Utilisateur:Guillaume FOUCART

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*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/mes-mathematiques-et-cardinal-quantitatif-8-200/ Mes mathématiques et F-quantité (anciennement Cardinal quantitatif) ''(version actualisée)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/07/26/memoire-de-m1-sur-les-matrices-infinies/ Mon mémoire de M1 sur les Matrices infinies de 2003-2004] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/13/memoire-de-m2-r-sur-les-solutions-de-viscosite-et-programmation-/ Mon mémoire de M2 R sur les Solutions de viscosité et la programmation dynamique, version du 21 juin 2008 (avec des corrections et des suppressions)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/07/solutions-de-viscosite-et-programmation-dynamique-14-1/ Mon mémoire de M2 R sur les Solutions de viscosité et la programmation dynamique, version originale du 21 juin 2008] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2017/06/05/formulaire-geometrie-differentielle-6/ Formulaire de Géométrie différentielle (6)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/06/07/formulairedegeometriedifferentielle-15/ Formulaire de Géométrie différentielle ''(version actualisée, voire définitive)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/06/30/formulaire-de-topologie-differentielle-30-06-2026/ Formulaire de Topologie différentielle (partiel) ''(version actualisée)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/01/nouvelles-notations-mathematiques-23/ Nouvelles notations mathématiques (23)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/07/mesures-de-gibbs-2/ Mesures de Gibbs 2] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/11/ter-sur-la-convection-diffusion-05-09-2021-14h00/ TER de M1 sur la convection-diffusion (05-09-2021, 14h00)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/28/rapport-cs1/ Rapport CS1]

*[https://www.recherche-pdf.com/?q=%22guillaume+foucart%22 Documents de Guillaume FOUCART, sur Recherche PDF (liste de liens vers ce même hébergeur PDF)]


* [[Faculté:Mathématiques/Travaux_de_recherche|Faculté:Mathématiques/Travaux de recherche]]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre''']]

* [https://fr.wikipedia.org/wiki/Discussion_utilisateur:Guillaume_FOUCART Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Copie de Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia''']]

* [[Recherche:Cardinal_quantitatif|Recherche:Cardinal quantitatif]]

* [[Recherche:Cardinal quantitatif (table des matières, simplifiée)|'''Recherche:Cardinal quantitatif (table des matières, simplifiée)''']]

*[[Recherche:Essence,_existence,_puissance_(d'interaction),_philosophiques,_formalisées_mathématiquement,_dans_le_cadre_de_la_mécanique_newtonienne|Recherche:Essence, existence, puissance (d'interaction), philosophiques, formalisées mathématiquement, dans le cadre de la mécanique newtonienne]]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Brouillon|Brouillon]]


[https://www.philo-et-societe-2-0.com/ Mon forum]


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=A mon sujet=

'''§1)''' Titulaire d'un M2 RECHERCHE de Mathématiques de l'Université de ROUEN (2004-2008), obtenu, en 4 ans, de manière exceptionnelle, avec la mention AB, avec 12,225/20 de moyenne. Je n'ai jamais redoublé auparavant, et le M2 RECHERCHE, dont il est question, ne m'a pas permis de poursuivre en thèse. 

Je n'ai fait que des études de Mathématiques, sauf durant ma &quot;L1&quot; et ma &quot;L2&quot;, où j'ai fait, aussi, de la physique et de l'informatique. 

J'ai été, pour les seules fois où je l'ai passé, 3 fois, consécutivement, admissible, au CAPES externe de Mathématiques, entre 2014 et 2016. 

Mais, en même temps, si je n'avais pas vécu tout cela, je n'aurais pas pu faire l'expérience d'un spectre assez large de nouvelles matières, et je n'aurais pas vécu dans diverses villes universitaires de FRANCE.


J'ai eu mon M1 MA d'AMU à distance (2018-2021) avec 11,814/20 de moyenne.


L'art d'échouer, de peu, mais dans l'honneur, au M2 MA CEPS d'AMU à distance (2021-2024) :

En effet, j'ai eu 4 UE/5 au S3 en ayant eu 12/20, 11/20, 10/20 (UE validée en 2022-2023), 00/20 et 12,7/20, soit 09,14/20 de moyenne au S3 :

Il m'aurait seulement fallu avoir 04,3/20 au lieu du 00/20 en Statistique mathématique et méthodes des ondelettes, pour avoir le S3.

Par ailleurs au S4, j'ai eu 13/20 à 1 UE (UE validée en 2021-2022) et malheureusement, je ne peux pas l'échanger avec l'UE du S3 où j'ai eu 00/20.

Les semestres ne se compensant pas, je ne pourrai pas poursuivre le S4 et donc faire le stage et comme je ne peux plus redoubler (*), je ne pourrai pas poursuivre mon M2 et ce dernier s'arrêtera donc là.


Honnêtement, je ne pensais pas avoir la moyenne aux UE où j'ai eu 12/20 et 11/20,  l'UE où j'ai eu 12,7/20 correspond à mes attentes et comme je savais que j'avais 00/20 à 1 UE, je ne pensais pas pouvoir valider le S3 donc le M2.

Mais étant donnés mes résultats, échouer de cette façon là est regrettable.


(*) Depuis cette année, les règles de redoublements ont changé et on ne peut plus passer 1 UE plus de 2 fois, sinon on est {éliminé|exclus} du M2, et ces règles sont rétroactives, mais les responsables du M2 ont pu obtenir une dérogation, cette année.

Par ailleurs, les règles se sont durcies et concernant chaque UE, il faut avoir au moins 08/20 à l'examen pour que les devoirs soient pris en compte.

Par ailleurs, il n'y a pas de session de rattrapage.

Dans ce M2, il n'est pas possible de s'inscrire à des UE {supplémentaires en plus de celles exigées|surnuméraires} et il n'y a aucune UE optionnelle.

Le M2 MA CEPS deviendra l'an prochain le M2 MA ANADEAL.


'''§2)''' Il faut dire que j'avais une idée faussée des conditions d'accès au métier de maître de conférences : Dès la &quot;L1&quot;, je pensais, naïvement, qu'il suffisait d'avoir son M2 RECHERCHE, pour être admis en thèse, puis qu'il suffisait d'avoir sa thèse ou son doctorat, pour devenir maître de conférences : De fait et aussi pour des raisons personnelles, j'ai juste cherché à avoir mes diplômes, sans, nécessairement, chercher à avoir les meilleures moyennes possibles et les meilleures mentions possibles.


'''§3)''' De toute façon, hormis les métiers de la recherche en Mathématiques, en Philosophie générale de Tout, des sciences et de l'esprit, ainsi que morale, et en Neurosciences voire les métiers concernant la Composition musicale/Création musicale, ''grosso modo'', le reste ne m'intéresse pas, et pour, ainsi dire, je ne suis pas fait pour l'enseignement dans le primaire et le secondaire, et je ne suis pas fait pour tous les métiers d'ingénieur, or je suis condamné à ne pas devenir maître de conférences en Mathématiques, les années passent et il serait grand temps pour moi d'avoir un emploi.


'''§4)''' De toute façon, beaucoup font, avant tout et bien plus, un métier, pour faire carrière, réussir dans la vie, avoir un statut social, et paraître, briller et se la jouer en société, en voyant le pouvoir, avant tout, comme une fin, que par goût ou par passion ou pour réussir leur vie, en voyant le pouvoir, avant tout, comme un moyen, ce qui n'est pas mon mode de fonctionnement ni ma façon de concevoir les choses.

=Au sujet des intervenants du Département de recherche de la Faculté de Mathématiques de la Wikiversité (du moins de certains)=

'''§5)''' Dans la Wikiversité, et en particulier, dans la section des Travaux de Recherche en Mathématiques, il y a très peu d'intervenants, et ces derniers, sauf, peut-être, à de rares exceptions, sont encore bien plus &quot;tarés&quot;, bien plus &quot;timbrés&quot;, bien plus &quot;à la masse&quot; et bien plus loufoques et farfelus que moi, moi qui le suis peu, et n'ont apparemment jamais vu un seul article de recherche en mathématiques, de leur vie, et n'ont pas la moindre idée de ce que c'est que faire de la recherche en mathématiques, et ils ont souvent, un niveau en mathématiques, très restreint, atteignant à peine la L2 et même pas la L3 ou le M1, encore moins le M2 ou le doctorat. 
   

'''§6)''' [https://rhaflimarouane.wordpress.com/ Marouane Rhafli] ou [[Utilisateur:Marouane rhafli|Marouane Rhafli]], encore, un illuminé, de plus, qui croit avoir résolu une conjecture célèbre qui résiste depuis des siècles, comme la conjecture de Goldbach, en quelques pages, avec des arguments relativement simples, basiques et élémentaires.
    

'''§7) [ancien §8)]''' ''NB : [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] s'est retiré du Département de recherche en mathématiques.'' [[Utilisateur:Guillaume FOUCART|Guillaume FOUCART]] ([[Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART|discussion]]) 14 juin 2018 à 20:42 (UTC)

''[[Wikiversité:Pages_à_supprimer/Recherche:Travaux_de_recherche_partiels_de_Patrick_Bréjon|Wikiversité:Pages à supprimer/Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon]].'' [[Utilisateur:Guillaume FOUCART|Guillaume FOUCART]] ([[Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART|discussion]]) 24 juin 2018 à 10:04 (UTC)

Plutôt que de poster comme [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]], des tonnes de travaux futiles et superficiels, dont l'intérêt n'est que purement calculatoire, soit pour en mettre, faussement, plein la vue, soit parce qu'il croit, vraiment, avoir, ainsi, montré, en s'en étant convaincu lui-même, mais à tort, qu'il a fait, qu'il a accompli, et qu'il s'est intéressé à et passionné pour beaucoup de choses dignes d'intérêt, autant en poster un seul ou quelques uns (de) sérieux et (d') approfondis. De plus, on peut lui faire les mêmes reproches que [[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]] : Il a, certes, exprimé des phrases très claires et fortement inspirées, pleines de considération, d'illumination et d'espoir, concernant ses travaux mathématiques, mais en revanche quand on regarde, vraiment, de près, le fond et la forme de ces derniers, c'est la désillusion : Cf. par exemple, [[Recherche:Vers une véritable généralisation opérationnelle de la Transformée de Fourier généralisée in memorian]] qui sont des travaux où les &quot;raisonnements mathématiques&quot; sont très mal expliqués, très mal justifiés, très peu détaillés et très peu synthétiques et où il y a parfois dans certains calculs ou certains raisonnements calculatoires, des passages d'étape à une autre, qui sont {bons|justes|vrais}, mais qui sont sans intérêt, et sinon ce n'est, franchement, que du pur délire ou du pur n'importe quoi. 


'''§8) [ancien §9)]''' ''Les travaux de [[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]] vont être supprimés : [[Wikiversité:Pages_à_supprimer/Recherche:Base_logique_des_structures_hypercomplexes|Wikiversité:Pages à supprimer/Recherche:Base logique des structures hypercomplexes]].'' [[Utilisateur:Guillaume FOUCART|Guillaume FOUCART]] ([[Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART|discussion]]) 24 juin 2018 à 10:05 (UTC)

Incroyables mais vraies ! : La page de recherche ([[Recherche:Base logique des structures hypercomplexes]]) de [[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]], et les discussions ([[Discussion Recherche:Base logique des structures hypercomplexes]]) entre [[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]] et [[Utilisateur:Flashmath|Flashmath]] (qui semble, apparemment, plus sérieux, dans ses leçons), 

et en plus, ils se comprennent entre eux, c'est à se demander si ces deux là ne sont pas une seule et même personne : 

Moi, je dis que pour la plupart de leurs discours, c'est, essentiellement, du baratin : 

Il est peu question d'objets mathématiques explicites définis formellement, rigoureusement et de manière cohérente, juste du délayage de phrases et d'élucubrations, avec souvent emploi de mots non utilisés, selon les définitions existantes, en vigueur, ou, alors, utilisés, selon des définitions très vagues, très confuses, très ambigües ou personnelles, et du jargon ou du verbiage, qui peut-être n'est pas, nécessairement, utilisé, dans le but conscient, réfléchi et volontaire, de meubler et d'habiller, même si, au final, c'est tout comme, mais qui est inconsistant, confus, évaporé, désorganisé, opaque, creux, vaseux, voire pompeux, fumeux et délirant 

'''('''même, dans le cas où il ne s'en rendrait pas compte et où son travail serait sincère, et même, dans le cas contraire, où il ferait, tout simplement, cela, pour paraître et faire savant et se faire considérer comme un homme supérieurement intelligent, car incompris des masses et du plus grand nombre, ou disons le, plutôt, franchement, de tous, y compris de lui-même''')''', 

ou inapproprié ou qui n'a, tout simplement, pas de sens et qui n'a que peu de rapport, avec les, voire qui est presque complètement déconnecté des mathématiques, voire même qui est pathologique, au sens psychiatrique du terme, pour désigner des objets qui pourraient, très vraisemblablement, lorsque tel est, bien, le cas, être désignés plus simplement et plus clairement : 

L'auteur n'a visiblement pas les idées très claires : 

On dirait du mauvais Lacan, lui qui était un imposteur, tout comme Freud, et pour lequel tout ce qu'il a dit et écrit n'était que du chiqué (pour épater et éblouir les gogos), cf. &quot;Le livre noir de la psychanalyse&quot; écrit par un collectif d'auteurs et &quot;Impostures intellectuelles&quot; d'Alain Sokal et Jean Bricmont. 

De plus, il croit pouvoir démontrer ou il croit avoir démontré le [[w:Dernier_théorème_de_Fermat|Dernier théorème de Fermat]], d'une autre manière que [[w:Andrew_Wiles|Andrew Wiles]], en très peu de pages. 

'''Par ailleurs''', apparemment, le mot &quot;curvilinéaire&quot; (Je connais plutôt le mot &quot;curviligne&quot;) et le terme &quot;topologie quantique&quot; ([https://www.google.fr/search?client=browser-ubuntu&amp;channel=fe&amp;hl=fr&amp;dcr=0&amp;biw=1301&amp;bih=639&amp;q=%22topologie+quantique%22&amp;oq=%22topologie+quantique%22&amp;gs_l=psy-ab.3..0i22i30k1l2.3401.5260.0.6130.2.2.0.0.0.0.97.175.2.2.0....0...1.1.64.psy-ab..0.2.175...0j0i8i30k1.0.RfGkg3jLvVE Recherche &quot;topologie quantique&quot; sur Google], Cf. aussi [http://www.igt.uni-stuttgart.de/eiserm/publications/habilitation.pdf Quelques interactions de la topologie classique et quantique en dimension trois]) semblent exister, mais de manière, relativement, rare, sur les moteurs de recherche, et la notion de [[w:Nombre_hypercomplexe|nombre hypercomplexe]] (ainsi que la [https://www.google.fr/search?q=géométrie+hypercomplexe&amp;client=firefox-b&amp;dcr=0&amp;tbm=isch&amp;tbo=u&amp;source=univ&amp;sa=X&amp;ved=0ahUKEwjptZ35j9rWAhUlD8AKHdcuB_AQsAQIWw&amp;biwhttps://capes-math.univ-rennes1.fr/Annales.htm=1304&amp;bih=644 géométrie qui va avec]) existe belle et bien dans la littérature et est une généralisation de la notion de nombre complexe, mais [[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]] ne les utilise pas dans ce sens là, mais dans un sens bien à lui ([[Recherche:Base logique des structures hypercomplexes/Annexe/Glossaire#hypercomplexe]]). À mon avis, vu comment il parle de ses travaux, c'est-à-dire très mal et presque de façon, quasiment, incompréhensible et hermétique, avec des mots très mal choisis, et qui n'est, nullement, un signe de supériorité intellectuelle, et étant donné le niveau et la complexité des domaines dont il parle (surtout la topologie quantique) : 

Il ne les maîtrise, tout bonnement pas ou à peine ou les utilise à mauvais escient, dans des domaines et des contextes qui n'ont, strictement, {rien à voir|aucun rapport}, à moins que ce ne soit un domaine de sa propre invention, utilisant et reprenant le nom de théories déjà existantes, tout comme c'est déjà le cas pour sa géométrie et ses structures hypercomplexes : Ce qui n'est pas pour aider.


'''Ajout 04-07-2024 :''' [https://bonpote.com/loi-de-brandolini-doit-on-repondre-aux-cons/ '''Loi de Brandolini : Doit-on répondre aux cons ?''']

'''Loi de Brandolini :''' ''&quot;La quantité d’énergie nécessaire pour réfuter des idioties est supérieure d’un ordre de grandeur à celle nécessaire pour les produire.&quot;''

'''et donc si je devais rapporter toutes les inepties et tous les passages verbeux, fumeux, pompeux et élucubratoires ayant peu d'intérêt voire aucun intérêt, et si devais réfuter, une à une, toutes les idioties de Supreme assis, il me faudrait beaucoup plus de temps qu'il ne lui en a fallu pour produire et rédiger ses &quot;travaux&quot; ou plutôt ses textes. Ce que je me refuse de faire. En fait de tels textes devraient être supprimés sans aucune justification ou presque : Le préambule que j'ai écrit devant suffire.'''
    

'''§9) [ancien §10)]''' ''NB : [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] s'est retiré du Département de recherche en mathématiques.'' [[Utilisateur:Guillaume FOUCART|Guillaume FOUCART]] ([[Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART|discussion]]) 14 juin 2018 à 20:42 (UTC)

''[[Wikiversité:Pages_à_supprimer/Recherche:Travaux_de_recherche_partiels_de_Patrick_Bréjon|Wikiversité:Pages à supprimer/Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon]].'' [[Utilisateur:Guillaume FOUCART|Guillaume FOUCART]] ([[Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART|discussion]]) 24 juin 2018 à 10:04 (UTC)

Je critique [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] et [[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]], mais moi-même, je n'ai pas été exempt sur Les-mathematiques.net, même si moi, contrairement à eux, j'en avais conscience et que j'ai passé, en tout et pour tout, 3 fois, le CAPES externe de mathématiques ([https://capes-math.univ-rennes1.fr/Annales.htm Annales des écrits du CAPES externe de mathématiques depuis l'année 1984]), en ayant été admissible 3 fois, consécutivement, entre 2014 et 2016, et en ayant eu, respectivement, 19,79/40 (10,89/20 + 08,90/20); 18,53/40 (12,22/20 + 06,31/20) et 14,77/40 (08,55/20 + 06,22/20), avec respectivement, des barres d'admissibilité de 12/40; 11,4/40 et 12/40 [Je sais que compte tenu de mon niveau universitaire, du niveau actuel du CAPES externe de mathématiques et du niveau général actuel de ses candidats, ce n'est pas glorieux : Aux écrits, en travaillant plus, j'aurais sans doute pu avoir au moins 30/40, mais en 2014, j'aurais dû être plus vigilant sur certaines de mes réponses, et en 2015 et en 2016, l'écrit 1 de 2016 ne m'a pas semblé facile (encore que j'aurais pu résoudre certaines questions que je n'ai pas traitées), les probabilités m'ont lourdement pénalisé et la forme des écrits 2 de 2015 et de 2016 et de certaines de leurs questions m'ont dérouté], mais sans jamais avoir été admis et en ayant, même, eu des 00/20 éliminatoires, à 3 oraux sur 6, mais aucun en 2014 ([[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]] dit avoir été de la promotion ENAC 1968, mais ses facultés psychiques et intellectuelles semblent s'être, grandement, altérées ou dégradées, depuis). Je sais ce que c'est qu'avoir une intuition ou une idée fixe, plus ou moins vague ou confuse, parfois fausse ou mauvaise, qu'on a beaucoup de mal ou qu'on ne parvient pas à exprimer mathématiquement, et qui peut s'avérer être une impasse ou être stérile ou être une inepsie voire une folie : J'ai ainsi produit, sur Les-mathematiques.net, des textes, avec beaucoup de formules, de &quot;formalisations&quot; et peu d'explications (car ça me prenait trop de temps), en grande partie abscons et incompréhensibles, en l'état, et qui auraient dû rester de l'ordre du brouillon personnel, au lieu d'être soumis à un forum, mais j'avais besoin d'aide. [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] ne détaille pas et ne se justifie pas assez ou vraiment, très mal, et laisse, à tort, beaucoup d'étapes et de calculs, à la charge du lecteur : Mais on voit bien que la plupart de ses travaux sont faux ou ne veulent rien dire ou sont très mal expliqués ou sont sans intérêt. [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] a été étudiant à [http://copainsdavant.linternaute.com/e/centre-d-etudes-superieures-des-techniques-industrielles-39660?page=12 l'École Supméca Cesti entre 1969 à 1972] [http://copainsdavant.linternaute.com/p/patrick-brejon-15430792 Cursus de Patrick Bréjon] ([https://www.google.fr/search?q=%22patrick+bréjon%22+et+%22jeux%22&amp;tbm=isch&amp;source=iu&amp;ictx=1&amp;fir=gE83dKUZFp8FvM%253A%252CXLJlcf-FTbyK-M%252C_&amp;usg=__Wjy9HMZMu2DXfEYBX2R3eyUE36Y%3D&amp;sa=X&amp;ved=0ahUKEwj277SlmaTbAhXMbRQKHcJiBVgQ9QEIPjAD#imgrc=gE83dKUZFp8FvM: photo]), et n'a même pas le niveau d'un étudiant moyen de L2 ou de L3, en Mathématiques, actuels. Moi, j'ai été étudiant moyen, en Mathématiques, dans de simples universités de province et je suis apparemment beaucoup moins barjo et bien meilleur en mathématiques que ces 2 &quot;vieux&quot; là ([[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]] et [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]]), qui ont, ''grosso modo'', le même âge que mon père et qui ont été dans des Écoles supérieures, l'un, d'aviation, l'autre, de mécanique et de techniques industrielles, encore que c'est normal, puisque leurs cursus contiennent ou ont contenu, peu ou beaucoup moins, de mathématiques que le mien, d'autant plus que, depuis qu'&quot;ils s'y sont remis&quot;, ça faisait, sans doute, un bail qu'ils n'en avaient plus refait, mais cela n'explique pas pourquoi ils sont beaucoup et bien plus barjos que moi et puis surtout, à âge égal, que mon père. Citation de  [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] : &quot;''[[Discussion_utilisateur:Ereduverseau#Laboratoire_de_recherche|Je ne suis pas encore décédé et j’espère bien avoir la Fields à 100 ans.]]''&quot;. Non seulement, on ne peut pas obtenir la médaille Fields, après 40 ans, sauf si, conformément, à ses croyances, il parvient à se réincarner, à moins qu'il espère plutôt le et qu'il ait voulu plutôt parler du prix Abel et encore il ne faut pas trop rêver non plus, surtout au vu de son âge, mais aussi, aux vues de ses productions mathématiques, il a, à mon avis, un peu trop, d'espoir, d'illusion et de présomption, et un peu trop, la grosse tête, même s'il lui arrive, aussi, parfois, de se montrer, sous des jours modestes, tout comme [[Utilisateur:Supreme assis|Supreme assis]], sauf que lui ne montre, jamais, une seule once de modestie.  Mais [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] a quand même des circonstances atténuantes, il a eu des coups durs dans sa vie, il a eu un accident de voiture dont il a gardé des séquelles, probablement, neurologiques, aussi, a perdu des êtres chers et a connu le cancer. Par ailleurs, [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Bréjon (Les travaux de recherche partiels de)]] alias [[Utilisateur:Ereduverseau|Ereduverseau]] semble avoir des activités ou des objectifs non illusoires dans le domaine du jeu, mais je ne sais pas s'il s'agit du même [[Recherche:Travaux de recherche partiels de Patrick Bréjon|Patrick Br'''é'''jon (Les travaux de recherche partiels de)]], mais plutôt de Patrick Br'''e'''jon, sans l'accent aigu sur le &quot;e&quot;, mais je pense que c'est la même personne : [http://twpublic.com/ereduverseau/ Patrick Bréjon's Twitter Account ereduverseau] et [https://www.lescasinos.org/actualites.php?id=3649&amp;q=filiales Lundi 4 novembre 2013 : Groupe Partouche : les administrateurs et le mandataire judiciaires ont été nommés (1)] et [https://fr.ulule.com/jeu-cartes/ NOUVEAU CONCEPT de JEUX dont CARTES]. Il a même [http://www.lavoixdunord.fr/archive/recup%3A%252Fregion%252Fferriere-la-grande-patrick-brejon-l-homme-qui-souhaite-ia23b44361n2849794 sa page de gloire dans un journal local]. Si ce qui vient d'être dit, précédemment, est vrai, c'est bluffant, car il y aurait un grand décalage paradoxal entre l'image pitoyable et risible qu'il donne de lui sur [[Faculté:Mathématiques/Travaux_de_recherche|(La) Wikiversité/Faculté:Mathématiques/Travaux de recherche]] et l'image qu'il donne de lui, (par) ailleurs. Après tout, même si on peut considérer qu'il n'est pas, vraiment, diplômé et compétent, en Mathématiques, il a, tout de même, [http://copainsdavant.linternaute.com/e/centre-d-etudes-superieures-des-techniques-industrielles-39660?page=12 un BAC+5 de l'École Supméca Cesti], et, par ailleurs, son idée commerciale n'a rien, d'extraordinaire, et je ne sais pas si elle a porté ses fruits.

'''§9bis)''' '''Patrick Bréjon &quot;le retour&quot; :''' bonjour et re depuis le temps. Oui , j'existe bien et je suis bien ce que j'ai dit. Oui, ce sont surtout des études calculatoires sur du numérique car je n'ai pas le niveau Universitaire. Non, pas inutiles car elles seront utiles aux prévisions à long terme et à assurer celles incertaines pour l'instant. Oui , beaucoup de travaux fantaisistes pour le fun. Deux membres ont reconnu la valeur de certains travaux, calcul rapide des coefficients de Lagrange et résolution de toutes les équa diff.

'''§10)''' J'aurais aimé qu'il y ait au moins un intervenant examinateur sérieux et de qualité, mais la Wikiversité est un désert d'errance pour paumés, désespérés ou désœuvrés ou pour personnes, en mal de reconnaissance, de gloire ou de notoriété ou qui veulent, tout simplement, que leurs travaux leur survivent, mais, rarement, de manière légitime et méritée, qui peut en faire fuir plus d'un et en dissuader beaucoup d'y poster, ces derniers craignant de subir la honte, la risée, et le discrédit de bon nombre, en y déposant, en y postant ou en y divulguant leurs travaux.  

Moi, je n'ai pas le choix, je ne suis ni thésard, ni maître de conférences et je ne dépends d'aucun laboratoire de recherche d'université ou de grande école ou d'institution publique ou privée reconnue, et de fait, je ne peux poster ou publier, officiellement, que sur la Wikiversité ou sur Vixra, mes seules chances de salut.  

Mais j'ai, tout de même, passé beaucoup de temps, à peaufiner mes travaux, pour qu'ils aient leur forme actuelle, même si ce n'est sans doute pas leur forme finale et achevée, en suivant les conseils de certains intervenants de certains forums de mathématiques, même si, à cause du fait que j'avais eu un mal fou à les exprimer et du fait que leurs formes antérieures ne pouvaient pas passer, en l'état, j'ai dû subir des bannissements.  

Certainement, le prix à payer, pour des travaux de recherche, personnels, en mathématiques, comme les miens et pour un homme, comme moi. 

Tous ceux qui postent sur la Wikiversité ont, nécessairement, un petit grain de folie, mais, me concernant, la comparaison s'arrête là. 

Je me demande, si cela sert, vraiment, à quelque chose de poster des travaux personnels sur la Wikiversité. J'ai l'impression que c'est un espace, volontairement, délaissé et, spécialement, créé pour attirer les, répondre aux et contenter les farfelus, les illuminés voire les personnes mystiques et ésotériques, croyant aux forces surnaturelles, à la réincarnation et à l'au-delà, ou les personnes, psychiquement, dérangées ou psychiquement, atteintes, ou non stabilisées, qui représentent une bonne partie, si ce n'est pas la majeure partie des intervenants qui viennent y poster des travaux inédits, et ce afin qu'ils n'aillent pas polluer ailleurs. 


'''§11)''' Pour le fun, j'ai des idées de pseudos que je n'ai jamais testées, pour les nouveaux intervenants, à qui cela tenterait, comme &quot;L'homme supérieur (et modeste)&quot;, &quot;Grand maître vénéré tout puissant&quot;, en précisant que vous souhaitez que l'on vous appelle avec un diminutif contenant, strictement, un ou plusieurs mots de ce pseudo, &quot;L'homme hyper sérieux&quot;, &quot;L'homme sérieux ou la femme sérieuse de la Wikiversité&quot; ou &quot;L'intrus ou l'exception de la Wikiversité, dans le sens positif du terme&quot;. Cela dit, l'homme supérieur de la Wikiversité, doit, sérieusement, relativiser sa supériorité. Par ailleurs, les 2 premiers pseudos proposés pourraient être associés ou couplés avec des pseudos du type : &quot;Détritus&quot;, &quot;Déchet humain&quot;, &quot;Minable&quot;, &quot;Minus&quot;, &quot;Médiocre&quot;, &quot;Misérable petit nain&quot;, &quot;Bon à rien&quot;, &quot;Moins que rien&quot;, ou &quot;Sous-sous-sous- ... -sous-merde&quot;, pour créer des duos d'intervenants, explosifs et surréalistes.</text>
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    <title>Recherche:Essence, existence, puissance (d'interaction), philosophiques, formalisées mathématiquement, dans le cadre de la mécanique newtonienne</title>
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Guillaume FOUCART 612BRJMDLO5XLHC
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/mes-mathematiques-et-cardinal-quantitatif-8-200/ Mes mathématiques et F-quantité (anciennement Cardinal quantitatif) ''(version actualisée)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/07/26/memoire-de-m1-sur-les-matrices-infinies/ Mon mémoire de M1 sur les Matrices infinies de 2003-2004] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/13/memoire-de-m2-r-sur-les-solutions-de-viscosite-et-programmation-/ Mon mémoire de M2 R sur les Solutions de viscosité et la programmation dynamique, version du 21 juin 2008 (avec des corrections et des suppressions)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/07/solutions-de-viscosite-et-programmation-dynamique-14-1/ Mon mémoire de M2 R sur les Solutions de viscosité et la programmation dynamique, version originale du 21 juin 2008] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2017/06/05/formulaire-geometrie-differentielle-6/ Formulaire de Géométrie différentielle (6)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/06/07/formulairedegeometriedifferentielle-15/ Formulaire de Géométrie différentielle ''(version actualisée, voire définitive)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/06/30/formulaire-de-topologie-differentielle-30-06-2026/ Formulaire de Topologie différentielle (partiel) ''(version actualisée)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/01/nouvelles-notations-mathematiques-23/ Nouvelles notations mathématiques (23)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/07/mesures-de-gibbs-2/ Mesures de Gibbs 2] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/11/ter-sur-la-convection-diffusion-05-09-2021-14h00/ TER de M1 sur la convection-diffusion (05-09-2021, 14h00)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/28/rapport-cs1/ Rapport CS1]

*[https://www.recherche-pdf.com/?q=%22guillaume+foucart%22 Documents de Guillaume FOUCART, sur Recherche PDF (liste de liens vers ce même hébergeur PDF)]


* [[Faculté:Mathématiques/Travaux_de_recherche|Faculté:Mathématiques/Travaux de recherche]]

* [[Utilisateur:Guillaume_FOUCART|Utilisateur:Guillaume FOUCART]]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre''']]

* [https://fr.wikipedia.org/wiki/Discussion_utilisateur:Guillaume_FOUCART Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Copie de Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia''']]

* [[Recherche:Cardinal_quantitatif|Recherche:Cardinal quantitatif]]

* [[Recherche:Cardinal quantitatif (table des matières, simplifiée)|'''Recherche:Cardinal quantitatif (table des matières, simplifiée)''']]


=Essence, existence, puissance (d'interaction), philosophiques, formalisées mathématiquement, dans le cadre de la mécanique newtonienne, version 1(39)=


== Résumé ==

Mes motivations sont de définir mathématiquement des concepts philosophiques bien choisis d'existence, d'essence et de puissance d'interaction.

Il se peut que la formalisation mathématique de certaines notions ou de certains concepts philosophiques ait peu d'intérêt sur le plan mathématique : 

Cela ne veut pas, nécessairement, dire qu'il faille se tourner vers d'autres notions ou concepts, certes plus riches, mais polysémiques, fourre-tout ou plus flous (Par exemple comme le concept &quot;amour&quot; qui a plusieurs sens, qu'il conviendrait de distinguer).

==Essence et existence d'un corps évoluant dans le temps ou de son processus, formalisées mathématiquement (la matière qui le compose pouvant toujours exister après sa destruction)==


===Introduction et notion de dimension===


==== Remarques ====


Nous nous plaçons dans un cadre proche de celui de la mécanique newtonienne, où &lt;math&gt;Tout&lt;/math&gt; évolue dans le temps ou l'espace d'états &lt;math&gt;T = \R&lt;/math&gt; (Remarque : On aurait pu aussi définir l'espace &lt;math&gt;T&lt;/math&gt; comme une sous partie de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, continue ou discontinue), une dimension temporelle éternelle, minimale, représentative de l'Histoire exhaustive de &lt;math&gt;Tout&lt;/math&gt; (Cf définition plus bas), &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal T} =\bigsqcup_{t \in T} T(t)}&lt;/math&gt;,

où &lt;math&gt;\forall t \in T, \,\, T(t)&lt;/math&gt; est &lt;math&gt;Tout&lt;/math&gt;, à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;, c'est-à-dire la tranche de &lt;math&gt;{\cal T}&lt;/math&gt; à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;T(t) \neq \emptyset&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_Q(\{T(t)| t \in T\}) = {card}_Q(T)&lt;/math&gt;. (Cf. plus bas pour la notation).

On suppose de plus que &lt;math&gt;\forall t \in T, \exists n_t \in \N \,\, : \,\, T(t) \in \mathcal{P} \Big(\R^{n_t}(t)\Big)&lt;/math&gt; c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal T} \in \mathcal{P} \Big(\bigsqcup_{t \in T} \R^{n_t}(t)\Big)}&lt;/math&gt;.

'''Remarque :''' &lt;math&gt;\forall t \in T, T(t) \,\, \mbox{peut être bornée}&lt;/math&gt;, même si on peut concevoir fictivement et sur le plan mathématique, un espace non borné &lt;math&gt;\R^{n_t}(t)&lt;/math&gt;, la contenant et allant au delà.

'''Remarque :''' &lt;math&gt;\displaystyle{\forall t \in T, \,\, A(t) \in {\cal P}\Big(T(t)\Big), \emptyset(t) \subset A(t) \subset T(t) \,\, et \,\, \forall t_1,t_2 \in T, \,\, t_1 \neq t_2, \,\, \emptyset(t_1) \neq \emptyset, \,\, \emptyset(t_2) \neq \emptyset,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\emptyset(t_1) \neq \emptyset(t_2) \,\, \mbox{et} \,\, \emptyset(t_1) \bigcap \emptyset(t_2) = \emptyset}&lt;/math&gt;.


'''Remarque importante :''' J'hésite à employer la notation &lt;math&gt;\forall t \in T, \,\, \emptyset(t)&lt;/math&gt; : 

Par définition 
 
et &lt;math&gt;\emptyset(t) = {\{\}}_{T(t)}&lt;/math&gt;,
 
&lt;math&gt;\forall t_1,t_2 \in T \colon t_1 \neq t_2, \,\, \emptyset(t_1) = {\{\}}_{T(t_1)} \neq {\{\}}_{T(t_2)} = \emptyset(t_2)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall t_1, t_2 \in T \colon t_1 \neq t_2, \,\, \emptyset(t_1) \neq \emptyset, \,\, \emptyset(t_2) \neq \emptyset&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\emptyset(t_1) \neq \emptyset(t_2) \,\, \mbox{et} \,\, \emptyset(t_1) \bigcap \emptyset(t_2) = \emptyset}&lt;/math&gt;

Dans cette optique &lt;math&gt;\forall t \in T \,\, \emptyset(t) \neq \emptyset&lt;/math&gt;, bien que &lt;math&gt;\forall t \in T \,\, {card}_{Q \,\, ou \,\, E}\Big(\emptyset(t)\Big) = {card}_{Q \,\, ou \,\, E}(\emptyset) = 0&lt;/math&gt;.

Si cette notation pose vraiment problème, on la remplacera par et on reviendra à la notation &lt;math&gt;\emptyset&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\Big(\R '' = -\infty_{{\cal F}(\R)} \bigsqcup \R \bigsqcup +\infty_{{\cal F}(\R)}&lt;/math&gt;.

On a &lt;math&gt;\R \subsetneq \R' \subsetneq \R '' \Big)&lt;/math&gt;

(Pour les notations nouvelles, se reporter à la version la plus récente du document : [[Recherche:Cardinal_quantitatif|&quot;La définition du cardinal quantitatif sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt; et sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt;&quot;]])

Soit &lt;math&gt;{\cal A} \subset {\cal T}&lt;/math&gt;.

On se place dans un repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;.

On désigne par &lt;math&gt;{card}_E({\cal A})&lt;/math&gt; le cardinal équipotentiel ou de Cantor de la partie &lt;math&gt;{\cal A}&lt;/math&gt; et on désigne par &lt;math&gt;{card}_Q({\cal A}) = {card}_{Q,{\cal R}}({\cal A})&lt;/math&gt; le cardinal quantitatif de la partie &lt;math&gt;{\cal A}&lt;/math&gt; relatif au repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;, une notion encore à définir (dont j'ai parlé dans d'autres PDF : La version la plus récente du document : [[Recherche:Cardinal_quantitatif|&quot;La définition du cardinal quantitatif sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt; et sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt;&quot;]]) qui se veut plus fine que celle de cardinal équipotentiel et qui se veut être la notion optimale de nombre d'éléments, dans le système &lt;math&gt;ZFC&lt;/math&gt;.

==== Définition ====


&lt;math&gt;\displaystyle{{\cal D} \,\, \mbox{dimension de} \,\, {\cal T} \,\, \Longleftrightarrow_{d \acute{e} f} \,\, {\cal D} \in {\cal P}\bigg(\Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) \neq \emptyset(t)} T(t)\Big) \bigsqcup \Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) = \emptyset(t)} \{\emptyset(t)\}\Big)\bigg)}&lt;/math&gt;

==== Définition ====


&lt;math&gt;{\cal D}_0&lt;/math&gt; dimension temporelle (éternelle) minimale, représentative de &lt;math&gt;{\cal T}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\Longleftrightarrow_{d \acute{e}f}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{\cal D}_0&lt;/math&gt; dimension de &lt;math&gt;{\cal T}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{et} \,\, \exists x \,\, : \,\, T \longrightarrow {\cal T} \bigsqcup {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, t \longmapsto x(t) \in \{\emptyset(t)\} \,\, \mbox{si} \,\, T(t) = \emptyset(t) \,\, \mbox{et} \,\, x(t) \in T(t) \bigsqcup \{\emptyset(t)\} \,\, \mbox{si} \,\, T(t) \neq \emptyset(t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{et} \,\, {\cal D}_0 = \bigsqcup_{t \in T} \{x(t)\}} = \{x(t)|t \in T\}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;{card}_Q(\{x(t)| t \in T\}) = {card}_Q(\{T(t)|t \in T\}) [= {card}_Q(T)]&lt;/math&gt;


(En effet, la condition &lt;math&gt;{card}_E(\{x(t)| t \in T\}) = {card}_E(\{T(t)|t \in T\}) [= {card}_E(T)]&lt;/math&gt; ne suffit pas)


Remarque : La dernière ligne de cette définition est peut-être inutile, car elle peut être, implicitement, contenue dans les premières lignes de cette définition.

