d’un_«_système_de_points_en_rotation_»_autour_d’un_axe_Δ_fixe,_de_vecteur_rotation_instantanée_connu|énergie cinétique newtonienne d'un système de points en rotation autour d'un axe Δ fixe, de vecteur rotation instantanée connu]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref>, «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à l’axe <math>\;\Delta\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math>» et «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> se comporte comme un solide en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> dans la mesure où <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> a cessé de se déformer et son énergie cinétique s'écrit «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = \dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \left[ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \right]^2 = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})}{2} = {K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) =</math> <math>\dfrac{1}{2}\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \; \overline{\Omega'}_1^2\;</math>» <ref name="énergie cinétique d'un solide en rotation" />, «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> étant le moment d’inertie du système <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l’axe <math>\;\Delta\;</math> dans son extension la plus éloignée de ce dernier » <ref name="moment d'inertie" /> <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> est <math>\;>\;</math> à <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>»<math>\big]</math>, {{Nobr|«<math>\;\overline{\Omega'}(t)\;</math>}} la vitesse angulaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour <math>\;\Delta\;</math> avec cette extension » <math>\;\big[</math>laquelle garde la valeur «<math>\;\overline{\Omega'}_1 < \overline{\Omega}_0\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (après que l'ensemble ait adopté son extension la plus éloignée de l'axe) » plus haut dans ce chapitre.</ref><math>\big]\;</math> ainsi que «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;</math> le moment cinétique scalaire de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> relativement à <math>\;\Delta\;</math> avec la même extension » <math>\;\big[</math>on rappelle que «<math>\;{J'}_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) > J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» avec «<math>\;{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < \overline{\Omega}_0\;</math>»<math>\big]</math> et des relations entre moments cinétiques scalaires et vitesses angulaires précédemment établies <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c}{\sigma'}_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&= \!\!\!&\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\\ \overline{\Omega'}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) \!\!\!&< \!\!\!&\overline{\Omega}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\end{array}\right\rbrace\;</math> associées à la 3^ème expression de l'énergie cinétique d'un solide en rotation on en déduit la relation entre énergies cinétiques suivante «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» <math>\;\big[</math>ou «<math>\;{K'}_{\!(\mathcal{E})}(t_1) < K_{(\mathcal{E})}(0)\;</math>»<math>\big]</math> ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math><u>si la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>correspond au C.D.I. <ref name="C.D.I." /> des parties déformables de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> <u>à la même altitude</u>, on en déduit que l'énergie potentielle de pesanteur de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> prend la même valeur après la 1^ère déformation que celle qu'elle avait avant celle-ci soit «<math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>» ; {{Al|5}}<math>\;\diamond\;</math>de la conservation de l'énergie mécanique <u>de part et d'autre de la 1^ère déformation</u>, on en tire, après simplification, <center>«<math>K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>» soit encore</center> {{Al|12}}<u>après la 1^ère déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant donc adopté son extension la plus éloignée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait éloigné les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <u>on observe simultanément une diminution d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \searrow\;</math> et <u>une augmentation d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E})} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.}} < 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> adopte l'extension la plus éloignée de l'axe, une partie de l'énergie cinétique de rotation du système a été convertie en gain d'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties de ce système, c.-à-d. que l’énergie nécessaire à éloigner les haltères de l’axe de rotation a été puisée dans la réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math> ; {{Al|12}}<u>après la 2^ème déformation de l'ensemble</u> <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, ce dernier ayant repris son extension la plus rapprochée de l'axe <math>\;\big(</math>c.-à-d. après que l'expérimentateur ait redonné aux haltères leur position initiale la plus proche de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale<math>\big)</math>, <math>\;\big\{</math>ceci correspondant à un échange entre état final et initial tel que les états de <math>\;t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\;</math> ainsi que les états de <math>\;t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}\;</math> soient ceux de <math>\;t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}\big\}</math>, <u>on observe simultanément une augmentation d'énergie cinétique</u> <math>\;K_{(\mathcal{E})}(t) \nearrow\;</math> et <u>une diminution d'énergie potentielle d'interaction</u> entre les différentes parties du système <math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>, <u>ces deux variations</u> «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - K_{(\mathcal{E})}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) > 0\;</math>» d'une part et «<math>\;\Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} =</math> <math>U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) - U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < 0\;</math>» d'autre part, <u>se compensant</u> selon «<math>\;\Delta K_{(\mathcal{E}),\,2\,\leftarrow\,1} = - \Delta U_{\text{int},\,\text{déform.},\,2\,\leftarrow\,1} > 0\;</math>» <math>\;\big[</math>ainsi, pour que l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> reprenne l'extension la plus proche de l'axe, une partie de l'énergie potentielle d'interaction entre les différentes parties du système a été convertie en gain d'énergie cinétique de rotation de ce système, c.-à-d. que l’énergie récupérée en rapprochant les haltères de l’axe de rotation a été transformée en réserve d’énergie cinétique de rotation<math>\big]</math>. {{Al|5}}<math>\;\blacktriangleright\;</math><u>Remarque</u> : Pendant chaque phase interne de déformation de l'ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. celle où l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe » et celle où ce même expérimentateur fait l'opération inverse pour permettre à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> de retrouver « l'extension la plus rapprochée de l'axe »<math>\big]</math>, le système n’étant pas en rotation dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math> <math>\;\big\{</math>car certaines parties de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)</math>, comme les bras de l'expérimentateur ainsi que les haltères, ne l'étant pas <ref name="hors rotation" /><math>\big\}</math>, nous ne sommes plus, a priori, dans les conditions d’application de «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)\;\overset{?}{=}\; \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>» et {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} contrairement au moment cinétique scalaire pour lequel la relation «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation de ses parties mobiles, avec le reste indéformable en rotation autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math><ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système"> En effet on a établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Lois_de_l'énergie_cinétique_pour_un_système_déformable_de_points_matériels#Explication_de_l’observation|explication de l'observation]] (remarque) » plus haut dans ce chapitre que «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» reste applicable pendant les différentes déformations envisagées.</ref>, le maintien de la relation pour l'énergie cinétique n'est pas applicable à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> dans les mêmes phases de déformation de ses parties mobiles, avec le même mouvement de rotation du reste indéformable c.-à-d. que «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \,\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> De même «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)}\;</math>» et «<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) \neq \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2}\;</math>».</ref> comme prouvé ci-après ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en effet un pseudo-point quelconque <math>\;M\, \left( dm \right)\;</math> de l'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math><ref name="pseudo-point d'une expansion tridimensionnelle" /> constituant <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> ayant, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, une même vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> lors de la 1^ère ou de la 2^nde déformation, son vecteur vitesse instantané, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, s'écrit, avec <math>\;\left\lbrace r(t)\,,\, \theta(t)\,,\, z(t) \right\rbrace\;</math> pour lois horaires de position cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> de <math>\;M\;</math><ref name="choix de l'origine O" /> <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire d'axe <math>\;\Delta\;</math> liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left\lbrace \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\, \vec{u}_\Delta \right\rbrace\big]</math>, «<math>\;\vec{V}_M(t) = \dot{r}(t)\;\vec{u}_r + r(t)\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\theta + \dot{z}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» et par suite, {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> étant défini, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\; \vec{V}_M^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> dans lequel <math>\;\vec{V}_M^{\,2}(t) =</math> <math>\dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) + r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\;r^2(t)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math> que l'on peut réécrire, en factorisant le 2^ème terme par <math>\;\dfrac{1}{2}\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)</math>, selon <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M + \dfrac{1}{2} \left\lbrace \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2(t)\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit, en reconnaissant dans «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> par rapport à <math>\;\Delta</math>, noté <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;</math>» <ref name="moment d'inertie" />, la réécriture de l'énergie cinétique de la partie déformable <math>\;\left( \mathcal{D} \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} on en déduit l'expression de l'énergie cinétique de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> lors de la 1^ère ou 2^ème déformation en ajoutant à <math>\;K_{(\mathcal{D})}\!