Амілази
Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Аміла́зи (від лат. Amylum — крохмаль), ферменти класу гідролаз, що каталізують гідроліз крохмалю, глікогену і ін. споріднених одіго- і полісахаридів, головним чином по 1,4-α-глюкозідному зв'язку (див., напр., схему в ст. О-глікозід-гидролази).
α-А. (молекулярна маса 50 тис.) бере участь в гідролізі цукрів, що містять підряд три або більше залишків глюкози. Розщеплювання зв'язків може відбуватися між будь-якими залишками глюкози, причому залишки моносахаридів в місці розриву мають конфігурацію α-Α-аномерів. α-А. перетворює амілозу крохмалю на глюкозу і мальтозу. Амілопектин, що знаходиться в крохмалі, містить в молекулі 1,6-ot-зв'язки, повністю не гідролізуєтся — залишається розгалужений полісахарид, т. з. «залишковий декстрин». α-А.. має слабокислі властивості. Іони Са2+ і Сl- активують її. Присутній у всіх тканинах тварин і рослин, а також в мікроорганізмах. За каталітич. активності ферменти з різних джерел значно відрізняються один від одного. α-А. слини, підшлункової залози і слизовою кишківника беруть участь в травленні їжі, А-а. печінки розщеплює глікоген.
β-а. ( молекулярна маса 50—200 тис.) послідовно відщеплює залишки β-мальтози від невідновлювалього кінця ланцюга полісахаридів. Під дією β-s. з амілози утворюється мальтоза, а з амілопектину також «залишковий декстрин». Міститься у β-s. у солоді.
γ-Α. (екзо-1,4-а-глюкозидаза; мол. м. 50-100 тис.) послідовно відщепляє концеві залишки α-D-глюкози от невідновлювальних кінців ланцюгів полісахаридів з утворенням β-D-глюкози. Здатна також розчіпляти Ι,6-α-зв'взок, якщо наступні за нею моносахариди з'єднані в положеннях 1 й 4. Міститься у пліснявих грибах.
Визначення активності А. використовують в діагностич. цілях, зокрема для ідентифікації глікогенезу. А. (в тому числі імобілізовані) застосовують в промисловості: а-а.-для «оцукровування» крохмалю для виробництва глюкози.
[ред.] Література
- «Химическая энциклопедия». М., СЭ, 1985.
- Mac Aihster R V, «Advances in Enzyme Regulation», (1964, v 3, p 15—16,
- The enzymes, 3 ed, ν 5, N Y-L, 1971, ρ 115—89,
- Mechanisms of sacharide rolymerization and depolymerization, NY [a o], 1980, p 73—100, 209—14.
В. І. Муронець