==== Définition ====
 

&lt;math&gt;{\cal D}&lt;/math&gt; dimension temporelle (éternelle), représentative de &lt;math&gt;{\cal T}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\Longleftrightarrow_{d \acute{e} f}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{\cal D} \,\, \mbox{dimension de} \,\, {\cal T} \,\, \mbox{et} \,\, \exists {\cal D}_0 \,\, \mbox{dimension temporelle (éternelle) minimale, représentative de} \,\, {\cal T} \,\, : \,\, {\cal D}_0 \,\, \mbox{dimension de} \,\, {\cal D}}&lt;/math&gt;

==== Exemple ====


&lt;math&gt;\displaystyle{\Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) \neq \emptyset(t)} T(t)\Big) \bigsqcup \Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) = \emptyset(t)} \{\emptyset(t)\}\Big)}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{t \in T} \{\emptyset(t)\}}&lt;/math&gt; sont des dimensions temporelles (éternelles), (représentative de &lt;math&gt;{\cal T})&lt;/math&gt;, et &lt;math&gt;\displaystyle{\Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) \neq \emptyset(t)} T(t)\Big)\bigsqcup \Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) = \emptyset(t)} \{\emptyset(t)\}\Big)}&lt;/math&gt; est même maximale (dans un sens facile à deviner que je préciserai plus tard) et &lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{t \in T} \{\emptyset(t)\}}&lt;/math&gt; est même minimale.

==== Définition ====


&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{Soit} \,\, {\cal D} \,\, \mbox{une dimension de} \,\, {\cal T} \,\, : \,\, {\cal D} = \bigsqcup_{t \in T_{{\cal D}}} D(t) \,\, \mbox{où} \,\, \forall t \in T_{{\cal D}}, \,\, D(t) \in {\cal P}({\cal T}) \,\, \mbox{et} \,\, T_{{\cal D}} \in {\cal P}(T)}&lt;/math&gt;.
 

&lt;math&gt;{\cal D}_0&lt;/math&gt; dimension temporelle minimale, représentative de &lt;math&gt;{\cal D}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\Longleftrightarrow_{d \acute{e} f}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{\cal D}_0&lt;/math&gt; dimension de &lt;math&gt;{\cal T}&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{et} \,\, \exists x \,\, : \,\, T_{{\cal D}} \longrightarrow {\cal T} \bigsqcup {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, t \longmapsto x(t) \in \{\emptyset(t)\} \,\, \mbox{si} \,\, T(t) = \emptyset(t) \,\, \mbox{et} \,\, x(t) \in T(t) \bigsqcup \{\emptyset(t)\} \,\, \mbox{si} \,\, T(t) \neq \emptyset(t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{et} \,\, {\cal D}_0 = \bigsqcup_{t \in T_{{\cal D}}} \{x(t)\}} = \{x(t)|t \in T_{{\cal D}}\}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{et} \,\, {card}_Q(\{x(t)| t \in T_{{\cal D}}\}) = {card}_Q(\{D(t)| t \in T_{{\cal D}}\}) [= {card}_Q(T_{{\cal D}})]}&lt;/math&gt;

==== Définition ====

On reprend les notations de la définition précédente.

&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{Si, de plus,} \,\, T_{{\cal D}} = ]-\infty,b_0)\bigsqcup \Big(\bigsqcup_{i \in \N_{n-1}^*} (a_i,b_i)\Big) \bigsqcup (a_n,+\infty[ \,\, \mbox{avec} \,\, \forall i \in \N_n^*, \,\, a_i \in T, \,\, \forall i \in \N_{n-1},\,\, b_i \in T, \,\, T = \R}&lt;/math&gt;

alors &lt;math&gt;{\cal D}&lt;/math&gt; est une dimension temporelle éternelle par blocs et &lt;math&gt;{\cal D}_0&lt;/math&gt; est une dimension temporelle éternelle par blocs, minimale, représentative de &lt;math&gt;{\cal D}&lt;/math&gt;.

Si, de plus &lt;math&gt;T_{{\cal D}} = \R&lt;/math&gt;

alors &lt;math&gt;{\cal D}&lt;/math&gt; est une dimension temporelle éternelle et &lt;math&gt;{\cal D}_0&lt;/math&gt; est une dimension temporelle éternelle, minimale, représentative de &lt;math&gt;{\cal D}&lt;/math&gt;.

==== Définition ====
 
&lt;math&gt;{\cal D}_1&lt;/math&gt; dimension temporelle, représentative de &lt;math&gt;{\cal D}_2&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\Longleftrightarrow_{d \acute{e} f}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{\cal D}_1 \,\, \mbox{dimension de} \,\, {\cal D}_2 \,\, \mbox{et} \,\, \exists {\cal D}_0 \,\, \mbox{dimension temporelle minimale, représentative de} \,\, {\cal D}_2 \,\, : \,\, {\cal D}_0 \,\, \mbox{dimension de} \,\, {\cal D}_1}&lt;/math&gt;

'''Remarque :''' Si, de plus &lt;math&gt;{\cal D}_0&lt;/math&gt; est une dimension temporelle éternelle (respectivement éternelle par blocs), minimale, représentative de &lt;math&gt;{\cal D}_2&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;{\cal D}_1&lt;/math&gt; est une dimension temporelle éternelle (respectivement éternelle par blocs), représentative de &lt;math&gt;{\cal D}_2&lt;/math&gt;.

==== Remarques ====

Au lieu de considérer un espace &lt;math&gt;{\cal T}\times T&lt;/math&gt; comme l'Histoire exhaustive de &lt;math&gt;Tout&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall t \in T&lt;/math&gt;, l'espace &lt;math&gt;{\cal T}\times \{t\}&lt;/math&gt; : 

Nous considérons &lt;math&gt;\forall t \in T&lt;/math&gt;, l'espace &lt;math&gt;T(t)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{t \in T} T(t) = {\cal T}}&lt;/math&gt;. 

'''Remarque :''' On ne prend pas nécessairement &lt;math&gt;{\cal T} = E\times T&lt;/math&gt;, ni &lt;math&gt;\forall t \in T, \,\, T(t) = E \times \{t\}&lt;/math&gt; : &lt;math&gt;\forall t \in T, \,\, T(t) \,\, \mbox{est une tranche variable de} \,\, {\cal T},&lt;/math&gt;

en tout cas beaucoup plus variable qu'une tranche &lt;math&gt;E \times \{t\}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;E \times T&lt;/math&gt;.

On peut d'ailleurs considérer que &lt;math&gt;\forall t \in T, \,\, T(t)&lt;/math&gt; est l'ensemble maximal pour l'inclusion, pour tous les corps existant à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;.

On suppose donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall t_1,t_2 \in T, \,\, t_1 \neq t_2, \,\, T(t_1) \bigcap T(t_2) = \emptyset}&lt;/math&gt;


On établit approximativement l'indépendance de certaines dimensions que localement :

Mais rien ne nous dit qu'à plus grande échelle cette propriété est vérifiée :

Il est fort probable que plus la partie de &lt;math&gt;{\cal T}&lt;/math&gt;, que nous connaîtrons, sera grande, plus nous connaîtrons de dimensions et moins elles seront indépendantes, c'est pour cela que je préfère appeler dimension, toute partie de &lt;math&gt;\displaystyle{\Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) \neq \emptyset(t)} T(t)\Big) \bigsqcup \Big(\bigsqcup_{t \in T|T(t) = \emptyset(t)} \{\emptyset(t)\}\Big)}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\Big(&lt;/math&gt; et pas seulement et simplement toute partie de &lt;math&gt;{\cal T}&lt;/math&gt; : 

En effet, &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal T} = \bigsqcup_{t \in T} T(t)}&lt;/math&gt; et il se peut que &lt;math&gt;\exists t \in T, \,\, T(t) = \emptyset(t)&lt;/math&gt;, or &lt;math&gt;\not \exists x_t \in \emptyset(t)&lt;/math&gt;, or &lt;math&gt;\forall t \in T&lt;/math&gt;, il existe pourtant bien une dimension représentative de &lt;math&gt;\emptyset(t)&lt;/math&gt; : 

C'est le singleton constitué de l'élément &lt;math&gt;\emptyset(t)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\{\emptyset(t)\}&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\Big)&lt;/math&gt;.


Remarque : En fait, &lt;math&gt;Tout&lt;/math&gt; dont nous pressentons et connaissons, intuitivement, certaines propriétés, est un indéfinissable.

==== Remarque ====

Je pensais le contraire, mais je pense aujourd'hui que la question de l'existence de Dieu est un indécidable irréductible, du moins, dans l'état de nos connaissances actuelles.

Déjà, le monde microscopique quantique avec la logique qui lui est associée, est une réalité :

On pourrait aussi envisager que Tout corresponde à un enchevêtrement de mondes ayant chacun sa propre logique.

De fait, toute démonstration utilisant la logique classique, avec son principe du tiers exclus, est inappropriée lorsqu'on étudie Tout, et en particulier Dieu.

Bien que nous ayons une connaissance et une appréhension de certaines des propriétés de Tout : 

Comme nous n'aurons toujours qu'une connaissance locale et relative de ce dernier, la logique qui lui est associée, nous sera à jamais inaccessible.

La logique quantique est différente de la logique classique, la notion d'inclusion quantique de parties quantiques, est différente de celle d'inclusion classique de parties classiques : 

Dans le cadre de la mécanique quantique qui est différent et plus général que celui de la mécanique newtonienne, les parties considérées ne se ramènent pas nécessairement à une tribu de parties, classique : 

En effet à l'échelle quantique, il peut y avoir superposition de 2 états (ou évènements) : 

Et comme toute théorie physique est relative et révolutionnable et dépend de logiques plus ou moins complexes et abstraites, qui lui sont propres, et de notion d'inclusions plus ou moins complexes et abstraites, qui lui sont propres, et que Tout est un indéfinissable, malgré la connaissance que nous avons de certaines de ses propriétés : 

Jamais nous n'atteindrons ou n'accèderont à des notions de logique, d'inclusion et même d'existence universelles : 

Les notions de logique, d'inclusion et d'existence auxquelles nous aurons accès, dépendront, toujours, des cadres relatifs dans lesquels nous nous placerons, et celles du cadre universel, nous resteront, à jamais, inaccessibles :


La notion d'existence dont je vais parler dans la suite, n'est pas l'existence mathématique, mais une des existences philosophiques, qui se formalise mathématiquement :
 
Ce n'est nullement du galimacia à la Jean-Paul Sartre sur l'existence, là elle est dépouillée de toute ambiguïté :

Il ne s'agit pas du fait d'exister à travers soi et les autres, qui est plus relatif à la puissance de nos interactions avec soi et les autres, de plus, la notion de puissance, peut être subjective et relative, à chacun.


En utilisant et en faisant appel à la logique classique :

Il est fort probable qu'il n'existe pas d'état premier de Tout et que Tout soit incréé, et puis supposons que cet état premier ait existé, à cet état premier, Tout s'est réduit au pire à l'Ensemble vide, donc, dans ce cas, Tout existe, et existera toujours, et sinon Tout s'est réduit ou se réduira au pire à l'Ensemble vide, donc Tout a toujours existé, existe, et existera toujours, pas nécessairement par rapport à l'Espace-Temps, mais par rapport à quelque chose d'éternel, l'Ensemble vide, le complémentaire de Tout dans lui-même, qui peut s'identifier parfois à Tout, dans son état minimal.

Il est possible que Tout ne s'est jamais contracté et réduit à l'Ensemble vide :

De toute façon qu'il se soit réduit ou pas, qu'il se réduise un jour, ou ne se réduise jamais à l'Ensemble vide, Tout est Eternel.


Dieu, est une partie de Tout (pouvant se confondre avec Tout), s'il existe, et c'est, éventuellement, le créateur de Tout, et, c'est, éventuellement, un être sensible, pensant, conscient, s'il existe.

=== Existence ===
 
Soient &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal D},{\cal O}  \in {\cal P}({\cal T})}&lt;/math&gt;.


==== Définition ====


L'application existence, pour les corps ou les processus, est définie par :

&lt;math&gt;\displaystyle{{existence} \,\, : \,\, {\cal P}({\cal T}) \longrightarrow {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, {\cal O} \,\,\longmapsto \,\, {existence}({\cal O}) = {\cal O}}&lt;/math&gt;


En particulier, si &lt;math&gt;{\cal O} = O(t_0) \in {\cal P}\Big(T(t_0)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;t_0 \in T&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{existence}\Big(O(t_0)\Big) = O(t_0)&lt;/math&gt;

====Remarque (A propos de l'existence mathématique) :====  

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists x \in E' \,\, \Longleftrightarrow \,\, E' \neq \emptyset \,\, \Longleftrightarrow \,\, {card}_E(E') \geq 1 \,\, \Longleftrightarrow \,\, {card}_Q(E') \geq 1}&lt;/math&gt;

==== Définition ====

On définit l'application existence commune à tout corps et au corps &lt;math&gt;\cal D&lt;/math&gt;

(ou dans un certain sens, l'application existence par rapport au corps &lt;math&gt;\cal D&lt;/math&gt;), par :

&lt;math&gt;\displaystyle{{existence}(.|{\cal D}) \,\, : \,\, {\cal P}({\cal T}) \,\, \longrightarrow \,\, {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, {\cal O} \,\, \longmapsto \,\, {existence}({\cal O}|{\cal D}) = {\cal O} \cap {\cal D}}&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;existence({\cal O}|{\cal D})&lt;/math&gt; s'appelle l'existence commune au corps &lt;math&gt;\cal O&lt;/math&gt; et au corps &lt;math&gt;\cal D&lt;/math&gt;

(ou dans un certain sens, l'existence du corps &lt;math&gt;\cal O&lt;/math&gt; par rapport au corps &lt;math&gt;\cal D&lt;/math&gt;),


En particulier, si &lt;math&gt;{\cal O} = O(t_0), {\cal D} = D(t_0) \in {\cal P}\Big(T(t_0)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;t_0 \in T&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{existence}\Big(O(t_0)\Big|D(t_0)\Big) = O(t_0) \cap D(t_0)&lt;/math&gt;

==== Propriétés ====

1) &lt;math&gt;{existence}({\cal O}|{\cal D}) = {\cal O} \cap {\cal D} = {\cal D} \cap {\cal O} = {existence}({\cal D}|{\cal O})&lt;/math&gt;
 
2) &lt;math&gt;{existence}({\cal D}|{\cal D}) = {\cal D} \cap {\cal D} = {\cal D} = {existence}({\cal D})&lt;/math&gt;

3) Si &lt;math&gt;{\cal D} \subset {\cal O}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{existence}({\cal O}|{\cal D}) = {\cal O} \cap {\cal D} = {\cal D} = {existence}({\cal D})&lt;/math&gt;

=== Essence ===


Attention, ici, essence a le même sens que celui de nature.


Soient &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal O}, {\cal O}_1, {\cal O}_2 \in {\cal P}({\cal T})}&lt;/math&gt;.


==== Définition ====


On pose &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal B}ij({\cal O}_1,{\cal O}_2) = \Big\{b \,\, : \,\, {\cal O}_1 \longrightarrow {\cal O}_2\Big| b \,\, bijection \Big\}}&lt;/math&gt;

==== Définition ====


Si &lt;math&gt;\exists b_{1,2} \in {\cal B}ij({\cal O}_1,{\cal O}_2)&lt;/math&gt;

On dit que &lt;math&gt;{\cal O}_2&lt;/math&gt; est l'essence de &lt;math&gt;{\cal O}_1&lt;/math&gt; par rapport à la bijection &lt;math&gt;b_{1,2}&lt;/math&gt;
 
et on note &lt;math&gt;{\cal O}_2 = {essence}\Big({\cal O}_1 \Big|b_{1,2}\Big)&lt;/math&gt;


==== Proposition ====


Si l'on note &lt;math&gt;b_{2,1}={(b_{1,2})}^{-1}&lt;/math&gt; la bijection réciproque de &lt;math&gt;b_{1,2}&lt;/math&gt; :

On a &lt;math&gt;{\cal O}_1 = {essence}\Big({\cal O}_2\Big|b_{2,1}\Big)&lt;/math&gt;
 

On peut prendre &lt;math&gt;{\cal O}_2 = {\cal O}_1&lt;/math&gt;

et dans ce cas, &lt;math&gt;\exists b_{1,1} \in {\cal B}ij({\cal O}_1,{\cal O}_1)&lt;/math&gt; : par exemple l'identité dans &lt;math&gt;{\cal O}_1&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{id}_{{\cal O}_1} \in {\cal B}ij({\cal O}_1,{\cal O}_1)&lt;/math&gt;
 
et &lt;math&gt;{existence}({\cal O}_1) = {\cal O}_1 = {essence}({\cal O}_1|b_{1,1})&lt;/math&gt;


En particulier, on peut prendre

&lt;math&gt;{\cal O}_1 = O_1(t_1) \in {\cal P}\Big(T(t_1)\Big) \,\, et \,\, {\cal O}_2 = O_2(t_2) \in {\cal P}\Big(T(t_2)\Big)&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;t_1, t_2 \in T&lt;/math&gt;


==== Définition ====


On pose &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal B}ij({\cal O},.) = \Big\{b \,\, : \,\, {\cal O} \,\, \longrightarrow \,\, {\cal D}_{\cal O}\Big| {\cal D}_{\cal O} \in {\cal P}({\cal T}) \,\, et \,\, b \,\, bijection \Big\}}&lt;/math&gt;

==== Définition ====


L'application essence est définie par :

&lt;math&gt;\displaystyle{{essence}({\cal O}) \,\, : \,\, {\cal B}ij({\cal O},.) \longrightarrow {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, b \,\, \longmapsto \,\, {essence}({\cal O}|b)}&lt;/math&gt;,


En particulier, on peut prendre &lt;math&gt;{\cal O} = O(t_0) \in {\cal P}\Big(T(t_0) \Big)&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;t_0 \in T&lt;/math&gt;.


On confondra &lt;math&gt;{essence}({\cal O})&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\{{essence}({\cal O}|b)| b \in {\cal B}ij({\cal O},.)\}&lt;/math&gt;.

===Essence spinoziste===


==== Définition ====


Soit &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal O}_2 \in {\cal P}({\cal T})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;t_1,t_2 \in T \,\, : \,\, t_1 &lt; t_2&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;O_{1,0}(t_1) = {essence \,\, spinoziste}\Big(O_2(t_2)\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\Longleftrightarrow_{d\acute{e}f}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{\cal O}_{1,0} \in {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, O_{1,0}(t_1) \,\, \Longrightarrow \,\, O_2(t_2)}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg({\cal O}_1 \in {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, O_1(t_1) \,\, \Longrightarrow \,\, O_2(t_2)\bigg) \,\, \Longrightarrow \,\, O_{1,0}(t_1) \subset O_1(t_1)}&lt;/math&gt;


==== Notation ====


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall {\cal O}\in {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, {\cal O} = \bigsqcup_{t \in T} O(t)}&lt;/math&gt;

On pose &lt;math&gt;\displaystyle{\forall T_0 \in {\cal P}(T), \,\, {\cal O}_{|T_0} = \bigsqcup_{t \in T_0} O(t)}&lt;/math&gt; 


On pourrait donner une version généralisée de cette définition, avec interaction causale simultanée et non nécessairement entre 2 instants différents ou entre 2 durées différentes, l'une étant strictement antérieure à l'autre. 

On pourrait pour faire preuve de plus d'abstraction, chercher des définitions qui ne s'appliquent pas, nécessairement, à notre monde, mais qui pourraient s'appliquer à d'autres.
 
Dans la suite, les cas &lt;math&gt;T_1 \bigcap T_2 \neq \emptyset&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;T_1 &gt; T_2&lt;/math&gt; étant délicats et/ou posant des problèmes, ont été exclus.

==== Définition ====


Soit &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal O}_2 \in {\cal P}({\cal T})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;T_1,T_2 \in {\cal P}(T) \,\, : \,\, T_1 &lt; T_2&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{{\cal O}_{1,0}}_{|T_1} = {essence \,\, spinoziste}\Big({{\cal O}_2}_{|T_2}\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\Longleftrightarrow_{d\acute{e}f}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{\cal O}_{1,0} \in {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, {{\cal O}_{1,0}}_{|T_1} \,\, \Longrightarrow \,\, {{\cal O}_2}_{|T_2}}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg({\cal O}_1 \in {\cal P}({\cal T}) \,\, : \,\, {{\cal O}_1}_{|T_1} \,\, \Longrightarrow \,\, {{\cal O}_2}_{|T_2}\bigg) \,\, \Longrightarrow \,\, {{\cal O}_{1,0}}_{|T_1} \subset {{\cal O}_1}_{|T_1}}&lt;/math&gt;

===Ensemble de relations entre 2 corps===


==== Définition ====


Soient &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal O}_1, {\cal O}_2 \in {\cal P}({\cal T})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{relations}({\cal O}_1,{\cal O}_2) =_{d\acute{e}f} {\cal P}({\cal O}_1 \times {\cal O}_2)&lt;/math&gt;

==== Remarque ====


Soient &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal O}_1,{\cal O}_2 \in {\cal P}({\cal T})}&lt;/math&gt;

On peut avoir &lt;math&gt;{existence}({\cal O}_1|{\cal O}_2) = \emptyset&lt;/math&gt;,

mais si &lt;math&gt;{\cal O}_1, {\cal O}_2 \neq \emptyset&lt;/math&gt;, on a toujours &lt;math&gt;{relations}({\cal O}_1,{\cal O}_2) \neq \emptyset&lt;/math&gt; 


==Puissance, puissance externe, puissance interne, d'un corps, formalisées mathématiquement==


=== Préambule ===


'''Remarque :'''

Pour ce qui concerne la puissance d'interaction totale d'un corps principal :

Pour la puissance externe de ce corps :

Il faut considérer une partition dynamique, dans le temps, composée de ce corps principal et des autres (ou d'autres) corps, interagissant, avec lui &lt;math&gt;(1)&lt;/math&gt;.

Pour la puissance interne de ce corps principal :

Il faut considérer une partition dynamique, dans le temps, de ce corps principal &lt;math&gt;(2)&lt;/math&gt;.

Pour couvrir, entièrement, les réseaux formés des corps de chaque partition, on considère des maillages triangulaires de corps :

À chaque maillon du maillage triangulaire de corps, on considère la puissance élémentaire des interactions mutuelles des &lt;math&gt;3&lt;/math&gt; corps qui le composent et qui lui est associée, puis en prenant soin de ne pas comptabiliser les doublons, on intègre la fonction puissance élémentaire, sur tout le maillage ou sur tout le réseau, c'est-à-dire sur tous les maillons triangulaires de la partition dynamique &lt;math&gt;(1)&lt;/math&gt;, à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;, pour obtenir la puissance externe d'interaction du corps principal à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;, et sur tous les maillons triangulaires de la partition dynamique &lt;math&gt;(2)&lt;/math&gt;, à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;, pour obtenir la puissance interne d'interaction du corps principal, à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;, puis on somme ces 2 dernières, pour obtenir la puissance totale d'interaction du corps principal, à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;.

Dans la définition de la puissance élémentaire entre 3 corps :

J'ai tenté de donner des conditions d'intégrabilité, afin que mes intégrales soient parfaitement définies.

Tant qu'à faire, j'ai généralisé la définition de puissance externe, interne et totale, d'interaction, à tout type d'intégrale et de mesure, en particulier à la mesure de comptage sur &lt;math&gt;\N_n^*&lt;/math&gt;.

Comme vous pouvez le constater, les idées mises en œuvre, sont simples.


'''Remarque importante :''' On se place, ici, dans le cadre de la mécanique newtonienne : L'espace &lt;math&gt;E \times T&lt;/math&gt; s'appelle l'espace-temps newtonien où &lt;math&gt;E \times T \subset \R^n \times \R&lt;/math&gt;, pour un &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; donné.


'''Remarque :''' La plupart des ensembles considérés reposent, essentiellement, sur des partitions.


On se donne un ensemble &lt;math&gt;I\in {\cal P}(E\times T)&lt;/math&gt;.
 
La donnée de cet ensemble induit une application 

&lt;math&gt;\widehat{I} \,\, : \,\, T \,\, \longrightarrow \,\, {\cal P}(E\times T) \,\, : \,\, t \,\, \longmapsto \,\, \widehat{I}(t) = I \cap (E\times\{t\})&lt;/math&gt;. 

C'est la &quot;tranche&quot; de &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; à l'instant &lt;math&gt;t&lt;/math&gt;. 

On a &lt;math&gt;\displaystyle{I = \bigsqcup_{i \in T} \widehat{I}(t) \in {\cal P}(E\times T)}&lt;/math&gt;

Par construction,
 
&lt;math&gt;\forall t \in T, \,\, \widehat{I}(t)\in {\cal P}(E\times \{t\})&lt;/math&gt;


Il est équivalent de dire que 

&lt;math&gt;\widehat{I} \,\, : \,\, T \longrightarrow {\cal P}(E\times T) \,\, : \,\, t \,\, \longmapsto \,\, \widehat{I}(t) \in {\cal P}(E \times \{t\})&lt;/math&gt;

où &lt;math&gt;\displaystyle{I = \bigsqcup_{t \in T} \widehat{I}(t)}&lt;/math&gt;.
 

On peut remarquer, si on le souhaite que
 
&lt;math&gt;t \in T \,\, et \,\, (i,t) \in  \widehat{I}(t)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\iff t \in T \,\, et \,\, (i,t) \in  I \cap (E \times \{t\})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\iff t \in T \,\, et \,\, (i,t) \in  I \,\, et \,\, (i,t) \in E \times \{t\}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\iff t \in T \,\, et \,\, (i,t) \in  I \,\, et \,\, i \in E \,\, et \,\, t = t&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\iff (i,t) \in  I \,\, et \,\, (i,t) \in E \times T&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\iff (i,t) \in  I&lt;/math&gt; car &lt;math&gt;I \in {\cal P}(E\times T)&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;I \in {\cal P}(E \times T)&lt;/math&gt;

On pose 

&lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{{\cal A}}(I,E,T)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big\{\widehat{I}\Big| \widehat{I} \,\, : \,\, T \longrightarrow {\cal P}(E\times T) \,\, : \,\, t \,\, \longmapsto \,\, \widehat{I}(t)= I \cap (E\times\{t\})\Big\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\Big\{\widehat{I}\Big|\widehat{I} \,\, : \,\, T \longrightarrow {\cal P}(E\times T) \,\, : \,\, t \,\, \longmapsto  \,\, \widehat{I}(t) \in {\cal P}(E \times \{t\}) \,\, et \,\, I = \bigsqcup_{t \in T} \widehat{I}(t)\Big\}}&lt;/math&gt;


On pose &lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{{\cal A}}(E,T) = \Big\{\widehat{I} \in \widehat{{\cal A}}(I,E,T) \Big| I \in {\cal P}(E \times T)\Big\}}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;J \in {\cal P}(E \times T)&lt;/math&gt;

On pose

&lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{{\cal A}}(J,I,E,T)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big\{\widehat{I}(J) \in \widehat{{\cal A}}(I,E,T)\Big|\widehat{J} \in \widehat{{\cal A}}(J,E,T), \,\, \forall t \in T, \,\, \widehat{J}(t) \in \mathcal{P}\Big(\widehat{I}(J)(t)\Big) \,\, et \,\, \forall (j,t) \in J, \,\,\exists \widehat{I}(J)(j,t) \in {\cal P}\Big(\widehat{I}(t)\Big) \,\, :}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall t \in T, \,\, \bigsqcup_{(j,t) \in \widehat{J}(t)}\widehat{I}(J)(j,t) = \widehat{I}(J)(t)\Big\}}&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{{\cal A}}(J,.,E,T)= \Big\{\widehat{I}(J) \in \widehat{{\cal A}}(J,I,E,T)\Big|I \in {\cal P}(E \times T)\Big\}}&lt;/math&gt; 


On suppose, par ailleurs, donnée une autre application 

&lt;math&gt;\widehat{\widehat{P}}(I) \,\, : \,\, I \longrightarrow {\cal P}(E\times T) \,\, : \,\, (i,t) \,\, \longmapsto \,\, \widehat{\widehat{P}}(i,t)\in {\cal P}(E\times\{t\})&lt;/math&gt;.


On suppose aussi que pour 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall (i_1,t_1), (i_2,t_2) \in I, \,\,(i_1,t_1) \neq (i_2,t_2), \,\, \widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_1) \bigcap \widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_2) = \emptyset}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{{\Big(\widehat{\widehat{P}}(I)(i,t)\Big)}_{(i,t) \in I} \,\, partition}&lt;/math&gt;


On pose 

&lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big\{\widehat{\widehat{P}}(I) \Big|\widehat{\widehat{P}}(I) \,\, : \,\, I \longrightarrow {\cal P}(E\times T) \,\, : \,\, (i,t) \longmapsto \widehat{\widehat{P}}(I)(i,t)\in {\cal P}(E\times\{t\})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{telle \,\, que \,\, \forall (i_1,t_1),(i_2,t_2) \in I, \,\, (i_1,t_1) \neq (i_2,t_2), \,\, \widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_1) \bigcap \widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_2) = \emptyset} \Big\}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big\{\widehat{\widehat{P}}(I) \Big|\widehat{\widehat{P}}(I) \,\, : \,\, I \longrightarrow {\cal P}(E\times T) \,\, : \,\, (i,t) \longmapsto \widehat{\widehat{P}}(I)(i,t)\in {\cal P}(E\times\{t\}) \,\, telle \,\, que \,\, {\Big(\widehat{\widehat{P}}(I)(i,t)\Big)}_{(i,t) \in I} \,\, partition} \Big\}&lt;/math&gt;.


On pose &lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{\widehat{\cal A}}(E,T)= \Big\{\widehat{\widehat{P}}(I) \in  \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T)\Big|I \in {\cal P}(E \times T)\Big\}}&lt;/math&gt;.


Dans la suite on confondra &lt;math&gt;\widehat{\widehat{P}}(I)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\{\widehat{\widehat{P}}(I)(i,t) |(i,t) \in I\} = \{\widehat{\widehat{P}}(I)(i,t) |t \in T \,\, et \,\, (i,t) \in \widehat{I}(t)\}}&lt;/math&gt;


Et on pose &lt;math&gt;\displaystyle{P(I) = \bigsqcup_{t \in T} \widehat{\widehat{P}}(I)(t)  =  \bigsqcup_{t \in T} \bigsqcup_{(i,t) \in \widehat{I}(t)} \widehat{\widehat{P}}(I)(i,t) = \bigsqcup_{(i,t) \in I} \widehat{\widehat{P}}(I)(i,t) \,\, o\grave{u} \,\, \widehat{\widehat{P}}(I)(t) = \bigsqcup_{i \in \widehat{I}(t)} \widehat{\widehat{P}}(I)(i,t)}&lt;/math&gt;,

on a &lt;math&gt;\displaystyle{\forall t_1,t_2 \in T, \,\, t_1 \neq t_2, \,\, \widehat{\widehat{P}}(I)(t_1) \bigcap \widehat{\widehat{P}}(I)(t_2) = \emptyset}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\forall (i_1,t_1),(i_2,t_2) \in I, \,\,t_1 \neq t_2, \,\, (i_1,t_1) \neq (i_2,t_2), \,\, \widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_1) \bigcap  \widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_2) = \emptyset}&lt;/math&gt;


Soient &lt;math&gt;I,Q \in {\cal P}(E \times T)&lt;/math&gt;.
 
Soit &lt;math&gt;\widehat{\widehat{P}}(I) \in \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T)&lt;/math&gt;

On pose &lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{{\cal A}}_0\Big(I,Q,\widehat{\widehat{P}}(I),E,T\Big) = \{\widehat{Q}\in \widehat{{\cal A}}(Q,E,T)|\forall (i,t) \in I, \,\, \widehat{Q}(t) \bigcap \widehat{\widehat{P}}(I)(i,t) = \emptyset\}}&lt;/math&gt;


On pose &lt;math&gt;\displaystyle{\widehat{{\cal A}}_0\Big(I,.,\widehat{\widehat{P}}(I),E,T\Big) = \Big\{\widehat{Q}\in \widehat{{\cal A}}_0\Big(I,Q,\widehat{\widehat{P}}(I),E,T\Big)\Big|Q \in {\cal P}(E \times T)\Big\}}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;I \in {\cal P}(E \times T)&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\widehat{I} \in {\cal A}(I,E,T)&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;t \in T&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{\cal{E}}(t)&lt;/math&gt; une tribu sur &lt;math&gt;\widehat{I}(t)&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;\mu(t) \,\, : \,\, {\cal{E}}(t) \,\, \longrightarrow \,\, \overline{\R}&lt;/math&gt; une mesure

Soit &lt;math&gt;{\cal E}&lt;/math&gt; une tribu sur &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;\mu \,\, : \,\, {\cal E} \,\, \longrightarrow \,\, \overline{\R}&lt;/math&gt; une mesure


L'application &lt;math&gt;\displaystyle{{{\cal P}uissance}(\mu) \,\, : \,\, {\cal P}^3(E \times T) \,\, \longrightarrow \,\, \overline{\R} \,\, : \,\, (A,B,C) \,\, \longmapsto \,\, {{\cal P}uissance}(\mu)(A,B,C)}&lt;/math&gt;


telle que &lt;math&gt;\forall (A,B_1,B_2) \in {\cal P}^3(E \times T), \,\, {{\cal P}uissance}(\mu)(A,B_1,B_2) = {{\cal P}uissance}(\mu)(A,B_2,B_1)&lt;/math&gt;


et telle que &lt;math&gt;\forall (A,B,C) \in {\cal P}^3(E \times T)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{{\cal P}uissance}(\mu)(A,B,C) = {{\cal P}uissance}(\mu)(B,A,C)= {{\cal P}uissance}(\mu)(C,A,B)}&lt;/math&gt;

 
où le terme &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}(\mu)(A,B,C)&lt;/math&gt;

s'appelle la puissance des interactions de &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;, 

en interaction avec les interactions de &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;C&lt;/math&gt;,

par rapport à la mesure &lt;math&gt;\mu&lt;/math&gt;.


(Remarque : Le terme &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}(\mu)(A,B,B)&lt;/math&gt;, s'appelle la puissance des interactions de &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;, en interaction avec les interactions de &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, ou bien, plus simplement, la puissance des interactions entre &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;)


et telle que 

(Dans la définition de la puissance élémentaire entre 3 corps :

J'ai tenté de donner des conditions d'intégrabilité, afin que mes intégrales soient parfaitement définies.)


'''Notations :'''


Soient &lt;math&gt; f \,\, : \,\, E \times F \longrightarrow H&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;E_0 \times F_0 \in {\cal P}(E \times F)&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;h \,\, : \,\, H \,\, \longrightarrow \,\,K&lt;/math&gt;

           Alors &lt;math&gt;f{|}_{E_0 \times F_0}(.,.) = f{|}_{E_0 \times F_0}&lt;/math&gt;

           et  &lt;math&gt;h\Big(f(.,.)\Big){\Big|}_{E_0 \times F_0} = (h \circ f){|}_{E_0 \times F_0}(.,.) = (h \circ f){|}_{E_0 \times F_0}&lt;/math&gt;.
 

Soient &lt;math&gt; g \,\, : \,\, E \times F \times G \longrightarrow H&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;E_0 \times F_0 \times G_0 \in {\cal P}(E \times F \times G)&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;k \,\, : \,\, H \,\, \longrightarrow \,\,K&lt;/math&gt;

           Alors &lt;math&gt;g{|}_{E_0 \times F_0 \times G_0}(.,.,.) = g{|}_{E_0 \times F_0 \times G_0}&lt;/math&gt;

           et  &lt;math&gt;k\Big(g(.,.,.)\Big){\Big|}_{E_0 \times F_0 \times G_0} = (k \circ g){|}_{E_0 \times F_0 \times G_0}(.,.,.) = (k \circ g){|}_{E_0 \times F_0 \times G_0}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;t \in T&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;A \in {\cal P}(E \times T)&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\forall \widehat{A}\in \widehat{\cal A}(A,E,T), \forall \widehat{\widehat{B}}(I),\widehat{\widehat{C}}(I) \in \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T), \,\, {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{A}(t),\widehat{\widehat{B}}(I)(.,t),\widehat{\widehat{C}}(I)(.,t)\Big){|}_{\{i \in E|(i,t) \in I\}^2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\in L^1\Big(\{i \in E|(i,t) \in I\}^2,\,\, ?, \,\, ?\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\forall \widehat{A}\in \widehat{\cal A}(A,E,T), \forall \widehat{\widehat{B}}(I),\widehat{\widehat{C}}(I) \in \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T), \,\, {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{A}(.),\widehat{\widehat{B}}(I)(.,.),\widehat{\widehat{C}}(I)(.,.)\Big){|}_{T \times {I}^2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\in L^1\Big(T \times {I}^2, \,\, {\cal B}(T) \otimes {\cal E}^{\otimes 2}, \,\, \lambda \otimes \mu^{\otimes 2}\Big)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\forall t \in T,&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\forall \widehat{A}\in \widehat{\cal A}(I,A,E,T), \forall \widehat{\widehat{B}}(I),\widehat{\widehat{C}}(I) \in \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T), \,\, {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{A}(I)(.,t),\widehat{\widehat{B}}(I)(.,t),\widehat{\widehat{C}}(I)(.,t)\Big){|}_{\{i \in E |(i,t) \in I\}^3}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\in L^1\Big(\{i \in E|(i,t) \in I\}^3, \,\, ?, \,\, ?\Big)&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;\forall \widehat{A} \in \widehat{\cal A}(I,A,E,T),\widehat{\widehat{B}}(I),\widehat{\widehat{C}}(I) \in \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T), \,\, {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{A}(I)(.,.),\widehat{\widehat{B}}(I)(.,.),\widehat{\widehat{C}}(I)(.,.)\Big){|}_{{I}^3}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\in L^1\Big({I}^3,\,\,{\cal E}^{\otimes 3}, \,\, \mu^{\otimes 3}\Big)&lt;/math&gt;  


Remarque : On ne peut obtenir et prendre en compte la totalité du réseau entre les éléments d'une partition, que si on fait au moins des maillages triangulaires.