(t)\;</math> l'expression de l'énergie cinétique de la partie indéformable <math>\;\left( \mathcal{D}' \right)\;</math> de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> soit <math>\;K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> d'où <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = K_{(\mathcal{D})}\!(t) + K_{(\mathcal{D}')}\!(t) = \left[ \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M \right] + \dfrac{1}{2}\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t)\;</math> soit encore <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\, \left[ J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) \right]\,\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math> ou, la grandeur moment d'inertie <ref name="moment d'inertie" /> étant « additive » <ref name="grandeur additive"> Une grandeur définie pour un ensemble de deux parties disjointes est dite « additive » si elle est égale à la somme des grandeurs définies pour chaque partie de l'ensemble.</ref> <math>\;\left\lbrace \begin{array}{c c c} \left( \mathcal{D} \right) \cup \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\left( \mathcal{E} \right)\\ \left( \mathcal{D} \right) \cap \left( \mathcal{D}' \right) \!\!\!&= \!\!\!&\emptyset \end{array} \right\rbrace\;</math> <math>\Rightarrow</math> <math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{D} \right) + J_\Delta\!\left( \mathcal{D}' \right) = J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;</math> et par suite <center>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{1}{2}\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)\;\overline{\Omega}^{\,2}(t) + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ou, <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ou encore <br>«<math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}(t)\;\overline{\Omega}(t)}{2} + \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="applicabilité de σ = J Ω lors de la déformation du système" /> ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} en prenant la 2^ème expression de <math>\;K_{(\mathcal{E})}\!(t)</math>, on peut réécrire la « conservation de l’énergie mécanique de l’ensemble <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math>» lors de la 1^ère ou 2^ème déformation selon <center>«<math>\;E_{m,\,(\mathcal{E})}(t) = \dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} + K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) = E_{m,\,(\mathcal{E})}(0)\;</math>» <br>dans laquelle «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{D} \right)} \dfrac{1}{2}\;\mu(M)\, \left[ \dot{r}^2(t) + \dot{z}^2(t) \right] \,d \mathcal{V}_M\;</math>» ;</center> {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur éloigne les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus éloignée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \nearrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \searrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \nearrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}}) > U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }1^{\text{ère}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math> ; {{Al|11}}{{Transparent|Remarque :}} <math>\;\succ\;</math>lorsque l'expérimentateur rapproche les haltères de l’axe de façon symétrique avec une vitesse relative par rapport au siège du tabouret sans composante orthoradiale pour donner à <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> « l'extension la plus rapprochée de l'axe », il y a conservation de «<math>\;\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}\!(t)\;</math>» mais comme le moment d'inertie de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> par rapport à l'axe «<math>\;J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right) \searrow\;</math>», l'énergie cinétique de rotation de <math>\;\left( \mathcal{E} \right)\;</math> autour de l'axe {{Nobr|«<math>\;\dfrac{\sigma_{\Delta,\,(\mathcal{E})}^{\,2}(t)}{2\; J_\Delta\!\left( \mathcal{E} \right)} \nearrow\;</math>»}} et par suite la quantité énergétique «<math>\;K_{\text{déform.}}(t) + U_{\text{pes}}(t) + U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t) \searrow\;</math>» <math>\;\big\{</math>sachant qu'avant et après la déformation, on a <math>\;K_{\text{déform.}} = 0\;</math> ainsi que <math>\;U_{\text{pes}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) =</math> <math>U_{\text{pes}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})</math>, on vérifie «<math>\;U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{après }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}}) < U_{\text{int},\,\text{déform.}}(t_{\text{avant }2^{\text{ème}}\, \text{déform.}})\;</math>»<math>\big\}</math>. == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Approche énergétique du mouvement d'un solide en rotation autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie|Approche énergét. du mouv. d'un sol. en rotat. autour d'un axe fixe : Lois scalaires de l'énergie cinétique 2ème partie]] | suivant = [[../Mouvement d'un point matériel dans un champ de force central conservatif : Généralités|Mouv. d'un point mat. dans un champ de force central conservatif : Généralités]] }} 7uky1vv6gbgevbemtq6sxe0m54uvooy 4 80727 988016 987775 2026-11-02T16:02:31Z Alexis Jazz 61000 Updating gadget usage statistics from [[Special:GadgetUsage]] ([[phab:T121049]]) 988016 wikitext text/x-wiki {{#ifexist:Project:GUS2Wiki/top|{{/top}}|This page provides a historical record of [[Special:GadgetUsage]] through its page history. 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Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). qxcjxr8nnwarnkaec24ywzgbw8ils01 988008 988007 2026-11-02T13:33:59Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988008 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 aas, sce 540. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). 8um66wyx1ehp9auilla3i20xfg671g3 988009 988008 2026-11-02T13:42:02Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988009 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). if2i5y2phvwkwztsavwwz24ipl5i02r 988010 988009 2026-11-02T13:47:09Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988010 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). kbmghia6cwoupjrzyvvqslek5ep2vw5 988011 988010 2026-11-02T13:53:08Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988011 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). p4ednptrfr0nod6db2zmd8nbuh2cfb9 988012 988011 2026-11-02T14:01:19Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988012 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). tb547owodpmwoa6idz13bb3r21jmt38 988013 988012 2026-11-02T14:02:30Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988013 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). 93mall9chn8etv9ctkjkt2rga6zfoo1 988014 988013 2026-11-02T14:22:33Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988014 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612, *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). kqotcvxrqchl83l1yb01y522zt19k2v 988015 988014 2026-11-02T14:26:56Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988015 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 8481 donc 425 archées, eco 382 donc 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). 4fwosdfqbq4dcfsibw75bfosuufmolq 988019 988015 2026-11-02T17:57:15Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988019 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC2817 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas. *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). j7uvpqpoxc68xdye2zdj8y035tib8z2 988021 988019 2026-11-02T18:21:24Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988021 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). st8kyqlmncuroeylzex6qw0y0y72ltu 988022 988021 2026-11-02T18:28:46Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988022 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). gls4ah96mo7uw9wavo2f3rnivs6drvn 988023 988022 2026-11-02T19:39:09Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988023 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). 798o320jvwtoexjphnnv7bvpv9as5u6 988024 988023 2026-11-02T19:41:53Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988024 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). mjp14fft455z6ybuc2557w2kri8b1yo 988025 988024 2026-11-02T19:46:08Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988025 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). d4sf2gbh8bbqcpi4thsmbxsw6i0bklm 988026 988025 2026-11-02T20:13:58Z Mekkiwik 5298 /* B6 Pyridoxal-P */ 988026 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Biosynthèse de B6 à partir de Erythrose-4P, EC261.52 a besoin de B6!! Ci-dessous dernière enzyme. *: -*3-Amino-2-oxopropyl-P +Xylulose-5P '''donne |>''' Pyridoxine-P +Pi +2H2O EC26.99.2 R05838 Lyase '''Pyridoxine-P''' *:: + *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). 3s8qan8h8n0r6ynct9wxus403sxqjbl 988027 988026 2026-11-02T20:20:33Z Mekkiwik 5298 /* B6 Pyridoxal-P */ 988027 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Biosynthèse de B6 à partir de Erythrose-4P, EC261.52 a besoin de B6!! Ci-dessous dernière enzyme. *: -*3-Amino-2-oxopropyl-P +Xylulose-5P '''donne |>''' Pyridoxine-P +Pi +2H2O EC26.99.2 R05838 Lyase '''Pyridoxine-P''' *:: + 5449 êtres que des bactéries. Eco 243 aas, PdxJ octamer, *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). npueinubedtte7oiqim1fjxy13t5pl8 988028 988027 2026-11-02T20:23:36Z Mekkiwik 5298 /* B6 Pyridoxal-P */ 988028 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Biosynthèse de B6 à partir de Erythrose-4P, EC261.52 a besoin de B6!! Ci-dessous dernière enzyme. *: -*3-Amino-2-oxopropyl-P +Xylulose-5P '''donne |>''' Pyridoxine-P +Pi +2H2O EC26.99.2 R05838 Lyase '''Pyridoxine-P''' *:: + 5449 êtres que des bactéries. Eco 243 aas, PdxJ octamer, vers Pyridoxine-P ΔG=-45.90 Kcal/mol *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. 6965 êtres, mja 6612 donc 353 archées, eco 164 donc 163 eucaryotes et 6450 bactéries. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). ncf1w1durqf50bx6e2grsuglkwgkhkv 988044 988028 2026-11-03T08:10:33Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988044 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Biosynthèse de B6 à partir de Erythrose-4P, EC261.52 a besoin de B6!! Ci-dessous dernière enzyme. *: -*3-Amino-2-oxopropyl-P +Xylulose-5P '''donne |>''' Pyridoxine-P +Pi +2H2O EC26.99.2 R05838 Lyase '''Pyridoxine-P''' *:: + 5449 êtres que des bactéries. Eco 243 aas, PdxJ octamer, vers Pyridoxine-P ΔG=-45.90 Kcal/mol *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *:: + 6965 êtres, mja 353 archées, eco 6450 bactéries et 163 eucaryotes. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). punvk01dqrz8yk2s95gjflop92aysk6 988045 988044 2026-11-03T09:17:37Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988045 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Biosynthèse de B6 à partir de Erythrose-4P, EC261.52 a besoin de B6!! Ci-dessous dernière enzyme. *: -*3-Amino-2-oxopropyl-P +Xylulose-5P '''donne |>''' Pyridoxine-P +Pi +2H2O EC26.99.2 R05838 Lyase '''Pyridoxine-P''' *:: + 5449 êtres que des bactéries. Eco 243 aas, PdxJ octamer, vers Pyridoxine-P ΔG=-45.90 Kcal/mol *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *:: + 6965 êtres, mja 353 archées, eco 6450 bactéries et 163 eucaryotes. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP *Synthèse par clade *: - Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5. C'est une enzyme ''suicidaire (His). Pyrimidine-P'' *: - 130 champignons dont sce et 22 bactéries sans eco. '''Sce''' 340 aas *: - *: - Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. ''[4Fe-4S] et SAM. Pyrimidine-P'' *: - mja 353 archées, eco 6450 bactéries et 163 eucaryotes pas Sce. *: - '''eco''' 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; '''Mja''' 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *: - *: - *: - Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 H2S, ''non suicidaire. Thiazole-P'' *: - 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont '''Mja''' avec 267 aas. Pas d'eucaryotes *: - *: - Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 enzyme ''suicidaire (Cys). Thiazole-P'' *: - 352 êtres: tous des eucaryotes, '''Sce''' 326 aas *: - *: - Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10 ThiG, ''non suicidaire. Thiazole-P''. Nécessite plusieurs enzymes dont '''EC2217 dépendante de TPP''' *: - 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont '''eco''' 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] *: - *: - *: - Biosynthèse de la Thiamine EC2513. TPP *: - 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille 421, ath 522, 211 (mono), '''sce''' 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). ns2dbl01wsnbk8vrggpftrxnhrx2arp 988046 988045 2026-11-03T09:18:52Z Mekkiwik 5298 /* TPP Thiamine pyrophosphate */ 988046 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate propionate phosphite==== *Compound, phosphite. Voir article sur Phosphite dans les sources hydrothermales <ref>https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2025.12.19.695421v2.full</ref>. *: -Phosphite +NAD+ +H2O donne phosphate +NADH +H+ EC1.20.1.1 R05746 oxydoreductase. 146 bactéries, rien d'autre. Enx, enterobacter, 341 aas. Entrée créée en 2001 MAJ 2025. *: -Phosphite +AMP +NAD+ donne ADP +NADH +H+ EC1.20.1.2 R13633 oxydoreductase. Une seule référence <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.2309743120</ref>. Entrée créée en 2025. *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=3.10kcal/mol. eco 891 aas. 8769 êtres dont 200 archées *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate). 6796 êtres dont 132 archées *: -*'''Acetate''' +ATP donne <> Acetyl-P +ADP EC2721 R00315 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=-6.97 kcal/mol, 400 aas. 7664 êtres dont 28 archées *: -*'''Acetate''' +PP donne <> Acetyl-P +Pi EC272.12 R00320 kinase. Métacyc sens indéfini. Entamoeba histolytica seule référence de 1975 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0006291X75905136?via%3Dihub</ref> *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC2721 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 7665 êtres dont 29 archées *: -*'''Propionate''' +ATP donne <> Propionyl-P +ADP EC272.15 R01353 kinase. Metacyc et ecocyc bi ΔG=9.71 kcal/mol, 402 aas. 375 bactéries pas d'archées *:: + comment: Involved in the anaerobic degradation of L-threonine in bacteria. Voir dans propanoate pathway EC123- de 2-oxobutanoate vers propanoyle-P, flèche sans enzyme. Le 2-oxobutanoate vient de la Thr. *: - *<u>Acetate + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase. 4141 êtres dont 16 archées *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi. 2272 êtres dont 124 archées (mieux que ec111.29, voir Ser). *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP (A biotinyl-protein) *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD+ donne <> Pyruvate +NADH +CO2 +H+ EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc et metacyc direct de Malate ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate +H+ (non réversible) <ref>https://biocyc.org/reaction?orgid=ECOLI&id=1.1.1.39-RXN</ref>. *:: + thermodynamiquement Ec111.38 est réversible à cause de son ΔG=-0.32Kcal/mol. Mais dans la cellule elle a pour objet de produire du CO2 lors de l'accumulation de NAD+. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ecocyc de PEP, 883 aas, ΔG=-0.86 Kal/mol *::: * ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/12/26/5247/105472/Carboxytransphosphorylase-VII-Phosphoenolpyruvate?redirectedFrom=fulltext</ref> *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 411.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol 11022 êtres eco 470 aas *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP *:: + ΔG est ~ 0 (gemini), 3898 êtres e b a 209 3600 94, aas mba(a) 882 pwi(b) 825 ath(e) 963 aas *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) metacyc ecocyc de ATP *:: + eco, ΔG=-9.58Kcal/mol, 792 aas, 4440 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol, eco 432 aas 11697 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmA 250 aas, 7494 êtres *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.12 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol, eco gpmM 514 aas, 6497 êtres *: - *Glycérate-3P +Prot-His-P donne <> Glycérate-2,3P2 +Prot-His EC542.11 R01516 Phosphatase ecocyc bi ΔG= inconnu *:: + êtres, e b a 1110 6200 186, eco ytjC 215 aas *: - *Glycérate-2,3P2 donne <> Glycérate-1,3P2 EC5424 R01662) mutase metacyc de 1,3P2, 530 êtres tous eucaryotes *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol, eco 387 aas 11658 êtres dont 454 archées *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol, eco 331 aas, 11304 êtres dont 91 archées; EC121.59 1487 êtres dont 450 archées. *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol; eco 255 aas, 11679 êtres dont 450 archées *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase ecocyc metacyc bi ΔG=8.23 Kcal/mol, 11603 êtres dont 450 archées *:: +eco: fbaB classe I 350 aas, fbaA classe II 359 aas. *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bi ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + 4120 êtres dont 22 archées et 198 eucaryotes. 420 aas pour aif. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) phosphorylase metacyc ecocyc de f1.6 à f6 ΔG=6.89Kcal/mol *:: + eco: yggf classe II 321 aas, glpx classe II 336 aas. 9770 êtres dont 458 archées *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) Metacyc bi. 5728 êtres dont 243 archées *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser *: - *Glycérate-3P +NAD +H2O donne <> P-OH-Pyruvate +NAD EC111.95 R01513 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.03 kcal/mol. 10084 êtres dont 434 archées *: - *O-P-Ser +2-oxoGlu donne <> P-OH-Pyruvate +Glu EC261.52 R04173 transaminase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=0.08 kcal/mol. 8871 êtres dont 71 archées *: - *O-P-Ser +H2O '''donne |>''' L-Ser +Pi EC3133 R00582 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=9.27 kcal/mol. 8278 êtres dont 366 archées *: - voie Glycerate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *:: + *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 6796 êtres dont 132 archées pas de metacyc *:: + *Glycéraldéhyde +DHAP donne <> Fructose-1P EC412.13 R02568 lyase. Metacyc direct de Fructose. 11542 êtres dont 459 archées *::: * Pour obtenir Fructose-1P à partir de Fructose-6P, il faut 4 enzymes EC111.17, 313.22, 111.11, 2713 (une kinase) <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00051</ref> *::: * Le Glycéraldéhyde libre est bloqué comme le Glycerol <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00561</ref>. Il est rapidement transformé en Glycéraldéhyde-3P EC271.28 *:: + *Mannitol-1P +NAD donne <> Fructose-6P +NAD EC111.17 R00758 oxydoréductase. Metacyc et ecocyc bi, ΔG=1.60 kcal/mol. 1867 êtres dont 2 archées *:: + *Mannitol +Pi donne <> Mannitol-1P +H2O EC313.22 R02167 Phosphorylase. Metacyc et ecocyc direct de H2O, ΔG=7.22 kcal/mol. 2063 êtres dont 1 archées *:: + *Mannitol +NAD donne <> Fructose +NAD EC111.11 R00868 oxydoréductase. Metacyc bi. 443 êtres dont 0 archées (Ec111.67 1312,Ec111.67 83) *:: + *Fructose +ATP '''donne |>''' Fructose-1P +ADP EC2713 R00866 kinase. Metacyc direct de Fructose. 907 êtres dont 52 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 2077 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. Metacyc bi. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2913 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2880 êtres, eucaryotes, bactéries, 94 archées. Metacyc bi *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) 3754 êtres, eucaryotes, bactéries, 36 archées. pas de RHEA *: - *Ser +Acetyl-CoA donne <> O-Acetyl-Ser +CoA EC231.30 (R00586) transferase (sans B6) 8266 êtres, eucaryotes, bactéries, 170 archées. *:: + voie de E.Coli suivie de EC251.47 donne Cys avec B6. 8282 êtres *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC412.48 (R00751) transaminase (B6 protein) 6788 êtres, eucaryotes, bactéries, 100 archées. Ecocyc bi, ΔG=1.0 kcal/mol *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc direct de Arabi. 1303 êtres dont 291 archées *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi. 1214 êtres dont 295 archées *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères, 505 aas *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère, 429 aas. <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere, 392 aaas *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere, 212 aas *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. 1295 aas pour eco; Mja a 3 sous unités 733 83 230 aas *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. 345 aas *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs, 355 aas *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente, 169 aas *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi, Hsa 425 aas '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. 237 aas *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi, 456 aas '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi, Mja 361 aas FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere, 529 aas *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi, 529 aas '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés, 432 aas *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi, 456 aas '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43, 488 aas '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44, 525 aas. '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *:: + 4017 êtres dont 410 archées, eco n'en a pas. Bsu pdxS 294 aas, pdxT 196 aas *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6 (cette affirmation n'a pas des sens puisque l'hypothèse de D-Ala est fausse. Dans l'article l'ajout de D-Ala ne compense que l'absence de B6 étant donné que la culture sur peptone fournit tous les aas, donc sans aucun besoin de B6). *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Biosynthèse de B6 à partir de Erythrose-4P, EC261.52 a besoin de B6!! Ci-dessous dernière enzyme. *: -*3-Amino-2-oxopropyl-P +Xylulose-5P '''donne |>''' Pyridoxine-P +Pi +2H2O EC26.99.2 R05838 Lyase '''Pyridoxine-P''' *:: + 5449 êtres que des bactéries. Eco 243 aas, PdxJ octamer, vers Pyridoxine-P ΔG=-45.90 Kcal/mol *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *:: + 7463 êtres Mja 7104 donc 359 archées; 189 eucaryotes et 6914 bactéries dont eco 190 *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *:: + 88 êtres tous des bactéries *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *:: + 1712 êtres dont 820 eucaryotes et 892 bactéries pas eco et pas de archées *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide +PP +CO2 EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=3.33 329 aas '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC111.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *:: +*D-Lactaldehyde +NADP donne <> Methylglyoxal +NADP EC111.79 R02527 oxydoreductase Metacyc bi ΔG=6.71 312 aas '''Methylglyoxal''' *:: +* propanoate metabolism *:: +*DHAP '''donne |>''' Methylglyoxal +Pi Ec4233 R01016 P Lyase eco direct de DHAP ΔG=-4.37, 152 aas 3526 êtres dont 86 archées hlu *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=1.78 327 aas '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *:: + 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont Mja avec 267 aas *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. Taille 330 aas environ, sce 340 aas. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' voir REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/65759</ref>. *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *:: + 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille maja 421, ath 522, eco 211 (mono), sce 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *:: + 352 êtres: tous des eucaryotes, Sce 326 aas. REHA <ref>https://www.rhea-db.org/rhea/55711</ref> *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *: -*xylulose-5P + Iminoglycine + Thiocarboxy-[sulfur-cp] '''donne |>''' 2-[(2R,5Z)-2-Carboxy-4-methylthiazol-5(2H)-ylidene]ethyl-P + Sulfur-cp + 2 H2O EC281.10 R10247 lyase '''Thiazole-P''' (THiG) *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *:: + EC281.10 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont eco 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11589</ref> *:: + EC53.99.10 525 êtres, 1 archée Mear, 524 bactéries pas Eco pas eucaryotes. Bsu 205 aas. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *:: + 6965 êtres, mja 353 archées, eco 6450 bactéries et 163 eucaryotes. eco 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; Mja 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP *Synthèse par clade *: - Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5. C'est une enzyme ''suicidaire (His). Pyrimidine-P'' *: - 130 champignons dont sce et 22 bactéries sans eco. '''Sce''' 340 aas *: - *: - Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. '''[4Fe-4S] et SAM. Pyrimidine-P''' *: - mja 353 archées, eco 6450 bactéries et 163 eucaryotes pas Sce. *: - '''eco''' 631 aas monomer, vers Pyrimidine ΔG=-79.93 kcal/mol; '''Mja''' 438 aas; Ath 644 aas. Ces tailles sont constantes par clade. *: - *: - *: - Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 H2S, ''non suicidaire. Thiazole-P'' *: - 499 êtres: 120 bactéries sans eco et 379 archées dont '''Mja''' avec 267 aas. Pas d'eucaryotes *: - *: - Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 enzyme ''suicidaire (Cys). Thiazole-P'' *: - 352 êtres: tous des eucaryotes, '''Sce''' 326 aas *: - *: - Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC281.10 ThiG, ''non suicidaire. Thiazole-P''. Nécessite plusieurs enzymes dont '''EC2217 dépendante de TPP''' *: - 6679 êtres, 1 eucaryote cme, 6 archées, 6672 bactéries dont '''eco''' 256 aas, vers Thiazole-P ΔG=-28.62 kcal/mol, [6ThiG 6ThiH] *: - *: - *: - Biosynthèse de la Thiamine EC2513. TPP *: - 8906 êtres, mja 425 archées, eco 8100 bactéries et 381 eucaryotes. Taille 421, ath 522, 211 (mono), '''sce''' 540 aas. eco vers PP ΔG=13.02 kcal/mol =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase ΔG=6.17 kcal/mol bi metacyc ecocyc, eco 297 aas. 2630 êtres dont 645 archées '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' (sans B6) *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase <ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> ====Le contrôle dual==== *Paris 14.10.26 *Simulateur hydrothermales 2025: formiate acétate pyruvate méthanol NH4 glycolate lactate propionate éthanol, pas de P H2S *Krebs 2024: d'où vient oxaloacétate? CO2 pyruvate oxaloacétate glyoxylate H2+Formiate (équivalent NAD), pas de P H2S, NiFe 22°C pression atmosphérique. *PP 2026: PP est proposé pour remplacer ATP, l'article '''acP de 2016''' propose l'acétyl-P très fragile et peu fréquent. *Moi je propose PEP 2017. *Glycolyse 2014: plusieurs réactions (des isomérase) de l'interconversion des sucres se fait dans l'eau sans enzymes. La non adhésion aux investigations de Muller depuis 1953, recherche des réactions abiotiques qui produisent des molécules biotiques (formaldéhyde adénine...) ne ressemblent aucunement aux réactions biotiques. Glycolyse 2014 m'a conforté dans une idée que j'étais entrain d'appréhender en listant les voies métaboliques de KEGG en partant du simulateur 2025: ces voies ont existé depuis le départ (prébiotiques) dans le système abiotique hydrothermal. *Le contrôle dual: C'est en lisant l'introduction de acP 2016 du chapitre 5, la non adhésion de l'auteur aux investigations de Muller comme je l'ai fait auparavant, m'a encouragé à imaginer un processus qui pourrait se produire dans les sources hydrothermales qui contraindrait ces voies métaboliques égales à celles biotiques actuelles du point de vue du substrat et bien sûr thermodynamique. *: - L'analogie s'est imposée immédiatement: dans le biotique actuel les enzymes créent et contrôlent le métabolisme de base (sucres acides nucléotides minéraux etc.) et de même ce métabolisme contrôle ces enzymes. C'est ce que j’appelle le contrôle dual, qui se fait dans les 2 sens. Mon idée est apparue alors immédiatement, ce sont les voies que je listais auparavant qui se concrétisent. Le métabolisme de base c'est celui des sources hydrothermales, vues alors comme un écosystème biotique hydrothermale, et les enzymes ce sont les aas libres qu'il produit. C'est le contrôle dual prébiotique. *: - La caractéristique principale de ce métabolisme prébiotique qui se crée dans cet écosystème c'est qu'il se fait par étapes. *:: + 1ère étape: simulateur 2025 et krebs 2024 auxquels il faut ajouter PP 2026: Les analogues sont NAD (Formiate +H2 +NiFe) et NH4. *::: * céto-acides: Pyruvate Glyoxylate oxaloacetate ceto-glutarate, Krebs 2024; Formiate Acetate Pyruvate Glycolate propionate NH4 Methanol Ethanol Lactate, Simulateur 2025. *::: * acides aminés: Ala Gly Asp Glu; enzymes, Ec1411 Ala(5808) Ec261.44 Gly(3043) Ec261.35 Asp(144) Ec1412 Glu(4450) *::: * OH-acides : Lactate Glycolate Malate OH-céto-Glutarate. Correspondant aux enzymes ; Ec111.27 Lac(4198) Ec111.26 Glc(2328) Ec111.37 Mal(8815) Ec111.38 Pyr(5455)[Pyruvate Malate] Ec111.399 OH-Glu(10321) *:: + 2ème étape, création de Pro (5): c'est le résultat de Glu-P sous l'action de PP, suivie de l'action de l'analogue de NAD comme dans la 1ère étape. L'analogue de ATP est PP qui produit un analogue plus puissant PEP 2017. La 1ère étape a produit aussi les alpha céto-acides: cAla (Lactate) cAsp (Malate) cGly (glycolate) cGlu (alpha céto-glutarate). odr2zjrwlphzapmwpgr64k8ofxxair7 0 86130 988047 985937 2026-11-03T09:26:58Z Cdang 1070 /* Entretien */ Luthiers 988047 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950 ; mais ces enregistrement sont fait sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions ne sont pas transposées — c'est-à-dire écrite pour qu'un doigté ait le même nom au hautbois et à la taille (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' car il a le doigt"é du ''do'' du hautbois) — mais écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * certains doigtés sont différents et se rapprochent de ceux de la flûte à bec ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (par exemple un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeurs de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale d ela facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> ld2e2vyq4fzhhydkgwdfreiqjij1cx7 988048 988047 2026-11-03T09:27:20Z Cdang 1070 /* Luthiers */ orth 988048 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950 ; mais ces enregistrement sont fait sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions ne sont pas transposées — c'est-à-dire écrite pour qu'un doigté ait le même nom au hautbois et à la taille (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' car il a le doigt"é du ''do'' du hautbois) — mais écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * certains doigtés sont différents et se rapprochent de ceux de la flûte à bec ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (par exemple un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale d ela facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> r26nu7rf4bc35q3cs3db7qj7qnzxco0 988049 988048 2026-11-03T09:29:17Z Cdang 1070 /* Liens externes */ The hautboy Companion 988049 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950 ; mais ces enregistrement sont fait sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions ne sont pas transposées — c'est-à-dire écrite pour qu'un doigté ait le même nom au hautbois et à la taille (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' car il a le doigt"é du ''do'' du hautbois) — mais écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * certains doigtés sont différents et se rapprochent de ceux de la flûte à bec ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (par exemple un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale de la facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://hautboy.jimdofree.com/ |auteur=Antoine Torunczyk |titre=The hautboy Companion |lang=fr |consulté le=2026-11-03}} (site en français) == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> j7t2xhpmrvw1y40u2hvptzlghgjt5g7 988050 988049 2026-11-03T09:36:44Z Cdang 1070 /* Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne */ perce plus large, anche plus facile, timbre différent 988050 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. La perce est plus large que celle du hautbois moderne. Le timbre est donc différent, et l'articulation (le détaché) est de fait plus facile. Comme il n'y a pas de clef d'octave, l'octaviation se fait par la vitesse d'air ; de fait, l'anche doit être plus « réactive », plus « facile » que l'anche moderne, elle ne possède pas de cœur (partie plus épaisse du grattage), ce qui est une autre source de différence de timbre. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. La « facilité » de l'anche permet en partie d'ajuster le tempérament. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950 ; mais ces enregistrement sont fait sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions ne sont pas transposées — c'est-à-dire écrite pour qu'un doigté ait le même nom au hautbois et à la taille (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' car il a le doigt"é du ''do'' du hautbois) — mais écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * certains doigtés sont différents et se rapprochent de ceux de la flûte à bec ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (par exemple un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale de la facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://hautboy.jimdofree.com/ |auteur=Antoine Torunczyk |titre=The hautboy Companion |lang=fr |consulté le=2026-11-03}} (site en français) == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> je0c7iw8djfi3c4rdwk1kdc42crobn5 988051 988050 2026-11-03T09:41:56Z Cdang 1070 /* Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne */ Mendelssohn 988051 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. La perce est plus large que celle du hautbois moderne. Le timbre est donc différent, et l'articulation (le détaché) est de fait plus facile. Comme il n'y a pas de clef d'octave, l'octaviation se fait par la vitesse d'air ; de fait, l'anche doit être plus « réactive », plus « facile » que l'anche moderne, elle ne possède pas de cœur (partie plus épaisse du grattage), ce qui est une autre source de différence de timbre. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. La « facilité » de l'anche permet en partie d'ajuster le tempérament. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte par Felix Mendelssohn, qui retrouve une partition de Vivaldi et décide de la diriger ; et surtout au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950. Mais ces interprétations sont faites sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions ne sont pas transposées — c'est-à-dire écrite pour qu'un doigté ait le même nom au hautbois et à la taille (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' car il a le doigt"é du ''do'' du hautbois) — mais écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * certains doigtés sont différents et se rapprochent de ceux de la flûte à bec ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (par exemple un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale de la facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://hautboy.jimdofree.com/ |auteur=Antoine Torunczyk |titre=The hautboy Companion |lang=fr |consulté le=2026-11-03}} (site en français) == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> qsp5qu079h1emc8ny7l2eay8lsmcn4h 988052 988051 2026-11-03T09:45:48Z Cdang 1070 /* la taille de hautbois */ formulation 988052 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. La perce est plus large que celle du hautbois moderne. Le timbre est donc différent, et l'articulation (le détaché) est de fait plus facile. Comme il n'y a pas de clef d'octave, l'octaviation se fait par la vitesse d'air ; de fait, l'anche doit être plus « réactive », plus « facile » que l'anche moderne, elle ne possède pas de cœur (partie plus épaisse du grattage), ce qui est une autre source de différence de timbre. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. La « facilité » de l'anche permet en partie d'ajuster le tempérament. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte par Felix Mendelssohn, qui retrouve une partition de Vivaldi et décide de la diriger ; et surtout au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950. Mais ces interprétations sont faites sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions pour la taille ne sont pas transposées : un doigté a le même nom au hautbois et au cor anglais (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' au cor anglais car il a le doigté du ''do'' du hautbois), mais pour la taille, les partitions sont écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * certains doigtés sont différents et se rapprochent de ceux de la flûte à bec ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (par exemple un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale de la facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://hautboy.jimdofree.com/ |auteur=Antoine Torunczyk |titre=The hautboy Companion |lang=fr |consulté le=2026-11-03}} (site en français) == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> khl47896v10uvmax0m8phzipjeoxbci 988053 988052 2026-11-03T09:49:36Z Cdang 1070 /* Influence des différences sur le jeu */ précision sur les doigtés 988053 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. La perce est plus large que celle du hautbois moderne. Le timbre est donc différent, et l'articulation (le détaché) est de fait plus facile. Comme il n'y a pas de clef d'octave, l'octaviation se fait par la vitesse d'air ; de fait, l'anche doit être plus « réactive », plus « facile » que l'anche moderne, elle ne possède pas de cœur (partie plus épaisse du grattage), ce qui est une autre source de différence de timbre. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. La « facilité » de l'anche permet en partie d'ajuster le tempérament. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte par Felix Mendelssohn, qui retrouve une partition de Vivaldi et décide de la diriger ; et surtout au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950. Mais ces interprétations sont faites sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions pour la taille ne sont pas transposées : un doigté a le même nom au hautbois et au cor anglais (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' au cor anglais car il a le doigté du ''do'' du hautbois), mais pour la taille, les partitions sont écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * le doigté du ''do'' médium est différent, c’est celui de la flûte à bec ; il n'y a pas de clef de ''fa'', on fait donc toujours des ''fa'' de fourche ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (par exemple un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale de la facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://hautboy.jimdofree.com/ |auteur=Antoine Torunczyk |titre=The hautboy Companion |lang=fr |consulté le=2026-11-03}} (site en français) == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> eezc8tzi1up306m030t0777qrcmsjl3 988054 988053 2026-11-03T09:55:03Z Cdang 1070 /* Entretien */ répétition 988054 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. La perce est plus large que celle du hautbois moderne. Le timbre est donc différent, et l'articulation (le détaché) est de fait plus facile. Comme il n'y a pas de clef d'octave, l'octaviation se fait par la vitesse d'air ; de fait, l'anche doit être plus « réactive », plus « facile » que l'anche moderne, elle ne possède pas de cœur (partie plus épaisse du grattage), ce qui est une autre source de différence de timbre. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. La « facilité » de l'anche permet en partie d'ajuster le tempérament. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte par Felix Mendelssohn, qui retrouve une partition de Vivaldi et décide de la diriger ; et surtout au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950. Mais ces interprétations sont faites sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions pour la taille ne sont pas transposées : un doigté a le même nom au hautbois et au cor anglais (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' au cor anglais car il a le doigté du ''do'' du hautbois), mais pour la taille, les partitions sont écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * le doigté du ''do'' médium est différent, c’est celui de la flûte à bec ; il n'y a pas de clef de ''fa'', on fait donc toujours des ''fa'' de fourche ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (comme un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union naitonale de la facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://hautboy.jimdofree.com/ |auteur=Antoine Torunczyk |titre=The hautboy Companion |lang=fr |consulté le=2026-11-03}} (site en français) == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> hfkrxv7l49tjqrgjoq4ne63upa9o7b1 988055 988054 2026-11-03T09:56:41Z Cdang 1070 /* Liens externes */ orth 988055 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = musique | niveau = débutant | numéro = 5 | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> | page_liée = | page_liée2 = }} La hautbois baroque est l’évolution de la chalémie, le hautbois de la Renaissance, notamment sous l'impulsion de Michel Philidor fils (1610-1679) et de Jacques-Martin Hotteterre (1673-1763), la période Baroque s'étendant d'environ 1600 à 1750. C'est l'ancêtre du hautbois moderne (dit « conservatoire »). Elle a été rendue nécessaire par la volonté de Lully de faire jouer ensemble les hautbois et les violons ; auparavant, les hautbois — qui sonnent fort (sens de « haut ») — étaient plutôt utilisés en extérieur et les violons, qui sonnent doux (« bas ») en intérieur. Cela a permis de réunir les deux orchestres de la Maison du Roi : l'orchestre de la Grande Écurie (et ses Douze Grands Hautbois) et l'orchestre de la Chambre du Roi (avec ses Vingt-Quatre Violons du Roi) ; ce sont les prémisses de l'orchestre symphonique. D'une chalémie faite d'une seule pièce, on passe à un corps en trois parties démontable. Cela permet d'avoir une perce plus complexe, d'ajuster le tempérament du hautbois — la hauteur des différentes notes — et d'adoucir son son pour le rendre compatible avec les violons. On parle à l'époque du « hautbois français » pour les distinguer des chalémies encore en usage. Par ailleurs, avec une chalémie, la partie vibrante de l’anche est totalement dans la cavité buccale, le hautbois ayant parfois une pièce appelée « pirouette » sur laquelle les lèvres viennent en butée. Avec le hautbois français, les lèvres entourent le roseau ce qui d'une part assourdit le son, et d'autre part permet une meilleur maîtrise du timbre et de la justesse (intonation). == Différences entre le hautbois baroque et le hautbois moderne == [[File:Anches hautbois conservatoire et baroque.jpg|thumb|Anches de hautbois moderne (gauche) et baroque, à tube court (milieu) et tube long (droite).]] Le hautbois baroque ne possède que deux clef, pour l'auriculaire droit : la grande clef (pour le ''do'' grave) et la petite clef (pour le ''ré''♯/''mi''♭). Il ne possède pas de plateau : les doigts bouchent directement les trous, comme pour une flûte à bec. Comme il a moins de trous (huit au total) et ne doit pas porter tout le clétage, le bois peut être moins épais et peut être d'une essence moins résistante ; on utilise souvent du buis. Le hautbois baroque est donc plus léger. Il n'a pas de cale-pouce. Il est aussi moins cher : en 2025, on peut avoir un hautbois d'étude pour {{unité|800|EUR}} et un hautbois professionnel pour {{unité|1500|EUR}}<ref>Voir les prix pratiqués par : {{lien web |url=https://gohinflutes.fr/instruments/hautbois |titre=Hautbois |site=Henri Gohin |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.thibouville-france.com/#Hautbois |titre=Thibouville |consulté le=2024-08-26}} ; {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/instruments |titre=Modèles proposés |site= Mathieu Loux |consulté le=2025-09-04}}.</ref>. Il est aussi plus sensible à l'humidité. L'anche a un tube plus grand ; certains hautboïstes utilisent un bocal et une anche à tube court, ce qui n'est pas historique mais a été une facilité lors du développement des copies de hautbois anciens au milieu du {{pc|xx}}{{e}} siècle. Les tenons ne sont pas liégés ; l'étanchéité se fait avec du fil ciré. La perce est plus large que celle du hautbois moderne. Le timbre est donc différent, et l'articulation (le détaché) est de fait plus facile. Comme il n'y a pas de clef d'octave, l'octaviation se fait par la vitesse d'air ; de fait, l'anche doit être plus « réactive », plus « facile » que l'anche moderne, elle ne possède pas de cœur (partie plus épaisse du grattage), ce qui est une autre source de différence de timbre. Les hautbois historiques peuvent être accordés selon différents diapasons (les instruments anciens peuvent utiliser un diapason allant de 390 à {{unité|520|Hz}}). Les copies modernes de hautbois baroques sont en général accordées à {{unité|415|Hz}}, soit un demi-ton plus bas que le ''la'' à {{unité|440|Hz}}<ref>À l’époque Baroque, on pouvait jouer à divers diapason, selon le lieu et l'époque. De nos jours, on utilise les principaux diapasons suivants, que l'on détermine à partir des instruments d'époque : {{unité|392|Hz}}, {{unité|415|Hz}}, {{unité|440|Hz}}, {{unité|465|Hz}} et même {{unité|520|Hz}}. Mais on peut jouer à d'autres diapason, voir par exemple {{lien web |url=https://musebaroque.fr/instrument-diapason/ |titre=La Question du Diapason |site=Muse baroque |date=2010-02-09 |consulté le=2024-08-26}}.</ref>. Il existe des hautbois accordés à {{unité|440|Hz}}, pour permettre de jouer en formation avec des instruments modernes. Le hautbois baroque n'a pas un tempérament égal<ref>{{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/app/download/11599741394/L%27accord+du+hautbois+baroque+et+classique.pdf?t=1629922429 |auteur=Marc Ecochard |titre=L'accord du hautbois baroque et classique |site=Grand hautbois |format=pdf |consulté le=2026-08-18}}.</ref> : les demi-tons ne sont pas tous les mêmes. C'est dû d'une part au fait qu'il est impossible d'avoir 12 notes également distribuées avec seulement huit trous ; et d'autre part au fait que la notion de tempérament égal n’apparaît qu'à la fin de la période baroque — jean-Sébastien Bach publie le premier livre de son ''Clavier bien tempéré'' en 1722. La « facilité » de l'anche permet en partie d'ajuster le tempérament. {{cadre}}'''Les errements de la redécouverte du hautbois baroque''' Jusqu'au {{pc|xix}}{{e}} siècle, on jouait la musique de son époque et pas la musique d'avant. De fait, la musique baroque est redécouverte par Felix Mendelssohn, qui retrouve une partition de Vivaldi et décide de la diriger ; et surtout au début du {{pc|xx}}{{e}} siècle, et c’est l'éditeur Erato qui en diffuse des enregistrements sur disques microsillon (vinyles) dans les années 1950. Mais ces interprétations sont faites sur des instruments modernes. On s'intéresse aux instruments anciens, et à la recherche du son et de l’interprétation d'époque, dans les années 1970. C'est à cette époque que l'on va chercher les instruments anciens dans les musées pour les copier. Cependant, on trouve rarement des anches d'époque : considérées comme du consommable, elles n’étaient pas conservées, d'autant plus qu'elles s'abiment en les jouant. On a des anches anciennes dans les musettes et cornemuses : elles sont dans des boîtes, donc ne sont pas en contact avec la bouche, et voient passer de l'air sec. Bien que rien ne garantisse que les anches de hautbois fussent faites de la même manière, les anches de musette donnent quand même des renseignements sur les façons de faire de l'époque. Au cours de leurs recherche, les musiciens ont séparé les anches en deux parties : la partie proche du corps du hautbois qui ne change pas, et est