===Puissance externe d'un corps===

==== Définition ====


En tenant compte des notations de remarque et de ce qui précède et en supprimant et en ne prenant pas en compte les doublons de
 
&lt;math&gt;{{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t)\Big)&lt;/math&gt;, 

dans les expressions suivantes, on obtient :

Soit &lt;math&gt;I\in {\cal P}(E \times T)&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;t \in T&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{\cal{E}}(t)&lt;/math&gt; une tribu sur &lt;math&gt;\widehat{I}(t)&lt;/math&gt;
 
Soit &lt;math&gt; \mu(t) \,\, : \,\, {\cal{E}}(t) \,\, \longrightarrow \,\, \overline{\R}&lt;/math&gt; une mesure

Soit &lt;math&gt;\widehat{\widehat{P}}(I) \in \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T)&lt;/math&gt;
 

L'application &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)\Big(t,.,\widehat{\widehat{P}}(I)\Big)&lt;/math&gt; est définie par :
 
&lt;math&gt;\displaystyle{{{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)\Big(t,.,\widehat{\widehat{P}}(I)\Big) \,\, : \,\,\widehat{{\cal A}}_0(I,.,\widehat{\widehat{P}}(I),E,T) \,\, \longrightarrow \,\, \overline{\R} \,\, : \,\, \widehat{O} \longmapsto {{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)\Big(t,\widehat{O},\widehat{\widehat{P}}(I)\Big)}&lt;/math&gt;
 
où

&lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)\Big(t,\widehat{O},\widehat{\widehat{P}}(I)\Big)&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2} \int_{\widehat{I}(t)} \int_{\widehat{I}(t)} {\mathbb{I}}_{(i_1 \neq i_2)}(i_1,i_2) {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t) \Big) \,\,d \mu(t)(i_1,t) \,\,d \mu(t)(i_2,t)}&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{I}(t)} {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t) \Big) \,\,d \mu(t)(i_1,t)}&lt;/math&gt;


En prolongeant les partitions, &lt;math&gt;\forall t \geq \,\, ou \,\, &gt; \sup(T)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)\Big(t, \widehat{O},\widehat{\widehat{P}}(I)\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{1}{2} \int_{\widehat{I}(t)} \int_{\widehat{I}(t)} {\mathbb{I}}_{(i_1 \neq i_2)}(i_1,i_2) {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O},\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t) \Big) \,\,d \mu(t)(i_1,t) \,\,d \mu(t)(i_2,t)}&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{I}(t)} {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O},\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t) \Big) \,\,d \mu(t)(i_1,t)}&lt;/math&gt;

===Puissance interne d'un corps===

==== Définitions ====

Soit &lt;math&gt;t \in T&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;\widehat{O} \in \widehat{\cal A}(J,.,E,T)&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,\widehat{O}) = {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{O}(t),\widehat{O}(t)\Big) \,\, {\mathbb{I}}_{\R_+}\bigg({{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{O}(t),\widehat{O}(t)\Big)\bigg)&lt;/math&gt; 


Soit &lt;math&gt;J \in {\cal P}(E \times T)&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;t \in T&lt;/math&gt;
 
Soit &lt;math&gt;{\cal{F}}(t)&lt;/math&gt; une tribu sur &lt;math&gt;\widehat{J}(t)&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;\nu(t) \,\, : \,\, {\cal{F}}(t) \longrightarrow \overline{\R}&lt;/math&gt; une mesure.


L'application mesurable &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,.)&lt;/math&gt; est définie par :
 
&lt;math&gt;\displaystyle{{{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,.) \,\, : \,\, \widehat{\cal A}(J,.,E,T) \longrightarrow \overline{\R_+} \,\, : \,\,\widehat{O} \,\, \longmapsto \,\, {{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,\widehat{O}) = {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{O}(t),\widehat{O}(t)\Big) \,\, {\mathbb{I}}_{\R_+}\bigg({{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{O}(t),\widehat{O}(t)\Big)\bigg)}&lt;/math&gt;
 

==== Proposition ====


En supprimant et en ne prenant pas en compte les doublons, la relation :

Si &lt;math&gt;t\in T&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,\widehat{O})&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \bigg(\frac{1}{6} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j \neq j_1, j \neq j_2, j_1\neq j_2)}(j_1,j_2,j) {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \frac{1}{2} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j \neq j_1, j \neq j_2, j_1 = j_2)}(j_1,j_2,j) {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t)\,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{J}(t)}\int_{\widehat{J}(t)}\int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j = j_1, j = j_2, j_1 = j_2)}{{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{\mathbb{I}}_{\overline{\R_+}} \bigg(\frac{1}{6} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j \neq j_1, j \neq j_2, j_1\neq j_2)}(j_1,j_2,j) {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \frac{1}{2} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j \neq j_1, j \neq j_2, j_1 = j_2)}(j_1,j_2,j) {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{J}(t)}\int_{\widehat{J}(t)}\int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j = j_1, j = j_2, j_1 = j_2)}{{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)\bigg)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \bigg(\frac{1}{6} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j \neq j_1, j \neq j_2, j_1\neq j_2)}(j_1,j_2,j) {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \frac{1}{2} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_1,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{J}(t)}{{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j,t)\Big)\,\, d \nu(t)(j,t)\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{\mathbb{I}}_{\overline{\R_+}} \bigg(\frac{1}{6} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {\mathbb{I}}_{(j \neq j_1, j \neq j_2, j_1\neq j_2)}(j_1,j_2,j) {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_2,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j_2,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \frac{1}{2} \int_{\widehat{J}(t)} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j_1,t),\widehat{O}(J)(j_1,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j_1,t) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{J}(t)}{{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j,t),\widehat{O}(J)(j,t)\Big) \,\, d \nu(t)(j,t)\bigg)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{=\Bigg(\frac{1}{3} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {{\cal P}uissance}_{externe}\Big(J,\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)\Big(t,\widehat{O}(J)(j,.),\widehat{O}(J)\setminus \widehat{O}(J)(j,.)\Big) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{J}(t)} {{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)\Big(t,\widehat{O}(J)(j,.)\Big) \,\, d \nu(t)(j,t)\Bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{\mathbb{I}}_{\overline{\R_+}} \Bigg(\frac{1}{3} \int_{\widehat{J}(t)} \,\, {{\cal P}uissance}_{externe}\Big(J,\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)\Big(t,\widehat{O}(J)(j,.),\widehat{O}(J)\setminus \widehat{O}(J)(j,.)\Big) \,\, d \nu(t)(j,t)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{J}(t)} {{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)\Big(t,\widehat{O}(J)(j,.)\Big) \,\, d \nu(t)(j,t)\Bigg)}&lt;/math&gt;

===Puissance d'interaction, totale d'un corps===


==== Définition ====


&lt;math&gt;{{\cal P}uissance}\Big(I,\nu, \mu,{{\cal P}uissance}(\nu), {{\cal P}uissance}(\mu)\Big)(t,O)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {{\cal P}uissance}\Big(I,\nu, \mu,{{\cal P}uissance}(\nu), {{\cal P}uissance}(\mu)\Big)(t,\widehat{O})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,\widehat{O}) + {{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)(t,\widehat{O})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,O) + {{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)(t,O)&lt;/math&gt;


où &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{interne}\Big(\nu,{{\cal P}uissance}(\nu)\Big)(t,\widehat{O})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{O}(t),\widehat{O}(t)\Big) \,\, {\mathbb{I}}_{\R_+}\bigg({{\cal P}uissance}(\nu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{O}(t),\widehat{O}(t)\Big)\bigg)&lt;/math&gt;


et où &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big)\Big(t,\widehat{O},\widehat{\widehat{P}}(I)\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2} \,\, \int_{\widehat{I}(t)} \int_{\widehat{I}(t)} {\mathbb{I}}_{(i_1 \neq i_2)}(i_1,i_2) {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t) \Big)\,\, d \mu(t)(i_1,t) \,\,d \mu(t)(i_2,t)}&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{I}(t)} {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t) \Big) \,\,d \mu(t)(i_1,t)}&lt;/math&gt;

=== Exemples ===


====Exemple 1====


À un instant donné : 

Soit le département de Paris 

et les départements de la première couronne :

Ils sont deux à deux disjoints. 

La puissance externe du département de Paris 

par rapport aux départements de la première couronne 

est égale à 

la demi somme des puissances 

des interactions du département de Paris 

en interaction 

avec toutes les interactions entre chaque département de la première couronne {et/avec} un autre département différent, de la première couronne

plus la somme des puissances 

des interactions du département de Paris 

en interaction 

avec toutes les interactions de chaque département de la première couronne, avec lui-même.

 
La puissance des interactions du département de Paris 

en interaction 

avec les interactions d'un département de la première couronne, avec lui-même 

est aussi la puissance des interactions du département de Paris, avec ce même département de la première couronne.

====Exemple 2====


On prend &lt;math&gt;T = \R&lt;/math&gt;

On prend l'instant &lt;math&gt;t = t_0&lt;/math&gt; dans la première ligne.

On prend &lt;math&gt;\widehat{I}(t_0) = \N_2^* \times \{t_0\}&lt;/math&gt;.

On a &lt;math&gt;\displaystyle{I = \bigsqcup_{t \in T} \widehat{I}(t) = \N_2^* \times T = \N_2^* \times \R}&lt;/math&gt;

On prend &lt;math&gt;\widehat{O}(t_0)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\widehat{\widehat{P}}(1,t_0)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\widehat{\widehat{P}}(2,t_0)&lt;/math&gt;, deux à deux disjoints.

On prend &lt;math&gt;{\cal E}(t_0) = {\cal P}\Big(\widehat{I}(t_0)\Big)&lt;/math&gt; une tribu sur &lt;math&gt;\widehat{I}(t_0)&lt;/math&gt;.

c'est-à-dire &lt;math&gt;{\cal E}(t_0) = {\cal P}(\N_2^* \times \{t_0\})&lt;/math&gt;

On prend &lt;math&gt;\mu(t_0)&lt;/math&gt; une mesure de comptage sur &lt;math&gt;{\cal E}(t_0)&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\mu(t_0) \,\, : \,\, {\cal E}(t_0) \,\, \longrightarrow \,\, \R_+ \,\, : \,\, A \longmapsto \mu(t_0)(A) = \sum_{i \in \widehat{I}(t_0)} {\mathbb{I}}_A(i,t_0)}&lt;/math&gt; 

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\mu(t_0) \,\, \colon \,\, {\cal P}\Big(\N_2^* \times \{t_0\}\Big) \longrightarrow \R_+ \,\, \colon \,\, A = A' \times \{t_0\} \longmapsto \mu(t_0)(A) = \sum_{(i,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}}  {\mathbb{I}}_A(i,t_0) = \sum_{i \in \N_2^*} {\mathbb{I}}_{A'}(i)}&lt;/math&gt; 


Remarque : Soit &lt;math&gt;f(t_0) \,\, : \,\, {\cal E}(t_0) = {\cal P}\Big(\N_2^* \times \{t_0\}\Big) \,\, \longmapsto \,\, \overline{\R}&lt;/math&gt; une fonction mesurable.


&lt;math&gt;\displaystyle{\mu(t_0)(A) = \int_{\N_2^* \times \{t_0\}} {\mathbb{I}}_A(i,t_0) \,\, d \mu(t_0)(i,t_0) = \sum_{(i,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}}  {\mathbb{I}}_A(i,t_0) = \sum_{i \in \N_2^*}  {\mathbb{I}}_{A'}(i)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{A} f(t_0)(i,t_0) \,\, d \mu(t_0)(i,t_0) = \int_{\N_2^* \times \{t_0\}} f(t_0)(i,t_0) \,\, {\mathbb{I}}_A(i,t_0) \,\, d \mu(t_0)(i,t_0) = \sum_{(i,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}} f(t_0)(i,t_0) \,\, {\mathbb{I}}_A(i,t_0)}&lt;/math&gt;
 

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{\N_2^* \times \{t_0\}} f(t_0)(i,t_0) \,\, d \mu(t_0)(i,t_0) = \sum_{(i,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}} f(t_0)(i,t_0) \,\, {\mathbb{I}}_{\N_2^* \times \{t_0\}}(i,t_0) = \sum_{(i,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}}  f(t_0)(i,t_0) = \sum_{i\in \N_2^*} f(t_0)(i,t_0)}&lt;/math&gt;

 
On pose &lt;math&gt;\forall i_1,i_2 \in \widehat{I}(t_0)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_0)\Big) ={{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0)\Big)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;= p_{i_1,i_2}&lt;/math&gt; où &lt;math&gt;p_{i_1,i_2} \in \overline{\R}&lt;/math&gt;.

 
On a :

&lt;math&gt;{{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big) \Big(t_0,\widehat{O},\widehat{\widehat{P}}(I)\Big)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= {{\cal P}uissance}_{externe}\Big(I,\mu,{{\cal P}uissance}(\mu)\Big) \Big(t_0,\widehat{O},\{\widehat{\widehat{P}}(I)(i,s) | s \in T \,\, et \,\, (i,s) \in I(s)\}\Big)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2} \int_{\widehat{I}(t_0)} \int_{\widehat{I}(t_0)} {\mathbb{I}}_{(i_1 \neq i_2)}(i_1,i_2) {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_0) \Big) \,\,d \mu(t_0)(i_1,t_0) \,\,d \mu(t_0)(i_2,t_0)}&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \int_{\widehat{I}(t_0)} {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0) \Big) \,\,d \mu(t_0)(i_1,t_0)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2} \sum_{(i_1,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}} \sum_{(i_2,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}} {\mathbb{I}}_{(i_1 \neq i_2)}(i_1,i_2) {{\cal P}uissance}_{\mu}\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_0) \Big)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{+ \sum_{(i_1,t_0) \in \N_2^* \times \{t_0\}} {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0) \Big)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2} \sum_{i_1 \in \N_2^*} \sum_{i_2 \in \N_2^*} {\mathbb{I}}_{(i_1 \neq i_2)}(i_1,i_2) {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_2,t_0) \Big)}&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{+ \sum_{i_1 \in \N_2^*} {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(i_1,t_0) \Big)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2}\bigg({{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0)\Big) + {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0)\Big)\bigg)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;+ {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0)\Big) + {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0)\Big)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2}\bigg({{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0)\Big) + {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0)\Big)\bigg)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;+ {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0)\Big) + {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0)\Big)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;= {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0)\Big) + {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(1,t_0)\Big) + {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{O}(t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0),\widehat{\widehat{P}}(I)(2,t_0)\Big)&lt;/math&gt; 
 

&lt;math&gt;= p_{1,2} + p_{1,1} + p_{2,2}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;= p_{1,1} + p_{1,2} + p_{2,2}&lt;/math&gt;


Le problème est, par exemple, si 

l'application &lt;math&gt;{{\cal P}uissance}(\mu) \,\, : \,\, {\cal P}^3(E \times T) \longrightarrow \overline{\R} \,\, : \,\, (A,B,C) \longmapsto {{\cal P}uissance}(\mu)(A,B,C)&lt;/math&gt;

est telle que &lt;math&gt;\forall \widehat{A}\in \widehat{\cal A}(E,T), \forall \widehat{\widehat{B}},\widehat{\widehat{C}} \in \widehat{\widehat{\cal A}}(I,E,T) \,\, {{\cal P}uissance}(\mu)\Big(\widehat{A}(.),\widehat{\widehat{B}}(I)(.,.),\widehat{\widehat{C}}(I)(.,.)\Big){|}_{T \times {I}^2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\not \in L^1\Big(T \times {I}^2, \,\, {\cal B}(T) \otimes {\cal E}^{\otimes 2}, \,\, \lambda \otimes \mu^{\otimes 2}\Big)&lt;/math&gt;

car, il peut exister au moins deux coefficients distincts &lt;math&gt;p_{i,j}&lt;/math&gt; tels que
 
&lt;math&gt;p_{i_1,j_1} = +\infty&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;p_{i_2,j_2} = -\infty&lt;/math&gt;,

de plus &lt;math&gt;\pm \infty&lt;/math&gt; n'est pas une notation suffisamment précise pour distinguer les cardinaux au sens quantitatif (nombre d'éléments) ou au sens de l'équipotence (ordre de grandeur ou puissance du nombre d'éléments) d'ensembles infinis :

Dans ce cas,
 
il faut structurer &lt;math&gt;\overline{\R}&lt;/math&gt;
 
et ne pas considérer les deux infinis
 
comme des points
 
mais comme des ensembles,
 
pour l'instant,
 
il existe deux manière de le faire,
 
soit par l'analyse non standard,
 
soit par la théorie des cardinaux
 
présentée par Michel Coste,
 
qui peut se généraliser
 
sur certaines classes de parties de &lt;math&gt;{\cal{P}}^m(\R^n)&lt;/math&gt;,
 
et qui peut distinguer les cardinaux de deux ensembles infinis
 
qu'on peut mettre en bijection : 


En celà ces cardinaux que Michel Coste ne veut pas appeler à tort &quot;cardinaux&quot;,
 
sont plus fins, plus précis que ceux de Cantor
 
en poursuivant et en prolongeant l'intuition de départ
 
qu'on en avait dans le cas fini.

 
Bien entendu le problème est qu'on ne peut les appliquer qu'à certaines classes d'ensembles.</text>
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    <title>Discussion Recherche:Ce que le mouvement Wikimédia nous apprend sur l'Homme et la Société globalisée/Vietnam</title>
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    <title>Discussion Recherche:Wikimedia/Vietnam</title>
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    <title>Recherche:Cardinal quantitatif (table des matières, simplifiée)</title>
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  | idfaculté   = mathématiques
  | département = Fondements logiques et ensemblistes des mathématiques‎ 
  | niveau      = 
}}

''Notion, en rapport avec la théorie des ensembles et des infinis mathématiques, et notion, en rapport avec la notion de cardinal d'un ensemble et en particulier, en rapport avec la notion de cardinal d'un ensemble infini ou de cardinal infini d'un ensemble.''


Guillaume FOUCART 612BRJMDLO5XLHC

*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/mes-mathematiques-et-cardinal-quantitatif-8-200/ Mes mathématiques et F-quantité (anciennement Cardinal quantitatif) ''(version actualisée)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/07/26/memoire-de-m1-sur-les-matrices-infinies/ Mon mémoire de M1 sur les Matrices infinies de 2003-2004] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/13/memoire-de-m2-r-sur-les-solutions-de-viscosite-et-programmation-/ Mon mémoire de M2 R sur les Solutions de viscosité et la programmation dynamique, version du 21 juin 2008 (avec des corrections et des suppressions)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/07/solutions-de-viscosite-et-programmation-dynamique-14-1/ Mon mémoire de M2 R sur les Solutions de viscosité et la programmation dynamique, version originale du 21 juin 2008] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2017/06/05/formulaire-geometrie-differentielle-6/ Formulaire de Géométrie différentielle (6)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/06/07/formulairedegeometriedifferentielle-15/ Formulaire de Géométrie différentielle ''(version actualisée, voire définitive)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/06/30/formulaire-de-topologie-differentielle-30-06-2026/ Formulaire de Topologie différentielle (partiel) ''(version actualisée)''] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/01/nouvelles-notations-mathematiques-23/ Nouvelles notations mathématiques (23)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/07/mesures-de-gibbs-2/ Mesures de GIBBS 2] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2024/03/11/ter-sur-la-convection-diffusion-05-09-2021-14h00/ TER de M1 sur la convection-diffusion (05-09-2021, 14h00)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

*[https://www.fichier-pdf.fr/2014/05/28/rapport-cs1/ Rapport CS1]

*[https://www.recherche-pdf.com/?q=%22guillaume+foucart%22 Documents de Guillaume FOUCART, sur Recherche PDF (liste de liens vers ce même hébergeur PDF)]


* [[Faculté:Mathématiques/Travaux de recherche]]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART]]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre''']]

* [https://fr.wikipedia.org/wiki/Discussion_utilisateur:Guillaume_FOUCART Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia]

* [[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Copie de Discussion utilisateur:Guillaume FOUCART_Wikipédia''']]

* [[Recherche:Cardinal_quantitatif|Recherche:Cardinal quantitatif]]

* [[Recherche:Essence, existence, puissance (d'interaction), philosophiques, formalisées mathématiquement, dans le cadre de la mécanique newtonienne]]


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'''NB : 02-11-2023 : Depuis peu, la table des matières n'est plus (accessible) dans le corps des travaux de recherche. On ne peut y accéder qu'en allant sur (la) Wikiversité à l'adresse suivante :''' 

'''- le lien donné à la fin de la présente version de mes travaux sur le cardinal quantitatif, lorsque celle-ci est en PDF, pour obtenir la table des matières de cette présente version''' 

'''- ou bien [https://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Cardinal_quantitatif_(table_des_mati%C3%A8res,_simplifi%C3%A9e) &quot;Recherche:Cardinal quantitatif (table des matières, simplifiée)&quot;], pour obtenir la table des matières actualisée de mes travaux sur le cardinal quantitatif'''

'''et en cliquant sur le bon icône.'''

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'''NB : Il arrive parfois lorsque je copie-colle des passages de mes travaux à certains endroits, que ceux-ci soient aussi copiés-collés, malgré moi, à d'autres endroits. Le plus souvent je parviens à supprimer les doublons en question, mais il peut arriver qu'il en reste certains.'''


'''Certaines mises à jour et modifications impliquent d'autres mises à jour et d'autres modifications en chaîne, parfois délicates, pour lesquelles il m'est parfois difficile de {détecter|repérer} et de déterminer les endroits où je dois les faire et/ou qu'il m'est difficile de faire dans la foulée, compte tenue de la longueur du texte de mes travaux.'''

'''De fait, il peut (encore) rester quelques passages écrits incohérents ou contradictoires, mais sans que cela ait, nécessairement, de conséquences sur mes travaux.'''


'''Mises à part les discussions associées à mes travaux mathématiques sur la Wikiversité, vous pouvez aussi vous rendre sur mon forum pour en discuter et les critiquer de manière constructive, en tant qu'invité ou en tant que membre (mais il faudra alors créer un compte pour vous y loguer) :'''

* '''[https://www.philo-et-societe-2-0.com/t79-Mes-math-matiques-Mes-documents-et-Cardinal-quantitatif.htm Frappes philosophiques et sociétales 3.0/Mes mathématiques et Cardinal quantitatif]'''

'''Tous les liens et toutes les discussions à propos de ces travaux mathématiques sur les forums de mathématiques : &quot;Les-mathematiques.net&quot; et &quot;Maths-Forum&quot; sont désormais périmés et obsolètes. La présente version de mes travaux mathématiques qui est aussi celle qui fait foi, est la version actualisée de ces derniers. De plus, de nombreux commentaires qui sont relatifs à ces discussions ont été donnés dans la page de discussion associée à la présente page de recherche, ainsi que dans une partie des &quot;Passages que l'on peut omettre&quot; et sur mon forum.'''


'''[[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre#Commentaires, impressions voire spéculations autour des amateurs, des shtameurs, de moi-même, des intervenants et des grands intervenants sur les forums de mathématiques|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre/Passages dont on peut omettre certains passages, dans ma page de recherche principale/Commentaires, impressions voire spéculations autour des amateurs, des shtameurs, de moi-même, des intervenants et des grands intervenants sur les forums de mathématiques''']]'''


'''Concernant la partie spéculative, mes travaux sont, peut-être, attaquables, et s'ils le sont, ils peuvent, peut-être, être démontés et anéantis, uniquement, concernant 2 ou 3 points fondamentaux voire cruciaux, bien ciblés.'''


='''Cardinal quantitatif (nouvellement, F-quantité) sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt; et sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; [Cas de certaines restrictions]'''=

== '''Introduction''' ==

=== '''Avant propos'''===

'''Remarque : L'introduction n'est qu'une petite partie de mes travaux : N'oubliez pas aussi d'aller jeter un coup d'œil sur le reste ou de le survoler ou de le consulter. Si dans l'introduction, il y a beaucoup de texte : Dans le reste, il y a beaucoup de formalisme et de formules mathématiques. Si jamais, un maître de conférences ou un professeur des universités voire un agrégé en mathématiques passait par là, je souhaite qu'il valide ou invalide les parties concernant les plafonnements (limites non classiques de familles de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;) et les limites non classiques de fonctions, c'est la partie cruciale de mes travaux.'''

'''Je suis parfaitement conscient de la loi dite de Brandolini ou du principe d'asymétrie des baratins c'est-à-dire l’aphorisme selon lequel « la quantité d'énergie nécessaire pour réfuter des sottises [&lt;math&gt;\cdots&lt;/math&gt;] est supérieure d'un ordre de grandeur à celle nécessaire pour les produire ». Donc je vous demande de signaler mes erreurs en précisant simplement leur localisation, et non pas en me donnant les raisons pour lesquelles ce sont des erreurs, en donnant la version de mes travaux, les pages et les lignes concernées, en ne tenant pas compte des lignes vides, dans la numérotation des lignes (Désolé, mais cette numérotation des lignes devra se faire manuellement, en comptant le nombre de lignes non vides, du début de chaque page concernée jusqu'aux lignes d'erreur concernées dans cette page).'''


'''Pour une première approche :'''

'''Dans : [https://www.fichier-pdf.fr/2025/09/17/f-quantite/ Version PDF actualisée de mes travaux sur la F-quantité (anciennement le cardinal quantitatif), avec la table des matières qui s'affiche correctement et avec la numérotation des sections]''' (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)

'''Consultez d'abord l'essentiel,''' 

'''c'est-à-dire :'''

  - &lt;math&gt;Chap.\,\,1/1.2&lt;/math&gt;

  - &lt;math&gt;Chap.\,\,2/2.1\,\,\grave{a}\,\,2.4&lt;/math&gt;

  - &lt;math&gt;Chap.\,\,3/3.1/3.1.1\,\,\grave{a}\,\,3.1.2\,\,et\,\,Chap.\,\,3/3.10&lt;/math&gt;


'''Et, si vous le pouvez et si vous le voulez :''' 

'''Dans la partie : 3 Partie spéculative (Mes travaux de recherche sur le sujet) :'''

'''Lire en priorité d'abord &lt;math&gt;(*)&lt;/math&gt; puis &lt;math&gt;(**)&lt;/math&gt;'''

'''où &lt;math&gt;(*) \,\, : \,\, ''3.1, \,\, 3.1.1, \,\, 3.1.2 \,\, p71\mbox{-}79''&lt;/math&gt;'''

'''et où &lt;math&gt;(**) \,\, : \,\, ''Prop. \,\, 29, \,\, Prop. \,\, 30, \,\, Prop. \,\, 31, \,\, Prop. \,\, 32, \,\, Prop. \,\, 33, \,\, Prop. \,\, 34, \,\, Prop. \,\, 35, \,\, 3.1.3''&lt;/math&gt;'''

'''et dire si ma construction est bancale et, si oui, pourquoi.'''


'''Remarque : 2 grandes sections + 1 petite qui ne figurent pas dans l'essentiel, c'est-à-dire toutes les sections impliquant l'ensemble &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;, peuvent peut-être tomber d'après Anne BAUVAL.'''


'''Remarque : Il y a peut-être incompatibilité entre ma notion non classique de limite d'une famille de parties de &lt;math&gt;\R^{n}&lt;/math&gt; et la notion classique de limite d'une famille de parties de &lt;math&gt;\R^{n}&lt;/math&gt;, bien qu'elles soient équivalentes, toutefois la 1ère est plus informative, donc c'est a priori celle qu'il faut privilégier voire celle qu'il faut choisir.'''


'''Remarque : Il y a la notion classique de limite de fonction ou de suite numérique, il faut la différencier de la notion non classique de limite de fonction ou de suite numérique :''' 

'''Par exemple : &lt;math&gt;\underset{p\in\N,p\rightarrow+\infty_{classique}}{\lim_{classique}}p=+\infty_{classique}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle {\lim_{p\in\N,p\rightarrow+\infty_{classique}}p={card}_{Q,\mathcal{R}}(N_{1}^{*})\in+\infty}&lt;/math&gt;'''

'''(Se reporter plus loin pour la définition des notations).'''


'''Concernant, les notions de limite classique et de limite non classique, incompatibles entre elles, il ne faut pas croire que c'est parce que la 2nde est absurde et qu'elle est, donc, à exclure, au profit de la 1ère, car on pourrait faire le même raisonnement avec la 1ère avec la 2nde. Il y a incompatibilité, donc on doit choisir l'une ou l'autre, mais pas les 2 dans la même théorie.'''

===Partie principale===


J'utiliserai une terminologie personnelle, en renommant parfois autrement certaines notions existantes.


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


En particulier, je désignerai par :
*'''PV''' (comme « '''petite variété''' ») les sous-variétés compactes, convexes (connexes) de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux) ou sans bord,

et
*'''PV2''' (comme « '''petite variété 2''' ») les sous-variétés fermées, non bornées, convexes (connexes) de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux) ou sans bord,

et on posera : 

&lt;math&gt;{PV}(\R^n) = \{A \in \mathcal{P}(\R^n) \,\, \Big| \,\, A\,\, sous\mbox{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, compacte, \,\, convexe \,\, (connexe) \,\, de \,\, \R^n, \,\, de \,\, classe \,\, (\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\}&lt;/math&gt;;


et &lt;math&gt;{PV2}(\R^n) = \{A \in \mathcal{P}(\R^n) \,\, \Big| \,\, A\,\, sous\mbox{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, ferm\acute{e}e, \,\, non \,\, born\acute{e}e, \,\, convexe \,\, (connexe) \,\, de \,\, \R^n, \,\, de \,\, classe \,\, (\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\}&lt;/math&gt;.

*La notion de F-quantité est la {vraie|véritable} notion de nombre ou de quantité d'éléments d'un ensemble, qui est une notion au moins définie et construite sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;. C'est une '''[[w:Mesure (mathématiques)|mesure]]''' définie sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, qui ne néglige aucun point et pour laquelle la F-quantité ou le nombre d'éléments ou la quantité d'éléments ou la masse ou le poids d'un singleton vaut &lt;math&gt;1&lt;/math&gt; et qui s'exprime en fonction des mesures [extérieures] de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i \,\,(0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;. C'est une notion qui prolonge le caractère intuitif des propriétés que l'on a déjà de la notion de cardinal (de CANTOR) dans le cas des ensembles finis, au cas des ensembles infinis (en tout cas, au moins au cas des ensembles infinis de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;) c'est-à-dire qui vérifie, en particulier, le '''principe du tout et de la partie''' : &quot;Le  tout est nécessairement ''strictement'' plus grand que chacune de ses sous-parties strictes&quot;. C'est une notion pour laquelle je cherche à aller plus loin (dans mes travaux relativement modestes, je suis allé jusqu'aux parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt; {PV2}(\R^n)&lt;/math&gt;, et aux mêmes parties en remplaçant &quot;convexe&quot; par &quot;polyconvexe&quot;). '''Par opposition à [[w:Cardinalité (mathématiques)| la notion de cardinal de CANTOR c'est-à-dire la notion usuelle de cardinal]]''', que j'appelle '''&quot;cardinal potentiel&quot;''' c'est-à-dire la notion de cardinal au sens de la puissance, et qui est définie pour toutes les parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; et qui est la {vraie|véritable} notion de nombre ou de quantité d'éléments d'un ensemble, dans le cas des ensembles finis, mais qui est un ordre de grandeur du nombre ou de la quantité d'éléments d'un ensemble, dans le cas des ensembles infinis et qui ne vérifie pas le '''principe du tout et de la partie'''. Donc la notion de F-quantité se veut être une notion plus fine que celle de &quot;cardinal potentiel&quot; c'est-à-dire que celle de cardinal (de CANTOR). Les notions de F-quantité et de &quot;cardinal potentiel&quot; se confondent, dans le cas des parties finies. 

'''(21-06-2024 : Pour éviter toute confusion, j'ai décidé de plutôt appeler le &quot;cardinal quantitatif d'un ensemble&quot; qui n'est pas, contrairement à ce que son nom laisse à penser, un cardinal (de CANTOR) d'un ensemble, la ''&quot;F-quantité d'un ensemble&quot;''.)'''


'''(03-06-2021 : Rectification : La notion de F-quantité n'est pas a priori une mesure définie sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, car &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; n'est pas a priori une tribu de parties. Toutefois, cette notion a été construite de manière à se comporter comme une mesure. 24-06-2021 : Cette notion est sûrement une mesure sur une tribu que nous devons déterminer. Pour le moment, nous ne cherchons pas à déterminer la tribu, la plus grande, sur laquelle elle serait une mesure, car nous aurons vraisemblablement besoin de la définition de cette notion sur une tribu intermédiaire, avant de pouvoir la généraliser davantage.)'''


'''(08-07-2023 : Remarque : Comme dans le cas classique de cardinal d'un ensemble, les termes &quot;cardinal d'un ensemble&quot; et &quot;puissance d'un ensemble&quot; se confondent et que l'équipotence de 2 ensembles désigne plutôt le fait que ces 2 ensembles ont même puissance, c'est-à-dire le fait que ces 2 ensembles ont même cardinal, c'est-à-dire le fait que ces 2 ensembles peuvent être mis en bijection, il est peut-être plus pertinent et plus approprié de renommer le &quot;cardinal équipotentiel d'un ensemble&quot; (c'est-à-dire le &quot;cardinal d'un ensemble&quot;), &quot;cardinal potentiel d'un ensemble&quot; c'est-à-dire le cardinal, au sens de la puissance, d'un ensemble, et ce, toujours, afin de le distinguer de la &quot;F-quantité d'un ensemble&quot; c'est-à-dire, de ce qui était anciennement nommé cardinal quantitatif ou cardinal, au sens de la quantité, d'un ensemble, même si ce n'est pas, à proprement parler, un cardinal d'un ensemble.)'''


'''(09-07-2023 : Remarque : Pour désigner le &quot;cardinal, au sens de la puissance, d'un ensemble&quot;, je n'ai pas d'autre expression que &quot;cardinal potentiel d'un ensemble&quot;, même si, ici, &quot;potentiel&quot; désigne &quot;au sens de la puissance&quot; et non &quot;en puissance&quot;. Peut-être que pour l'usage que je veux en faire, il faudrait désigner le &quot;cardinal, au sens de la puissance, d'un ensemble&quot;, &quot;cardinal potentatif d'un ensemble&quot; ou &quot;cardinal potentiatif d'un ensemble&quot;, mais les termes &quot;potentatif&quot; et &quot;potentiatif&quot; sont des néologismes très rares.)'''


'''(20-09-2023 : Dans ce qui suit, j'ai remplacé l'expression &quot;plafonnement normalisé/plafonnements normalisés&quot; par l'expression &quot;plafonnement normal/plafonnements normaux&quot;.)'''


'''(16-08-2024 : Dans ce qui suit, j'ai remplacé et j'ai simplifié les expressions &quot;plafonnement borné d'une partie bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;/plafonnement non borné ou à l'infini d'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;&quot; par et en les expressions &quot;plafonnement d'une partie bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;/plafonnement d'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;&quot;.)'''


'''(11-11-2023 : Finalement, j’ai remplacé l'expression &quot;axiome(s) de définition&quot; par l'expression &quot;hypothèse(s) de définition&quot;.)'''


Cette notion est définie sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;. Le problème se pose, en dehors de &lt;math&gt;PV(\R^n)&lt;/math&gt;, car je me suis permis quelques audaces avec les &quot;plafonnements&quot;, dans un premier temps, de parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; [Cf. définition dans mes travaux], notamment afin d'éviter les contradictions, quitte à faire certaines concessions. Mais finalement on peut définir la F-quantité, relative à un repère orthonormé, d'une partie non bornée ou même bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, comme la F-quantité, relative  à ce même repère orthonormé, d'un des plafonnements normaux de cette partie non bornée ou même bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;. Néanmoins malgré ces concessions qui, en fait, n'en sont pas, nous y gagnons très largement, par l'explosion des nombres et des quantités infinies, ainsi produite, bien plus forte et bien plus grande que celle du cardinal potentiel c'est-à-dire que celle du cardinal (de CANTOR). Peut-être que l'on pourra généraliser &quot;ma&quot; théorie, à toutes les parties bornées, voire à tous les &quot;plafonnements&quot; de parties bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, voire à tous les &quot;plafonnements&quot; de parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, voire à toutes les parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.


Si l'on veut inclure le cas des parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; c'est-à-dire si l'on veut étendre cette notion à des classes de sous-ensembles non bornés de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (sous réserve de compatibilité des hypothèses de définition et de non-contradiction, concernant la définition de cette notion étendue), on doit abandonner, concernant cette dernière, l'hypothèse de définition de la &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additivité, du moins si on utilise la notation classique concernant la définition classique de limite d'une suite de parties bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; tendant vers une partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, mais on peut le récupérer, d'une certaine façon, en utilisant une notation non classique concernant la définition non classique de limite d'une suite de parties bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; tendant vers un plafonnement d'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, et considérer que la notion de F-quantité, dans le cas des parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; n'est plus une notion universelle, mais une notion relative au repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, et au plafonnement sphérique ou autre, associé, que l'on s'est fixé. On peut néanmoins définir la F-quantité d'une partie non bornée &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, relativement au repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; que l'on s'est fixé, par la F-quantité d'un des plafonnements normaux de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;, relativement au même repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; que l'on s'est fixé.

Il est à noter qu'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; admet une infinité de plafonnements.

On utilisera, essentiellement, dans la partie spéculative, une notion de limite de suites de parties de &lt;math&gt;PV(\R^n)&lt;/math&gt; tendant chacune vers un plafonnement d'une partie de &lt;math&gt;PV2(\R^n)&lt;/math&gt;.

Comme dit ci-dessus, il y a quelques concessions à faire pour inclure le cas des sous-ensembles non bornés de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; et ces considérations nécessitent un cadre neuf, où, par exemple, il faut appeler autrement la plupart des &quot;droites&quot; (resp. des &quot;demi-droites&quot;), puisque dans notre cadre, toutes les &quot;droites&quot; (resp. toutes les &quot;demi-droites&quot;) n'ont pas toutes la même longueur, si on considère que l'on est dans un &quot;plafonnement&quot; ou dans un autre, et ce du fait même de l'existence pour chaque partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, d'une infinité de &quot;plafonnements&quot;, et du fait qu'en considérant un &quot;plafonnement&quot; donné, certains points sont plus près que d'autres de ce &quot;plafonnement&quot;.


Entre autres, j'essaie d'étendre et de généraliser cette notion aux parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R^n)&lt;/math&gt;, voire à celles de &lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt; [Cf. définitions dans mes travaux], quitte à tenter d'introduire et de définir le '''nouvel espace &lt;math&gt;{\R''}&lt;/math&gt;''', qui me semble, vu de très loin, avoir des points communs avec l'espace &lt;math&gt;*\R&lt;/math&gt; de l'[[w:Analyse non standard|analyse non standard]]. Dans une section, j'ai essayé de définir des nombres &lt;math&gt;+\infty_f&lt;/math&gt; où  &lt;math&gt;f \in {\cal F}(\mathbb{R})&lt;/math&gt;, en utilisant une relation d'équivalence et une relation d'ordre totale, et une fois cette définition donnée, on peut alors définir l'ensemble &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt; par : &lt;math&gt;\displaystyle{\R'' = -\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})} \bigsqcup \R \bigsqcup +\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})} = \{-\infty_f|f \in {\cal F}(\mathbb{R})\} \bigsqcup \R \bigsqcup \{+\infty_f|f \in {\cal F}(\mathbb{R})\}}&lt;/math&gt;.