devenu un bocal, et une anche courte que l'on modifiait. Cette habitude a perduré et certaines personnes continuent à monter des anches à tube court sur un bocal au lieu de monter des anches sur un tube long. Par ailleurs, certains luthiers ont tenté de faire profiter le hautbois baroque des progrès techniques, par exemple en proposant des tenons liégées en lieu et place du fil, et avec une piperelle pour accueillir une anche moderne. {{fin}} == la taille de hautbois == Le terme « taille » désigne le ténor d'une famille d'instruments. La taille de hautbois est donc le hautbois ténor. Plus grand que le hautbois, il possède un bocal courbe : une pièce intermédiaire entre l'instrument et l'anche. Il est en ''fa'', c'est-à-dire que si l'on bouche tous les trous, on obtient la note ''fa'' (au lieu d'un ''do'' au hautbois). C'est l'ancêtre directe du cor anglais. Contrairement au cor anglais moderne, les partitions pour la taille ne sont pas transposées : un doigté a le même nom au hautbois et au cor anglais (le ''fa'' réel s'écrit ''do'' au cor anglais car il a le doigté du ''do'' du hautbois), mais pour la taille, les partitions sont écrites en notes réelle, comme c’est le cas pour les flûtes à bec. == Influence des différences sur le jeu == [[Fichier:Tablature hautbois baroque deux octaves deux lignes.svg|vignette|Doigtés du hautbois baroque.]] [[Fichier:Baroque oboe.jpg|vignette|upright=0.5|Un hautbois baroque.]] Ces différences ont plusieurs influences sur le jeu : * le hautbois n'a pas un tempérament égal, c'est-à-dire que les demi-tons ne sont pas tous la même grandeur : certaines notes sonnent fausses par rapport au hautbois moderne, en particulier, les notes altérées sonnent trop bas, surtout le ''fa''♯ ; * comme il n'y a pas de plateau, les doigts doivent bien couvrir les trous, il faut donc être plus précis qu'avec le hautbois conservatoire ; * il n'y a pas de clef d'octave ; l’octaviation pour les notes ''mi'' à ''si'' se fait en ayant plus de vitesse d'air, ''ce qui ne signifie pas souffler plus fort'' ; * le demi-trou d'octaviation pour le ''ré'' et le ''do''♯/''ré''♭ se fait en bouchant à moitié le trou supérieur, avec le même mouvement de bascule de l’index que pour le hautbois conservatoire ; * la grande clef (pour le ''do'' grave) est située au-dessus du corps du hautbois et non sur le côté comme dans le hautbois moderne ; il faut donc en général boucher les trous du bas avec les phalanges, et non avec le bout des doigts, pour pouvoir l’atteindre avec l'auriculaire ; * le doigté du ''do'' médium est différent, c’est celui de la flûte à bec ; il n'y a pas de clef de ''fa'', on fait donc toujours des ''fa'' de fourche ; * l'anche est plus « faible », plus « facile », pour permettre notamment l'octaviation et de corriger de la « fausseté » des notes ; elle n'a pas de cœur (partie plus épaisse au milieu du grattage ou sur les bords), on a donc un son plus « aigre », moins « rond » ; elle est plus large que l’anche moderne ; * si l'on n’arrive pas à jouer juste, on peut remonter ou enfoncer l'anche (on remonte l’anche pour jouer plus grave, on l'enfonce pour jouer plus aigu) ; pour remonter l'anche, il faut enrouler une plus grande longueur de fil d'étanchéité, et à l'inverse, pour l’enfoncer, il faut dérouler une partie du fil (il est courant d'avoir le fil qui pend à l'extérieur) ; Pour les notes aiguës (du ''la'' au ''si''), il existe des doigtés alternatifs dits « doigtés harmoniques » : il permettent de sortir plus facilement la note, mais sont plus compliqués. Une bonne gestion de l’embouchure permet de s'en passer. Certains hautbois ne sont pas des copies exactes des hautbois historiques mais ont été modifiés ; ils peuvent avoir des doigtés différents. Ci-dessous : une interprétation au hautbois baroque du concerto en ''la'' mineur de Vivaldi (RV 461, 1720-1724) : * {{lien web |url=https://www.youtube.com/watch?v=KzCSoKjevlY |titre=A. Vivaldi: Oboe Concerto in A minor, RV 461 – Bremer Barockorchester, Alfredo Bernardini |site=Bremer Barockorchester sur YouTube |date=2021-02-19 |consulté le=2024-08-27}} == Le style baroque == Les partitions baroques comportent très peu d'informations par rapport aux compositions plus tardives : il n'y a quasiment que les notes, très peu de liaisons, quelques ornements (trilles dits « tremblements », mordants dits « pincés »), quelque fois des détachés ''(staccato)'', rarement une nuance… Une grande liberté est laissée à l'interprétation. Certaines éditions modernes ont été éditées pour rajouter des indications à la manière de la notation classique, en particulier par Pierre Pierlot ; elles reflètent alors la manière d'interpréter de l’éditeur. De fait, c’est au musicien et à la musiciennes d'agrémenter le jeu. Sur les notes longues, il est fréquent d'ajouter un tremblement, un tour de gosier ''(gruppetto)'', de faire des diminutions (rajouter des notes entre deux notes écrites), un port de voix (rejouer la note précédente avant de jouer la nouvelle note) ; on place souvent un tremblement sur l'avant-dernière note d'une cadence. Certaines diminutions peuvent être notées ; c’est le cas par exemple des mouvements lents des ''Sonates méthodiques'' de Telemann, où le compositeur a écrit la version avec et sans diminution ; pour le ''Concerto en ré mineur'' de Marcello, on trouve les diminutions écrites par Jean-Sébastien Bach (édition Musica Rara). Le détaché et la norme, les notes liées sont rares : la constitution du hautbois baroque rend le détaché plus facile qu'avec le hautbois moderne. Les tremblements (trilles), notés par une croix « + », et les pincés (mordants), s'attaquent toujours par la note supérieure. Les croches sont souvent jouées de manière inégale (comme en jazz). Lorsque qu'une phrase est répétée, on ne la joue pas deux fois de la même manière. Une manière classique de faire consiste à la jouer d'abord ''forte'' puis la deuxième fois ''piano'' ; ou bien une première fois telle qu'écrite et une deuxième fois agrémentée, diminuée, en particulier si le passage répété est long. == Méthodes == Il n'existe pas de méthode récente pour l'étude du hautbois baroque. On peut se référer à : * {{ouvrage |nom1=Garnier |prénom1=Joseph-François |titre=Méthode raisonnée pour le haut-bois |éditeur=Pleyel |lieu=Paris |date=1802 |url=https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:M%C3%A9thode_raisonn%C3%A9e_pour_le_haut-bois..._par_Garnier_l%27a%C3%AEn%C3%A9_-_btv1b10870802z}}, bien que plus tardif ; on peut en trouver des reproductions modernes (éditions Early Music Facsimiles, Hofmeister) ; * des méthodes de flûte à bec ; les doigtés sont proches, et à l'époque baroque, il était courant qu'un morceau soit interprété par divers instruments (violon, flûte, traverso, hautbois…) ; * {{ouvrage | titre = Hautbois, vol.1 — Anthologie de la musique baroque française |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles (CMBV) |année = 2025}}, ISMN 979-0-56016-375-8 : ce n’est pas une méthode, mais un recueil de morceaux adapté aux débutants et débutantes. == Entretien == [[Fichier:Baroque oboe .jpg|vignette|Hautbois baroque démonté.]] Comme pour le hautbois moderne, le hautbois baroque doit être démonté puis essuyé après l’avoir joué. Mais comme les extrémités n'ont pas de cerclage de métal, il faut respecter le sens du cône et toujours faire passer l’écouvillon du bas vers le haut. Il faut en outre le laisser sécher à l'air jusqu'à ce que le fil d'étanchéité des tenons soit sec ; lorsque c’est possible, on le laisse sécher pendant quelques heures, typiquement toute la nuit. Une fois bien sec, il est remonté et est entreposé verticalement, sur un pied, afin qu'il ne « banane » pas : si on le laisse longtemps à plat, il va prendre une courbure. Avant de jouer, il faut s'assurer que les axes des clef n'ont pas glissé, et le cas échéant les remettre en place, par exemple en poussant avec un fil de fer (comme un trombone déplié). Deux fois par an, il faut le huiler : * s'assurer que le hautbois est bien sec ; * protéger les tampons en coinçant un morceau de papier ; * avec une plume, passer de l’huile à l'intérieur ; on peut utiliser de l’huile de lin diluée à l'essence de térébenthine (elle ne doit pas être trop épaisse), de l'huile d'olive ou de l'huile d'amande douce ; on laisse l’huile agir toute la nuit, puis le lendemain matin, on enlève l'excès avec un écouvillon qui ne servira qu'à ça. On peut aussi huiler l’extérieur. Si l'on casse un ressort d'une clef, on peut utiliser un élastique que l'on place autour du hautbois pour remplacer le rappel du ressort. == Luthiers == Il existe de nombreux luthiers. Citons par exemple : * Maxime Chagot (Thibouville/grandhautbois, successeur de Marc Écochard) ; * Olivier Cottet ; * Henri Gohin ; * Fritz Heller (Harlem, pays-Bas), fabrique des chalémies (hautbois Renaissance) ; * Mathieu Loux ; == Bibliographie == * Jacques-Martin Hotteterre, « Méthode, pour apprendre à jouer du Haut-Bois. » dans [[s:Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez|''Principes de la flute traversiere, ou flute d'Allemagne, de la flute à bec ou flute douce et du haut-bois, divisez par traitez'']], Estienne Roger (Amsterdam, 1701) * {{lien web |url=https://cmbv.fr/fr/ressources/fonds-du-cmbv/parc-instrumental/hautbois-et-cromornes |titre=Hautbois et cromornes |site=Centre de musique baroque de Versailles |consulté le=2025-09-04}} ** {{ouvrage |prénom1=Lola |nom1=Soulier |titre=Les anches de hautbois sous l’ancien régime |sous-titre=document de synthèse |éditeur=Centre de musique baroque de Versailles |année=2024 |url=https://omeka.cmbv.fr/files/original/9b4aea1f1941d9c5579e4d4ded304de4aa94aeed.pdf |format=pdf|consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/la-pause-these-du-vendredi-09-aout-2024-8750863 |auteur=Neven Lesage |titre=La pause thèse de Neven Lesage : le hautbois baroque français XVIIe |site=France Musique |date=2024-08-09 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page=instruments&page2=hautbois |auteur=Marc Écochard |titre=Le hautbois baroque ou hautboy. Essai d'une définition |site=UNFI |date=2018-02 |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.grandhautbois.com/articles-et-documents/ |auteur=Marc Écochard |titre=Articles et documents |site=Grand Hautbois |consulté le=2025-09-04}} * {{lien web |url=https://www.mathieuloux.com/documents |auteur=Mathieu Loux |titre=Documents |consulté le=2026-07-31}}, ressources pour de petites réparations et réglages. == Liens externes == * {{lien web |url=http://www.helenediot.com/le-blog-du-clavecin/les-instruments-baroques-le-hautbois |auteur=Hélène Diot |titre=Les instruments baroques : le hautbois |site=Hélène Diot, claveciniste |date=2011-05-29 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/au-coeur-de-l-orchestre/les-musiciens-d-orchestres-baroque-viii-les-hautboistes-7588371 |auteur=Christian Merlin |titre=Les musiciens d’orchestres baroque VIII : les hautboïstes |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2025-01-19 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.radiofrance.fr/francemusique/podcasts/la-pause-these/lola-soulier-l-usage-la-fonction-et-la-sonorite-du-hautbois-3669952 |auteur=Christophe Dilys |titre=Lola Soulier : Le hautbois sous l’Ancien Régime : étude organologique, esthétique et mises en pratique. |site=France Musique, Au Cœur de l'orchestre |date=2022-08-22 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://www.unfi.fr/index.php?page2=hautbois&page=instruments |auteur=Marc Ecochard |titre=Le Hautbois |site=Union nationale de la facture instrumentale (UNFI) |date=2018-02 |consulté le=2026-08-18}} * {{lien web |url=https://hautboy.jimdofree.com/ |auteur=Antoine Torunczyk |titre=The Hautboy Companion |lang=fr |consulté le=2026-11-03}} (site en français) == Notes et références == {{références}} {{Bas de page | idfaculté = musique | précédent = [[../Les premiers morceaux/]] | suivant = <!-- [[../Titre du chapitre suivant/]] --> }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> c9ob2yzpreu8jt8pzep5mjxj4qaolan 4 87059 988056 987799 2026-11-03T11:46:24Z Lionel Scheepmans 11392 /* Contacter l'auteur et l'inviter à utiliser Wikiversité dans le cadre de son enseignement */ Réponse 988056 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ {{Débat d'admissibilité}} == [[Langage cinématographique]] == Proposé par : [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 20 mai 2026 à 13:48 (UTC) Simple définition. === Discussions === ''Toutes les discussions vont ci-dessous. Veuillez créer un sous-paragraphe de ce paragraphe pour toute nouvelle discussion.'' ====Contacter l'auteur et l'inviter à utiliser Wikiversité dans le cadre de son enseignement==== Salut. Je découvre que le jeune créateur de la page soumise à discussion est devenu [https://www.simondor.com/ professeur] Du coup, je me dis qu'il serait peut-être intéressant de le contacter pour voir si il ne pourrait pas inviter ses étudiants à poursuivre son ébauche dans le cadre de ses cours. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 5 août 2026 à 20:59 (UTC) :Oui, ça me semble une très bonne idée de prendre contact. L'as-tu tenté ? Ceci dit, à lire son (importante) activité à travers le 'net (réseaux sociaux, notamment), c'est plus des cours en techniques vidéoludiques qu'il semble pouvoir faire ou encadrer… Et ça, ça pourrait attirer des lecteurices, non ? -- [[user:Eric.LEWIN|@Éric38fr]]^{''[[:user_talk:Eric.LEWIN|(papoter autour d'un verre)]]''}, 22 octobre 2026 à 15:02 (UTC). ::Oui, c'est vrai. Je notifie donc ici [[utilisateur:Simondor|Simondor]] pour l'inviter à lire ce qui est ci-dessus et lui dire que je suis prêt à l'accompagner si il veut utiliser Wikiversité dans le cadre de ses enseignements. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 octobre 2026 à 17:21 (UTC) :::Merci! Je pense que ce serait une excellente idée d'intégrer Wikiversité (ou la science libre de manière plus générale) dans l'enseignement. Si vous avez des ressources que je pourrais consulter pour m'y préparer pour les prochaines sessions, ce serait avec plaisir! [[Utilisateur:Simondor|Simondor]] ([[Discussion utilisateur:Simondor|discuter]]) 26 octobre 2026 à 23:13 (UTC) ::::Content de voir que tu es toujours en veille sur Wikiversité @[[Utilisateur:Simondor|Simondor]] ! Tu peux jeter un oeil sur mon expérience de deux ans en tant que professeur suppléant pour un séminaire d'anthropologie numérique. Tout est consultable au départ de [[Anthropologie numérique/Session UCLouvain 2025|cette page]], avec des retours d'expériences qui peuvent intéresser un enseignant désireux de s'inspirer de l'expérience. N'hésite pas à me notifier si tu as des questions. Belle fin de journés ! ::::Concernant ton travail proposé à la suppression ou la fusion, as-tu un avis à nous transmettre pour nous guider vers ce qui serait un idéal pour toi ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 3 novembre 2026 à 11:46 (UTC) === Votes === ''Entrez ci-dessous votre vote éventuellement suivi d'une brève justification. N'oubliez pas de signer avec quatre tildes (<nowiki>~~~~</nowiki>).'' ''Les utilisateurs désirant commenter une justification de vote doivent impérativement le faire ci-dessus dans le paragraphe discussion en y créant un sous-paragraphe et en notifiant le votant au début de celui-ci. Toute discussion sur une justification de vote faite dans ce paragraphe sera supprimée pour raison de clarté et pour ne pas influencer directement les votants.'' ==== Supprimer ==== # Intro à rattacher à une leçon sinon. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|<span style="color:#FF6600">$</span>♠]]) 21 septembre 2026 à 20:59 (UTC) ==== Conserver ==== # ==== Neutre ==== # ==== Autres avis ==== # === Conclusion du vote === 48taan4jno5tl523qjhi131y3j6ogcx 0 87211 988020 984120 2026-11-02T18:07:12Z Crochet.david.bot 1005 correction des mois 988020 wikitext text/x-wiki == L’art de collecter des données à caractère personnel - Peut-on collecter des données accessibles librement sur internet ? == === La réutilisation de données publiquement accessibles à des fins de recherche scientifique (hors santé) - éléments de la CNIL === à compléter... === Webscraping : droit d’auteur et bonnes pratiques === Outre la législation relative à la protection des données personnelles (RGPD et législations hors UE) et des droits de la personnalité (art. 9 C. civ : respect de la vie privée, art. 8 CEDH*) : <small>(*1680b3772c (CoE janv. 25 Ébauche de Manuel sur les droits humains et l'intelligence artificielle)</small> * Droit d’auteur et droit sui generis relatif aux bases de données (I) * Concurrence déloyale (II) * Droit des contrats : CGU (III) ==== '''I - Droit d’auteur et droit sui generis''' ==== 1.1/ Si lieu de diffusion des données collectées/analysées est situé en '''Europe''' '''Le droit d’auteur''' protège les expressions originales d'idées non protégées, et le regroupement de données obtenues lorsqu'elles sont collectées et organisées de manière systématique ou méthodique (pas les données elles-mêmes : critère d’originalité non rempli). Il existe des exceptions générales - analysées au cas par cas - au droit d’auteur (droit de citation en France, « fair dealing » en UK et « fair use » aux US). Art. 3 de la directive (UE) 2019/790 : exception spécifique (et [https://www.legifrance.gouv.fr/codes/article_lc/LEGIARTI000044363192 Article] [https://www.legifrance.gouv.fr/codes/article_lc/LEGIARTI000044363192 L122-5-3 - Code de la propriété intellectuelle - Légifrance]) 1. Les États membres prévoient une '''exception ou une limitation''' aux droits prévus à l'article 5, point a), et à l'article 7, §1, de la directive 96/9/CE, à l'article 2 de la directive 2001/29/CE, à l'article 4, §1, points a) et b), de la directive 2009/24/CE et à l'article 15, §1, de la présente directive '''pour les reproductions et les extractions''' '''d'œuvres et d'autres objets protégés accessibles de manière licite aux fins de la fouille de textes et de données''' ('''TDM'''). 2. Les reproductions et extractions effectuées en vertu du paragraphe 1 peuvent être conservées aussi longtemps que nécessaire aux fins de la fouille de textes et de données. 3. L'exception ou la limitation prévue au paragraphe 1 s'applique à condition que l'utilisation des œuvres et autres objets protégés visés audit paragraphe n'ait pas été expressément réservée par leurs titulaires de droits de manière appropriée, notamment par des procédés lisibles par machine pour les contenus mis à la disposition du public en ligne. Le paragraphe 3 comme fait référence à la mise en place de CGU et/ou de « DRM » (digital rights management– mesures techniques de protection) en amont de la mise à disposition/diffusion des données. => lorsque les données sont librement accessibles– y compris s’agissant du code source html/script de la page web concernée (contrôle U)– la limitation à l’exception ne s’applique pas et le TDM est légal. Régime sui generis : Directive 96/9/CE (et article L341-1 et s/ du code PI français) Consid. 27: « (…) les droits d'auteur sur des œuvres et les droits voisins sur des prestations ainsi incorporées dans une base de données ne sont en rien affectés par l'existence d'un droit séparé sur le choix ou la disposition de ces œuvres et prestations dans la base de données ». Idem pour droits d’auteur sur l’agencement de la base. Article 7(1) de la directive 96/9/CE : le fabricant d'une base de données dispose du « droit d'interdire l'extraction et/ou la réutilisation de la totalité ou d'une partie substantielle, évaluée de façon qualitative ou quantitative, du contenu de celle-ci, lorsque l'obtention, la vérification ou la présentation de ce contenu attestent un investissement substantiel du point de vue qualitatif ou quantitatif ». Sauf si cette extraction/réutilisation s’adresse majoritairement à des chercheurs, que la source est indiquée, que l'utilisation de cette extraction et cette réutilisation ne donne lieu à aucune exploitation commerciale (art. L. 342-3 4° CPI). (jurisprudence nourrie sur la notion d’« investissement substantiel » : agencement et moyens d’extraction, collecte mais pas création des données– cf. British Horse Racing Board, CJUE C-203/02)– Durée protection = 15 ans, renouvelable à chaque nouvel investissement substantiel. Art. 7(5) : Interdiction des extractions et/ou la réutilisation répétées et systématiques de parties non substantielles du contenu de la base de données. Art. 11 Dir. : sont éligibles à la protection « les producteurs de bases de données, ressortissants d’un Etat membre de la Communauté européenne ou d’un Etat partie à l’accord sur l’EEE, ou qui ont dans un tel Etat leur résidence habituelle ». Art. L. 342-3-1 al. 2 CPI : « Les producteurs de bases de données qui recourent aux mesures techniques de protection mentionnées au premier alinéa prennent cependant les dispositions utiles pour que leur mise en œuvre ne prive pas les bénéficiaires des exceptions » prévues. LeBonCoin c/ DirectAnnonces, Trib. Jud. Paris 21/02/25 : intérêt et possible prédominance du webscraping sur le droit du producteur de base de données, pour faire émerger un produit qualifié d’innovant par le tribunal (malgré la reconnaissance de l’existence d’investissements substantiels). L’arrêt CJUE du 3 juin 2021, C-762/19 (CV-Online) invitait les juridictions à mettre en balance les intérêts légitimes des parties en présence. Solution démentie par Cass. civ. 1ère, 15/10/2025 n° 23-23, 167 : https://www.legifrance.gouv.fr/juri/id/JURITEXT000052484692?init=true&page=1&query=www.action.l&searchField=ALL&tab_selection=all La Centrale, qui édite et exploite un site internet dédié aux annonces de véhicules d'occasion, a assignée ADS4ALL en indemnisation et interdiction sur le fondement des articles L. 112-3 (protection des bases données par droit d’auteur, comme anthologies), L. 341-1 et L. 342-2 du code de la propriété intellectuelle. ADS4ALL a fait appel, et La Centrale s’est ensuite pourvue en cassation. L''''appropriation massive des données''' était de nature à remettre en cause les investissements humains, techniques et financiers substantiels consentis par La Centrale pour l'obtention, la vérification ou la présentation du contenu de sa base de données. '''1.2/ Statut des données dans les lieux d’utilisation/rediffusion''' Code de la PI français (depuis l’Ordonnance n° 2021-1518 du 24 novembre 2021 complétant la transposition de la directive 2019/790) : « '''Art. L. 122-5-3.-I.'''-On entend par fouille de textes et de données, au sens du 10° de l'article L. 122-5, la mise en œuvre d'une technique d'analyse automatisée de textes et données sous forme numérique afin d'en dégager des informations, notamment des constantes, des tendances et des corrélations. '''II.-''' Des copies ou reproductions numériques d'œuvres auxquelles il a été accédé de manière licite peuvent être réalisées sans autorisation des auteurs en vue de fouilles de textes et de données menées à bien aux seules fins de la recherche scientifique par les organismes de recherche, les bibliothèques accessibles au public, les musées, les services d'archives ou les institutions dépositaires du patrimoine cinématographique, audiovisuel ou sonore, ou pour leur compte et à leur demande par d'autres personnes, y compris dans le cadre d'un partenariat sans but lucratif avec des acteurs privés (…) '''III.