NB : Je ne suis pas un de ces farfelus qui postent en pensant avoir résolu en quelque pages des conjectures célèbres qui résistent depuis longtemps : Le problème que je souhaite résoudre ou faire progresser est plus raisonnable et est moins connu, même s'il revient, ni plus ni moins, à faire &quot;péter&quot; de la quantité infinie, encore plus fou, plus fort et plus finement, que CANTOR, et, d'une certaine manière, à faire &quot;péter&quot; de la quantité infinie intermédiaire &quot;entre 2 cardinaux infinis (de CANTOR) successifs&quot; et &quot;entre le cardinal infini dénombrable (de CANTOR) et un cardinal fini (de CANTOR)&quot;, '''grâce à la F-quantité [qui n'est pas un cardinal (de CANTOR)], là où le cardinal (de CANTOR) ne le peut''', après avoir choisi un ensemble représentant idéal de &lt;math&gt;\aleph_0&lt;/math&gt; (par exemple &lt;math&gt;\N&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;\Z&lt;/math&gt;), un ensemble représentant idéal de &lt;math&gt;\aleph_1&lt;/math&gt; (par exemple &lt;math&gt;\R_+ \,\, ou \,\, \R \simeq \mathcal{P}(\N)&lt;/math&gt;), un ensemble représentant idéal de &lt;math&gt;\aleph_2&lt;/math&gt; (par exemple &lt;math&gt;\mathcal{P}(\R)&lt;/math&gt;), etc.

Plus précisément et en particulier :

'''La notion de ''F-quantité'' n'est pas un cas particulier de la notion de ''cardinal [de CANTOR]'' : Elle n'a pas nécessairement de lien ou de rapport avec la notion de ''bijection'' ou avec la notion de ''puissance d'un ensemble'' ou de ''cardinal [de CANTOR] d'un ensemble'' ''(LA F-QUANTITÉ N'EST PAS UN CARDINAL [DE CANTOR])''.''' 

'''Considérons une chaîne exhaustive de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, pour la relation d'inclusion, allant de l'ensemble &lt;math&gt;\emptyset&lt;/math&gt; à l'ensemble &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.'''

'''Par convention, ici, dans cette chaîne, parmi les parties infinies de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, seule la ''F-quantité infinie d'un représentant de la puissance du dénombrable'' sera notée et sera égale à &quot;&lt;math&gt;a_0&lt;/math&gt;&quot; (et pourra, même, être notée &quot;&lt;math&gt;\aleph_0&lt;/math&gt;&quot;, mais, attention, ici, ce n'est pas le nombre classique ou habituel &quot;&lt;math&gt;\aleph_{0,classique}&lt;/math&gt;&quot;) [resp. seule la ''F-quantité infinie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; ou d'un des représentants de la puissance du continu'' sera notée et sera égale à &quot;&lt;math&gt;a_1&lt;/math&gt;&quot; (et pourra, même, être notée &quot;&lt;math&gt;\aleph_1&lt;/math&gt;&quot;, mais, attention, ici, ce n'est pas le nombre classique ou habituel &quot;&lt;math&gt;\aleph_{1,classique}&lt;/math&gt;&quot;)]. Le reste ne fait pas appel à la notion de ''bijection'', ou de ''puissance'' ou de ''cardinal [de CANTOR]''.'''

'''&quot;OR L'HYPOTHÈSE DU CONTINU AFFIRME QU'IL N'EXISTE AUCUN ENSEMBLE DONT LE ''CARDINAL [DE CANTOR]'' EST STRICTEMENT COMPRIS ENTRE LE ''CARDINAL [DE CANTOR] DE L'ENSEMBLE DES ENTIERS NATURELS ET CELUI DE L'ENSEMBLE DES NOMBRES RÉELS&quot;''.''' (qui est d'ailleurs indécidable dans ZFC)

'''Mais, par contre, il existe des ensembles dont la ''F-quantité'' [QUI N'EST PAS UN CARDINAL (DE CANTOR)]'' est strictement comprise entre la F-quantité de l'ensemble des entiers naturels et celle de l'ensemble des nombres réels''.'''
 
'''Et, par convention, dans ce cas, la ''F-quantité de l'ensemble des entiers naturels'' sera notée et sera égale à &quot;&lt;math&gt;a_0&lt;/math&gt;&quot; (et pourra, même, être notée &quot;&lt;math&gt;\aleph_0&lt;/math&gt;&quot;, mais, attention, ici, ce n'est pas le nombre classique ou habituel &quot;&lt;math&gt;\aleph_{0,classique}&lt;/math&gt;&quot;) et la ''F-quantité de l'ensemble des nombres réels'' sera notée et sera égal à &quot;&lt;math&gt;a_1&lt;/math&gt;&quot; (et pourra, même, être notée &quot;&lt;math&gt;\aleph_1&lt;/math&gt;&quot;, mais, attention, ici, ce n'est pas le nombre classique ou habituel &quot;&lt;math&gt;\aleph_{1,classique}&lt;/math&gt;&quot;), et ce seront les seuls à l'être.'''

'''(La F-quantité d'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; étant égale à la F-quantité d'un de ses plafonnements normaux, quelconque.)'''


La notion de F-quantité est une notion qui existe, mais (trompeusement) sous d'autres appellations, et qui est bel et bien, et parfaitement définie de manière générale, dans la littérature, du moins, sur une classe de parties bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (Cf. interventions de [http://perso.univ-rennes1.fr/michel.COSTE/ Michel COSTE]), mais qui y est très peu présente :

Il reste à la généraliser à des classes de parties, de plus en plus larges.


La notion de cardinal (de CANTOR) est valable pour toutes les parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, alors que concernant la notion de F-quantité, on ne sait pas, pour le moment, du moins concernant la partie connue et établie officiellement, aller au delà des parties de &lt;math&gt;{PV }(\R^n)&lt;/math&gt;, '''mais il fallait le dire avant de dire qu'une telle généralisation était impossible, au delà des parties finies'''.


Voici cette notion présentée par Michel COSTE qui n'aime pas trop l'appellation &quot;cardinal&quot; : {{supra|Liens}}


(Historiquement, avant CANTOR, la notion de &quot;cardinal d'un ensemble&quot; désignait la véritable notion de quantité d'éléments d'un ensemble. Depuis CANTOR, cela n'est plus vrai, elle désigne la puissance d'un ensemble. Alors trouvant la notion véritable de quantité d'éléments d'un ensemble, plus fine que la notion de puissance d'un ensemble et prolongeant l'intuition que l'on en a déjà dans le cas des ensembles finis, c'est celle à qui on devrait et à qui on doit attribuer le qualificatif de &quot;cardinal&quot;. Mais comme ce mot était déjà utilisé mais maladroitement, j'ai dû inventer les terminologies &quot;cardinal quantitatif&quot; et &quot;cardinal potentiel&quot;, pour les distinguer. 

Mais, j'ai, maintenant, une terminologie qui rend inutiles les terminologies précédentes, je distingue, désormais, la &quot;F-quantité&quot; du &quot;cardinal (de CANTOR)&quot;

Attention : En adoptant cette terminologie, la notion de F-quantité n'est pas un cas particulier de la notion de &quot;cardinal&quot;.

Mais sinon si on tient vraiment à attribuer le nom de &quot;cardinal d'un ensemble&quot; uniquement à la notion de puissance d'un ensemble qui est un ordre de grandeur de la quantité d'éléments d'un ensemble dans le cas des ensembles infinis, on peut, sans adopter la terminologie précédente, appeler, tout simplement, la notion véritable de quantité d'éléments d'un ensemble : la &quot;F-quantité d'un ensemble&quot;.

À la place du fameux : 

&quot;Je le vois 

[sous entendu : Je vois qu'il y a une bijection entre &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\R^{n}&lt;/math&gt; et donc &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\R^{n}&lt;/math&gt; ont la même quantité ou le même nombre d'éléments. Idem en remplaçant &quot;&lt;math&gt;\R^{n}&lt;/math&gt;&quot; par &quot;&lt;math&gt;[0;1]&lt;/math&gt;&quot;.],

mais je ne le crois pas&quot; (de CANTOR), 

je dirais plutôt : 

&quot;Je le vois 

[sous-entendu : Je vois qu'il y a une bijection entre &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\R^{n}&lt;/math&gt;. Idem en remplaçant &quot;&lt;math&gt;\R^{n}&lt;/math&gt;&quot; par &quot;&lt;math&gt;[0;1]&lt;/math&gt;&quot;], 

mais cela n'est pas suffisant 

[pour caractériser la vraie notion de quantité ou de nombre d'éléments d'un ensemble infini borné ou non borné ou d'un de ses plafonnements].&quot;)


Je pense que les notions de quantité d'éléments et de puissance doivent être distinguées :

Car, par exemple, on a bien &lt;math&gt;[-1,1]\subsetneq [-2,2]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;[-1,1]&lt;/math&gt; peut être mis en bijection avec &lt;math&gt;[-2,2]&lt;/math&gt;

et on a &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_Q([-2,2] \setminus \{0\})}{{card}_Q([-1,1] \setminus \{0\})} = \frac{{card}_Q([-2,2]) - {card}_Q(\{0\})}{{card}_Q([-1,1]) - {card}_Q(\{0\})} = \frac{{card}_Q([-2,2]) - 1}{{card}_Q([-1,1]) - 1} = 2}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_Q([-1,1]) &lt; {card}_Q([-2,2])}&lt;/math&gt; 

alors qu'on a &lt;math&gt;{card}_P([-2,2]) = {card}([-2,2]) = {card}([-1,1]) = {card}_P([-1,1])&lt;/math&gt;,


où &lt;math&gt;{card}_Q(A)&lt;/math&gt; désigne la F-quantité de l'ensemble &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;, sous certaines conditions sur l'ensemble &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;{card}_P(A)&lt;/math&gt; désigne le cardinal potentiel de l'ensemble &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;, c'est-à-dire le cardinal de CANTOR ou le cardinal classique de l'ensemble &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{card}(A)&lt;/math&gt;.


La notion de F-quantité présentée par Michel COSTE concerne la classe de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;.


Je pense qu'on peut, en fait, comparer, entre elles (eux), les F-quantités des parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; ayant une décomposition, en un nombre fini de sous-variétés compactes, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, pour tout &lt;math&gt;i \in [\![1,n]\!]&lt;/math&gt;, ainsi qu'en un nombre fini, en plus ou en moins, de singletons, ou ayant une décomposition, en un nombre fini de sous-variétés ouvertes bornées, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, pour tout &lt;math&gt;i \in [\![1,n]\!]&lt;/math&gt;, ainsi qu'en un nombre fini, en plus ou en moins, de singletons.


[Et en m'hasardant, mais c'est relativement lourd et pas simple à formuler : 


Je pense, même, qu'on peut, en fait, comparer, entre eux, les F-quantités des parties &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; 

ayant une décomposition, en un nombre fini de réunions disjointes de sous-variétés compactes, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;F_i&lt;/math&gt;, pour tout &lt;math&gt;i \in [\![0,n]\!]&lt;/math&gt;,  
ainsi qu'en un nombre fini, en moins, de réunions disjointes de sous-variétés compactes, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;j&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;F_{i,j}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;F_{i,j} \in \mathcal{P}(F_i)&lt;/math&gt;, pour tout &lt;math&gt;i \in [\![0,n]\!]&lt;/math&gt; et pour tout &lt;math&gt;j \in [\![0,i]\!]&lt;/math&gt;,
 
ou ayant une décomposition, en un nombre fini de réunions disjointes de sous-variétés ouvertes bornées, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;U_i&lt;/math&gt;, pour tout &lt;math&gt;i \in [\![1,n]\!]&lt;/math&gt;, et en un nombre fini de singletons dont la réunion forme l'ensemble &lt;math&gt;\displaystyle{{F_0}' \in \mathcal{P}\bigg(\R^n \setminus \Big(\bigsqcup_{i \in [\![1,n]\!]} U_i\Big)\bigg)}&lt;/math&gt; (pouvant être vide), 
ainsi qu'en un nombre fini, en moins, de réunions disjointes de sous-variétés ouvertes bornées, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;j&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;U_{i,j}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;U_{i,j} \in \mathcal{P}(U_i)&lt;/math&gt;, pour tout &lt;math&gt;i \in [\![1,n]\!]&lt;/math&gt; et pour tout &lt;math&gt;j \in [\![1,i]\!]&lt;/math&gt;, et en un nombre fini, en moins, de singletons non inclus dans &lt;math&gt;{F_0}'&lt;/math&gt;, dont la réunion forme l'ensemble &lt;math&gt;\displaystyle{{F_{0,0}}' \in \mathcal{P}\Big(\bigsqcup_{i \in [\![1,n]\!]} U_i\Big)}&lt;/math&gt; (pouvant être vide),


c'est-à-dire qu'on peut comparer, entre eux, les F-quantités des parties &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt; 

telles que :

&lt;math&gt;\forall i \in [\![0,n]\!], \exist F_i&lt;/math&gt; réunion disjointe de sous-variétés compactes, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i \in [\![0,n]\!], \,\, \forall j \in [\![0,i]\!], \,\, \exist F_{i,j}&lt;/math&gt; réunion disjointe de sous-variétés compactes, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;j&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;F_{i,j} \in \mathcal{P}(F_i)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{A = \Big(\bigsqcup_{i \in [\![0,n]\!]} F_i\Big) \setminus \Big(\bigsqcup_{i \in [\![0,n]\!]} \bigsqcup_{j \in [\![0,i]\!]} F_{i,j} \Big)}&lt;/math&gt;. 

ou telles que :

&lt;math&gt;\forall i \in [\![1,n]\!], \exist U_i&lt;/math&gt; réunion disjointe de sous-variétés ouvertes bornées, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i \in [\![1,n]\!], \,\, \forall j \in [\![1,i]\!], \,\, \exist U_{i,j}&lt;/math&gt; réunion disjointe de sous-variétés ouvertes bornées, convexes (connexes), simplement connexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de dimension &lt;math&gt;j&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;U_{i,j} \in \mathcal{P}(U_i)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists {F_0}' \in \mathcal{P}\bigg(\R^n \setminus \Big(\bigsqcup_{i \in [\![1,n]\!]} U_i\Big)\bigg)}&lt;/math&gt;, réunion de singletons (pouvant être vide),

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists {F_{0,0}}' \in \mathcal{P}\Big(\bigsqcup_{i \in [\![1,n]\!]} U_i\Big)}&lt;/math&gt;, réunion de singletons (pouvant être vide),

&lt;math&gt;\displaystyle{A = \bigg(\Big(\bigsqcup_{i \in [\![1,n]\!]} U_i\Big) \bigsqcup {F_0}' \bigg) \setminus \bigg(\Big(\bigsqcup_{i \in [\![1,n]\!]} \bigsqcup_{j \in [\![1,i]\!]} U_{i,j}\Big) \bigsqcup {F_{0,0}}' \bigg)}&lt;/math&gt;.]


Décomposition d'une partie bornée de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; {{infra|Décomposition d'une partie bornée de R n}}


Remarque : J'ai dit plus haut qu'on savait comparer, entre elles, les F-quantités des parties bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, ayant une décomposition, en un nombre fini de sous-variétés, comme détaillée ci-dessus (en particulier en un nombre fini de variétés, compactes, convexes, connexes, simplement connexes) :

Mais je pense qu'en fait, il doit être possible de comparer, entre elles, celles des parties bornées quelconques et même celles (ceux) de parties non bornées quelconques de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; (respectivement de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;), ayant une décomposition analogue voire peut-être ayant une décomposition analogue en remplaçant « fini » par « au plus dénombrable », et peut-être même en supprimant toutes les expressions : &quot;simplement connexes&quot;.

En effet, une fois qu'on s'est occupé de l'adhérence ou de l'intérieur d'une partie, on s'occupe ensuite de l'adhérence sans la partie ou de la partie sans l'intérieur, et on refait la même chose, avec ces dernières.


Les mesures [extérieures] de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{vol}^i&lt;/math&gt;


&lt;small&gt;

(Le cas &lt;math&gt;i = 0&lt;/math&gt; étant un cas à part que je compte voir figurer, mais qui n'est pas présent dans le document &quot;Théorie de la mesure/Cf. Mesures de HAUSDORFF&quot;

https://www.fichier-pdf.fr/2021/08/07/polyintegrationmai2013/

Cf. page 13 : Chapitre 1. Les mesures/III Exemples fondamentaux d'espaces mesures/Mesures de HAUSDORFF

Cf. page 39 : Chapitre 4. La mesure de LEBESGUE et ses corollaires/II Généralisations de la mesure de LEBESGUE/II.1 Mesures de HAUSDORFF/Définition 5

Cf. page 40 : Chapitre 4. La mesure de LEBESGUE et ses corollaires/II Généralisations de la mesure de LEBESGUE/II.3 Définition alternative de la mesure de LEBESGUE/Théorème 3

Cf. page 41 : Chapitre 4. La mesure de LEBESGUE et ses corollaires/II Généralisations de la mesure de LEBESGUE/II.4 Longueur, aire, surface de parties courbées de &lt;math&gt;\R^d&lt;/math&gt; /Définition 7

Cf. page 67 : Chapitre 7. Théorème du changement de variable/I Cas des applications linéaires

Cf. page 68 : Chapitre 7. Théorème du changement de variable/II Mesure des sous-variétés plongées

Cf. page 70 : Chapitre 7. Théorème du changement de variable/III Intégration sur les sous-variétés plongées

Cf. aussi https://homeweb.unifr.ch/manolesc/Pub/teaching/Mesure_integration.pdf

Cf. aussi https://w3.ens-rennes.fr/math/people/thibaut.deheuvels/Mesures-Hausdorff.pdf),

&lt;/small&gt;


sont telles que si &lt;math&gt;i \in [\![1,n]\!]&lt;/math&gt;, elles négligent chacune, respectivement, si &lt;math&gt;i = 1&lt;/math&gt;, des points isolés, respectivement, si &lt;math&gt;i = 2&lt;/math&gt;, des points isolés et des points de courbes, respectivement, si &lt;math&gt;i = 3&lt;/math&gt;, des points isolés et des points de courbes et des points de surfaces, respectivement, si &lt;math&gt;i = 4&lt;/math&gt;, des points isolés et des points de courbes et des points de surfaces et des points d'espaces de dimension &lt;math&gt;3&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\cdots&lt;/math&gt;, respectivement, si &lt;math&gt;i = n&lt;/math&gt;, des points isolés et des points de courbes et des points de surfaces et des points d'espaces de dimension &lt;math&gt;3&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\cdots&lt;/math&gt;, et des points d'espaces de dimension &lt;math&gt;n-1&lt;/math&gt;.


La &quot;mesure&quot; F-quantité qui ne veut négliger aucun point se doit de composer avec toutes les &quot;mesures&quot; [extérieures] de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i \,\,(i \in [\![0,n]\!])&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\widetilde{vol^i}&lt;/math&gt;, la mesure de comptage pouvant être considérée comme la &quot;mesure&quot; [extérieure] de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, &lt;math&gt;\widetilde{vol^0}&lt;/math&gt;.

'''(24-06-2021 : Rectification : La notion de F-quantité n'est pas a priori une mesure définie sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, car &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; n'est pas a priori une tribu de parties.)'''


Les suites d'inégalités données, juste après, dans la suite, ne sont pas si techniques que ça et sont là pour illustrer mon propos et pour que l'on voit quelles sont les différences fondamentales entre le cardinal potentiel &quot;&lt;math&gt;{card}_P&lt;/math&gt;&quot; ou &quot;&lt;math&gt;{card}&lt;/math&gt;&quot; qui est la notion usuelle de cardinal et qui est en rapport direct avec la notion de bijection, et la F-quantite, relative au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;&quot;, sachant que la référence à un repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, n'est utile que pour les parties non bornées de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; (ou de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de manière générale), et que dans le cas des parties bornées de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; (ou de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de manière générale), on peut noter la F-quantité : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q}&lt;/math&gt;&quot;.


Soit &lt;math&gt;\cal R&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


'''Nous désignons la &quot;F-quantité, relative au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, d'une partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;&quot;, qui était nommée auparavant le &quot;cardinal quantitatif, relatif au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, de cette même partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;&quot;, par &quot;&lt;math&gt;card_{Q,\cal R}(A)&lt;/math&gt;&quot; et le &quot;cardinal potentiel de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;&quot; par &quot;&lt;math&gt;card_P(A)&lt;/math&gt;&quot;. En fait, puisque la &quot;F-quantité de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;&quot; n'est pas un &quot;cardinal de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;&quot;, nous devrions plutôt la noter : &quot;&lt;math&gt;Q_{F,\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot; ou &quot;&lt;math&gt;F\text{-}Q_{\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot;, mais comme les modifications à faire sont trop importantes, je ne le ferai pas dans la suite.'''


On a :


&lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}(\{O\}\times\N_n) &lt; {card}_{Q,\cal R}(\{O\}\times 3\N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;&lt; {card}_{Q,\cal R}\Big(\{O\}\times (3\N \bigsqcup\{1,2\})\Big) &lt; {card}_{Q,\cal R}(\{O\} \times\N) &lt; {card}_{Q,\cal R}(\{O\} \times\Z) &lt; {card}_{Q,\cal R}(\{O\} \times \Q)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;&lt;card_{Q,\cal R}(\{O\} \times ]-1,1[) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}(\{O\} \times [-1,1]) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}(\{O\} \times [-2,2])&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;={card}_{Q,\cal R}\Big(\{O\} \times ([-2,2] + 1)\Big) &lt; {card}_{Q,\cal R}\bigg(\{O\} \times \Big(([-2,2] + 1) \bigsqcup \{4\}\Big)\bigg) &lt; {card}_{Q,\cal R}\Big(\{O\} \times (\R\setminus [-2,2])\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;&lt; {card}_{Q,\cal R}\Big(\{O\} \times (\R\setminus [-1,1])\Big) &lt; {card}_{Q,\cal R}(\{O\} \times\R^*) &lt; {card}_{Q,\cal R}(\{O\} \times \R)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;&lt; {card}_{Q,{\cal R}}([-1,1] \times [-1,1]) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}([-2,2] \times [-2,2]) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}(\R^2)&lt;/math&gt;


alors que :


&lt;math&gt;{card}_P(\{O\} \times\N_n)&lt; {card}_{P}(\{O\} \times 3\N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_P\Big(\{O\} \times (3\N \bigsqcup \{1,2\})\Big) = {card}_P(\{O\} \times \N)= {card}_P(\{O\} \times\Z) = {card}_{P}(\{O\} \times \Q)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;&lt; {card}_P(\{O\} \times ]-1,1[) = {card}_P(\{O\} \times [-1,1]) = {card}_{P}(\{O\} \times[-2,2])&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_P\Big(\{O\} \times ([-2,2] + 1)\Big) = {card}_P\bigg(\{O\} \times \Big(([-2,2] + 1) \bigsqcup \{4\}\Big)\bigg) = {card}_P\Big(\{O\} \times (\R\setminus [-2,2])\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_P \Big(\{O\} \times (\R\setminus [-1,1])\Big) = {card}_P(\{O\} \times \R^*) = {card}_{P}(\{O\} \times \R)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_P([-1,1] \times [-1,1]) = {card}_{P}([-2,2] \times [-2,2])= {card}_{P}(\R^2)&lt;/math&gt;


Applications :


1) Imaginons 2 disques durs cubiques compacts dont l'un est strictement plus gros que l'autre disque et pour lesquels on peut stocker une donnée en chaque point, alors le disque dur cubique, strictement plus gros que l'autre disque, aura une capacité de stockage strictement plus grande que l'autre disque (quantité), et non pas une capacité égale à celle de l'autre disque (puissance).

2) Dans une bouteille de &lt;math&gt;2L&lt;/math&gt;, on stocke plus de matière continue que dans une bouteille d'&lt;math&gt;1L&lt;/math&gt;.

Je viens de donner la raison d'être et l'utilité de la notion de F-quantité.

On ne fait pas toujours des mathématiques, en vue d'applications pratiques ou concrètes.

Pourtant à qui lui veut des applications :

La notion de quantité de matière discrète ou de matière continue, parle d'elle-même.

Supposons qu'un univers soit fait d'un mélange de matière continue et de matière discrète :

La F-quantité mesure la quantité de matière continue et de matière discrète.

La notion de matière continue n'existe certes pas dans notre univers, mais on peut la concevoir mathématiquement et c'est une bonne approximation de la matière discrète, à l'échelle macroscopique, en physique.

La notion de (F-)quantité est plus fine que celle de puissance qui donne, seulement, un ordre de grandeur de la première.


'''[Rectification : En fait, tout dépend des &quot;plafonnements&quot; de chacun des 2 disques durs cubiques compacts et plus généralement des &quot;plafonnements&quot; des parties infinies bornées que l'on s'est fixé et, plus particulièrement, des densités (quantitatives) uniformes ou pas, que l'on s'est fixé, des &quot;matières continues et/ou discrètes&quot; qui les composent et qui sont composées chacune au moins d'une infinité de points de &quot;matière continue&quot; et/ou de &quot;matière discrète&quot;''' 

'''(Tout point étant de dimension nulle, les interprétations concernant les densités quantitatives des parties infinies bornées sont multiples voire infinies et donc aussi concernant leurs F-quantités''' 
 
'''[relatives à un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (mais dans le cas des &quot;plafonnements&quot; des parties bornées, cette précision est inutile)]'''

'''relativement aux plafonnements et selon les plafonnements que l'on s'est fixé).''' 

'''Remarque : Cela marche aussi avec les &quot;plafonnements&quot; des parties (infinies) non bornées. 

'''Il existe, néanmoins, pour chaque partie bornée, un ou des plafonnement(s), et pour chaque partie non bornée, un ou des plafonnement(s), dits normaux.]'''


Il reste un certain nombre de généralisations permettant de comparer les F-quantités, de n'importe quelle partie, entre eux : Tout l'intérêt et tout l'enjeu de cette définition, est là.
 
Restera à généraliser cette notion aux parties de &lt;math&gt;\mathcal P(\R^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\mathcal P\Big(\mathcal P(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, etc, et à des classes de parties, les plus larges possibles, où on peut encore lui donner un sens, même affaibli.

 
La notion de &quot;volume&quot; ou de &quot;mesure&quot; [extérieure] de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i \,\,(0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, le fait que &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; soit un espace métrique et un espace vectoriel (topologique) normé, le fait que &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; soit totalement ordonné, semblent essentiels, pour définir la notion de F-quantité sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; :
 
Comment généraliser ces notions ou trouver des notions affaiblies qui marchent, aussi, dans d'autres espaces, par exemple sur des espaces qui dépendent de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; ?

===Ce que sont ces travaux, ce qu'ils ne sont pas et ce qu'on est en droit d'attendre d'eux===

Le PDF : &quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5) de Michel COSTE guide le lecteur en expliquant intuitivement les notions et les idées qu'il présente ainsi que tout le cheminement qui a permis d'y aboutir à travers des exemples.

Le but de mes travaux n'est pas, mise à part l'introduction, de reproduire et d'inclure ou d'incorporer tout le travail d'explication, d'explicitation, d'illustration, de vulgarisation et de pédagogie effectué par Michel COSTE ainsi que toute la prise par la main du lecteur par ce dernier, mais d'enchaîner rigoureusement les définitions, propositions, résultats et exemples comme cela est le cas dans de nombreux livres de mathématiques, même si ceux-ci sont censés donner une certaine idée et une certaine intuition des objets manipulés.

Le PDF informel de vulgarisation de Michel COSTE répond aux attentes {des amateurs|de l'amateur}, mais il ne répond pas à toutes les attentes {des mathématiciens|du mathématicien}.

Il faut peut-être que je travaille encore l'énoncé d'un des théorèmes de mes travaux et que je le distingue bien de sa démonstration.

Depuis quelques temps, j'ai fait un travail censé éclaircir et désambiguïser les hypothèses de définition de la F-quantité en précisant rigoureusement pour chacune d'entre elles, son domaine {d'application|de validité} respectif, certains domaines étant plus généraux que d'autres, mais au final on a toutes les hypothèses de définition dont on a besoin sur le domaine &lt;math&gt;{\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt; qui permettront, ensuite, de définir la F-quantité sur le domaine &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;.

Mes travaux n'ont pas par exemple pour but comme Michel COSTE l'a fait à partir du théorème de STEINER-MINKOWSKI, d'expliquer géométriquement la nature des coefficients qui interviennent dans la formule de la F-quantité sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;.


L'essentiel de la partie connue et établie a été proposée et a bien été validée par Michel COSTE.

Mais, peut-être que je dois encore intervenir dans son contenu et dans sa forme, pour la mettre dans une forme qui satisfasse les intervenants Des-mathematiques.net, en m'inspirant du PDF de Michel COSTE.

Mais, je n'aurais pas pu faire, de moi-même, la vulgarisation qu'a faite Michel COSTE dans son PDF, car je ne disposais pas de tous les éléments et de toutes les connaissances pour le faire, et, pour les mêmes raisons, j'ai des limites à pouvoir faire mieux que lui et à compléter son travail, concernant la partie connue et établie.

Il est vrai que mes travaux sur la F-quantité sont beaucoup plus ''secs'' que le PDF de Michel COSTE, &quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; : Je ne dis pas que tout ce qu'a dit dedans Michel COSTE est inutile et n'aide pas à la compréhension, mais si on veut démontrer ou utiliser de manière opérationnelle les résultats qui y sont mentionnés, on n'a pas besoin de tous les commentaires qu'il y a faits.

Par ailleurs, lorsque j'ai posté mes travaux sur la F-quantité et autres sur Les-mathematiques.net (Je viens de faire supprimer un certain nombre de pages, il reste encore la version 3 du PDF de Michel COSTE), je me suis quasiment comporté comme s'il s'agissait d'une page de brouillon, d'où le déchaînement et la déferlante de critiques, d'interprétations, de malentendus et de conclusions parfois et même souvent faux, erronés, hâtifs, malvenus ou infondés qu'ils ont pu susciter y compris sur ma propre personne et mes propres compétences et capacités en mathématiques, même si par ailleurs une partie était parfaitement justifiée.

D'une manière générale, lorsque je me suis lancé dans des travaux peu académiques et non balisés, j'ai vraiment eu de bonnes intuitions.

Mais lorsqu'il s'agit de les exprimer, de les préciser et de les affiner, je suis susceptible d'écrire plein d'âneries et de conneries, pendant une longue période voire une très longue période, même lorsque je dispose des connaissances pour les éviter, conneries qui se résorbent et se résorberont peu à peu, jusqu'à finir et/ou jusqu'à peut-être finir par faire aboutir mes intuitions initiales.

Cette façon de faire et de procéder ne passe pas inaperçue et ne passe malheureusement pas et visiblement pas sur Les-mathematiques.net et sur Maths-Forum, et y faisait désordre.

Certaines de mes discussions hors F-quantité et certains délires et divagations auraient dû être évités et auraient dû rester de l'ordre du brouillon personnel.

La situation de mes travaux sur Les-mathematiques.net est, de toute façon, devenue pourrie et irrécupérable, quels que soient les éventuels avancements ou progrès que j'aurais faits ou que je ferai à l'avenir.


Reste la partie spéculative.

Si l'ensemble &lt;math&gt;+\infty_{\mathcal{F}(\R)}&lt;/math&gt; est mal défini et qu'il n'y a aucune alternative possible pour le définir, alors une sous-section entière de la partie spéculative tombera à l'eau, mais pas tout.

J'ai de bonnes raisons de croire que la sous-section restante de la partie spéculative est valable et bonne dans le fond, et qu'il y a juste à intervenir encore dans son contenu et dans sa forme, pourvu que la définition de limite d'une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; tendant vers un plafonnement d'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; soit valide et qu'ou bien la conjecture ou bien l'hypothèse de définition que j'ai émis, concernant la F-quantité, soit valable.

[26-09-2023 : La notion de plafonnement d'une partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est désormais bien définie et valide, cependant on rencontre, par la suite, certains problèmes épineux, notamment celui du double sens possible de certaines notions de limite, dans la conjecture fondamentale ou l'hypothèse de définition fondamentale que j'ai émis, concernant la F-quantité, relative à un repère orthonormé de de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;. Concernant ce problème, il se peut qu'il y ait incompatibilité entre certaines notions de limite et qu'il va peut-être falloir choisir entre ces différentes notions.]

=== Liens ===

N'oubliez pas de consulter : https://www.philo-et-societe-2-0.com/


'''REMARQUE :''' On pourra d'abord lire les PDF de Michel COSTE, qui sont des articles informels de vulgarisation, beaucoup moins ambitieux :
*[https://www.fichier-pdf.fr/2026/06/07/gf-4-5/ La saga du &quot;cardinal&quot; (version 4-5)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/gf-4/ La saga du &quot;cardinal&quot; (version 4)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/gf-3/ La saga du &quot;cardinal&quot; (version 3)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/gf-2/ La saga du &quot;cardinal&quot; (version 2)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/gf/ La saga du &quot;cardinal&quot; (version 1)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)


Principale discussion où est intervenu [https://perso.univ-rennes1.fr/michel.coste/ Michel COSTE] sur Les-mathematiques.net à propos de mes travaux en 2007 :
*[https://www.fichier-pdf.fr/2023/10/06/cardinal-quantitatif-en-2007-titre-original-mes-cardinaux/ Cardinal quantitatif en 2007 (Titre original : Mes cardinaux.)] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)


Remarque : Lorsque j'ai créé cette discussion, j'avais mis un PDF de mes travaux, en pièce-jointe (qui n'est plus accessible, mais dont je possède toujours un exemplaire que je préfère ne pas redonner et dont on peut se passer puisque l'essentiel de ses résultats valables a été donné par Michel COSTE, dans la discussion), où j'ai commis pas mal d'écueils car je ne possédais pas le formalisme et les notations  nécessaires pour définir et désigner le bord, l'adhérence et l'intérieur d'une variété topologique quelconque de dimension &lt;math&gt;i(0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, sauf dans le cas où &lt;math&gt;i = n&lt;/math&gt;, et ces écueils figurent aussi dans certains messages de cette discussion. Par ailleurs, dans cette dernière, en particulier, j'avais inventé ma propre terminologie, à propos des parties &quot;ouvertes pures&quot;, des parties &quot;fermées pures&quot; et des parties &quot;à la fois ouvertes et fermées&quot;, alors que je voulais, en fait, simplement, désigner des parties &quot;ouvertes&quot;, des parties &quot;fermées&quot; et des parties &quot;ni ouvertes, ni fermées&quot; et alors que je possédais la terminologie en usage, inconsciemment. De plus, j'avais un mal fou à définir la décomposition donnée dans '''&quot;Partie déjà établie et connue : F-quantité définie sur &lt;math&gt;{PV}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;/Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité/Décomposition de certaines parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^{N}&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N\in \mathbb{N}^{*}&lt;/math&gt;&quot;'''.

{{Attention|Les scans de pages de livres constituent une [[Wikiversité:Pages soupçonnées de violation de copyright|violation du copyright]].}}


Voici des extraits du livre de BERGER2 intitulé &quot;Cedic-Nathan (vol 3): Convexes et polytopes, polyèdres réguliers, aires et volumes&quot; :
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/BERGER1/ BERGER 1] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/BERGER2/ BERGER 2] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)
Cf. [[w:Référence:Géométrie (Berger)|Référence:Géométrie (BERGER)]]


Quant à l'extrait de livre suivant, d'après [https://perso.univ-rennes1.fr/michel.coste/ Michel COSTE], il provient de [[w:Jean Dieudonné|Jean DIEUDONNÉ]] :
*[https://www.fichier-pdf.fr/2018/05/14/dieuquarto/ Dieuquarto] (fichier hébergé sur https://www.fichier-pdf.fr)


'''Voici des liens Wikipedia :'''
*[[w:en:Mixed_volume#Quermassintegrals|Volume mixte (en anglais)]]
*[[w:en:Hadwiger's theorem#Valuations|Théorème de HADWIGER (en anglais)]]
*[[w:Formule de Steiner-Minkowski|Formule de STEINER-MINKOWSKI]]


'''Voici des liens intéressants en français :'''
*[https://www.math.u-psud.fr/~thomine/divers/JourneesLouisAntoine2012.pdf Valuations et Théorème de HADWIGER]
*[https://webusers.imj-prg.fr/~bernard.teissier/documents/articulos-Teissier/LMABordeaux.final.pdf Volumes des corps convexes; géométrie et algèbre; Bernard TEISSIER]


'''Voici un lien intéressant en anglais (du moins le début, en ce qui me concerne) :'''
*https://www.utgjiu.ro/math/sma/v03/p07.pdf


'''La notion de F-quantité sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est une notion relative au repère orthonormé dans lequel on se place.'''


'''[[Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre#Commentaires, impressions voire spéculations autour des amateurs, des shtameurs, de moi-même, des intervenants et des grands intervenants sur les forums de mathématiques|'''Utilisateur:Guillaume FOUCART/Passages que l'on peut omettre/Passages dont on peut omettre certains passages, dans ma page de recherche principale/Commentaires, impressions voire spéculations autour des amateurs, des shtameurs, de moi-même, des intervenants et des grands intervenants sur les forums de mathématiques''']]'''

==='''Remarques complémentaires'''===

NB : Michel COSTE, qui tient à sa réputation, est uniquement responsable de ses propres propos dans les PDF dont il est l'auteur c'est-à-dire, ici, dans les documents intitulés &quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (versions 1-2-3-4-[4-5]), qui sont des articles informels de vulgarisation.

Avant d'envisager la formule de la F-quantité concernant les parties bornées de &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;, il faut d'abord l'envisager concernant les parties bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, et même seulement les PV.

NB : le principal et le plus dur reste encore à faire.

On pourra peut-être ensuite l'étendre à des classes de parties de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.

Je sais que si des suites de polytopes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de dimension &lt;math&gt;n&lt;/math&gt; (c'est-à-dire des suites de polyèdres compacts, convexes, [connexes] de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de dimension &lt;math&gt;n&lt;/math&gt;), convergent vers une PV de dimension &lt;math&gt;n&lt;/math&gt;, alors les suites constituées des F-quantités des polytopes de chacune d'entre elles, convergent vers la F-quantité de cette PV.

(Cf. '''articles informels de vulgarisation de Michel COSTE''' que j'ai donnés {{supra|Liens}}

Le début des versions 1, 2 et 3, contient un passage que l'auteur a préféré supprimer dans la version 4, mais ce passage est fondamental pour moi, et est caractéristique et constitutif de la {vraie|véritable} notion de quantité d'éléments d'un ensemble, et qui dit que cette notion, appliquée à un ensemble, ne néglige aucun point, et que la F-quantité de tout singleton de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; vaut &lt;math&gt;1&lt;/math&gt;.)

La documentation disponible tourne autour de la géométrie convexe et de la formule de STEINER-MINKOWSKI qui est fausse dans le cas des parties non convexes, mais cela est insuffisant voire inutile, si on veut aller au-delà des parties convexes.

Je sais que tout polyèdre non convexe est décomposable en polyèdres convexes. Il y a donc peut-être là une possibilité d'étendre la notion de F-quantité en supprimant la contrainte de convexité de ma définition des PV.