-''' Sans préjudice des dispositions du II, des copies ou reproductions numériques d'œuvres auxquelles il a été accédé de manière licite peuvent être réalisées en vue de fouilles de textes et de données menées à bien par toute personne, quelle que soit la finalité de la fouille, sauf si l'auteur s'y est opposé de manière appropriée, notamment par des procédés lisibles par machine pour les contenus mis à la disposition du public en ligne. Les copies et reproductions sont stockées avec un niveau de sécurité approprié puis détruites à l'issue de la fouille de textes et de données.» Il s’agit des œuvres, pas des données, et le droit de citation peut s’appliquer. '''Autre hypothèse: données du <u>secteur public</u>''' '''Directive (EU) 2019/1024''' of the European Parliament and of the Council of 20 June 2019 on open data and the re-use of public sector information (recast): [https://eur-lex.europa.eu/legal-content/EN/TXT/?uri=celex%3A32019L1024 EUR-Lex - 32019L1024 - EN - EUR-Lex (europa.eu)] Art. 1, Art. 10(2) Dir 2019/1024 (ouverture par défaut; principes FAIR) '''DGA (gouvernance des données) Regulation (EU) 2022/868''' : https://eur-lex.europa.eu/legal-content/FR/TXT/?uri=CELEX%3A32022R0868&qid=1695819666646 Art. 3, 5 et 31(5) «Art. 3 : 1. Le présent chapitre s’applique aux données détenues par des organismes du secteur public, qui sont protégées pour des motifs: a) de confidentialité commerciale, y compris le secret d’affaires, le secret professionnel et le secret d’entreprise; b) de secret statistique; c) de protection des droits de propriété intellectuelle de tiers; (…) Art. 3, 5 et 31(5) (demande d’accès par pays tiers) «Art. 5 : (…) 3. a) l’accès aux données à des fins de réutilisation n’est octroyé que lorsque l’organisme du secteur public ou l’organisme compétent, à la suite d’une demande de réutilisation, a fait en sorte que les données: i) aient été anonymisées dans le cas des données à caractère personnel; et ii) aient été modifiées, agrégées ou traitées selon toute autre méthode de contrôle de la divulgation dans le cas des informations commerciales confidentielles, y compris des secrets d’affaires et des contenus protégés par des droits de propriété intellectuelle; (…)» '''Projet de Digital Omnibus Regulation (novembre 2025)''' : Vise (entre autres) à intégrer le chapitre II du DGA et la directive sur les données ouvertes dans un nouveau chapitre cohérent consacré à la réutilisation des informations du secteur public dans le Data Act (règlement (UE) 2023/2854 sur l'équité de l’accès aux données et de l’utilisation des données). ==== '''II – Concurrence déloyale''' ==== '''En France''' : C. civ., art. 1240, 1241 (responsabilité délictuelle) Parmi les 4 éléments constitutifs de concurrence déloyale, 2 applicables: - Désorganisation (surcharger les serveurs des sites visités par un nombre de requêtes trop important, au risque de causer un déni de service; cyberattaque résultant du partage des identifiants lors des opérations de webscraping), - Parasitisme économique (la société recourant au webscraping n'a pas fourni les mêmes efforts que le titulaire du site web pour collecter les données). 3 conditions doivent être réunies : - une faute (tout procédé contraire aux usages du commerce et à l'honnêteté professionnelle, indépendamment de l'intention de nuire), - un préjudice (tout dommage subi, générateur d'un trouble), - un lien de causalité (entre la la faute et le dommage). Tribunal de commerce de Paris, 30 septembre 2024, n°2022027735 : Une société de recrutement effectuait de manière automatique des prélèvements d’informations sur des sites (tels que LinkedIn) pour constituer des profils de candidats et les proposer à ses clients. La violation des conditions générales d’utilisation de LinkedIn, qui interdisaient de faire du webscraping, constitue un acte de concurrence déloyale, en plus d’une violation des obligations contractuelles. ==== III – Droit contractuel : Conditions Générales d'Utilisation (CGU)… ==== '''3.1/ CJUE C-30/14 Ryan Air''' (contre un site web comparateur) : Lorsqu’une base de données n’est protégée ni par le droit d’auteur ni par le droit sui generis en vertu la directive 96/9, les articles 6(1), 8 et 15 de ladite directive (droits et obligations de l’utilisateur légitime) ne font pas obstacle à l’adoption de limitations contractuelles à l’utilisation de cette base par des tiers, sans préjudice du droit national applicable. La Cour a ainsi décidé que les entreprises européennes peuvent utiliser les '''CGU''' '''de leur site web pour interdire le scraping''' de leurs données. Prouver l’accord de l’utilisateur : donné par browsewrap (fragile), ou clickwrap. 3.2/ - Obtenir une '''API, Application Programming Interface''', pour extraire des données via une interface formelle fournie par un service tiers ou le site web cible: contrôle des usages, du stockage, interdiction du transfert/revente de données); - négocier auprès du titulaire du site web une licence d’utilisation ou un droit d’accès pour un usage déterminé; - recourir aux plateformes publiques… ==== IV – CONCLUSION ==== [https://science-ouverte.inrae.fr/fr/offre-service/fiches-pratiques-et-recommandations/recommandations-sur-les-usages-du-webscraping-au-sein-dinrae Recommandations sur les usages du webscraping au sein d'INRAE | La science ouverte à INRAE] - Utiliser des données accessibles, sans contourner des mesures techniques de protection - Consulter les CGU des sites consultés - Vérifier si le site ne comporte pas de mention (en langage machine plutôt qu’en langage naturel : discussion jurisprudentielle suite à LAION) d’interdiction du webscraping - En cas de mention, contacter le responsable administratif du site pour obtenir API/autorisation - En cas de doute, contacter la DAJ (analyse au cas par cas de la législation/jurisprudence applicable) - Ne pas rediffuser les données collectées, sauf autorisation expresse du titulaire des droits d’auteur concernés (qui peut être différent du titulaire du site: cf. affaires LinkedIn). === Retour d'expérience: constitution d’une base de données sur l’offre alimentaire française avec des techniques de webscraping === Proof of Concept en 2023 32 sites marchands Le but était de déterminer les technologies, méthodes et la faisabilité de la récolte de données. === '''Retour d'expérience:''' webscraping de données bibliométriques === '''<u>Pour aller plus loin:</u>''' * [https://science-ouverte.inrae.fr/fr/offre-service/fiches-pratiques-et-recommandations/recommandations-sur-les-usages-du-webscraping-au-sein-dinrae Recommandations sur les usages du webscraping au sein d'INRAE] 4378goomgmsdvejsqpyk3je5wo66dyo 0 87441 988029 987968 2026-11-03T02:02:14Z Surcouf01 81280 988029 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = Philosophie | niveau = 13 | numéro = 2 | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- La définition de la philosophie va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence --> {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> hhw8ud1npvvczocmtgzoyz75yv2dlqq 988030 988029 2026-11-03T02:03:58Z Surcouf01 81280 988030 wikitext text/x-wiki <!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --> {{Chapitre | idfaculté = Philosophie | niveau = 13 | numéro = 2 | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} La définition de la philosophie(cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence<!-- La définition de la philosophie va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence --> {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> oaao6bgieruq6jpl6gjb8vvkw1sld53 988031 988030 2026-11-03T02:05:16Z Surcouf01 81280 Mise en forme 988031 wikitext text/x-wiki La définition de la philosophie(cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : - Le rationalisme critique - La société comme convention raisonnée - La vie bonne comme tâche de la pensée - L'être et le sens de l'existence<!-- La définition de la philosophie va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence --> {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> 3gc2zey6uqqiub2bt3ups5xv6s28c0o 988032 988031 2026-11-03T02:08:31Z Surcouf01 81280 988032 wikitext text/x-wiki La définition de la philosophie(cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : - Le rationalisme critique - La société comme convention raisonnée - La vie bonne comme tâche de la pensée - L'être et le sens de l'existence En particulier en utilisant la partie "une recherche d'une certaine vérité à travers une définition paradigmatique" de la définition on va essayer de caractériser les éléments de l'aspect 'paradigmatique' et l'aspect 'vérité' qui s'attache à chacun des thèmes.<!-- La définition de la philosophie va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence --> {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> h6fsuj1j3uwg9v30ior8rk80ress0s3 988033 988032 2026-11-03T02:10:56Z Surcouf01 81280 988033 wikitext text/x-wiki La définition de la philosophie (cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : - Le rationalisme critique - La société comme convention raisonnée - La vie bonne comme tâche de la pensée - L'être et le sens de l'existence En particulier en utilisant la partie "une recherche d'une certaine vérité à travers une définition paradigmatique" de la définition on va essayer de caractériser les éléments de l'aspect 'paradigmatique' et l'aspect 'vérité' qui s'attache à chacun des thèmes.<!-- La définition de la philosophie va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence --> {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> gnq958fc235cz4gur1g5ejqoll9ack0 988034 988033 2026-11-03T02:11:41Z Surcouf01 81280 988034 wikitext text/x-wiki La définition de la philosophie (cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : - Le rationalisme critique - La société comme convention raisonnée - La vie bonne comme tâche de la pensée - L'être et le sens de l'existence En particulier en utilisant la partie "une recherche d'une certaine vérité à travers une définition paradigmatique" de la définition on va essayer de caractériser les éléments de l'aspect 'paradigmatique' et de l'aspect 'vérité' qui s'attache à chacun des thèmes.<!-- La définition de la philosophie va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence --> {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> 3hg88979zxshwby1ub9gj4k8rdb4dm3 988035 988034 2026-11-03T02:11:58Z Surcouf01 81280 988035 wikitext text/x-wiki La définition de la philosophie (cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : - Le rationalisme critique - La société comme convention raisonnée - La vie bonne comme tâche de la pensée - L'être et le sens de l'existence En particulier en utilisant la partie "une recherche d'une certaine vérité à travers une définition paradigmatique" de la définition on va essayer de caractériser les éléments de l'aspect 'paradigmatique' et de l'aspect 'vérité' qui s'attachent à chacun des thèmes.<!-- La définition de la philosophie va être appliquée à travers quatre thèmes : 1. Le rationalisme critique 2. La société comme convention raisonnée 3. La vie bonne comme tâche de la pensée 4. L'être et le sens de l'existence --> {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> 1l85p4tyx6kxwueyxpgy26ayed8s9v8 988036 988035 2026-11-03T02:14:55Z Surcouf01 81280 988036 wikitext text/x-wiki La définition de la philosophie (cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : * Le rationalisme critique * La société comme convention raisonnée * La vie bonne comme tâche de la pensée * L'être et le sens de l'existence En particulier en utilisant la partie "recherche d'une certaine vérité à travers une définition paradigmatique" de la définition on va essayer de caractériser les éléments de l'aspect 'paradigmatique' (systémique) et de l'aspect 'vérité' (essentialisme) qui s'attachent à chacun des thèmes. {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> 9g4t2uteh4vxglcdokjz4in43js5p9t 988037 988036 2026-11-03T02:16:58Z Surcouf01 81280 988037 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = philosophie | numéro = 3 | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] | niveau = 13 }} La définition de la philosophie (cf. [[Présentation de la philosophie]]) va être appliquée à travers quatre thèmes : * Le rationalisme critique * La société comme convention raisonnée * La vie bonne comme tâche de la pensée * L'être et le sens de l'existence En particulier en utilisant la partie "recherche d'une certaine vérité à travers une définition paradigmatique" de la définition on va essayer de caractériser les éléments de l'aspect 'paradigmatique' (systémique) et de l'aspect 'vérité' (essentialisme) qui s'attachent à chacun des thèmes. {{Bas de page | idfaculté = Philosophie | précédent = [[../Intérêt/]] | suivant = [[../Un avis : Kant/]] }} <!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --> ledv2qz9x9eeton3edzcqzwf8trrtdl