Conjecture :

&quot;Toute partie non convexe, connexe, de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est (une) réunion disjointe de parties convexes, (connexes), de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc toute partie non convexe, de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est (une) réunion disjointe de parties convexes, (connexes), de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc toute partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est (une) réunion disjointe de parties convexes, (connexes), de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.&quot;


Cette conjecture est, par exemple, vraie si dans l'espace de dimension &lt;math&gt;3&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R^3&lt;/math&gt;, la partie non convexe et les parties convexes en question sont dans un même plan de dimension &lt;math&gt;2&lt;/math&gt;.

La plupart des surfaces de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^{3}&lt;/math&gt; ne sont pas convexes : Celles qui le sont, sont contenues dans des plans de dimension &lt;math&gt;2&lt;/math&gt;.

Certaines surfaces de &lt;math&gt;\R^{3}&lt;/math&gt;, de dimension &lt;math&gt;2&lt;/math&gt;, brisées par morceaux, sont constituées de parties convexes (polygones).

Certaines surfaces de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; sont les limites de suites de surfaces brisées par morceaux, lorsque les diamètres des morceaux (polygones) tendent vers &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;.


Il est mentionné quelque part que la formule de STEINER-MINKOWSKI s'étend aux polyconvexes, et que donc ma notion s'étend, aussi, à ces derniers.

Michel COSTE et Denis FELDMANN disent pour l'un qu'ils ne peuvent raisonnablement pas aller au-delà des PV, et pour l'autre au-delà des parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, mais, à aucun moment, ils ne disent pourquoi. Mais, en fait, ils disent cela, parce qu'ils n'ont pas vu qu'on pouvait aller plus loin et dépasser les contradictions, en définissant et en introduisant les &quot;plafonnements&quot;.

Michel COSTE a vu et a fait le lien et le rapprochement entre la F-quantité et la formule de STEINER-MINKOWSKI, mais tous les travaux qui tournent autour de cette formule concernent principalement, le théorème de HADWIGER, les inégalités isopérimétriques, l'inégalité de BRUNN-MINKOWSKI et la formule de PICK et ignorent complètement, mais peut-être pas, totalement, pour le 1er, la notion que je cherche à étendre.


Par ailleurs, j'ai introduit des notions qui sont peut-être inutiles pour étendre la F-quantité aux &quot;seules&quot; parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.

De plus, il se peut qu'elles aient été déjà inventées par d'autres personnes, avant moi, mais dans tous les cas, on devrait, normalement, leur trouver une utilité.


Sur le forum Maths-Forum, Ben314 préfère abandonner l'axiome du &quot;principe du tout et de la partie&quot; (cf. supra), que d'abandonner l'axiome ou la proposition :&quot;Toute translation laisse toute partie infinie, invariante&quot; : C'est une conception légitime de la notion d'infini. Quant à moi, je pars de la conception inverse, c'est un choix, tout aussi légitime. Il existe différentes conceptions de la notion d'infini, légitimes, mais incompatibles entre elles.

Pour le moment, je sais comparer les F-quantités, au moins, des PV de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de dimension &lt;math&gt;i \,\, (0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;, et je crois savoir comparer ceux, au moins, des PV de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, de dimension &lt;math&gt;i \,\, (0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;.

=='''Partie déjà établie et connue : F-quantité définie sur &lt;math&gt;{PV}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;''' ''[en fait, à un changement de notion de limite de famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, près, cette partie correspond au cas de la F-quantité définie sur la classe des plafonnements normaux des parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;]''==

'''En fait, puisque la &quot;F-quantité, relative au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, d'une partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;&quot; n'est pas un &quot;cardinal de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;&quot;, nous devrions plutôt la noter : &quot;&lt;math&gt;Q_{F,\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot; ou &quot;&lt;math&gt;F\text{-}Q_{\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot; au lieu de la noter &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot;, mais comme les modifications à faire sont trop importantes, je ne le ferai pas dans la suite.'''

'''J'ai admis les propositions et les théorèmes pour lesquels Michel COSTE n'a pas fourni de démonstration ou n'a pas donné de référence [Ce sont, sans doute, les démonstrations les plus difficiles qui permettraient, au lecteur, d'attacher plus d'importance et de crédit, et de donner, d'avantage, corps à cette théorie].'''

=== '''Préliminaires''' ===


{{Théorème|titre=Définitions de &lt;math&gt;{{\cal P}olytopes}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;{PV}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;|contenu=

Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;


1) &lt;math&gt;{{\cal P}olytopes}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{P^N} \in {\cal P}(\R^N) \,\, \Big| \,\,{P^N} \,\, polytope \,\, de \,\, \mathbb{R}^N \,\, (c\mbox{-}\grave{a}\mbox{-}d \,\, poly\grave{e}dre \,\, compact, \,\, convexe \,\,[connexe] \,\, de \,\, \mathbb{R}^N)\Big\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;.


2) &lt;math&gt;{PV}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{A^N} \in {\cal P}(\mathbb{R}^N) \,\, \Big| \,\, {A^N} \,\, sous\text{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, compacte, \,\, convexe \,\, (connexe) \,\, de \,\, \mathbb{R}^N, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;.}}


'''Remarque : La topologie choisie, ici, est la topologie de HAUSDORFF.'''

==='''Construction et définition'''===


{{Théorème|titre=Quelques hypothèses de définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt; et sur &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt; et définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;{\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;|contenu=

Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\cal R&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.

On pose : &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n) \underset{d\acute{e}f}{=} \{A \in \mathcal{P}({\R}^n) \,\, |\,\, A \,\, born\acute{e}e \,\, dans \,\, \R^n\}&lt;/math&gt;.


L'application F-quantité relative au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\mathbb{R}^{n}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt;,

la restriction à l'ensemble &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt; de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt;,  

et la restriction à l'ensemble &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; 


sont les applications :  


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}: \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \longrightarrow \,\, (F'', +, \times, \leq)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)} \,\, : \,\, \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n) \,\, \longrightarrow \,\, (F', +, \times, \leq)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|{PV}(\R^n)} \,\, : \,\, {PV}({\R}^n) \,\, \longrightarrow \,\, (F, +, \times, \leq)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|{\mathcal{P}olytopes}(\R^n)} \,\, : \,\, {\mathcal{P}olytopes}(\R^n) \,\, \longrightarrow \,\, (F, +, \times, \leq)&lt;/math&gt;,


où &lt;math&gt;(F'', +, \times, \leq)&lt;/math&gt; est un anneau commutatif unitaire intègre ordonné,

où &lt;math&gt;(F', +, \times, \leq)&lt;/math&gt; est un anneau commutatif unitaire intègre ordonné,

où &lt;math&gt;(F, +, \times, \leq)&lt;/math&gt; est un anneau commutatif unitaire intègre ordonné, avec &lt;math&gt;F = \R_n[{card}_{Q,\mathcal{R}}(I)]&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est un intervalle borné de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, par exemple &lt;math&gt;I = [0;1[&lt;/math&gt;,

et où &lt;math&gt;F \subset F' \subset F''&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;F'= ?, \,\, F'' = ?&lt;/math&gt;,


[On peut cependant dire au moins à ce stade que :
 

&lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,{\cal R}}} \,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)} \,\, : \,\, \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|{PV}(\R^n)} \,\, : \,\, {PV}({\R}^n) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,

et &lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|{\mathcal{P}olytopes}(\R^n)} \,\, : \,\, {\mathcal{P}olytopes}(\R^n) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;.


où, ''de manière non classique'', on considère : &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; comme un ensemble tel que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.],


''qui doivent, normalement, vérifier les conditions suivantes (Règles et opérations générales sur la F-quantité) :''


0) &lt;math&gt;\forall \mathcal{R}, \mathcal{R}'&lt;/math&gt; repères orthonormés de &lt;math&gt;\R^n, \,\, {{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)} = {{card}_{Q,\mathcal{R}'}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)}&lt;/math&gt; 

On pose donc : &lt;math&gt;\forall \mathcal{R}&lt;/math&gt; repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n, \,\, {{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)} = \widetilde{\widetilde{{card}_Q}}&lt;/math&gt; et donc &lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{|PV(\R^n)} = \widetilde{\widetilde{{card}_Q}}_{|{PV}(\R^n)} = \widetilde{{card}_Q}}&lt;/math&gt;.

     
1) 

[a) &lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;card_{Q,\cal R}(A)\geq 0&lt;/math&gt;]

b) &lt;math&gt; card_{Q,{\cal R}}(\emptyset) = 0&lt;/math&gt;

c) &lt;math&gt; \forall x \in \R^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\{x\}) = 1&lt;/math&gt;


2) &lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A \bigcup B) = {card}_{Q,{\cal R}}(A) + {card}_{Q,{\cal R}}(B) - {card}_{Q,{\cal R}}(A \bigcap B)}&lt;/math&gt;,

donc, en particulier,

&lt;math&gt;\forall A,B \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A \bigcup B) = {card}_{Q,{\cal R}}(A) + {card}_{Q,{\cal R}}(B) - {card}_{Q,{\cal R}}(A \bigcap B)}&lt;/math&gt;.


3) &lt;math&gt;\displaystyle{\forall {(x_m)}_{m \in \mathbb{N}} \subset {\mathbb{R}}, \,\, convergente \,\, dans \,\, \R, \,\, \lim_{m \rightarrow +\infty} {card}_{Q,{\cal R}}([0,x_m]) = {card}_{Q,{\cal R}}([0, \lim_{m \rightarrow +\infty} x_m])}&lt;/math&gt;

 
4) Soient &lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*, \,\, {\cal R}_i&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R}^i&lt;/math&gt; d'origine &lt;math&gt;O_i{(0)}_{j \in \N_i^*}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\forall k \in \mathbb{N}_{n-1}^*&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R}^{n-k})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall B \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R}^{k})}&lt;/math&gt;,
 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A \times B) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(A \times B) = {card}_{Q,{\cal R}_{n-k}}(A)\,\,{card}_{Q,{\cal R}_k}(B)}&lt;/math&gt;,


donc, en particulier,


&lt;math&gt;\forall k \in \mathbb{N}_{n-1}^*&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A \in {\mathcal{P}olytopes}({\R}^{n-k})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall B \in {\mathcal{P}olytopes}({\R}^{k})}&lt;/math&gt;,
 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A \times B) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(A \times B) = {card}_{Q,{\cal R}_{n-k}}(A)\,\,{card}_{Q,{\cal R}_k}(B)}&lt;/math&gt;


''@Attention, concernant les parties non bornées, les formules ci-dessus, n'ont pas, nécessairement, sens, si on suppose, par exemple, qu'il y a un plafonnement sphérique, autour de l'origine du repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;.@''


5) 

  
A)


a) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall {is} \,\, \mbox{isométrie de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;,
   
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}} \Big({is}(I)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

donc, en particulier,

&lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall {is} \,\, \mbox{isométrie de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;,
   
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}} \Big({is}(I)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;.

			
En particulier :

  
a1) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;,  
   
&lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\,{card}_{Q,{\cal R}}\Big(t_x(I)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où &lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\, t_x \,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, A + x&lt;/math&gt;, est la translation de vecteur &lt;math&gt;x&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc, en particulier,

&lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;,  
   
&lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\,{card}_{Q,{\cal R}}\Big(t_x(I)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où &lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\, t_x \,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, A + x&lt;/math&gt;, est la translation de vecteur &lt;math&gt;x&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.


a2) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;,   
 
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall M \in \R^n}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,
 
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(M, \theta_n)} (I) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall M \in \R^n}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(M, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(M, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;M&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc, en particulier,

&lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;,   
 
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall M \in \R^n}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,
 
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(M, \theta_n)} (I) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall M \in \R^n}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(M, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(M, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;M&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.


Si les hypothèses de définition données dans 3) A), ne suffisent pas, on considérera les hypothèses de définition données dans 3) B).
   
           
B)  
   
a) &lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;, 

&lt;math&gt;\forall {is} \,\, \mbox{isométrie de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, 
   
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({is} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;,

donc, en ppaticulier,

&lt;math&gt;\forall A \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;, 

&lt;math&gt;\forall {is} \,\, \mbox{isométrie de} \,\, \R^n&lt;/math&gt;, 
   
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({is} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;.

     
En particulier :


a1) &lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;,
      
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall x \in \mathbb{R}^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}\Big(t_x(A)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)}&lt;/math&gt;,

où &lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\, t_x \,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, A + x&lt;/math&gt;, est la translation de vecteur &lt;math&gt;x&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc, en particulier,

&lt;math&gt;\forall A \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;,
      
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall x \in \mathbb{R}^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}\Big(t_x(A)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)}&lt;/math&gt;,

où &lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\, t_x \,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, A + x&lt;/math&gt;, est la translation de vecteur &lt;math&gt;x&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.

 
a2) &lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;,
    
&lt;math&gt;\forall M \in \mathbb{R}^n&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                   \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si } n=1\\
                   {\mathbb{R}}^{n-1}&amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(M, \theta_n)} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall M \in \R^n}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(M, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(M, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;M&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc, en particulier,

&lt;math&gt;\forall A \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;,
    
&lt;math&gt;\forall M \in \mathbb{R}^n&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                   \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si } n=1\\
                   {\mathbb{R}}^{n-1}&amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(M, \theta_n)} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall M \in \R^n}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(M, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(M, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;M&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarques sur la définition :'''''

On verra que &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt; est définie et donnée sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, par une formule exprimant &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; en fonction de &lt;math&gt;{({vol}^i)}_{i \in \N_n}&lt;/math&gt; la suite finie de mesures de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF, pour la distance euclidienne, de dimension &lt;math&gt;i \,\,(i \in \N_n)&lt;/math&gt;, sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (si on considère &lt;math&gt;{vol}^0&lt;/math&gt;, comme la mesure de comptage définie sur la tribu des parties au plus dénombrables de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;), et cette formule est donnée par Michel COSTE,

dans ''&quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5) {{supra|Liens}}''

ou dans : ''Théorème (&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,i}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_i(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt; et formule donnant la F-quantité de &lt;math&gt;A_i^N \in {PV}_i(\R^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; (et, en particulier, de &lt;math&gt;A_N = A_N^N \in {PV}_N(\R^N)&lt;/math&gt;), en fonction de la F-quantité de l'intervalle &lt;math&gt;[0,1[&lt;/math&gt;)''

ou dans les propositions suivantes : ''Proposition 1.4 de Guillaume FOUCART, dans les PDF de Michel COSTE {{infra|Proposition_(Proposition_1.4_de_Guillaume_FOUCART,_dans_les_PDF_de_Michel_COSTE)}}'' et ''Proposition {{infra|Proposition}}''


''Le problème de cette définition est que l'ensemble d'arrivée dépend de &lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}&lt;/math&gt;.''

''Quant à l'introduction de l'anneau commutatif unitaire intègre ordonné &lt;math&gt;(F, +, \times, \leq)&lt;/math&gt;, c'est faute de mieux pouvoir définir l'ensemble d'arrivée de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;, mais j'aurais pu l'appeler &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}\Big(\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, et il doit, normalement, pouvoir être construit et défini, à partir des hypothèses de définition de &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;\mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;. Mais, à défaut, on peut considérer, dans un premier temps, que l'ensemble d'arrivée de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt; est l'ensemble &lt;math&gt;\displaystyle{\N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.''

''Denis FELDMANN m'a mis au courant du paradoxe de BURALI-FORTI que je vais rencontrer, concernant l'ensemble &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt; tel que je l'ai défini naïvement. Aussi, au lieu de vouloir obtenir un ensemble absolu de nombres infinis positifs (à une dimension), contenu dans l'ensemble d'arrivée de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\N \bigsqcup +\infty&lt;/math&gt;, je vais devoir me contenter de définir un ensemble non absolu de nombres infinis positifs (à une dimension), dans lequel je vais devoir me placer.'' 

'''''Remarque importante : Obstacle et facteur, pour l'instant, limitant de &quot;ma théorie&quot;:'''''
     
Dans le cas des parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, Michel COSTE a dit qu'on ne pouvait pas aller plus loin, avec la théorie de la F-quantité, mais moi je crois qu'on peut construire &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}&lt;/math&gt;, même si ce ne sera pas forcément une mesure au sens usuel, sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R}^n)&lt;/math&gt;, mais que ce le sera, d'une certaine façon, en introduisant la nouvelle notation et la nouvelle notion de &quot;plafonnement&quot; &lt;math&gt;''[A,{(A_i)}_{i \in I}]''&lt;/math&gt; où &lt;math&gt;A \in {PV2}(\R^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}(\R^n)&lt;/math&gt;.


'''''Remarque importante :''''' Lorsqu'on parle d'une partie non bornée &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; (cas traité dans la partie spéculative de mes travaux) dans un espace qui est un plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; (notion définie dans la partie spéculative de mes travaux),

au lieu de parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;&quot;, on devrait plutôt parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; et au plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;,

et dans ce cas on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(B \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big([B \bigcap A, {\Big(B \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)&lt;/math&gt;&quot;,

et, en particulier, on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(A \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(\Big[A, {\Big(A \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) \underset{prop ?}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;.

Quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

Lorsque la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, bornées ou du moins convexes (connexes), bornées, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux), alors quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.


'''''Problème important (lignes ajoutées le 29/05/2021) :''''' &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; n'est manifestement pas une tribu de parties et concernant la notion de F-quantité, il n'y a donc pas lieu de parler de mesure définie sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;.

Le fait de remplacer le terme &quot;convexe&quot; par celui de &quot;polyconvexe&quot; (et donc le terme &quot;connexe&quot; par le terme &quot;non connexe&quot; ou rien du tout), dans la définition de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; ne change rien à l'affaire : La stabilité par passage par intersection dénombrable semble a priori vérifiée (mais je n'en suis pas sûr), mais la stabilité par passage au complémentaire de la nouvelle classe de parties ainsi obtenue n'est toujours pas vérifiée. ''Peut-être que pour créer la tribu adéquate que l'on souhaite, il faut ajouter aux parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; (ou de la classe de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; obtenue en remplaçant le terme &quot;convexe&quot; par le terme &quot;polyconvexe&quot; dans la définition de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;), leurs complémentaires (dans &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;).'' Mais, alors il faut parler de la F-quantité de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; ou plus précisément de la F-quantité, relativement à un repère orthonormé, d'un des plafonnements &lt;math&gt;[\R^n, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; qui est une notion que nous n'avons pas encore définie.

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre=Propriétés immédiates découlant des hypothèses de définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;|contenu=

Il en découle de 1)b), de 2) et peut-être d'autres hypothèses de définition de la F-quantité, en particulier que : 

&lt;math&gt;\forall I \in {\cal P}({\mathbb{R}}^n), \,\, {card}_P(I) \leq \aleph_0, \,\, \forall (A_i)_{i \in I} \subset {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i,j \in I, \,\, i \neq j, \,\, A_i \bigcap A_j = \emptyset&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = \sum_{i \in I} {card}_{Q,{\cal R}}(A_i)&lt;/math&gt;.

Plus tard, avec les outils dont nous disposerons, nous pourrions même montrer que :

&lt;math&gt;\forall I \in {\cal P}({\mathbb{R}}^n), \,\, {card}_P(I) \leq \aleph_0, \,\, \forall (A_i)_{i \in I} \subset {PV}(\R^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i,j \in I, \,\, i \neq j, \,\, A_i \bigcap A_j = \emptyset&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = \sum_{i \in I} {card}_{Q,{\cal R}}(A_i)&lt;/math&gt;.


La &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additivité n'est pas valable pour une classe de parties plus large que &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, avec la définition classique de limite d'une suite de parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; tendant vers une partie de &lt;math&gt;{PV2}(\R^n)&lt;/math&gt;, néanmoins, elle l'est avec la définition non classique de limite d'une suite de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; tendant vers un plafonnement d'une partie de &lt;math&gt;{PV2}(\R^n)&lt;/math&gt;, excluant l'utilisation de la définition classique. La notion de F-quantité, dans le cas des parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, n'est plus considérée comme une notion universelle, mais comme une notion relative au repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, et au plafonnement sphérique ou autre, associé, que l'on s'est fixé.

(Cf. définition de &lt;math&gt;{PV2}(\R^n)&lt;/math&gt;, dans la partie principale de l'introduction ou plus loin dans la suite.)


En particulier, il découle de 1) a), 1) b) et 2) que :
 

a) &lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}(\R^n), \,\, B \in \mathcal{P}(A)&lt;/math&gt;,
	
&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A\setminus B) = {card}_{Q,{\cal R}}(A) - {card}_{Q,{\cal R}}(B)}&lt;/math&gt;


b) &lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}(\R^n), \,\, A \in \mathcal{P}(B), \,\, A \neq B&lt;/math&gt;,
	
&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}(B)}&lt;/math&gt;


Il découle, en particulier, de 4), que :
 

Si &lt;math&gt;I,{(I_i)}_{i \in \mathbb{N}_n}&lt;/math&gt; sont des intervalles de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\Big(I,{(I_i)}_{i \in \mathbb{N}_n}\Big) \subset {\mathcal{P}olytopes}(\R)&lt;/math&gt; (résultats généralisables aux intervalles bornés de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, moyennant un prolongement du domaine de définition de &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;), alors :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}I_i) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(\prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}I_i) = \prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}{card}_{Q,{\cal R}_1}(I_i)}&lt;/math&gt;
 

et donc en particulier 


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(I^n) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(I^n) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(\prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n} I) = \prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}{card}_{Q,{\cal R}_1}(I) = {\Big({card}_{Q,{\cal R}_1}(I)\Big)}^n = {card}_{Q,{\cal R}_1}^n(I)}&lt;/math&gt;


La F-quantité est quelque chose qui s'approche d'une mesure au sens usuel au delà de la classe de parties &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, qui ne néglige aucun point de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; et qui est uniforme (&lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\{x\}) = 1&lt;/math&gt;).


'''''Proposition :'''''


Soit &lt;math&gt;\widetilde{E} \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;.

Si &lt;math&gt;\forall x \in \widetilde E,\,\, A_x \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall x,y \in \widetilde{E}, \,\, x \neq y, \,\, A_x \bigcap A_y = \emptyset&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;A = \bigsqcup_{x \in \widetilde{E}} A_x&lt;/math&gt;
 
alors &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(A) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{x \in \widetilde{E}} A_x\Big) = \int_{\widetilde{E}} {card}_{Q,{\cal R}}(A_x) \,\, d \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(x)&lt;/math&gt;.

Plus tard, avec les outils dont nous disposerons, nous pourrions même montrer que :

Soit &lt;math&gt;\widetilde{E} \in {PV}(\R^n)&lt;/math&gt;.

Si &lt;math&gt;\forall x \in \widetilde E,\,\, A_x \in {PV}(\R^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall x,y \in \widetilde{E}, \,\, x \neq y, \,\, A_x \bigcap A_y = \emptyset&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;A = \bigsqcup_{x \in \widetilde{E}} A_x&lt;/math&gt;
 
alors &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(A) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{x \in \widetilde{E}} A_x\Big) = \int_{\widetilde{E}} {card}_{Q,{\cal R}}(A_x) \,\, d \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(x)&lt;/math&gt;.

''(sous réserve de conditions supplémentaires concernant les parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R^n)&lt;/math&gt; et les &quot;plafonnements&quot;, mais sans nécessairement considérer &lt;math&gt;\widetilde{E} \in {\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;\widetilde{E} \in {PV}(\R^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;\widetilde{E} \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;)''

''(Formule peut-être remise en cause car la notion de F-quantité n'est pas a priori une mesure définie sur &lt;math&gt;{\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt;, car &lt;math&gt;{\mathcal{P}olytopes}(\R^n)&lt;/math&gt; n'est pas a priori une tribu de parties.)''}}

==='''Existence et résultats sur les intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, et en particulier, sur les parties de &lt;math&gt;{PV}(\R)&lt;/math&gt;'''===

'''Soit &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.'''

'''''Préliminaires :'''''


{{Théorème|titre='''Notations'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;A \in {\cal P}(E)&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{\stackrel{\circ}{A}}^E&lt;/math&gt; est l'intérieur de &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; dans &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; par rapport à &lt;math&gt;E&lt;/math&gt; (on note aussi &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{A}&lt;/math&gt;).

&lt;math&gt;{\overline{A}}^E&lt;/math&gt; est l'adhérence de &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; dans &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; par rapport à &lt;math&gt;E&lt;/math&gt; (on note aussi &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt;).


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N^*, \,\, \forall n \in \N_N^*, \,\, n \geq i, \,\, {vol}^{i,n}}&lt;/math&gt; désigne la mesure de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, dans &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, de tribu de départ &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal A}_{i,n} = \{A_{i,n} \in {\cal B}(\R^n)| {dim}(A_{i,n}) = i\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;.


On note aussi parfois &lt;math&gt;{vol}^{i,n}&lt;/math&gt; : &lt;math&gt;{vol}^i&lt;/math&gt;, et la suite le justifiera.


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N_N^*, \,\, {vol}^{0,n}}&lt;/math&gt; désigne la mesure de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, c'est-à-dire la mesure de comptage sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; , de tribu de départ &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal A}_{0,n} = \{A_{0,n} \in {\cal P}(\R^n)| {dim}(A_{0,n}) = 0\} \bigcup \{\emptyset\} = \{A_{0,n} \in {\cal P}(\mathbb{R}^n)|{card}_P(A_{0,n}) \leq \aleph_0\}}&lt;/math&gt;.


On note aussi parfois &lt;math&gt;{vol}^{0,n}&lt;/math&gt; : &lt;math&gt;{vol}^0&lt;/math&gt;, et la suite le justifiera.


Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;n \in \N_N^*, \,\, n \geq i&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\widetilde{{vol}^i}&lt;/math&gt;, notée, encore, &lt;math&gt;{vol}^i&lt;/math&gt;, désigne le prolongement de la  mesure de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;{\R}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{vol}^{i,n}&lt;/math&gt;, sur &lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} {\R}^n}&lt;/math&gt;, de tribu de départ &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal A}_i = \bigsqcup_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} {\cal A}_{i,n}}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\forall n \in \N_N^*, \,\, n \geq i, \,\, \widetilde{{vol}^i}_{|{\cal A}_{i,n}} = {vol}^{i,n}&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N_N^*, \,\, n \geq i, \,\, \exists A_{i,n} \in {\cal A}_{i,n}, \,\, A_i = \bigsqcup_{n \in \N_N^*, n \geq i} A_{i,n}, \,\, \widetilde{{vol}^i}(A_i) = \widetilde{{vol}^i}(\bigsqcup_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} A_{i,n}) = \sum_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} \widetilde{{vol}^i}(A_{i,n})}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Remarque'''|contenu=


Soient &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;J&lt;/math&gt;, deux intervalles bornés de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, non vides et non réduits à un singleton, pour lesquels les milieux respectifs de &lt;math&gt;\overline{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{J}&lt;/math&gt; ou de &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{J}&lt;/math&gt; existent et sont notés &lt;math&gt;i_0&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;j_0&lt;/math&gt;, alors on remarque que : 

1)

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall x_0 \in \R^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\{x_0\}) = {vol}^0(\{x_0\}) = 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{vol}^1(I) = {vol}^1(J) \Leftrightarrow {card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) \,\, et \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})}&lt;/math&gt;

En effet &lt;math&gt;\displaystyle{\forall I,J \,\, intervalle \,\, born\acute{e} \,\, de \,\,\R \,\,: \,\,{vol}^1(I) = {vol}^1(J),\,\,\exists a_{I,J} \in \R, \,\, \overline{J} = \overline{I} + a_{I,J} \,\, et \,\,\stackrel{\circ}{J} = \stackrel{\circ}{I} + a_{I,J}}&lt;/math&gt;

2)

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I} \setminus \{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J} \setminus \{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big((\stackrel{\circ}{I} \bigsqcup \partial I) \setminus \{i_0\}\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big((\stackrel{\circ}{J} \bigsqcup \partial J)  \setminus \{j_0\}\Big)}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I} \bigsqcup \partial I) -{card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J} \bigsqcup \partial J) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\partial I)- {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\partial J)- {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{\displaystyle{\inf_{i \in I} i, \sup_{i \in I} i}\})- {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{\displaystyle{\inf_{j \in J} j, \sup_{j \in J} j}\})- {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - 1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + 2 - 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + 2 - 1}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - 1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + 1}}&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''Proposition (Proposition 1.4 de GF, dans les PDF de Michel COSTE [version du 11 novembre 2007])'''|contenu=

Soient &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;J&lt;/math&gt;, deux intervalles bornés de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, non vides et non réduits à un singleton, pour lesquels les milieux respectifs de &lt;math&gt;\overline{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{J}&lt;/math&gt; ou de &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{J}&lt;/math&gt; existent et sont notés &lt;math&gt;i_0&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;j_0&lt;/math&gt;, alors a :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I} \setminus \{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J} \setminus \{j_0\})}= \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I})-1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J})-1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1}}=\frac{vol^1(I)}{vol^1(J)}&lt;/math&gt;}}


'''''Démonstration :'''''


Si on suppose que &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;J&lt;/math&gt; sont bornés dans &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, alors :

On doit montrer dans un premier temps que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1} = \frac{{vol}^1(I)}{{vol}^1(J)}}&lt;/math&gt;.


On pose :

&lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}=]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{I})[}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\stackrel{\circ}{J}}=]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[}&lt;/math&gt;

et
 
&lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\overline{I}}=[0,{vol}^1(\overline{I})]}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\overline{J}}=[0,{vol}^1(\overline{J})]}&lt;/math&gt;.


Or &lt;math&gt;\displaystyle{{vol}^1(I) = {vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{{vol}(J) = {vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})}&lt;/math&gt;
 
donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{J}}})}&lt;/math&gt;

or &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}}= K_{0,\stackrel{\circ}{I}}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{J}}}= K_{0,\stackrel{\circ}{J}}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) = {card}_{Q,{\cal R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})}&lt;/math&gt;


donc on doit montrer que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q, \mathcal{R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})+1}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})+1}=\frac{{vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})}{{vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})}}&lt;/math&gt;


Or il existe &lt;math&gt;s \in \R_+^*&lt;/math&gt; tel que :

&lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}=]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{I})[=]0,s\,\,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[=s \,\, ]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[=s \,\, K_{0,\stackrel{\circ}{J}}}&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;p \underset{d\acute{e}f}{=} {vol}^1(\stackrel{\circ}{J}) \in \R_+^*&lt;/math&gt;.


On a : 

&lt;math&gt;K_{0,\stackrel{\circ}{J}} = ]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[ = ]0,p[&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;K_{0,\stackrel{\circ}{I}} = s \,\, K_{0,\stackrel{\circ}{J}} = s \,\, ]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[ = s \,\, ]0,p[ = ]0,sp[&lt;/math&gt;.


Donc on doit montrer que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,sp[)+1}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[)+1}=\frac{{vol}^1(]0,sp[)}{{vol}^1(]0,p[)}}&lt;/math&gt;


donc si &lt;math&gt;s = k \in \N^*&lt;/math&gt;,


on doit montrer que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[)+1}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[)+1}=\frac{{vol}^1(]0,kp[)}{{vol}^1(]0,p[)}}&lt;/math&gt;


Si &lt;math&gt;s = k \in \N^*&lt;/math&gt; :


2 voies possibles :


•(1) 


&lt;math&gt;\displaystyle{[0,kp[=\bigsqcup_{i \in \N_k^*}[(i-1)p,ip[}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=\sum_{i \in \mathbb{N}_k^*} {card}_{Q,{\cal R}}([(i-1)p,ip[)}&lt;/math&gt;


or &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[) = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[)}&lt;/math&gt;

car &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_k^*,\,\,{vol}^1(](i-1)p,ip[) = {vol}^1(]0,p[)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[) + 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + 1}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[) +  {card}_{Q,{\cal R}}(\{(i-1)p\}) = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[ \bigsqcup\{(i-1)p\}) = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[ \bigsqcup \{0\})}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}([(i-1)p,ip[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;


donc comme &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=\sum_{i \in \N_k^*} {card}_{Q,{\cal R}}([(i-1)p,ip[)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=\sum_{i \in \N_k^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;,

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=k\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,kp[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[ \setminus \{0\}) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) = k\,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,p[) - 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[ \bigsqcup \{0\})\Big) - 1 = k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})\Big) - 1 = k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + 1\Big) - 1}&lt;/math&gt;


•(2) 


&lt;math&gt;\displaystyle{]0,kp[=(\bigsqcup_{i \in \N_k^*}](i-1)p,ip[) \bigsqcup (\bigsqcup_{i \in \N_{k-1}^*}\{ip\})}&lt;/math&gt; 

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[) = \sum_{i \in \N_k^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(](i-1)p,ip[) + \sum_{i \in \N_{k-1}^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(\{ip\})}&lt;/math&gt;


or &lt;math&gt;\forall i \in \N_k^*,\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(](i-1)p,ip[) = {card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[)&lt;/math&gt;

car &lt;math&gt;\forall i \in \N_k^*,\,\,vol^1(](i-1)p,ip[) = vol^1(]0,p[)&lt;/math&gt;


or &lt;math&gt;\forall i \in \N_{k-1}^*,\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(\{ip\}) = {card}_{Q, \mathcal{R}}(\{p\})&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[) = \sum_{i \in \N_k^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[) + \sum_{i \in \N_{k-1}^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(\{p\})}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[) = k\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[) + (k-1)\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(\{p\}) = k\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[) + (k-1) = k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + 1\Big) - 1&lt;/math&gt;


•[Point où se rejoignent (1) et (2)]


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,kp[)+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[)+1}=k}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,kp[)+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[)+1}=\frac{{vol}^1(]0,kp[)}{{vol}^1(]0,p[)}}&lt;/math&gt;.


''Remarque : On montre facilement le résultat pour &lt;math&gt;s \in \Q_+^*&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;s \in \R_+^*&lt;/math&gt;.''


Donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1} = \frac{{vol}^1(I)}{{vol}^1(J)}}&lt;/math&gt;

or &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I})-1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J})-1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1}}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I})-1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J})-1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1} = \frac{{vol}^1(I)}{{vol}^1(J)}}&lt;/math&gt;.

==='''Existence et résultats généraux concernant la F-quantité sur &lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;'''===

Les résultats qui suivent sont ceux donnés par Michel COSTE, dans son PDF &quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5), mais de manière plus rigoureuse, plus détaillée, plus précise, plus développée et mieux formalisée (enfin j'ai fait du mieux que j'ai pu) : N'en déplaise au lecteur contemplatif et admiratif du PDF de vulgarisation de Michel COSTE et aveuglé par ce dernier, il n'appréciera pas, nécessairement et aussi bien, ces résultats, sous cette forme, qui est pourtant leur forme véritable. Et si je n'ai pas fourni les démonstrations de beaucoup d'entre elles, c'est parce que Michel COSTE ne les a pas fournies lui-même et n'a pas donné toutes les références nécessaires.

{{Théorème|titre='''Notations (mesure [extérieure] de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;d&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, d'une partie de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt; et dimension de HAUSDORFF, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, d'une partie de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;d \in \N_N&lt;/math&gt;)'''|contenu=


Soient &lt;math&gt;N \in \N^*, \,\, d \in\N_N&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;A_N \in {\cal P}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;.
 

Alors 

&lt;math&gt;{vol}^d(A_N)&lt;/math&gt; est la mesure [extérieure] de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;d&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;A_N&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;{dim}(A_N)&lt;/math&gt; est la dimension de HAUSDORFF, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;A_N&lt;/math&gt;.

avec la convention : &lt;math&gt;{dim}(\emptyset) = + \infty&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :''''' Ici, la [[w:Dimension de Hausdorff|dimension de HAUSDORFF]] sera toujours à valeur entière positive ou infinie positive.

(Cf. https://homeweb.unifr.ch/manolesc/Pub/teaching/Mesure_integration.pdf)

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Définitions de &lt;math&gt;{{\cal P}olytopes}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;{PV}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.


1) &lt;math&gt;{{\cal P}olytopes}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{P^N} \in {\cal P}(\R^N) \,\, \Big| \,\,{P^N} \,\, polytope \,\, de \,\, \mathbb{R}^N \,\, (c\mbox{-}\grave{a}\mbox{-}d \,\, poly\grave{e}dre \,\, compact, \,\, convexe, \,\,[connexe] \,\, de \,\, \mathbb{R}^N)\Big\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;.


2) &lt;math&gt;{PV}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{A^N} \in {\cal P}(\mathbb{R}^N) \,\, \Big| \,\, {A^N} \,\, sous\text{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, compacte, \,\, convexe, \,\, (connexe) \,\, de \,\, \mathbb{R}^N, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Définitions de &lt;math&gt;{{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;{PV}_i(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.


1) &lt;math&gt;{{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{P_i^N} \in {\cal P}(\R^N)\,\, \Big| \,\, {P_i^N} \,\, polytope \,\, de \,\, \mathbb{R}^N \,\, (c\mbox{-}\grave{a}\mbox{-}d \,\, poly\grave{e}dre \,\, compact, \,\, convexe, \,\,[connexe] \,\, de \,\, \mathbb{R}^N) \,\, et \,\, {dim}({P_i^N}) = i\Big\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big\{{P_i^N} \in {{\cal P}olytope}(\mathbb{R}^N)\,\, \Big| \,\,{dim}({P_i^N}) = i\Big\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;.


2) &lt;math&gt;{PV}_i(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{A_i^N} \in {\cal P}(\mathbb{R}^N) \,\,\Big| \,\, {A_i^N} \,\, sous\text{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, compacte, \,\, convexe, \,\, (connexe) \,\, de \,\, \mathbb{R}^N, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux)}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, {dim}({A_i^N}) = i\Big\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big\{{A_i^N} \in {PV}(\R^N)\,\, \Big| \,\, {dim}({A_i^N}) = i\Big\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Théorème admis (formule de STEINER-MINKOWSKI pour &lt;math&gt;P_N&lt;/math&gt; et coefficients de STEINER-MINKOWSKI &lt;math&gt;{\cal L}_{i,N}(P_N)&lt;/math&gt; pour &lt;math&gt;P_N&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;P_N = P_N^N \in {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;)'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;P_N \in {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;.


On pose &lt;math&gt;\forall r \in \mathbb{R}_+, \,\, \overline{B_{\mathbb{R}^N}(P_N,r)} = \{x \in \mathbb{R}^N | d(P_N,x) \leq r\} = P_N + r \,\, \overline{B_{\mathbb{R}^N}(O_N,1)}&lt;/math&gt;.


Alors &lt;math&gt;\displaystyle{\exists ! {\Big({\cal L}_{i,N}(P_N)\Big)}_{i \in \N_N} \subset \mathbb{R}_+, \,\,\forall r \in \mathbb{R}_+, \,\,{vol}^N\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^N}(P_N,r)}\Big) = {vol}^N\Big(P_N + r \,\, \overline{B_{\mathbb{R}^N}(O_N,1)}\Big) = \sum_{i \in \N_N} {\cal L}_{i,N}(P_N)\,\, r^i}&lt;/math&gt;

où &lt;math&gt;O_N&lt;/math&gt; est l'origine du repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}_N&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt;.


On a &lt;math&gt;{\cal L}_{0,N}(P_N) = {vol}^N(P_N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{\cal L}_{1,N}(P_N) = {vol}^{N-1}(\partial P_N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\cal L}_{N,N}(P_N) = {vol}^N\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^N}(O_N,1)}\Big)&lt;/math&gt;.


La suite &lt;math&gt;{\Big({\cal L}_{i,N}(P_N)\Big)}_{i \in \N_N}&lt;/math&gt; est appelée la suite des coefficients de STEINER-MINKOWSKI pour le polytope &lt;math&gt;P_N&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :''''' Pour la suite, il faut donner la forme de ce théorème généralisé à &lt;math&gt;P_i^N \in {{\cal P}olytope}_i(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.''


&quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5) {{supra|Liens}} 


'''''Remarque : '''''

La formule de STEINER-MINKOWSKI ne s'applique qu'à des parties compactes convexes d'un espace euclidien :
 
Donc pour trouver une formule générale pour les parties compactes quelconques de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt;, il va falloir creuser d'avantage.

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Théorème admis de HADWIGER :'''|contenu=

[[w:en:Hadwiger's theorem#Valuations|Théorème de HADWIGER (en anglais)]]}}


{{Théorème|titre='''Lemme admis (sur les coefficients &lt;math&gt;\mathcal{L}_{j,i}(P_i^N), \,\, c_{j,i}(P_i^N)&lt;/math&gt; et les applications &lt;math&gt;\mathcal{L}_{j,i}, \,\, c_{j,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),\R\Big)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;P_i^N \in {\mathcal{P}olytopes}_i(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;j \in \N_i&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;, et, en particulier, sur les coefficients &lt;math&gt;\mathcal{L}_{i,N}(P_N), \,\, c_{i,N}(P_N)&lt;/math&gt; et les applications &lt;math&gt;\mathcal{L}_{i,N}, \,\, c_{i,N} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_N(\R^N),\R\Big)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;P_N = P_N^N \in {\mathcal{P}olytopes}_N(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;)'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.


1) Soit &lt;math&gt;\displaystyle{P_N \in {{\cal P}olytope}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;.


Soient 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\, c_{i,N}(P_N) =\frac{\mathcal{L}_{N-i,N}(P_{N})}{\beta(N-i)}}&lt;/math&gt;, 

où 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\,\beta(i) = {vol}^i\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^i}(O_i,1)}\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i \in \N_N, \,\, O_i&lt;/math&gt; est l'origine du repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}_i&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\mathbb{R}^i&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\Big(\mathcal{L}_{i,N}(P_{N})\Big)}_{i \in \N_N}&lt;/math&gt; est la suite des coefficients de STEINER-MINKOWSKI pour le polytope &lt;math&gt;P_N&lt;/math&gt;.


On a : &lt;math&gt;{\cal L}_{0,N}(P_N) = {vol}^N(P_N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{\cal L}_{1,N}(P_N) = {vol}^{N-1}(\partial P_N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\cal L}_{N,N}(P_N) = {vol}^N\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^N}(O_N,1)}\Big)&lt;/math&gt;,

et on a : &lt;math&gt;c_{0,N}(P_N) = 1&lt;/math&gt;.


Soient 

&lt;math&gt;\forall i \in \N_N, \,\, {\cal L}_{i,N} \,\, : \,\, {{\cal P}olytopes}_N(\R^N) \,\, \longrightarrow \,\, \R \,\, : \,\, P_N \,\, \longmapsto \,\, {\cal L}_{i,N}(P_N)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i \in \N_N, \,\, c_{i,N} \,\, : \,\, {{\cal P}olytopes}_N(\R^N) \,\, \longrightarrow \,\, \R \,\, : \,\, P_N \,\, \longmapsto \,\, c_{i,N}(P_N)&lt;/math&gt;.


On a : 

&lt;math&gt;{\forall i \in \N_N, \,\, {\cal L}_{i,N} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_N(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\forall i \in \N_N, \,\, c_{i,N} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_N(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;.


2) Soit &lt;math&gt;\displaystyle{P_i^N \in {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;.


Soient 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall j \in \N_i, \,\, c_{j,i}(P_i^N) =\frac{\mathcal{L}_{i-j,i}(P_i^{N})}{\beta(i-j)}}&lt;/math&gt;, 

où 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall j \in \N_i, \,\,\beta(j) = {vol}^j\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^j}(O_j,1)}\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall j \in \N_i, \,\, O_j&lt;/math&gt; est l'origine du repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}_j&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\mathbb{R}^j&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\Big(\mathcal{L}_{j,i}(P_i^{N})\Big)}_{j \in \N_i}&lt;/math&gt; est la suite de coefficients donnée par la formule de STEINER-MINKOWSKI pour le polytope &lt;math&gt;P_i^N&lt;/math&gt;.


On a : &lt;math&gt;{\cal L}_{0,i}(P_i^N) = {vol}^i(P_i^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{\cal L}_{1,i}(P_i^N) = {vol}^{i-1}(\partial P_i^N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\cal L}_{i,i}(P_i^N) = {vol}^i\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^i}(O_i,1)}\Big)&lt;/math&gt;

et on a : &lt;math&gt;c_{0,i}(P_i^N) = 1&lt;/math&gt;.


Soient 

&lt;math&gt;\forall j \in \N_i, \,\, {\cal L}_{j,i} \,\, : \,\, {{\cal P}olytopes}_i(\R^N) \,\, \longrightarrow \,\, \R \,\, : \,\, P_i^N \,\, \longmapsto \,\, {\cal L}_{j,i}(P_i^N)&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\forall j \in \N_i, \,\, c_{j,i} \,\, : \,\, {{\cal P}olytopes}_i(\R^N) \,\, \longrightarrow \,\, \R \,\, : \,\, P_i^N \,\, \longmapsto \,\, c_{j,i}(P_i^N)&lt;/math&gt;.


On a : 

&lt;math&gt;{\forall j \in \N_i, \,\, {\cal L}_{j,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\forall j \in \N_i, \,\, c_{j,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;.}}


'''''Démonstration :''''' Il faut utiliser le théorème donnant la formule de STEINER-MINKOWSKI et le [[w:en:Hadwiger's theorem#Valuations|Théorème de HADWIGER (en anglais)]].


&lt;small&gt;
'''''Remarque :''''' La notion de continuité dont il est question, ici, est associée à la topologie de HAUSDORFF.
&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Théorème admis (&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt; et formule donnant la F-quantité de &lt;math&gt;P_i^N \in {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;, et, en particulier, de &lt;math&gt;P_N = P_N^N \in {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;, en fonction de la F-quantité de l'intervalle &lt;math&gt;[0,1[&lt;/math&gt;)'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.


Reprenons les notations du lemme précédent.


1) &lt;math&gt;\exists ! {card}_{Q,N} \,\, : \,\, {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow \,\, F,&lt;/math&gt;

telle que &lt;math&gt;\forall {{\cal R}_N}' \,\, rep\grave{e}re \,\, orthonorm\acute{e} \,\, de \,\, \mathbb{R}^N, \,\, {{card}_{Q,{{\cal R}_N}'}}_{\Big|{{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)} = {card}_{Q,N}&lt;/math&gt;

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall P_N \in {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N), \,\, {card}_{Q,N}(P_{N}) = \sum_{i \in \N_N} c_{i,N}(P_{N})\,\, {card}_{Q,1}^i([0,1[)}&lt;/math&gt;.


On a : 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,N} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_N(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;


2)&lt;math&gt;\exists ! {card}_{Q,i} \,\, : \,\, {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow \,\, F,&lt;/math&gt;

telle que &lt;math&gt;\forall {{\cal R}_N}' \,\, rep\grave{e}re \,\, orthonorm\acute{e} \,\, de \,\, \mathbb{R}^N, \,\, {{card}_{Q,{{\cal R}_N}'}}_{\Big|{{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)} = {card}_{Q,i}&lt;/math&gt;

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall P_i^N \in {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N), \,\, {card}_{Q,N}(P_i^{N}) = \sum_{j \in \N_i} c_{j,i}(P_i^{N})\,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;.


On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;. 


''Remarque'' : On peut aussi poser &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_Q \,\,: \,\, {{\cal P}olytopes}(\mathbb{R}^N) = \bigsqcup_{i \in \N_N} {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N) \longrightarrow F}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\,{{card}_Q}_{\Big|{{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)} = {card}_{Q,i}}&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\, \forall P_i^N \in {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N), \,\, {card}_{Q,i}(P_i^N) = \sum_{j \in \N_i} c_{j,i}(P_i^N)\,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;.


On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;.}}


'''''Démonstration :''''' : Il faut utiliser le théorème donnant la formule de STEINER-MINKOWSKI, le [[w:en:Hadwiger's theorem#Valuations|Théorème de HADWIGER (en anglais)]] et le lemme précédent :

Cf. &quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5), Théorème de HADWIGER {{supra|Liens}}


&lt;small&gt;
'''''Remarque :''''' La notion de continuité dont il est question, ici, est associée à la topologie de HAUSDORFF.

'''''Remarque :''''' Dans un 1er temps, on peut remplacer l'ensemble &quot;&lt;math&gt;F&lt;/math&gt;&quot; par l'ensemble &quot;&lt;math&gt;\N \bigsqcup +\infty&lt;/math&gt;&quot; où, ici, &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.

'''''Remarque :''''' On aurait pu poser &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\, c_{i,N}(P_N) =\frac{\mathcal{L}_{i,N}(P_{N})}{\beta(i)}}&lt;/math&gt;, c'est-à-dire inverser l'ordre des termes, mais si on faisait cela, notre interprétation de chacun de ces termes ne s'accorderait pas avec celle de Michel COSTE, qui est, ici, notre référent et notre guide.
&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Proposition admise (&lt;math&gt;\displaystyle{\overline{{{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}^{{PV}_i(\mathbb{R}^N)} = {PV}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;, et, en particulier, &lt;math&gt;\displaystyle{\overline{{{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)}^{{PV}_N(\mathbb{R}^N)} = {PV}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;)'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.


1) &lt;math&gt;\displaystyle{\overline{{{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)}^{{PV}_N(\mathbb{R}^N)} = {PV}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_N \in {PV}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{N,n})}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N), \,\, A_N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{N,n}}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire


&lt;math&gt;\displaystyle{{{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; est dense dans &lt;math&gt;{PV}_N(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;.


2) &lt;math&gt;\displaystyle{\overline{{{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}^{{PV}_i(\mathbb{R}^N)} = {PV}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_i^N \in {PV}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{i,n}^N)}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N), \,\, A_i^N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{i,n}^N}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire


&lt;math&gt;\displaystyle{{{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; est dense dans &lt;math&gt;{PV}_i(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;.


&quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5) {{supra|Liens}}}}


{{ancre|Corollaire}}


{{Théorème|titre='''Lemme (sur les coefficients &lt;math&gt;\widetilde{\mathcal{L}_{j,i}}(A_i^N), \,\, \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)&lt;/math&gt; et les applications &lt;math&gt;\widetilde{\mathcal{L}_{j,i}}, \,\, \widetilde{c_{j,i}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_i(\R^N),\R\Big)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;A_i^N \in {PV}_i(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;j \in \N_i&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;, et, en particulier, sur les coefficients &lt;math&gt;\widetilde{\mathcal{L}_{i,N}}(A_N), \,\, \widetilde{c_{i,N}}(A_N)&lt;/math&gt; et les applications &lt;math&gt;\widetilde{\mathcal{L}_{i,N}}, \,\, \widetilde{c_{i,N}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_N(\R^N),\R\Big)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;A_N = A_N^N \in {PV}_N(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;)'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;


Reprenons les notations de la proposition et du théorème précédents.


1) D'après la proposition précédente :

Soit &lt;math&gt;\displaystyle{A_N \in {PV}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{N,n})}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{A_N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{N,n}}&lt;/math&gt;.


On a : 

'''''(*1-1)''''' &lt;math&gt;{\forall i \in \N_N, \,\, {\cal L}_{i,N} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_N(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;,
 

et on peut définir grâce à un théorème de prolongement des applications continues :


&lt;math&gt;{\Big(\widetilde{{\cal L}_{i,N}}(A_N)\Big)}_{i \in \N_N} \subset \R&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\, \widetilde{{\cal L}_{i,N}}(A_N) = \widetilde{{\cal L}_{i,N}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{N,n}) = \displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} {\cal L}_{i,N}(P_{N,n})}}&lt;/math&gt;,

et montrer que cette définition ne dépend pas de la suite &lt;math&gt;{(P_{N,n})}_{n \in \N}&lt;/math&gt; choisie de la proposition précédente.


On a :

'''''(*2-1)''''' &lt;math&gt;{\forall i \in \N_N, \,\, c_{i,N} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_N(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;,


et on peut définir grâce à un théorème de prolongement des applications continues :
 

&lt;math&gt;{\Big(\widetilde{c_{i,N}}(A_N)\Big)}_{i \in \N_N} \subset \R&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\, \widetilde{c_{i,N}}(A_N) = \widetilde{c_{i,N}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{N,n}) = \displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} c_{i,N}(P_{N,n})}}&lt;/math&gt;,

et montrer que cette définition ne dépend pas de la suite &lt;math&gt;{(P_{N,n})}_{n \in \N}&lt;/math&gt; choisie de la proposition précédente.

  
Et on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists ! \widetilde{{\cal L}_{i,N}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_N(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;, 

telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{\cal L}_{i,N}}_{|{{\cal P}olytopes}_N(\R^N)} = {\cal L}_{i,N}}&lt;/math&gt;,
 

c'est l'application &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{\cal L}_{i,N}} \,\, : \,\, {PV}_N(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow \R \,\, : \,\, A_N \,\, \longmapsto \,\, \widetilde{{\cal L}_{i,N}}(A_N)}&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{i,N}}(A_N)&lt;/math&gt; a été défini, précédemment,


et


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists ! \widetilde{c_{i,N}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_N(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;, 

telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{c_{i,N}}_{|{{\cal P}olytopes}_N(\R^N)} = c_{i,N}}&lt;/math&gt;,
 

c'est l'application &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{c_{i,N}} \,\, : \,\, {PV}_N(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow \R \,\, : \,\, A_N \,\, \longmapsto \,\, \widetilde{c_{i,N}}(A_N)}&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;\widetilde{c_{i,N}}(A_N)&lt;/math&gt; a été défini, précédemment,


et on a : &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{0,N}}(A_N) = {vol}^N(A_N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{1,N}}(A_N) = {vol}^{N-1}(\partial A_N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{N,N}}(A_N) = {vol}^N\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^N}(O_N,1)}\Big)&lt;/math&gt;,

et on a : &lt;math&gt;\widetilde{c_{0,N}}(A_N) = 1&lt;/math&gt;.


2) D'après la proposition précédente :

Soit &lt;math&gt;\displaystyle{A_i^N \in {PV}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{i,n}^N)}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{A_i^N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{i,n}^N}&lt;/math&gt;.


On a : 

'''''(*1-2)''''' &lt;math&gt;{\forall j \in \N_i, \,\, {\cal L}_{j,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;,
 

et on peut définir grâce à un théorème de prolongement des applications continues :


&lt;math&gt;{\Big(\widetilde{{\cal L}_{j,i}}(A_i^N)\Big)}_{j \in \N_i} \subset \R&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall j \in \N_i, \,\, \widetilde{{\cal L}_{j,i}}(A_i^N) = \widetilde{{\cal L}_{j,i}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N) = \displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} {\cal L}_{j,i}(P_{i,n}^N)}}&lt;/math&gt;,

et montrer que cette définition ne dépend pas de la suite &lt;math&gt;{(P_{i,n}^N)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; choisie de la proposition précédente.


On a :

'''''(*2-2)'''''&lt;math&gt;{\forall j \in \N_i, \,\, c_{j,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;,


et on peut définir grâce à un théorème de prolongement des applications continues :
 

&lt;math&gt;{\Big(\widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)\Big)}_{j \in \N_i} \subset \R&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall j \in \N_i, \,\, \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N) = \widetilde{c_{j,i}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N) = \displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} c_{j,i}(P_{i,n}^N)}}&lt;/math&gt;,

et montrer que cette définition ne dépend pas de la suite &lt;math&gt;{(P_{i,n}^N)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; choisie de la proposition précédente.


Et on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall j \in \N_i,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists ! \widetilde{{\cal L}_{j,i}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_i(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;, 

telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{\cal L}_{j,i}}_{|{{\cal P}olytopes}_i(\R^N)} = {\cal L}_{j,i}}&lt;/math&gt;, 


c'est l'application &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{\cal L}_{j,i}} \,\, : \,\, {PV}_i(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow \R \,\, : \,\, A_i^N \,\, \longmapsto \,\, \widetilde{{\cal L}_{j,i}}(A_i^N)}&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{j,i}}(A_i^N)&lt;/math&gt; a été défini, précédemment,


et


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall j \in \N_i,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists ! \widetilde{c_{j,i}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_i(\R^N),\R\Big)}&lt;/math&gt;, 

telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{c_{j,i}}_{|{{\cal P}olytopes}_i(\R^N)} = c_{j,i}}&lt;/math&gt;,
 

c'est l'application &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{c_{j,i}} \,\, : \,\, {PV}_i(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow \R \,\, : \,\, A_N \,\, \longmapsto \,\, \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)}&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;\widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)&lt;/math&gt; a été défini, précédemment,


et on a : &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{0,i}}(A_i^N) = {vol}^i(A_i^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{1,i}}(A_i^N) = {vol}^{i-1}(\partial A_i^N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\widetilde{{\cal L}_{i,i}}(A_i^N) = {vol}^i\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^i}(O_i,1)}\Big)&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\widetilde{c_{0,i}}(A_i^N) = 1&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;
'''''Remarque :''''' La notion de continuité dont il est question, ici, est associée à la topologie de HAUSDORFF.
&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Théorème (&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,i}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_i(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt; et formule donnant la F-quantité de &lt;math&gt;A_i^N \in {PV}_i(\R^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;, et, en particulier, de &lt;math&gt;A_N = A_N^N \in {PV}_N(\R^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;, en fonction de la F-quantité de l'intervalle &lt;math&gt;[0,1[&lt;/math&gt;)'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.


Reprenons les notations de la proposition, du lemme et du théorème précédents.


1) D'après la proposition précédente :

Soit &lt;math&gt;\displaystyle{A_N \in {PV}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{N,n})}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{A_N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{N,n}}&lt;/math&gt;.


D'après le théorème précédent, on a : '''''(*3-1)''''' &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,N} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_N(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;
 

et on peut définir grâce à un théorème de prolongement des applications continues :

&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,N}}(A_N) = \widetilde{{card}_{Q,N}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{N,n}) = \displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} {card}_{Q,N}(P_{N,n})}}&lt;/math&gt;, 

et montrer que cette définition ne dépend pas de la suite &lt;math&gt;{(P_{N,n})}_{n \in \N}&lt;/math&gt; choisie de la proposition précédente,


et comme &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, {card}_{Q,N}(P_{N,n}) = \sum_{i \in \N_N} c_{i,N}(P_{N,n})\,\, {card}_{Q,1}^i([0,1[)}&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;\exists ! \widetilde{{card}_{Q,N}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_N(\R^N),F\Big)&lt;/math&gt;,

telle que &lt;math&gt;\forall {{\cal R}_N}' \,\, rep\grave{e}re \,\, orthonorm\acute{e} \,\, de \,\, \mathbb{R}^N, \,\, {{card}_{Q,{{\cal R}_N}'}}_{\Big|{PV}_N(\mathbb{R}^N)} = \widetilde{{card}_{Q,N}}&lt;/math&gt;,
 
et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,N}}_{|{{\cal P}olytopes}_N(\R^N)} = {card}_{Q,N}}&lt;/math&gt;,


et telle que '''''[comme, on a (*1-1), (*2-1) et (*3-1)]''''' : 
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_N \in {PV}_N(\mathbb{R}^N)},&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{N,n})}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytope}_N(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{A_N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{N,n},}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,N}}(A_N) = \widetilde{{card}_{Q,N}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{N,n})= \lim_{n \rightarrow +\infty} {card}_{Q,N}(P_{N,n}) = \lim_{n \rightarrow +\infty} \sum_{i \in \N_N} c_{i,N}(P_{N,n})\,\, {card}_{Q,1}^i([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{ = \sum_{i \in \N_N} \lim_{n \rightarrow +\infty} c_{i,N}(P_{N,n}) \,\, {card}_{Q,1}^i([0,1[) = \sum_{i \in \N_N} \widetilde{c_{i,N}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{N,n}) \,\, {card}_{Q,1}^i([0,1[) = \sum_{i \in \N_N} \widetilde{c_{i,N}}(A_N)\,\, {card}_{Q,1}^i([0,1[) = \sum_{i \in \N_N} \widetilde{c_{i,N}}(A_N)\,\, \widetilde{{card}_{Q,1}}^i([0,1[)}&lt;/math&gt;,


c'est-à-dire telle que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_N \in {PV}_N(\mathbb{R}^N), \,\, \widetilde{{card}_{Q,N}}(A_N) = \sum_{i \in \N_N} \widetilde{c_{i,N}}(A_N)\,\, \widetilde{{card}_{Q,1}}^i([0,1[)}&lt;/math&gt;.


C'est l'application &lt;math&gt;\widetilde{{card}_{Q,N}} \,\, : {PV}_N(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow  \,\, F \,\, : \,\, A_N \,\, \mapsto \,\, \widetilde{{card}_{Q,N}}(A_N)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;\widetilde{{card}_{Q,N}}(A_N)&lt;/math&gt; défini précédemment,


2) D'après la proposition précédente :

Soit &lt;math&gt;\displaystyle{A_i^N \in {PV}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{i,n}^N)}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{A_i^N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{i,n}^N}&lt;/math&gt;.


D'après le théorème précédent, on a : '''''(*3-2)''''' &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,i} \in \mathcal{C}^0\Big({{\cal P}olytopes}_i(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;


et on peut définir grâce à un théorème de prolongement des applications continues :

&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,i}}(A_i^N) = \widetilde{{card}_{Q,i}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N) = \displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} {card}_{Q,i}(P_{i,n}^N)}}&lt;/math&gt;,

et montrer que cette définition ne dépend pas de la suite &lt;math&gt;{(P_{i,n}^N)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; choisie de la proposition précédente, 


et comme &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, {card}_{Q,i}(P_{i,n}^N) = \sum_{j \in \N_i} c_{j,i}(P_{i,n}^N)\,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;,

 
&lt;math&gt;\displaystyle{\exists ! \widetilde{{card}_{Q,i}} \in \mathcal{C}^0\Big({PV}_i(\R^N),F\Big)}&lt;/math&gt;,

telle que &lt;math&gt;\forall {{\cal R}_N}' \,\, rep\grave{e}re \,\, orthonorm\acute{e} \,\, de \,\, \mathbb{R}^N, \,\, {{card}_{Q,{{\cal R}_N}'}}_{\Big|{PV}_i(\mathbb{R}^N)} = \widetilde{{card}_{Q,i}}&lt;/math&gt;,
 
et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,i}}_{|{{\cal P}olytopes}_i(\R^N)} = {card}_{Q,i}}&lt;/math&gt;,


et telle que '''''[comme, on a (*1-2), (*2-2) et (*3-2)]''''' :


&lt;math&gt;\forall i \in \N_N,&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_i^N \in {PV}_i(\mathbb{R}^N)},&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{i,n}^N)}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{A_i^N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{i,n}^N,}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,i}}(A_i^N) = \widetilde{{card}_{Q,i}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N)= \lim_{n \rightarrow +\infty} {card}_{Q,i}(P_{i,n}^N) = \lim_{n \rightarrow +\infty} \sum_{j \in \N_i} c_{j,i}(P_{i,n}^N)\,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{ = \sum_{j \in \N_i} \lim_{n \rightarrow +\infty} c_{j,i}(P_{i,n}^N) \,\,{card}_{Q,1}^j([0,1[) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N) \,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i} }(A_i^N)\,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)\,\, \widetilde{{card}_{Q,1}}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;,


c'est-à-dire telle que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_i^N \in {PV}_i(\mathbb{R}^N), \,\, \widetilde{{card}_{Q,i}}(A_i^N) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)\,\, \widetilde{{card}_{Q,1}}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;.


C'est l'application &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,i}} \,\, : {PV}_i(\mathbb{R}^N) \,\, \longrightarrow \,\, F: \,\, A_i^N \,\, \mapsto \,\, \widetilde{{card}_{Q,i}}(A_i^N)}&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;\widetilde{{card}_{Q,i}}(A_i^N)&lt;/math&gt; défini précédemment.


On peut aussi poser &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_Q} : {PV}(\mathbb{R}^N) = \bigsqcup_{i \in \N_N} {PV}_i(\mathbb{R}^N) \longrightarrow F}&lt;/math&gt;, 

telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_Q}_{\Big|\displaystyle{{{\cal P}olytopes}(\R^N) = \bigsqcup_{i \in \N_N}{{\cal P}olytopes}_i(\R^N)}} = {card_Q}}&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N, \,\,{\widetilde{{card}_Q}}_{\Big|{PV}_i(\mathbb{R}^N)} = \widetilde{{card}_{Q,i}}}&lt;/math&gt;,

 
et telle que '''''[comme, on a (*1-2), (*2-2) et (*3-2)]''''' :


&lt;math&gt;\forall i \in \N_N,&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_i^N \in {PV}_i(\mathbb{R}^N)},&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\displaystyle{\exists {(P_{i,n}^N)}_{n \in \N} \subset {{\cal P}olytopes}_i(\mathbb{R}^N)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{A_i^N = \lim_{n \rightarrow + \infty} P_{i,n}^N,}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q,i}}(A_i^N)= \widetilde{{card}_{Q,i}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N)= \lim_{n \rightarrow +\infty} {card}_{Q,i}(P_{i,n}^N) = \lim_{n \rightarrow +\infty} \sum_{j \in \N_i} c_{j,i}(P_{i,n}^N)\,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{ = \sum_{j \in \N_i} \lim_{n \rightarrow +\infty} c_{j,i}(P_{i,n}^N) \,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i}}(\lim_{n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N) \,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)\,\, {card}_{Q,1}^j([0,1[) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)\,\, \widetilde{{card}_{Q,1}}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;,


c'est-à-dire telle que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A_i^N \in {PV}_i(\mathbb{R}^N), \,\, \widetilde{{card}_{Q,i}}(A_i^N) = \sum_{j \in \N_i} \widetilde{c_{j,i}}(A_i^N)\,\, \widetilde{{card}_{Q,1}}^j([0,1[)}&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;
'''''Remarque :''''' La notion de continuité dont il est question, ici, est associée à la topologie de HAUSDORFF.

'''''Remarque :''''' Dans un 1er temps, on peut remplacer l'ensemble &quot;&lt;math&gt;F&lt;/math&gt;&quot; par l'ensemble &quot;&lt;math&gt;\N \bigsqcup +\infty&lt;/math&gt;&quot; où, ici, &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.

'''''Remarque :'''''

Le théorème précédent s'étend, très vraisemblablement, de manière analogue, aux parties compactes, convexes, (connexes) de &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^N&lt;/math&gt;, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux).
&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Remarque importante'''|contenu= 


''Michel COSTE, dans ses PDF, a préféré dire que l'hypothèse de définition 3) avec les autres hypothèses de définition de la F-quantité impliquent que :''


Si &lt;math&gt;A_N\in {PV}_N(\R^N)&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt;
et si &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}, \,\, P_{N,n} \in {\mathcal{P}olytopes}_N(\R^N)&lt;/math&gt; 
et si &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} \uparrow P_{N,n} = A_N}&lt;/math&gt;,
 
''alors on a :'' &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q}}(A_N) = \widetilde{{card}_{Q}}(\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} P_{N,n}}) = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} {card}_{Q}(P_{N,n}) }&lt;/math&gt;, 


''au lieu de dire qu'ils impliquent aussi, de manière plus faible, que :''


Si &lt;math&gt;A_N \in {PV}_N(\R^N)&lt;/math&gt;
et si &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}, \,\, P_{N,n} \in {\mathcal{P}olytopes}_N(\R^N)&lt;/math&gt; 
et si &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} \uparrow P_{N,n} = A_N}&lt;/math&gt;,
 
''alors on a :'' &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q}}(A_N) = \widetilde{{card}_{Q}}(\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} P_{N,n}}) = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} {card}_{Q}(P_{N,n})}&lt;/math&gt;.


''Mais, de même, il aurait aussi préféré dire que cela implique que :''

Si &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;
et si &lt;math&gt;A_i^N\in {PV}_i(\R^N)&lt;/math&gt;, de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt;
et si &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}, \,\, P_{i,n}^N \in {\mathcal{P}olytopes}_i(\R^N)&lt;/math&gt; 
et si &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} \uparrow P_{i,n}^N = A_i^N}&lt;/math&gt;,
 
''alors on a :'' &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q}}(A_i^N) = \widetilde{{card}_{Q}}(\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N}) = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} {card}_{Q}(P_{i,n}^N) }&lt;/math&gt;, 


''au lieu de dire que cela implique aussi, de manière plus faible que :''

Si &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;
et si &lt;math&gt;A_i^N \in {PV}_i(\R^N)&lt;/math&gt;
et si &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}, \,\, P_{i,n}^N \in {\mathcal{P}olytopes}_i(\R^N)&lt;/math&gt; 
et si &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} \uparrow P_{i,n}^N = A_i^N}&lt;/math&gt;,
 
''alors on a :'' &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{card}_{Q}}(A_i^N) = \widetilde{{card}_{Q}}(\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} P_{i,n}^N}) = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} {card}_{Q}(P_{i,n}^N)}&lt;/math&gt;, 


''Je tente de faire certaines généralisations.''

Cela est, probablement, toujours, vrai,  

si on remplace &quot;&lt;math&gt;{PV}_N(\R^N)&lt;/math&gt;&quot;

par &quot;&lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt;&quot;, 

ou par &quot;réunion finie de parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt;, disjointes&quot;, 

[et peut-être même, en supposant que &lt;math&gt;A_N&lt;/math&gt; est une réunion au plus dénombrable (voire infinie dénombrable non bornée) de parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt;, disjointes, et &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}, \,\, P_{N,n}&lt;/math&gt; réunion finie de parties de &lt;math&gt;{\mathcal{P}olytopes}_N(\R^N)&lt;/math&gt;]. 

Si tel n'est pas le cas, il est facile de ramener le second cas au premier.}}

==='''Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité'''===


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\forall i \in \N_N^*, \,\, {\cal R}_i&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\mathbb{R}^i&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O_i{(0)}_{j \in \N_i^*}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\cal R} = {\cal R}_N&lt;/math&gt;.

On désigne par &lt;math&gt;\forall i \in \N_N^*, \,\,{card}_{Q,i} = {card}_{Q,{\cal R}_i}&lt;/math&gt;, la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;{\cal R}_i&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_Q = {card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt;.

&lt;small&gt;

'''Remarque :''' La notion de F-quantité est une notion plus fine que celle de cardinal potentiel (ou de CANTOR) : Elle l'affine.

Mais, on ne sait pas, pour le moment, du moins concernant la partie connue et établie officiellement, aller au delà des parties d'une classe de parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, contrairement au cardinal potentiel, qui lui est défini pour toutes les parties de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;.

&lt;/small&gt;

{{Théorème|titre='''Remarque préliminaire 1 :'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;A \in {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt;

Soient &lt;math&gt;f : A \longrightarrow \mathbb{R}&lt;/math&gt;, 

et &lt;math&gt;\displaystyle{G_f = \Big\{(x,y) \in A \times \mathbb{R} \Big| y = f(x) \Big\}}&lt;/math&gt;, le graphe de &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;{epi}(f) = \Big\{(x,y) \in A \times \mathbb{R}\Big|y \geq f(x)\Big\}&lt;/math&gt;, l'épigraphe de &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; :


1) Alors si &lt;math&gt;f(A)&lt;/math&gt; est fini dénombrable :

&lt;math&gt;\forall a \in \mathbb{R}_+^*,\,\,{card}_{Q,1}\Big((a.f)(A)\Big) = {card}_{Q,1}\Big(f(A)\Big)&lt;/math&gt;
 

2) &lt;math&gt;{card}_{Q,1}\Big((0.f)(A)\Big) = {card}_{Q,1}(\{0\}) = 1 \neq 0 \,\, {card}_{Q,1}\Big(f(A)\Big) = 0&lt;/math&gt;


3) &lt;math&gt;{card}_{Q,1}\Big(-f(A)\Big) = {card}_{Q,1}\Big(f(A)\Big)&lt;/math&gt;


4) Soient &lt;math&gt;f,g \,\, : A \,\, \longrightarrow \mathbb{R}&lt;/math&gt;.
 

a) &lt;math&gt;f \leq g \Longrightarrow {epi}(f) \supset {epi}(g) \Longrightarrow {card}_{Q,1}\Big({epi}(f)\Big) \geq {card}_{Q,1}\Big({epi}(g)\Big)&lt;/math&gt;


b) Soit &lt;math&gt;B \subset A&lt;/math&gt; :

Comme &lt;math&gt;epi(f_{|B}) \subset {epi}(f)&lt;/math&gt;, on a : &lt;math&gt;{card}_{Q,1}\Big({epi}(f_{|B})\Big) \leq {card}_{Q,1}\Big({epi}(f)\Big)&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''Remarque importante 4 :'''|contenu=


Si &lt;math&gt;f'(I) = \{0\}&lt;/math&gt; alors &lt;math&gt;f = C_f \in \mathbb{R}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}(G_f)= {card}_{Q,1}(I)}&lt;/math&gt;


En particulier si &lt;math&gt;I = \mathbb{R}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;f'(\R) = \{0\}&lt;/math&gt; alors &lt;math&gt;{card}_{Q,1}(G_f) = {card}_{Q,1}(\mathbb{R})&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''Proposition 5 :'''|contenu= 

Soit &lt;math&gt;A \in {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt; : &lt;math&gt;\exists{(I_i)}_{i \in \mathbb{Z}}&lt;/math&gt; partition de &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\forall i \in \mathbb{Z}&lt;/math&gt; &lt;math&gt;I_i&lt;/math&gt; est soit un intervalle de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, soit un singleton de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, soit &lt;math&gt;\emptyset&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;f \in {\mathcal{C}^1}\mbox{-}{\mathcal{D}iff\acute{e}omorphisme \,\, par \,\, morceaux}(A,\mathbb{R})&lt;/math&gt;.


Alors &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}(G_f)=\sum_{i \in \mathbb{Z}} {card}_{Q,1}\Big(f(I_i)\Big)}&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''Revenons aux parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;, en particulier, aux parties compactes, convexes, (connexes), de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n = 2&lt;/math&gt; :'''|contenu=


&lt;math&gt;\forall n \in \N^*, \,\, \forall i \in \N_n, \,\, {card}_{Q,i}&lt;/math&gt; est une mesure sur &lt;math&gt;{PV}_i(\R^n)&lt;/math&gt;


où &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N^*, \,\, \forall i \in \N_n, \,\,{PV}_i(\R^n) = \{A_i^n \in {PV}(\R^n) \,\, | \,\, {dim}(A_i^n) = i\} \bigcup \{\emptyset\}}&lt;/math&gt;


donc :


&lt;math&gt;{card}_{Q,2}\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^2} (0,1)}\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,2} \Bigg(\bigsqcup_{x \in [-1,1]} \bigg[\Big(x,-\sqrt{1-x^2}\Big),\Big(x,\sqrt{1-x^2}\Big)\bigg]\Bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{[-1,1]} {card}_{Q,1} \Bigg(\bigg[\Big(x,-\sqrt{1-x^2}\Big),\Big(x,\sqrt{1-x^2}\Big)\bigg]\Bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{[-1,1]} {card}_{Q,1} \bigg(\Big[-\sqrt{1-x^2},\sqrt{1-x^2}\Big]\bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{]-1,1[} {card}_{Q,1} \bigg(\Big[-\sqrt{1-x^2},\sqrt{1-x^2}\Big]\bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x)+ 2 \,\, {card}_{Q,1}(\{0\})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{]-1,1[} \Bigg({card}_{Q,1} \bigg(\Big[-\sqrt{1-x^2},\sqrt{1-x^2}\Big[\bigg) + 1 \Bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{]-1,1[} \Bigg({vol}^1 \bigg(\Big[-\sqrt{1-x^2},\sqrt{1-x^2}\Big[\bigg) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[)  + 1 \Bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{]-1,1[} \Bigg(2 \sqrt{1-x^2} \,\, {card}_{Q,1}([0,1[)  + 1 \Bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2 \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + \int_{]-1,1[} d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2 \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + {card}_{Q,1}(]-1,1[) + 2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2  \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + {card}_{Q,1}([-1,1[) - 1 + 2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2  \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + {vol}^1([-1,1[) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2  \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 2 \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2  \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \Big(\int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 1 \Big) + 1}&lt;/math&gt;


Or d'après l'un des PDF de Michel COSTE :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,2}\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^2} (0,1)}\Big) = \pi \,\, {card}_{Q,1}^2([0,1[) + \pi \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + 1 = \pi \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \Big({card}_{Q,1}([0,1[) + 1\Big) + 1}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{2  \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \Big(\int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 1 \Big) + 1 = \pi \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \Big({card}_{Q,1}([0,1[) + 1\Big) + 1}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{2 \,\, \Big(\int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) + 1 \Big) = \pi \,\, \Big({card}_{Q,1}([0,1[) + 1\Big)}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = \frac{\pi}{2} \,\, \Big({card}_{Q,1}([0,1[) + 1\Big) - 1 = \frac{\pi}{2} \,\, {card}_{Q,1}([0,1]) - 1}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = \Big(\int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {vol}^1(x)\Big) \,\, {card}_{Q,1}([0,1]) - 1}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{]-1,1[} \sqrt{1-x^2} \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = \frac{\pi}{2} \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + \frac{\pi}{2} - 1}&lt;/math&gt;}}


{{ancre|Décomposition d'une partie bornée de R n}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :''''' &lt;math&gt;]-1,1[ \not \in {PV}_1(\R)&lt;/math&gt;, mais il est fort probable que l'on puisse, au lieu de supposer que &lt;math&gt;\forall n \in \N^*, \,\, \forall i \in \N_n, \,\,&lt;/math&gt;l'ensemble de départ de &lt;math&gt;{card}_{Q,i}&lt;/math&gt; est &lt;math&gt;{PV}_i(\R^n)&lt;/math&gt;, supposer, seulement, que ce dernier est &lt;math&gt;{P3}_i(\R^n)=\{A_i^n \in \mathcal{P}(\R^n) \,\,|\,\, A_i^n \,\, convexe \,\, (connexe), \,\, born\acute{e}e, \,\, de \,\, classe \,\, (\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, et  \,\, {dim}(A_i^n) = i\}&lt;/math&gt;.

&lt;/small&gt;

''(Calculs peut-être remis en cause car &lt;math&gt;{card}_{Q,i}&lt;/math&gt; n'est pas a priori une mesure définie sur &lt;math&gt;{PV}_i(\R^n)&lt;/math&gt;, car &lt;math&gt;{PV}_i(\R^n)&lt;/math&gt; n'est pas a priori une tribu de parties.)''


{{Théorème|titre='''Calcul de &lt;math&gt;{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big)&lt;/math&gt; sachant &lt;math&gt;f \in \mathcal{C}^1\mbox{-}diff\acute{e}omorphisme(\overline{A},\mathbb{R}), \,\, {card}_{Q,1}\mbox{-}mesurable&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;A \in {P3}(\R)&lt;/math&gt;'''|contenu= 


'''Remarque : Il y a peut-être des erreurs et des passages mal formulés voire faux.'''


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;{P3}(\R^N) = \{A^N \in {\cal P}(\R^N)\,\,|\,\, A^N  \,\, convexe \,\, (simplement \,\, connexe),\,\, born\acute{e}e \,\, de \,\, \R^N, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux)\}&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{P3}_i(\R^N) = \{A_i^N \in {\cal P}(\R^N)\,\,|\,\, A_i^N  \,\, convexe \,\, (simplement \,\, connexe),\,\, born\acute{e}e \,\, de \,\, \R^N, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, et \,\, {dim}(A_i^N) = i\}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;=\{A_i^N \in {P3}(\R^N)\,\,|\,\,{dim}(A_i^N) = i\}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;A_N= A_N^N \in {PV}_N(\R^N)&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{c_{i,N}(A_N) =\frac{{\cal L}_{N-i,N}(A_N)}{\beta(N-i)}}&lt;/math&gt;

où

&lt;math&gt;\displaystyle{\beta(i) = {vol}^i\Big(\overline{B_{\mathbb{R}^i}(O_i,1)}\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;O_i&lt;/math&gt; est l'origine du repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}_i&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\mathbb{R}^i&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\Big(\mathcal{L}_{i,N}(A_N)\Big)}_{i \in \N_N}&lt;/math&gt; est la suite des coefficients de STEINER-MINKOWSKI pour &lt;math&gt;A_N&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;A \in {P3}_i(\R^N)&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\overline{A} \in {PV}_i(\R^N)&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;A \in {P3}(\R^N)&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\overline{A} \in {PV}(\R^N)&lt;/math&gt;.


Ici, &lt;math&gt;N = 1&lt;/math&gt; :

Soit &lt;math&gt;A \in {P3}_1(\R) = {P3}(\R)&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\overline{A} \in {PV}_1(\mathbb{R}) = {PV}(\R)&lt;/math&gt;.


Alors &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}(\overline{A}) = c_{1,1}(\overline{A}) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + c_{0,1}(\overline{A})}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;f \,\, : \,\, \mathbb{R} \longrightarrow \mathbb{R}, \,\, {card}_{Q,1}\mbox{-}mesurable&lt;/math&gt;.

 
Alors &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{\mathbb{R}} f(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = \int_{\mathbb{R}} f(x) \,\, d \,\, \Big(c_{1,1} \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + c_{0,1}\Big)(x)= \int_{\mathbb{R}} f(x) \,\, \Big({card}_{Q,1}([0,1[) \,\,d \,\, c_{1,1} + d \,\, c_{0,1}\Big)(x) = {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{\mathbb{R}} f(x) \,\, d \,\, c_{1,1}(x) + \int_{\mathbb{R}} f(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x)}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;B \in {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt;.


Si &lt;math&gt;f \,\, : \,\, \mathbb{R} \longrightarrow \mathbb{R}, \,\, {card}_{Q,1}\mbox{-}mesurable&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;g = f \,\, \mathbb{I}_B&lt;/math&gt;, 

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{\mathbb{R}} g(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{\mathbb{R}} g(x) \,\, d \,\, c_{1,1}(x) + \int_{\mathbb{R}} g(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x)}&lt;/math&gt;,


c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{\mathbb{R}} (f \,\, \mathbb{I}_B)(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{\mathbb{R}} (f \,\, \mathbb{I}_B)(x) \,\, d \,\, c_{1,1}(x) + \int_{\mathbb{R}} (f \,\, \mathbb{I}_B)(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x)}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\int_B f(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_B f(x) \,\, d \,\, c_{1,1}(x) + \int_B f(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x)}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;f \in \mathcal{C}^1\mbox{-}diff\acute{e}omorphisme(\overline{A},\mathbb{R}), \,\, {card}_{Q,1}\mbox{-}mesurable&lt;/math&gt;.


On pose &lt;math&gt;\displaystyle{J = \int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) = {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \underbrace{\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{1,1}(x)}_{J_1} + \underbrace{\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x)}_{J_2}}&lt;/math&gt;.


Ici &lt;math&gt;N = 1&lt;/math&gt; (donc &lt;math&gt;i \in \N_N = \N_1&lt;/math&gt;) :


&lt;math&gt;\displaystyle{c_{0,1}(\overline{A}) = \frac{{\cal L}_{1,1}(\overline{A})}{\beta(1)} = \frac{vol^{0}(\partial \overline{A})}{2} = \frac{vol^{0}(\partial A)}{2}}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{c_{1,1}(\overline{A}) = \frac{{\cal L}_{0,1}(\overline{A})}{\beta(0)} = \frac{{vol}^1(\overline{A})}{1} = {vol}^1(\overline{A})}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{J_1 = \int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{1,1}(x) = \int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, {vol}^1(x) = \int_{\overline{A}} d \,\, {vol}^1\Big(f(x)\Big) = \int_{f(\overline{A})} d \,\, {vol}^1(x) = {vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;= c_{1,1}\Big(f(\overline{A})\Big)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{J_2 = \int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x) = \int_{\partial A} f'(x) \,\, d \,\, \frac{vol^{0}(x)}{2} = \frac{1}{2} \,\, \int_{\partial A} f'(x) \,\, d \,\,vol^{0}(x)}&lt;/math&gt;


or &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt; compact, connexe de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;f'&lt;/math&gt; continue sur &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt; donc &lt;math&gt;{f'}_{|\overline{A}}&lt;/math&gt; est bornée et atteint ses bornes, en particulier comme &lt;math&gt;\exists a_1, a_2 \in \overline{A}, \,\, \partial A = \{a_1,a_2\}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;f'(\partial A) = \{f'(a_1), f'(a_2)\}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{J_2 = \frac{f'(a_1) + f'(a_2)}{2}}&lt;/math&gt;

 
or &lt;math&gt;\displaystyle{c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big) = \int_{f(\overline{A})} \,\, d \,\, c_{0,1}(x) = \int_{\overline{A}} \,\, d \,\, c_{0,1}\Big(f(x)\Big) = \int_{\partial A} d \,\, \frac{vol^{0}\Big(f(x)\Big)}{2} = \frac{1}{2} \,\, \int_{\partial A} d \,\, vol^{0}\Big(f(x)\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2} \,\, \int_{f(\partial A)} d \,\, vol^{0}(x) = \frac{1}{2} \,\, vol^{0}\Big(f(\partial A)\Big) = \frac{1}{2} \times 2 = 1}&lt;/math&gt;


car &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt; compact, connexe de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, et &lt;math&gt;f \,\, C^1&lt;/math&gt; sur &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt; donc continue sur &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt; donc &lt;math&gt;f_{|\overline{A}}&lt;/math&gt; est bornée et atteint ses bornes, en particulier comme &lt;math&gt;\partial A = \{a_1,a_2\}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;f(\partial A) = \{f(a_1), f(a_2)\}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{J_2 \neq c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{J = {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, J_1 + J_2 \neq {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, c_{1,1}\Big(f(\overline{A})\Big) + c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big) = {card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big) \neq \int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x)}&lt;/math&gt;


mais on a &lt;math&gt;\displaystyle{J_2 = \Big(\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x)\Big) \,\, c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= J&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, J_1 + J_2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, c_{1,1}\Big(f(\overline{A})\Big)+ \Big(\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x)\Big) \,\, c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \bigg({card}_{Q,1}([0,1[) \,\, c_{1,1}\Big(f(\overline{A})\Big) + c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)\bigg) + \Big(\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x) - 1 \Big) \,\, c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big) + \Big(\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x) - 1 \Big) \,\, c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big) = \int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) - \Big(\int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, c_{0,1}(x) - 1 \Big) \,\, c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big) = \int_{\overline{A}} f'(x) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x) - \Big(\frac{f'(a_1) + f'(a_2)}{2} - 1 \Big) \,\, c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;


Vérification  de la formule : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big) = c_{1,1}\Big(f(\overline{A})\Big) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;
 

On a : &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_Q\Big(f(\overline{A})\Big) - 1}{{card}_{Q,1}([0,1]) - 1} = \frac{{vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big)}{{vol}^1([0,1])}}&lt;/math&gt;
 

donc 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{=\frac{{vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big)}{{vol}^1([0,1])} \,\, {card}_{Q,1}([0,1]) - \frac{{vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big)}{{vol}^1([0,1])} + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big) \,\, {card}_{Q,1}([0,1]) - {vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big) \,\, \Big({card}_{Q,1}([0,1[) + 1\Big) - {vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt; 


donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big) = {vol}^1\Big(f(\overline{A})\Big) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;


c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,1}\Big(f(\overline{A})\Big) = c_{1,1}\Big(f(\overline{A})\Big) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + c_{0,1}\Big(f(\overline{A})\Big)}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Décomposition de certaines parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt; :'''|contenu=Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;. 


Soit &lt;math&gt;A_N \in {\cal P}(\mathbb{R}^N)&lt;/math&gt;, une partie bornée, simplement connexe de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt;, non vide, de dimension &lt;math&gt;N&lt;/math&gt;, dont le &quot;bord&quot; est non vide.

Si &lt;math&gt;n \in \N_N&lt;/math&gt;, on pose &lt;math&gt;{''\partial^0(A_n)''} \underset{d\acute{e}f}{=} A_n&lt;/math&gt; et si &lt;math&gt;n \in \N_N^*&lt;/math&gt;, on définit &lt;math&gt;A_{n-1} \underset{d\acute{e}f}{=} {''\partial^1(A_n)''}&lt;/math&gt; comme le &quot;bord&quot; de la partie &lt;math&gt;A_n&lt;/math&gt;, en supposant que &lt;math&gt;A_{n-1}&lt;/math&gt; admet un nombre fini de composantes connexes, simplement connexes de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, non vides, de dimension &lt;math&gt;n-1&lt;/math&gt;, et dont le &quot;bord&quot; est non vide.

(On pose &lt;math&gt;{''\partial^1(A_N)''} \underset{d\acute{e}f}{=} A_N \setminus \stackrel{\circ}{A_N}&lt;/math&gt;. Le &quot;bord&quot; de n'importe quelle partie de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt;, non vide, de dimension &lt;math&gt;n \,\, (n \in \N_{N-1})&lt;/math&gt;, se définit de manière analogue, mais je ne sais pas comment le définir, formellement)

et si &lt;math&gt;n \in \N_N^*&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*&lt;/math&gt;, on définit &lt;math&gt;A_{n-i} \underset{d\acute{e}f}{=} {''\partial^i(A_n)''} \underset{d\acute{e}f}{=} {''\partial^1\Big({''\partial^{i-1}(A_n)''}\Big)''}&lt;/math&gt;, en supposant que &lt;math&gt;A_{n-i}&lt;/math&gt; admet un nombre fini de composantes connexes, simplement connexes de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, non vides, de dimension &lt;math&gt;n-i&lt;/math&gt;, dont le &quot;bord&quot; est non vide, sauf concernant &lt;math&gt;A_0&lt;/math&gt;.


On a :

&lt;math&gt;\displaystyle{A_N = \left[\bigsqcup_{i \in \N_{N}^*} \Big(A_{N-(i-1)} \setminus A_{N-i}\Big)\right] \bigsqcup A_0}&lt;/math&gt;,

avec 

&lt;math&gt;\forall i \in \N_{N}^*, \,\, \Big(A_{N-(i-1)} \setminus A_{N-i}\Big) \,\, \text{réunion finie, disjointe, de sous-variétés, simplement connexes, ouvertes, de} \,\, \mathbb{R}^N \,\, \text{, non vides, de dimension} \,\, N-(i-1)&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;A_0 \,\, \text{réunion finie, disjointe, de sous-variétés, simplement connexes, de} \,\, \mathbb{R}^N \,\, \text{, non vides, de dimension} \,\, 0, \,\,\text{c'est-à-dire ensemble dénombrable}&lt;/math&gt;.

{{encadre|L'hébergeur de PDF gratuit utilisé ci-dessous (https://www.fichier-pdf.fr) a été déclaré site fiable par FranceVerif, au moins, depuis le 11-10-2023.}}
https://www.fichier-pdf.fr/2014/06/16/decomposition-d-une-partie-bornee-de-r-2/}}

=='''Partie spéculative (Mes travaux de recherche sur le sujet)'''==

'''En fait, puisque la &quot;F-quantité, relative au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, d'une partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;&quot; n'est pas un &quot;cardinal de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;&quot;, nous devrions plutôt la noter : &quot;&lt;math&gt;Q_{F,\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot; ou &quot;&lt;math&gt;F\text{-}Q_{\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot; au lieu de la noter &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot;, mais comme les modifications à faire sont trop importantes, je ne le ferai pas dans la suite.'''

==='''F-quantité définie sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)\bigsqcup {PV2}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^n),{PV}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''===

==== '''Préliminaires''' ====

{{Théorème|titre='''Nouvelle notion de limite de famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, différente de la notion classique de limite de famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, et notion de plafonnement &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{P}(\R^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; :'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

(Si, de plus, &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est non borné à droite, alors &lt;math&gt;\sup(I) \underset{not}{=} +\infty_I&lt;/math&gt;).

Soit &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; une partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}{\text{lim}_{classique}} A_i = A}&lt;/math&gt;.


Alors on lui préfère la notion plus précise de limite non classique de la famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; dépendante de la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt;, dont la limite est le plafonnement de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; et de la famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \in \mathcal{P}(\R^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, notée &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;.


Plus précisément, la définition et la notation usuelles ou classiques de limite d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, dont la limite est une partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, sont définies et données par :

&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}{\text{lim}_{classique}} A_i = A \,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, \Big(\bigcup_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \nearrow \,\, pour \,\, \subset, \,\, ou, \,\, \bigcap_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \searrow \,\, pour \,\, \subset \Big)}&lt;/math&gt;,

alors que la définition et la notation non classiques de limite d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, dont la limite est le plafonnement de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; et de la famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]\in \mathcal{P}(\R^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, sont définies et données par :
 
&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]\,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, \Big(\bigcup_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \nearrow \,\, pour \,\, \subset, \,\, ou, \,\, \bigcap_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \searrow \,\, pour \,\, \subset \Big)}&lt;/math&gt;.

Donc, si &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{P}(\R^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;,

on a : &lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}{\text{lim}_{classique}} A_i = A \,\, \Leftrightarrow \,\, \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;.

'''NB : Ce changement de notion et de notation n'est pas sans conséquences.'''}}


{{Théorème|titre='''Définitions de &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}, \mathcal{B})&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A})&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;\mathcal{A}, \mathcal{B} \in \mathcal{P}^2(\R^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=

Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soient &lt;math&gt;\mathcal{A}, \mathcal{B} \in \mathcal{P}^2(\R^n)&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n) \underset{d\acute{e}f}{=} \{A \in \mathcal{P}(\R^n) \,\,|\,\,A \,\, born\acute{e}e \,\, dans \,\, \R^n\}&lt;/math&gt;.

On pose : &lt;math&gt;\mathcal{P}_{non \,\, born\acute{e}es}(\R^n) \underset{d\acute{e}f}{=} \{A \in \mathcal{P}(\R^n) \,\,|\,\, A \,\, non \,\, born\acute{e}e \,\, dans \,\, \R^n\}&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}, \mathcal{B}) \underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{A} \times \mathcal{F}(I,\mathcal{B}) \,\,\Big|\,\, \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = [A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big\}}&lt;/math&gt;.

On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}) \underset{d\acute{e}f}{=} {\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}, \mathcal{A}) \underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{A} \times \mathcal{F}(I,\mathcal{A}) \,\,\Big|\,\, \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = [A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big\}}&lt;/math&gt;.


On a donc &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big) = {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n),\mathcal{P}(\R^n)\Big) = \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{P}(\R^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big) \,\,\Big|\,\, \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = [A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big\}}&lt;/math&gt;.

}}


&lt;small&gt;

'''''Motivation :''''' Cela permettra d'énoncer une conjecture concernant la F-quantité :

&quot;Hypothèse de définition ou Conjecture, concernant la F-quantité, impliquant un plafonnement &quot;&lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;&quot;, constitué d'une partie &lt;math&gt;A\in {PV2}(\R^n)&lt;/math&gt;, et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}(\R^n)&lt;/math&gt; voire peut-être constitué d'une partie &lt;math&gt;A\in {P4}(\R^n)&lt;/math&gt;, et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {P3}(\R^n)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;&quot;

et qui servira 

dans &quot;Propositions concernant certains intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, non bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, et, en particulier, certaines parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R)&lt;/math&gt;, basées ou en partie basées sur la conjecture principale&quot;,

dans [[Recherche:Cardinal_quantitatif#Exemples_2|&quot;Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité/Exemples 2&quot;]],

dans &quot;Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité/2 calculs de la F-quantité de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; aboutissant à des résultats différents, suivant que l'on adopte 2 plafonnements, {associés à|de} &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, différents, autour de l'origine &lt;math&gt;O_2(0,0)&lt;/math&gt; d'un même repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_2&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;&quot;,

dans &quot;Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité/Plafonnement sphérique, {associé à|de} &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, autour de l'origine &lt;math&gt;O_n&lt;/math&gt; d'un repère orthonormé direct &lt;math&gt;\cal R_n&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;&quot;,

et dans [[Recherche:Cardinal_quantitatif#Partie_1|&quot;Autres tentatives de généralisation de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;/Partie 1&quot;]].

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Définition de &lt;math&gt;{PV2}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;, de &lt;math&gt;{P3}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;{P4}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{PV2}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{A} \in {\cal P}(\mathbb{R}^n) \,\, \Big| \,\, {A} \,\, sous\text{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, ferm\acute{e}e, \,\, non \,\, born\acute{e}e, \,\, convexe \,\, (connexe) \,\, de \,\, \mathbb{R}^n, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux), \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;


et


&lt;math&gt;{P3}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=}\Big\{A \in \mathcal{P}(\R^n) \,\,|\,\, A \,\, born\acute{e}e, \,\, convexe \,\, (connexe), \,\, de \,\, classe \,\, (\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;


et


&lt;math&gt;{P4}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=}\Big\{A \in \mathcal{P}(\R^n) \,\,|\,\, A \,\,non \,\, born\acute{e}e, \,\, convexe \,\, (connexe), \,\, de \,\, classe \,\, (\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;}}

==== '''Construction''' ====


{{Théorème|titre='''Éléments de définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;\cal R&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}} \,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;


''et doit vérifier les &quot;Règles et opérations générales sur la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;&quot;,''


où, ''de manière non classique'', on considère : &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; comme un ensemble tel que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Éléments de définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)\bigsqcup {PV2}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^n),{PV}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{\displaystyle{\Big|{PV}(\R^n) \bigsqcup {PV2}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^n),{PV}(\R^n)\Big)}} \,\, : \,\, {PV}(\R^n) \bigsqcup {PV2}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^n),{PV}(\R^n)\Big) \,\, \rightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;, 

''qui doit vérifier les &quot;Règles et opérations générales sur la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;&quot;,''


où, ''de manière non classique et naïve'', on considère : &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; comme un ensemble tel que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :''''' On peut peut-être remplacer &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{PV}(\R^n) \bigsqcup {PV2}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^n),{PV}(\R^n)\Big)}&lt;/math&gt;&quot; par &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{P3}(\R^n) \bigsqcup {P4}(\R^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{P4}(\R^n),{P3}(\R^n)\Big)}&lt;/math&gt;&quot;.

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Hypothèse de définition ou Conjecture, concernant la F-quantité, impliquant un plafonnement &quot;&lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;&quot; constitué d'une partie &lt;math&gt;A\in {PV2}(\R^n)&lt;/math&gt; et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}(\R^n)&lt;/math&gt; voire peut-être constitué d'une partie &lt;math&gt;A\in {P4}(\R^n)&lt;/math&gt; et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {P3}(\R^n)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


Si &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite. 

et si &lt;math&gt;A \in {PV2}(\R^n)&lt;/math&gt; [resp. si &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; est une réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;]


&lt;small&gt;

[ou peut-être même en supposant seulement que : &lt;math&gt;A \in {P4}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt; (resp. ou peut-être même en supposant seulement que : &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; est une réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;)],

&lt;/small&gt;
 

et si &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; [resp. si &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de réunions finies disjointes de parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;]


&lt;small&gt;
 
[ou peut-être même en supposant seulement que les parties de cette famille sont des parties de &lt;math&gt;{P3}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt; (resp. des réunions finies disjointes de parties de &lt;math&gt;{P3}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;)],

&lt;/small&gt;
 

telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt; :


Alors : &lt;math&gt;card_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)=card_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i)=\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} card_{Q,\cal R}(A_i)&lt;/math&gt;.


Ici, &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :'''''

Il se peut que si le résultat précédent est une conjecture, que, pour le démontrer, il faille admettre, comme hypothèses de définition, des cas particuliers de cette conjecture, impliquant des familles de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; qui sont des suites de parties finies, bornées, de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; ou qui sont des suites d'intervalles bornés de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;.


'''''Remarque :'''''

Questions :

Pour toute partie de &lt;math&gt;{P4}(\R^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de parties de &lt;math&gt;{P3}(\R^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette partie de &lt;math&gt;{P4}(\R^n)&lt;/math&gt; ?

Pour toute réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}(\R^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de réunions finies disjointes de &lt;math&gt;{P3}(\R^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}(\R^n)&lt;/math&gt; ?

Pour toute partie de &lt;math&gt;{P4}(\R^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette partie de &lt;math&gt;{P4}(\R^n)&lt;/math&gt; ?

Pour toute réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}(\R^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de réunions finies disjointes de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}(\R^n)&lt;/math&gt; ?


'''''Motivation principale de l'Hypothèse de définition ou de la Conjecture :'''''
 

Avec cette notion et cette notation non classiques qui n'excluent pas, a priori, mais peut-être pas, la notion et la notation classiques :

Soit &lt;math&gt;A \in {PV2}({\R}^n)&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R}^n)&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{(B_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt;, une famille de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R}^n)&lt;/math&gt;, 

telle que &lt;math&gt;{(B_i)}_{i \in I} \neq {(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} B_i = \Big[A,{(B_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;,

c'est-à-dire telle que : &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \neq \Big[A,{(B_i)}_{i \in I}\Big]&lt;/math&gt;.

Si l'on suppose, de plus, que : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i)}&lt;/math&gt;,
 

alors, on a : &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)= {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i) = {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}B_i) = {card}_{Q,\cal R}\Big([A,(B_i)_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,


ou bien, si l'on suppose, de plus, que : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i)}&lt;/math&gt;,
 

alors, on a : &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)= {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i) = {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}B_i) = {card}_{Q,\cal R}\Big([A,(B_i)_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,


et, dans les 2 cas, il n'y a aucune contradiction,


alors qu'avec la notion et la notation classiques :

On aurait : &lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}} A_i = \underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}} B_i = A}&lt;/math&gt;,

et en supposant, de plus, que : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i)}&lt;/math&gt;,

on aurait : &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}(A)= {card}_{Q,\cal R}(\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}}A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i) = {card}_{Q,\cal R}(\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}}B_i) = {card}_{Q,\cal R}(A)&lt;/math&gt;, 

c'est-à-dire une contradiction.


'''@Attention : Sans précisions supplémentaires, l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i)}&lt;/math&gt;&quot; peut avoir 2 sens possibles, en effet, elle est égale, ou bien à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\cal R}(\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}}A_i)}&lt;/math&gt;&quot;, ou bien à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i)}&lt;/math&gt;&quot;, et ces 2 dernières expressions sont resp. égales, soit à la F-quantité, relative à un repère orthonormé, d'une partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, soit à la F-quantité, relative à un repère orthonormé, d'un plafonnement d'une partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.'''

'''Il faut donc peut-être distinguer ces 2 usages, en distinguant les 2 notions de limite.'''

'''Il y a peut-être incompatibilité entre ces 2 notions de limite.'''

'''On peut, toutefois, dans un premier temps, définir, pour toutes les parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, la F-quantité, relative à un repère orthonormé, de chacun des plafonnements de chacune d'entre elles, puis définir la F-quantité, relative à ce repère orthonormé, d'une partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, comme étant la F-quantité, relative à ce repère orthonormé, d'un des plafonnements normaux de cette partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.'''

'''Le problème est que l'on définit la F-quantité, relative à un repère orthonormé, de chacun des plafonnements de chaque partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big) = {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i)&lt;/math&gt;&quot;, grâce à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i)}&lt;/math&gt;&quot; qui fait appel aux F-quantités, relatives à ce repère orthonormé, de parties appartenant à une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.@'''


Justement, on a choisi &lt;math&gt;A \in {PV2}({\R}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}({\R}^n)&lt;/math&gt; tels que &lt;math&gt;[A,(A_i)_{i\in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \mathcal{P}({\R}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

avec &lt;math&gt;{PV2}({\R}^n), {PV}({\R}^n) \in \mathcal{P}^2({\R}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{{PV2}({\R}^n) \bigcap {PV}({\R}^n) = \emptyset}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{{PV}({\R}^n)}^{{PV2}({\R}^n)} = {PV2}({\R}^n)&lt;/math&gt;.

Plus généralement, on peut choisir &lt;math&gt;A \in \mathcal{A}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset \mathcal{B}&lt;/math&gt; tels que &lt;math&gt;[A,(A_i)_{i\in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \mathcal{P}({\R}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

avec &lt;math&gt;\mathcal{A}, \mathcal{B} \in \mathcal{P}^2({\R}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{A} \bigcap \mathcal{B} = \emptyset}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{\mathcal{B}}^{\mathcal{A}} = \mathcal{A}&lt;/math&gt;.


Après avoir choisi la notion et la notation de limite non classique d'une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, 

et étant donné un plafonnement normal non trivial de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;[A,(A_i)_{i\in I}]&lt;/math&gt;, 

alors on peut définir la F-quantité de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, de la manière suivante :


&lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;


'''''Conjecture qui servira :'''''

dans &quot;Propositions concernant certains intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, non bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, et, en particulier, certaines parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R)&lt;/math&gt;, basées ou en partie basées sur la conjecture principale&quot;,

dans [[Recherche:Cardinal_quantitatif#Exemples_2|&quot;Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité/Exemples 2&quot;]],

dans &quot;Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité/2 calculs de la F-quantité de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; aboutissant à des résultats différents, suivant que l'on adopte 2 plafonnements, {associés à|de} &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, différents, autour de l'origine &lt;math&gt;O_2(0,0)&lt;/math&gt; d'un même repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_2&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;&quot;,

dans &quot;Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité/Plafonnement sphérique, {associé à|de} &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, autour de l'origine &lt;math&gt;O_n&lt;/math&gt; d'un repère orthonormé direct &lt;math&gt;\cal R_n&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;&quot;, 

et dans [[Recherche:Cardinal_quantitatif#Partie_1|&quot;Autres tentatives de généralisation de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;/Partie 1&quot;]].

&lt;/small&gt;


&lt;small&gt;

'''''Remarque :'''''

Je ne sais pas si j'ai justifié, suffisamment, convenablement et proprement, ces nouvelles notations, mais l'idée est là.

Au lieu de vouloir, toujours, exiger et demander, des conditions trop fortes concernant la notion dont il est question, peut-être faut-il, parfois, les affaiblir et accepter et se contenter de ces dernières, dans leurs versions affaiblies.

De toute façon, ce qu'on perd n'est rien en comparaison de ce qu'on gagne par ailleurs.
 
&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Propriétés générales de la F-quantité sur &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt; et sur &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^n),{PV}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;\cal R&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.

     
1) 

[a) &lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;card_{Q,\cal R}([A,{(A_i)}_{i \in I}])\geq 0&lt;/math&gt;.]

b) &lt;math&gt;\forall [\emptyset,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \{\emptyset\},\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt; {card}_{Q,{\cal R}}([\emptyset,{(A_i)}_{i \in I}]) = 0&lt;/math&gt;.

c) &lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\, \forall [\{x\},{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\Big\{\{x\}\Big\},\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;,  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}([\{x\},{(A_i)}_{i \in I}]) = 1&lt;/math&gt;.


2) (qui est plutôt, en fait, une propriété facile à démontrer) 

&lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big[A \bigcup B,{\Big(A_i \bigcup B_i\Big)}_{i \in I}\Big],\Big[A \bigcap B,{\Big(A_i \bigcap B_i\Big)}_{i \in I}\Big] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)}&lt;/math&gt;

et 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}],[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A \bigcup B,{\Big(A_i \bigcup B_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}]) + {card}_{Q,{\cal R}}([B,{(B_i)}_{i \in I}]) - {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A \bigcap B,{\Big(A_i \bigcap B_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)}&lt;/math&gt;

et on pose :

&lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcup \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big] \underset{d\acute{e}f}{=} \Big[A \bigcup B,{\Big(A_i \bigcup B_i\Big)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcap \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big] \underset{d\acute{e}f}{=} \Big[A \bigcap B,{\Big(A_i \bigcap B_i\Big)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;

et donc on a : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}],[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcup \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big]\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}]) + {card}_{Q,{\cal R}}([B,{(B_i)}_{i \in I}]) - {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcap \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big]\Big)}&lt;/math&gt;

et on pose :

&lt;math&gt;\forall [A,{(A)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;A\bigcup\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A,{(A)}_{i\in I}\Big]\bigcup\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A\bigcup B,{\Big(A\bigcup B_{i}\Big)}_{i\in I}\Big]&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;A\bigcap\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A,{(A)}_{i\in I}\Big]\bigcap\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A\bigcap B,{\Big(A\bigcap B_{i}\Big)}_{i\in I}\Big]&lt;/math&gt;.


3) &lt;math&gt;\displaystyle{\forall {(x_m)}_{m \in \N} \subset \R, \,\, convergente \,\, dans \,\, \R, \,\, \lim_{m \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}([0, x_m]) = {card}_{Q,{\cal R}}(\lim_{m \rightarrow \sup(\N)}[0, x_m])}&lt;/math&gt;.

 
4) (qui est plutôt, en fait, une propriété facile à démontrer)

Soient &lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*, \,\, {\cal R}_i&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R}^i&lt;/math&gt; d'origine &lt;math&gt;O_i{(0)}_{j \in \N_i^*}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\forall k \in \mathbb{N}_{n-1},&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^k)\Big)}&lt;/math&gt;,
 
&lt;math&gt;\displaystyle{[A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)}&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n-k}),{PV}(\R^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;,
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{k}),{PV}(\R^{k})\Big)}&lt;/math&gt;,  

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_n}([A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_{n-k}}([A,{(A_i)}_{i \in I}])\,\,{card}_{Q,{\cal R}_k}([B,{(B_i)}_{i \in I}])}&lt;/math&gt;

et on pose : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^k)\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}] \times [B,{(B_i)}_{i \in I}] \underset{d\acute{e}f}{=} [A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;

et donc on a : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n-k}),{PV}(\R^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;,
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{k}),{PV}(\R^{k})\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}] \times [B,{(B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_n}([A,{(A_i)}_{i \in I}] \times [B,{(B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_{n-k}}([A,{(A_i)}_{i \in I}])\,\,{card}_{Q,{\cal R}_k}([B,{(B_i)}_{i \in I}])}&lt;/math&gt;.


5) &lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big([A,{(A_i)}_{i \in I}] \subset [B,{(B_i)}_{i \in I}]\Big) \,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, (A \subset B \,\, et \,\, \forall i \in I, \,\, A_i \subset B_i)}&lt;/math&gt;


ou encore : 


&lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, 

&lt;math&gt;\displaystyle {\bigg([A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{P}\Big([B,{(B_i)}_{i \in I}]\Big)\bigg) \,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, \bigg(A \in \mathcal{P}(B) \,\, et \,\, {(A_i)}_{i \in I} \in \prod_{i \in I} \mathcal{P}(B_i)\bigg) \,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, \Big(A \in \mathcal{P}(B) \,\, et \,\, \forall i \in I, \,\, A_i \in \mathcal{P}(B_i)\Big)}&lt;/math&gt;.


6) (qui est plutôt, en fait, une propriété facile à démontrer)


a) &lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;.

Alors : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}([A\setminus B,{(A_{i}\setminus B_{i})}_{i\in I}])={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B_{i})}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;.

On pose : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\underset{d\acute{e}f}{=}[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B_{i})}_{i\in I}]&lt;/math&gt;.

On a donc : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B_{i})}_{i\in I}])={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B_{i})}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;.


b) &lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;.

Alors : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle {{card}_{Q,\mathcal{R}}([A\setminus B,{(A_{i}\setminus B)]}_{i\in I}])={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B)}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;

On pose : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus B\underset{d\acute{e}f}{=}[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B)}_{i\in I}]\underset{d\acute{e}f}{=}[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B)]}_{i\in I}]&lt;/math&gt;.

On a donc : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV}(\R^{n}),{PV}(\R^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus B)}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B)}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B)}_{i\in I}])&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Lien entre la F-quantité d'une partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, relative à un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; et de la F-quantité de certains des plafonnements de cette partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, relative à ce repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;.


Alors &lt;math&gt;\exists {(A_i)}_{i \in I} \in \Big\{{(A_i)}_{i \in I} \in \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big) \,\,\Big|\,\,[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)\Big\}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(A) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big([A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big)&lt;/math&gt;.


Dans ce cas &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; est appelé un plafonnement normal de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;.


Si de plus &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} = {(A)}_{i \in I}&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}] = [A,{(A)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; est appelé un plafonnement normal trivial de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;.

De même, si &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est fini ou admet un maximum et si &lt;math&gt;A_{\sup(I)} = A_{\max(I)} = A&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; est appelé un plafonnement normal trivial de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}_{normaux}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big) \underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big) \,\,\Big|\,\,{card}_{Q,\mathcal{R}}(A) = {card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}]) \Big\}}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Remarque (à propos de la &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additivité)'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\mathcal{R} = \mathcal{R}_n&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O_n&lt;/math&gt;.


1) &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; est une mesure, sur la tribu &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;. (faux a priori)


2) &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; ne peut être une mesure, au sens usuel, sur &lt;math&gt;{\cal P}({\mathbb{R}^n})&lt;/math&gt;, car elle ne vérifie pas la &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additivité, en général.


3) ''&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; ne vérifie pas la &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additivité, en général, sur &lt;math&gt;{\cal P}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;,'' car :


Si &lt;math&gt;n = 1&lt;/math&gt; :
 
&lt;math&gt;\displaystyle{{\mathbb{R}}_+ = \bigsqcup_{i \in {\mathbb{N}}^*} [i-1,i[ \,\, \mbox{et} \,\, {\mathbb{R}}_+ = \bigsqcup_{i \in {\mathbb{N}}^*} [2i-2,2i[}&lt;/math&gt;, qui sont toutes 2 des réunions disjointes,


et donc si  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; était &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additive,


on aurait :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{R}}_+) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in {\mathbb{N}}^*}  [i-1,i[\Big) = \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[) =  \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=  {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*}  1 = {card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{N}}^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;


et on aurait aussi


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{R}}_+) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in {\mathbb{N}}^*}   [2i-2,2i[\Big) = \sum _{i \in {\mathbb{N}}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([2i-2,2i[) =  \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,2[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=  \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*} 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)=  2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*}   1 = 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{N}}^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;


Or  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{N}}^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \neq 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{N}}^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;


et donc  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{R}}_+) \neq {card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{R}}_+)&lt;/math&gt;.


Contradiction.


Donc,  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; n'est pas  &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additive,

donc ce n'est pas une mesure au sens usuel.


Il y a peut-être quelques hypothèses de définition à ajouter dans le cas non borné et certains cas bornés.


''Les résultats seront différents suivant le choix des plafonnements de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; autour de l'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;, du repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;.''


''Réinterprétons les calculs ci-dessus, avec de nouvelles notions et notations :''


Ici, &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, |\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


En posant : 

&lt;math&gt;R_{1,+} = \Big[\R_+,{([0,r])}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{2,+} = \Big[\R_+,{([0,r[)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{1} = \Big[\R_+,{([-r,r])}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{2} = \Big[\R_+,{(]-r,r[)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{N_1 = \Big[\N, {(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{N_1^* = N_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;,

et où

&lt;math&gt;\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)\underset{d\acute{e}f}{=}\sup_{non\,\,classique,\,\,normal,\,\,\mathcal{R}}(\N)\underset{d\acute{e}f}{=}\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(N_{1})={card}_{Q,\mathcal{R}}(N_{1}^{*})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;=\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\R)\underset{d\acute{e}f}{=}\sup_{non\,\,classique,\,\,normal,\,\,\mathcal{R}}(\R)\underset{d\acute{e}f}{=}\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(R_{2})=\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(R_{2,+})\in+\infty&lt;/math&gt;,


on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, {\cal R}}(R_{2,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p[)}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,p[\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;

•(1) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p}&lt;/math&gt;

•(2) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[i-1,i[ \Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[) = \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1}&lt;/math&gt; 

•[point où se rejoignent (1) et (2)]

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;


et on a aussi :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,2p[)}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,2p[\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,2p[)}&lt;/math&gt;

•(1) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} 2p \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p}&lt;/math&gt;

•(2) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[2i-2,2i[ \Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([2i-2,2i[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([2i-2,2i[) = \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,2[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1}&lt;/math&gt;

•[point où se rejoignent (1) et (2)] 

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;


Or  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \neq 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;


et donc  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p[)}_{p \in \N}\Big]\bigg) \neq {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,2p[)}_{p \in \N}\Big]\bigg)&lt;/math&gt;


et même &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,2p[)}_{p \in \N}\Big]\bigg) = 2\,\, {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p[)}_{p \in \N}\Big]\bigg)&lt;/math&gt; 
  

et il n'y a aucune contradiction :


''On a bien &lt;math&gt;{([0,p[)}_{p \in \N} \neq {([0,2p[)}_{p \in \N}&lt;/math&gt;.''


Et on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, {\cal R}}(R_{1,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p])}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,p]\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,p]) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,p[ \bigsqcup \{p\})}&lt;/math&gt;

•(1) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \Big({card}_{Q,{\cal R}}([0,p[) + {card}_{Q,{\cal R}} (\{p\})\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}([0,p[) + 1\Big) = \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\Big) + 1 = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p\Big) + 1}&lt;/math&gt;

•(2) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}\left(\left(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[i-1,i[ \right) \bigsqcup \{p\} \right) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg(\Big(\sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)\Big) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{p\})\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg(\Big(\sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)\Big) + 1 \bigg) = \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \bigg(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\bigg) + 1 = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1\Big) + 1}&lt;/math&gt;

•[point où se rejoignent (1) et (2)]

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;


et on a aussi :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,2p])}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,2p]\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,2p]) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,2p[ \bigsqcup \{2p\})}&lt;/math&gt;

•(1) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \Big({card}_{Q,{\cal R}}([0,2p[) + {card}_{Q,{\cal R}} (\{2p\})\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}([0,2p[) + 1\Big) = \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,2p[)\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} 2p \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\Big) + 1 = 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p\Big) + 1}&lt;/math&gt;

•(2) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}\left(\left(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[2i-2,2i[ \right) \bigsqcup \{2p\}\right) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg(\Big(\sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([2i-2,2i[)\Big) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{2p\})\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg(\Big(\sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([2i-2,2i[)\Big) + 1 \bigg) = \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([2i-2,2i[)\Big) + 1 = \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,2[)\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\Big) + 1 = 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1\Big) + 1}&lt;/math&gt;

•[point où se rejoignent (1) et (2)]

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;


Or  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1 \neq 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1&lt;/math&gt;


et donc  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p])}_{p \in \N}\Big]\bigg) \neq {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,2p])}_{p \in \N}\Big]\bigg)&lt;/math&gt;


et même &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,2p])}_{p \in \N}\Big]\bigg) = 2\,\, {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p])}_{p \in \N}\Big]\bigg) - 1&lt;/math&gt; 
  

et il n'y a aucune contradiction :


''On a bien &lt;math&gt;{([0,p])}_{p \in \N} \neq {([0,2p])}_{p \in \N}&lt;/math&gt;.''


On a aussi, Cf. remarque plus bas : 


'''[Début point sensible]'''


Soit &lt;math&gt;f \in \mathcal{F}(\N, \R_+ \bigsqcup +\infty), \,\, strict. \,\, \nearrow&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;f(0)= 0&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup_{non \,\, classique, \mathcal{R}}(\N)} f(n) \in +\infty}&lt;/math&gt; 

(qui est une expression équivalente à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} f(n) \in +\infty}&lt;/math&gt; 
&quot;,

qui est une expression équivalente à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)}{\text{lim}_{classique}} f(n) = +\infty_{classique}}&lt;/math&gt;&quot;, 

où &lt;math&gt;+\infty_{classique}&lt;/math&gt; est considéré comme un point)

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\N)}  f(n) = f(\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\N)} n)}&lt;/math&gt;

(on a : &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\, classique, \,\,\mathcal{R}}(\N)}  f(n) = \lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup(\N)}  f(n)}&lt;/math&gt;&quot; 

et &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\, classique, \,\,\mathcal{R}}(\N)}  n = \lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup(\N)}  n}&lt;/math&gt;&quot;)


(Cf. aussi '''&quot;Définitions de &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty_f&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty_{\cal F(\R)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R'&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;/C)&quot;''')


'''[Fin point sensible]''', 
 

on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,f(p)[)}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,f(p)[\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,f(p)[)}&lt;/math&gt;

•(1) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} f(p) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} f(p)}&lt;/math&gt;

•(2) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[f(i-1),f(i)[ \Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([f(i-1),f(i)[) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([0,f(i)-f(i-1)[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} \Big(f(i) - f(i-1)\Big) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} \Big(f(i) - f(i-1)\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}  \Big(f(p) - f(0)\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}  \Big(f(p)- 0\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}  f(p)}&lt;/math&gt;


•[point où se rejoignent (1) et (2)]

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, f(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, f\Bigg({{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\N, (\N \bigcap [0,p])_{p \in \N}\bigg]}^*\Bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, f\Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)\Big)}&lt;/math&gt;


et on a : 


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,f(p)])}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,f(p)]\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,f(p)]) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,f(p)[ \bigsqcup \{f(p)\})}&lt;/math&gt;

•(1) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \Big({card}_{Q,{\cal R}}([0,f(p)[) + {card}_{Q,{\cal R}} (\{f(p)\})\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}([0,f(p)[) + 1\Big) = \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,f(p)[)\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} f(p) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\Big) + 1 = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} f(p)\Big) + 1}&lt;/math&gt;

•(2) 

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg({card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[f(i-1),f(i)[\Big) +  {card}_{Q,{\cal R}} (\{f(p)\})\bigg) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg(\Big(\sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([f(i-1),f(i)[)\Big) + 1\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \bigg(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([f(i-1),f(i)[)\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \bigg(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([0,f(i)-f(i-1)[)\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \bigg(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} \Big(f(i) - f(i-1)\Big) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \bigg(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} \Big(f(i) - f(i-1)\Big)\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \bigg(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}  \Big(f(p) - f(0)\Big)\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \bigg(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}  \Big(f(p)- 0\Big)\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \bigg(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}  f(p)\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

•[point où se rejoignent (1) et (2)]

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, f(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} p) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, f\Bigg({{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\N, (\N \bigcap [0,p])_{p \in \N}\bigg]}^*\Bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, f\Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)\Big) + 1}&lt;/math&gt;}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :'''''

1) Soient &lt;math&gt;a \in \R \bigcup \{-\sup(\R)\}, \,\, b \in \R, \,\, a &lt; b&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, |\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\displaystyle{f \in \mathcal{F}((a,b[,\R)}&lt;/math&gt;

telle que &lt;math&gt;\underset{i \in (a,b[, i \rightarrow b^-}{\text{lim}_{classique}} f(i) = +\infty_{classique}&lt;/math&gt;.

Alors on pose : &lt;math&gt;\lim_{i \in (a,b[, i \rightarrow b^-} f(i) = \sup(+\infty)&lt;/math&gt;.


2) a) &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} p = \lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p])\setminus \{0\}}  1 = \sum_{\displaystyle{i \in \lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} \Big((\N \bigcap [0,p])\setminus \{0\}\Big)}}  1 = \sum_{\displaystyle{i \in \Big(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} (\N \bigcap [0,p])\Big)\setminus \{0\}}} 1 = \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(N_1)}&lt;/math&gt;

ou dit autrement :

&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} p = \lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}} \Big((\N \bigcap [0,p])\setminus \{0\}\Big) = {card}_{Q,{\cal R}} \bigg(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)}\Big((\N \bigcap [0,p])\setminus \{0\}\Big)\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}} \bigg(\Big(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)}(\N \bigcap [0,p])\Big) \setminus \{0\}\bigg) }&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(N_1)}&lt;/math&gt;.


b) 

'''[Début point sensible]'''

Soit &lt;math&gt;f \in \mathcal{F}(\N, \R_+ \bigsqcup +\infty), \,\, strict. \,\, \nearrow&lt;/math&gt;


telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup_{non \,\,classique, \,\, \mathcal{R}}(\N)} f(n) \in +\infty}&lt;/math&gt; 


(qui est une expression qui est équivalente à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} f(n) \in +\infty}&lt;/math&gt;&quot;

qui est une expression qui est équivalente à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)}{\text{lim}_{classique}} f(n) = +\infty_{classique}}&lt;/math&gt;&quot;, 

où &lt;math&gt;+\infty_{classique}&lt;/math&gt; est considéré comme un point)


et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\,classique, \,\, \mathcal{R}}(\N)}  f(n) = f(\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\,classique, \,\, \mathcal{R}}(\N)} n)}&lt;/math&gt;


(on a : &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\N)}  f(n) = \lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup(\N)}  f(n)}&lt;/math&gt;&quot;

et &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup_{non \,\, classique, \,\,\mathcal{R}}(\N)}  n = \lim_{n \in \N, n \rightarrow \sup(\N)}  n}&lt;/math&gt;&quot;)

'''[Fin point sensible]'''


Alors :

&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} f(p) = f(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} p) = f\bigg(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in \Big((\N \bigcap [0,p])\Big)\setminus \{0\}} 1\bigg) = f\bigg(\sum_{\displaystyle{i \in \lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} \Big((\N \bigcap [0,p])\setminus \{0\}\Big)}} 1\bigg)}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{= f\bigg(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1\bigg) 
= f\Bigg( {card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg)\Bigg) = f\Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)\Big) = f\Big(\sup_{non \,\,classique, \,\, \mathcal{R}}(N_1)\Big)}&lt;/math&gt;

ou dit autrement :

&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} f(p) = f(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} p) = f\bigg(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}} \Big((\N \bigcap [0,p])\setminus \{0\}\Big)\bigg) = f\Bigg({card}_{Q,{\cal R}} \bigg(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)}\Big((\N \bigcap [0,p])\setminus \{0\}\Big)\bigg)\Bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= f\Bigg({card}_{Q,{\cal R}} \bigg(\lim_{p \in \N,p \rightarrow \sup(\N)}\Big(\N \bigcap [0,p])\Big) \setminus \{0\}\bigg)\Bigg) = f\Bigg({card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg)\Bigg) = f\Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)\Big) = f\Big(\sup_{non \,\,classique, \,\, \mathcal{R}}(N_1)\Big)}&lt;/math&gt;.

&lt;/small&gt;


'''Propositions concernant certains intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, non bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, et, en particulier, certaines parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R)&lt;/math&gt;, basées ou en partie basées sur la conjecture principale :'''


{{Théorème|titre='''''Proposition (plafonnement normal de &lt;math&gt;\R_+&lt;/math&gt;) basée sur la conjecture principale :'''''|contenu=

 
''Remarque : J'hésite, ici, à omettre la notation &quot;&lt;math&gt;\widetilde{\,\,\,\,\,}&lt;/math&gt;&quot; concernant l'objet suivant : &quot;&lt;math&gt;\widetilde{{vol}^1}&lt;/math&gt;&quot;.''


Ici, &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


En posant : 

&lt;math&gt;R_{1,+} = \Big[\R_+,{([0,r])}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{2,+} = \Big[\R_+,{([0,r[)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{N_1 = \Big[\N, {(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{N_1^* = N_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;,


on a :

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1) - 1\Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = \widetilde{{vol}^1}(R_{2,+}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;.

'''et''' &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(R_{1,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1 = \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1) - 1\Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1 = \widetilde{{vol}^1}(R_{1,+}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;R_{2,+}&lt;/math&gt; est appelé le plafonnement normal de &lt;math&gt;\R_+&lt;/math&gt;.}}


'''''Démonstration :''''' 


Ici, &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


On a :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, {\cal R}}(R_{1,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p])}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,p]\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,p])}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}\left(\left(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[i-1,i[ \right) \bigsqcup \{p\} \right) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg(\Big(\sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)\Big) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{p\})\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \bigg(\Big(\sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)\Big) + 1 \bigg) = \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\Big) + 1 = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \,\, \Big(\sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1\Big) + 1 = {card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) + 1}&lt;/math&gt;.


Et on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, {\cal R}}(R_{2,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R_+,{([0,p[)}_{p \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}[0,p[\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}}[i-1,i[\Big) = \lim_{p \in \N, p \rightarrow \sup(\N)} \sum_{i \in (\N \bigcap [0,p]) \setminus \{0\}} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[) = \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) \sum_{i \in {\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*}  1 = {card}_{Q,{\cal R}}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^*\bigg) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;.


&lt;small&gt;


'''''Remarque :'''''

Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.

De plus, soit &lt;math&gt;p\in\N&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{Si}\,\,p\underset{classique}{\rightarrow}\sup(\N)\,\,\mbox{où}}\,\,\sup(\N)=+\infty_{classique}\,\,\mbox{et où}\,\,+\infty_{classique}\,\,\mbox{est considéré comme un point}&lt;/math&gt; ,

alors &lt;math&gt;p-1\underset{classique}{\rightarrow}\sup(\N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\underset{p\in\N,\,\,p\to\sup(\N)}{\text{lim}_{classique}}(p-1)=\underset{p\in\N,\,\,p\to\sup(\N)}{\text{lim}_{classique}}p=\sup(\N)}&lt;/math&gt;, 

&lt;math&gt;\cdots&lt;/math&gt;

et 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\N\bigcap[0,p])}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}([\![0,p]\!]\})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=p+1}&lt;/math&gt;,

et 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{[\![0,\underset{p\in\N,\,\,p\to\sup(\N)}{\text{lim}_{classique}}p]\!]\})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{[\![0,\sup(\N)]\!]\})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}(\N\bigsqcup\{\sup(\N)\})}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\Big(={card}_{Q,\mathcal{R}}(\N)+1\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}(\overline{\N})}&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\displaystyle{\mbox{Si}\,\,p\rightarrow\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)\in+\infty\,\,\mbox{où}\,\,+\infty\,\,\mbox{est considéré comme un ensemble tel que}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{+\infty=\{x\,\,|\,\,\forall a\in\R,\,\,x&gt;a\}}&lt;/math&gt;,

alors &lt;math&gt;p-1\rightarrow\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)-1\in+\infty&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)-1\neq\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\cdots&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}([\![0,\displaystyle{\underset{p\in\N\bigsqcup\{\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)\},\,\,p\rightarrow\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)}{\text{lim}_{classique}}p}]\!])}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}([\![0,\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)]\!])}&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}([\![0,{\displaystyle{\lim_{p\in\N,\,\,p\rightarrow\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)}p}]\!])}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}([\![0,{\displaystyle{\lim_{p\in\N,\,\,p\rightarrow\sup(\N)}p}]\!])}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}([\![0,\sup_{non\,\,classique,\,\,\mathcal{R}}(\N)]\!])}&lt;/math&gt;.

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''''Proposition dont une partie des résultats est basée sur la conjecture principale :'''''|contenu=


Ici, &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


En posant : 


&lt;math&gt;R_2 = \Big[\R,{(]-r,r[)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{2,+} = \Big[\R_+,{([0,r[)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{2,-} = \Big[\R_-,{(]-r,0])}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;R_{2,+}^* = R_{2,+} \setminus \{0\}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;R_{2,-}^* = R_{2,-} \setminus \{0\}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{N_1 = \Big[\N, {(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{N_1^* = N_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{-N_1 = \Big[-\N, {(-\N \bigcap [-p,0])}_{p \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{-N_1^* = -N_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{Z_1 = \Big[\Z, {(\Z \bigcap [-p,p])}_{p \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{Z_1^* = Z_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;,


on a : &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;


Donc, comme &lt;math&gt;\displaystyle{R_2 = R_{2,-}^* \bigsqcup \{0\} \bigsqcup R_{2,+}^*}&lt;/math&gt; et que cete réunion est disjointe, on a :
 

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) +  {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt; 

[c'est-à-dire &lt;math&gt;= 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) + 1&lt;/math&gt;]

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus \{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})\Big) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1&lt;/math&gt;


On remarque que :
 

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;
 

et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;
 

et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(-N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)&lt;/math&gt;
 

et &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(- N_1^* \bigsqcup N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(-N_1^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big) - 1&lt;/math&gt;


donc  &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) + 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1) - 1}&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) = 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) + 1 = 2 \,\,\Big({card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1 \Big) + 1 = 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;= 2\,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big) - 1&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(R_2) + 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1) - 1}&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''''Proposition dont une partie des résultats est basée sur la conjecture principale :'''''|contenu=


Ici, &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


''On pose : &lt;math&gt;{R}_{2,+} = \Big[{\R}_+,{([0,r[)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N_1 = \Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]&lt;/math&gt;.''


Soient &lt;math&gt;a,b \in \R_+ \,\, : \,\, a \leq b&lt;/math&gt;.


Alors &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) = {card}_{Q,{\cal R}}(]a,b]) + {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,b])}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+}) - 1&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}({N_1}^{*}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1) - 1\Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''''Proposition dont une partie des résultats est basée sur la conjecture principale :'''''|contenu=


Ici, &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


''On pose : &lt;math&gt;{R}_{2,+} = \Big[{\R}_+,{([0,r[)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N_1 = \Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]&lt;/math&gt;.''


Soit &lt;math&gt;a \in \R_+&lt;/math&gt;.


On a :


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) + 1 &lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - {card}_{Q,{\cal R}}([0,a[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^{*}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - a \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big)&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) + 1 }{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;a \in \R_-&lt;/math&gt;.


On a :


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \bigcup ]a,0[) + 1 &lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \bigcup [a,0[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) + {card}_{Q,{\cal R}}([a,0[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - a \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big)&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \bigcup ]a,0[) + 1 }{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;a \in \R_+&lt;/math&gt;.


On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) = {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,-} \setminus [-a,0])}&lt;/math&gt;


On en déduit que &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a[) = {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,-} \setminus ]-a,0])}&lt;/math&gt;}}

===='''Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité'''====

{{Théorème|titre='''2 calculs de la F-quantité de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; aboutissant à des résultats différents, suivant que l'on adopte 2 plafonnements, {associés à &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; de} &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, différents, autour de l'origine &lt;math&gt;O_2(0,0)&lt;/math&gt; d'un même repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_2&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; :'''|contenu=

Ici, &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; et soit &lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*, \,\, {\cal R}_i&lt;/math&gt; est un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^i&lt;/math&gt; d'origine &lt;math&gt;O_i{(0)}_{j \in \N_i^*}&lt;/math&gt;.


''1) Suivant un plafonnement carré, autour de l'origine, suivant les 2 axes orthonormés &lt;math&gt;(O_2x)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;(O_2y)&lt;/math&gt; noté &lt;math&gt;\displaystyle{\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big]}&lt;/math&gt; :''


''Ici, on considère que :'' &lt;math&gt;\displaystyle{\Big[\R, {([-r,r])}_{r \in \N} \Big] = \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} [-r,r]}&lt;/math&gt;

''et on a :'' &lt;math&gt;\displaystyle{\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N} \Big] = {\Big[\R, {([-r,r])}_{r \in \N} \Big]}^2}&lt;/math&gt;.


On a donc :

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg(\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg({\Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]}^2\bigg) = {\Bigg({card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\R, {([-r,r])}_{r \in \N} \Big]\bigg)\Bigg)}^2 = {card}_{Q,{\cal R}_1}^2\bigg(\Big[\R, {([-r,r])}_{r \in \N} \Big]\bigg)}&lt;/math&gt;


''2) Suivant un plafonnement sphérique, autour de l'origine, noté &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg[\R^2,{\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}_{r \in \N}\bigg]}&lt;/math&gt; :''


''Ici, on considère que :'' &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg[\R^2, {\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}_{r \in \N}\bigg] = \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} \overline{B_{\R^2}(O_2,r)}}&lt;/math&gt;.


On remarque que :


&lt;math&gt;\forall r \in \N, \,\, \overline{B_{\R^2}(O_2,r)}&lt;/math&gt; partie compacte, convexe, (connexe), de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; et boule euclidienne de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} \overline{B_{\R^2}(O_2,r)} = \bigg[\R^2,{\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}_{r \in \N}\bigg]}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_2}\Bigg(\bigg[\R^2,{\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}_{r \in \N}\bigg]\Bigg) = {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} \overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big) = \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\forall r \in \N, \,\, {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big) = ?&lt;/math&gt;


Comme on sait que &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,1)}\Big) = \pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}^2([0,1[) + \pi \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1[) + 1 &lt;/math&gt;


et que


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1]) - 1&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_2}({[0,1[}^2) = {card}_{Q,{\cal R}_1}^2([0,1[) = {\Big({card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1]) - 1\Big)}^2 = {card}_{Q,{\cal R}_1}^2([0,1]) - 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1]) + 1&lt;/math&gt;,


on a &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,1)}\Big) = \pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}^2([0,1]) - \pi \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1]) + 1 &lt;/math&gt;.


Je crois que &lt;math&gt;\forall r \in \N, \,\, {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big) = \pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}^2([0,r]) - \pi \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,r]) + 1 &lt;/math&gt;, mais je n'en suis pas certain.


Partant de là :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_2}\Bigg(\bigg[\R^2,{\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}_{r \in \N}\bigg]\Bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} \overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\overline{B_{\R^2}(O_2,r)}\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)}\Big(\pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}^2([0,r]) - \pi \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,r]) + 1\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \pi \,\,\lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}_1}^2([0,r]) - \pi \,\, \lim_{r \in \R_+, r \rightarrow +\infty}{card}_{Q,{\cal R}_1}([0,r]) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}^2\Big(\lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)}[0,r]\Big) - \pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}\Big(\lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)}[0,r]\Big) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}^2\bigg(\Big[\R_+,{([0,r])}_{r \in \N}\Big]\bigg) - \pi \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\R_+,{([0,r])}_{r \in \N}\Big]\bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{4}\pi \,\,{\Bigg({card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\R,{([-r,r])}_{r \in \N}\Big]\bigg)+1\Bigg)}^2 - \frac{1}{2}\pi \,\, \Bigg({card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\R,{([-r,r])}_{r \in \N}\Big]\bigg) + 1\Bigg) + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{4}\pi \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}^2\bigg(\Big[\R,{([-r,r])}_{r \in \N}\Big]\bigg) - \frac{1}{4}\pi + 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\neq {card}_{Q,{\cal R}_1}^2\bigg(\Big[\R,{([-r,r])}_{r \in \N}\Big]\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg(\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big]\bigg)}&lt;/math&gt;}}


{{ancre|Définitions de + ∞ f, + ∞ F ( R ), + ∞ R, R ~, R ′, R ″ et R ″ ~}}


{{Théorème|titre='''Exemples 2 :'''|contenu=


''NB : Matheux philosophe, c'est moi, Guillaume FOUCART.''

''[Citation de &quot;Matheux philosophe&quot;]''

''[Citation de &quot;bolza&quot;]''

&quot;L'infini&quot; de l'intervalle &lt;math&gt;[0,1]&lt;/math&gt; est-il plus grand que &quot;l'infini&quot; de l'intervalle &lt;math&gt;[0,10]&lt;/math&gt; ?

Là encore intuitivement je comprends parfaitement qu'on puisse penser &quot;oui&quot;.

Et effectivement on pourrait se dire qu'il y a beaucoup plus de quantité de matière 
dans un fil de &lt;math&gt;10 \,\, cm&lt;/math&gt; que dans un fil de &lt;math&gt;1 \,\, cm&lt;/math&gt;.

Le problème c'est que la quantité de matière dans un fil de &lt;math&gt;10 \,\, cm&lt;/math&gt; (ou de &lt;math&gt;1 \,\, cm&lt;/math&gt;) est un nombre fini.

En effet, ils sont constitués d'un nombre fini d'atomes.
 
On compare donc ici deux ensembles finis dont un est plus grand que l'autre. 

Mais entre ces atomes, il y a beaucoup de vide.

Pour que le fil corresponde exactement à la notion mathématiques d'intervalle, 
il faudrait rajouter plein plein d'atomes pour combler ce vide et tous les relier entre eux, 
et ce nombre d'atomes que l'on doit rajouter, c'est ''une infinité''.
 
Et il se trouve que le nombre d'atomes à rajouter pour le fil de &lt;math&gt;10 \,\, cm&lt;/math&gt; et pour le fil de &lt;math&gt;1 \,\, cm&lt;/math&gt; c'est la &quot;même&quot; infinité.
 
(car, il y a une bijection entre &lt;math&gt;[0,1]&lt;/math&gt;  et &lt;math&gt;[0,10]&lt;/math&gt;  et je n'ai pas besoin de l'axiome du choix pour la donner.
 
Une bijection ça veut dire que l'on a une correspondance '''un à un''' entre les éléments des deux ensembles)

---------------------------------------------------------------------------------------------------------

Bon je ne sais pas si tout cela t'a convaincu, mais les intervalles &lt;math&gt;[0,1]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;[0,10]&lt;/math&gt; ont bien &quot;autant&quot; de 
points l'un l'autre au sens qui a été défini par les mathématiciens. 

Ensuite tu peux très bien essayer de définir une fonction qui a des propriétés plus &quot;intuitives&quot; 
sur la façon de &quot;quantifier&quot; les ensembles, mais je crois que cela existe déjà, ça s'appelle la &quot;longueur&quot;. 

En effet la longueur de l'intervalle &lt;math&gt;[0,1]&lt;/math&gt;, c'est &lt;math&gt;1&lt;/math&gt; et la longueur de l'intervalle &lt;math&gt;[0,10]&lt;/math&gt; c'est &lt;math&gt;10&lt;/math&gt;,
et &lt;math&gt;10 &gt; 1&lt;/math&gt;.
 
En fait je crois que tu confonds les notions de &quot;cardinalité&quot; et de &quot;grandeur&quot;.

P.S : Pour bien comprendre la différence, imagine un fil élastique. 

Tu tends le fil de façon à ce qu'il ait une longueur de &lt;math&gt;1 \,\, cm&lt;/math&gt;,
ensuite tu l'étires jusqu'à atteindre une longueur de &lt;math&gt;10 \,\, cm&lt;/math&gt;, 
quand tu es passé de &lt;math&gt;1&lt;/math&gt; à &lt;math&gt;10 \,\, cm&lt;/math&gt;, tu n'as pas changé le nombre de &quot;point&quot; (le &quot;cardinal&quot;) de l'élastique, 
tu as seulement changé sa longueur.

''[Fin Citation de &quot;bolza&quot;]''

-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


''NB : Le cas d'une classe de parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, c'est-à-dire de la classe des parties compactes, convexes, (connexes) de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux), a été traité, entièrement, par Michel COSTE, et il ne correspond pas aux intuitions de bolza.''


Soit &lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*,\,\,{\cal R}_i&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\mathbb{R}^i&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O_i{(0)}_{j \in \N_i^*}&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\displaystyle{[0,10[ = \bigsqcup_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} [i-1,i[}&lt;/math&gt; et la réunion est disjointe.


Donc 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_1}([0,10[) = {card}_{Q,{\cal R}_1}(\bigsqcup_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} [i-1,i[) = \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} {card}_{Q,{\cal R}_1}([i-1,i[) = \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1[) =  {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1[) \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} 1 = 10 \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1[) \neq  {card}_{Q,{\cal R}_1}([0,1[)}&lt;/math&gt;


alors que 
 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_P([0,10[) = {card}_P(\bigsqcup_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} [i-1,i[) = \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} {card}_P( [i-1,i[) = \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} {card}_P([0,1[) = {card}_P([0,1[)  \,\, \sum_{i \in {\mathbb{N}}^*_{10}} 1 = 10  \,\, {card}_P([0,1[) = {card}_P([0,1[)}&lt;/math&gt;


''On considère le plafonnement carré de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, autour de l'origine &lt;math&gt;O_2&lt;/math&gt; du repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_2&lt;/math&gt; : &lt;math&gt;\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big]&lt;/math&gt;.''


''Dans ce qui suit, où les intégrales sont encore à définir et &lt;math&gt;{card}_Q&lt;/math&gt; n'est pas une mesure au sens usuel , on doit avoir et on cherche à avoir :''


''Cf. pour la définition de certains termes et le détail de certains calculs :''
 

'''''&quot;2 calculs de la F-quantité de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; aboutissant à des résultats différents, suivant que l'on adopte 2 plafonnements, {associés à &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; de} &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt;, différents, autour de l'origine &lt;math&gt;O_2(0,0)&lt;/math&gt; d'un même repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_2&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; :&quot;'''''


On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg(\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big]\bigg) =  {card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg({\Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]}^2\bigg) = {\Bigg({card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]\bigg)\Bigg)}^2 &gt; {card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]\bigg)}&lt;/math&gt;


On peut retrouver cette formule de la façon suivante :


Comme &lt;math&gt;\displaystyle{\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big] = {\Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N} \Big]}^2 = \bigsqcup_{x \in \Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]} \bigg \{(x,y) \in {\Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N} \Big]}^2 \bigg|y \in \Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N} \Big]\bigg\}}&lt;/math&gt; et que la réunion est disjointe,


c'est-à-dire, en posant &lt;math&gt;\displaystyle{R_1 = \Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{R_1^2 = {\Big[\R, {({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]}^2}&lt;/math&gt;,


comme &lt;math&gt;\displaystyle{\Big[\R^2, {({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big] = R_1^2 = \bigsqcup_{x \in R_1} \{(x,y) \in R_1^2 |y \in R_1\}}&lt;/math&gt; et que la réunion est disjointe,


on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg(\Big[\R^2,{({[-r,r]}^2)}_{r \in \N}\Big]\bigg) }&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg({\Big[\R,{({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]}^2\bigg) }&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}(R_1^2)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\bigsqcup_{x \in R_1} \{(x,y) \in R_1^2|y \in R_1\}\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{R_1} {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\{(x,y) \in R_1^2|y \in R_1\}\Big) \,\, d \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}(x)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{R_1} {card}_{Q,{\cal R}_1}(R_1) \,\, d \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}(x)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_1}(R_1) \,\,\int_{R_1} \,\, d \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}(x)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_1}(R_1) \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}(R_1)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {\Big({card}_{Q,{\cal R}_1}(R_1)\Big)}^2}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_1}^2(R_1)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{&gt; {card}_{Q,{\cal R}_1}(R_1)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\R,{({[-r,r]})}_{r \in \N}\Big]\bigg)}&lt;/math&gt;


alors qu'on a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_P({\mathbb{R}}^2) = {\Big({card}_P(\mathbb{R})\Big)}^2 = {card}_P(\mathbb{R})}&lt;/math&gt;


(Remarque : On aurait pu remplacer &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt; par &lt;math&gt;[0,1]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^2&lt;/math&gt; par &lt;math&gt;{[0,1]}^2&lt;/math&gt;.)
  

''ou plus simple :'' 
 

On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_2}\Bigg(\bigg[\N^2,{{(\N \bigcap [0,p])}^2}_{p \in \N}\bigg]\Bigg) = {card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^2\bigg) = {\Bigg({card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]\bigg)\Bigg)}^2 &gt; {card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]\bigg)}&lt;/math&gt;


On peut retrouver cette formule de la façon suivante :


Comme &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg[\N^2,{{(\N \bigcap [0,p])}^2}_{p \in \N}\bigg] = {\bigg[\N,{{(\N \bigcap [0,p])}}_{p \in \N}\bigg]}^2= \bigsqcup_{n \in \mathbb{N}} \Bigg\{(n,m) \in {\bigg[\N,{{(\N \bigcap [0,p])}}_{p \in \N}\bigg]}^2 \Bigg|m \in \bigg[\N,{{(\N \bigcap [0,p])}}_{p \in \N}\bigg] \Bigg\}}&lt;/math&gt; et que la réunion est disjointe


c'est-à-dire en posant : &lt;math&gt;\displaystyle{N_1 = \bigg[\N,{{(\N \bigcap [0,p])}}_{p \in \N}\bigg]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{N_1^2 = {\bigg[\N,{{(\N \bigcap [0,p])}}_{p \in \N}\bigg]}^2}&lt;/math&gt;


comme &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg[\N^2,{{(\N \bigcap [0,p])}^2}_{p \in \N}\bigg] = N_1^2 = \bigsqcup_{n \in N_1} \{(n,m) \in N_1^2 |m \in N_1\}}&lt;/math&gt; et que la réunion est disjointe,


on a :

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_2}\Bigg({\bigg[\N^2, {(\N \bigcap [0,p])}^2}_{p \in \N}\bigg]\Bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}\bigg({\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]}^2\bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}(N_1^2)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\bigsqcup_{n \in N_1} \{(n,m) \in N_1^2 |m \in N_1\}\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{n \in N_1} {card}_{Q,{\cal R}_2}\Big(\{(n,m) \in N_1^2 |m \in N_1\} \Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{n \in N_1} {card}_{Q,{\cal R}_1}(N_1)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,{\cal R}_1}(N_1) \,\,\sum_{n \in N_1} 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_1}(N_1) \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}(N_1)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {\Big({card}_{Q,{\cal R}_1}(N_1)\Big)}^2 }&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_1}^2(N_1)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{&gt; {card}_{Q,{\cal R}_1}(N_1)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}_1}\bigg(\Big[\N,{(\N \bigcap [0,p])}_{p \in \N}\Big]\bigg)}&lt;/math&gt;


alors qu'on a &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_P({\mathbb{N}}^2) = {\Big( {card}_P(\mathbb{N})\Big)}^2 = {card}_P(\mathbb{N})}&lt;/math&gt;


et plus généralement :


Soit &lt;math&gt;E' \in {PV}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;.


Si &lt;math&gt;\forall x \in E', \,\, A_x \in {PV}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\forall x,y \in E', \,\, x \neq y, \,\, A_x \bigcap A_y = \emptyset}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{A = \bigsqcup_{x \in E'} A_x}&lt;/math&gt; 

alors &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}_n}(A) = {card}_{Q,{\cal R}_n}\Big(\bigsqcup_{x \in E'} A_x\Big) = \int_{E'} {card}_{Q,{\cal R}_n}(A_x) \,\, d \,\, {card}_{Q,{\cal R}_n}(x)}&lt;/math&gt;


alors que
 

&lt;math&gt;\displaystyle{(*) \,\, {card}_P(A) = {card}_P\Big(\bigsqcup_{x \in E'} A_x\Big) = \int_{E'} {card}_P(A_x) \,\, d \,\, {card}_{Q,{\cal R}_n}(x)}&lt;/math&gt;


Remarque : &lt;math&gt;\displaystyle{\exists E'' \in {\cal P} (E') \,\, : \,\, E''=\{x \in E', \,\, A_x \neq \emptyset\}}&lt;/math&gt; et  &lt;math&gt;\displaystyle{A = \bigsqcup_{x \in E''} A_x}&lt;/math&gt;


''(24-06-2021 : Rectification : La notion de F-quantité n'est pas a priori une mesure définie sur &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, car &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; n'est pas a priori une tribu de parties. Donc, on n'a pas nécessairement prouvé que les résultats des exemples mentionnés ci-dessus et ci-dessous sont assurés.)''


''Dans la suite de ce message, il y a vraisemblablement quelques précautions à prendre [et peut-être même dans ce qui précède concernant les égalités &lt;math&gt;(*)&lt;/math&gt; impliquant à la fois la F-quantité et le cardinal potentiel] :''


''Une égalité n'impliquant que des F-quantité ou que des cardinaux potentiels, n'a pas le même sens et la même interprétation qu'une égalité impliquant à la fois le cardinal potentiel et la F-quantité.''


Comme d'une part, on a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_P(\R^2) = {card}_P(\R)}&lt;/math&gt;


et d'autre part, on a :


&lt;math&gt;{card}_P({\mathbb{R}}^2) = {card}_P( \bigsqcup_{x \in \mathbb{R}} \{(x,y) \in {\mathbb{R}}^2 |y \in \mathbb{R}\}) = \int_{\mathbb{R}} {card}_P(\{(x,y) \in {\mathbb{R}}^2 |y \in \mathbb{R}\}) \,\, d \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}(x) = \int_{\mathbb{R}} {card}_P(\mathbb{R}) \,\, d \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}(x)&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_P(\mathbb{R}) \,\,\int_{\mathbb{R}} \,\, d \,\,{card}_{Q,{\cal R}_1}(x) = {card}_P(\mathbb{R}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt;


On obtient la formule :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_P(\mathbb{R}) =  {card}_P(\mathbb{R}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}_1}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt;


''[Fin de Citation de &quot;Matheux philosophe&quot;]''}}


{{ancre|Exemples 2 (&quot;Suite 1 Cardinal quantitatif de parties de R n(26)&quot; )}}


{{Théorème|titre='''Plafonnement sphérique, {associé à &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; de} &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, autour de l'origine &lt;math&gt;O_n&lt;/math&gt; d'un repère orthonormé direct &lt;math&gt;\cal R_n&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; :'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


Si, dans le cadre de cette théorie, on suppose que ''l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; muni d'un repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O_n{(0)}_{i \in\N_n^*}&lt;/math&gt;, admet comme plafonnement sphérique, autour de l'origine, &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg[\R^n, {\Big(\overline{B_{\R^n}(O_n,r)}\Big)}_{r \in \N} \bigg] = \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} \overline{B_{\R^n}(O_n,r)}}&lt;/math&gt;, on a alors :''


&lt;math&gt;\forall M,M' \in \R^n, \,\, M \neq O_n, \,\, M' \neq O_n, \,\,card_{Q,\cal R_n}\Big((O_nM)\Big) = card_{Q,\cal R_n}\Big((O_nM')\Big) = card_{Q,\cal R_1}(\R)&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\forall M,M' \in\R^n, \,\, M \neq O_n, \,\, M' \neq O_n,  \,\,card_{Q,\cal R_n}\Big([O_nM)\Big) = card_{Q,\cal R_n}\Big([O_nM')\Big) = card_{Q,\cal R_1}(\R_+) = \frac12card_{Q,\cal R_1}(\R) + \frac12&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \frac12 card_{Q,\cal R_n}\Big((O_nM)\Big) + \frac12&lt;/math&gt;.


Mais, &lt;math&gt;\forall A \in \R^n, \,\, A \neq O_n,\,\, \forall M \in\R^n, \,\, M \neq O_n,\,\, M \neq A, \,\,card_{Q,\cal R_n}\Big((AM)\Big) \ne card_{Q,\cal R_n}\Big((O_nM)\Big)&lt;/math&gt; 

et même &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_n}\Big([AM)\Big) &lt; {card}_{Q,{\cal R}_n}\Big((AM)\Big) &lt; {card}_{Q,{\cal R}_n}\Big((O_nM)\Big)&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\forall A,B \in \R^n, \,\, A \neq O_n,\,\, B \neq O_n, \,\, A \neq B, \,\, \forall M \in \R^n, \,\, M \neq O_n, \,\,card_{Q,\cal R_n}\Big((AB)\Big) \neq card_{Q,\cal R_n}\Big((O_nM)\Big)&lt;/math&gt; 

et même &lt;math&gt;card_{Q,\cal R_n}\Big([AB)\Big) &lt;card_{Q,\cal R_n}\Big((AB)\Big) &lt;card_{Q,\cal R_n}\Big((O_nM)\Big)&lt;/math&gt;.


On peut avoir : &lt;math&gt;\forall A \in \R^n, \,\, A \neq O_n,\,\, \forall M \in\R^n, \,\, M \neq O_n,\,\, M \neq A,&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;card_{Q,\cal R_n}\Big([AM)\Big) &lt;card_{Q,\cal R_n}\Big([O_nM)\Big)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;card_{Q,\cal R_n}\Big([AM)\Big) &gt;card_{Q,\cal R_n}\Big([O_nM)\Big)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;card_{Q,\cal R_n}\Big([AM)\Big) =card_{Q,\cal R_n}\Big([O_nM)\Big)&lt;/math&gt;.
 

On peut avoir : &lt;math&gt;\forall A,B \in\R^n, \,\, A \neq O_n,\,\, B \neq O_n, \,\, A \neq B, \,\, \forall M \in \R^n, \,\, M \neq O_n,&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_n}\Big([AB)\Big) &lt; {card}_{Q,{\cal R}_n}\Big([O_nM)\Big)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_n}\Big([AB)\Big) &gt; {card}_{Q,{\cal R}_n}\Big([O_nM)\Big)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_n}\Big([AB)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}_n}\Big([O_nM)\Big)&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque importante :''''' Lorsqu'on parle d'une partie non bornée &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; dans un espace qui est un plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;,

au lieu de parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;&quot;, on devrait plutôt parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; et au plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;,

et dans ce cas on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(B \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big([B \bigcap A, {\Big(B \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)&lt;/math&gt;&quot;,

et, en particulier, on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(A \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(\Big[A, {\Big(A \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) \underset{prop ?}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;.

Quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

Lorsque la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, bornées ou du moins convexes (connexes), bornées, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux), alors quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

&lt;/small&gt;

==='''Hypothèses de définition supplémentaires traitant du cas de la F-quantité des parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''===


{{Théorème|titre=|contenu=Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


Si, dans le cadre de cette théorie, on suppose que ''l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; muni d'un repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O_n{(0)}_{i \in\N_n^*}&lt;/math&gt;, admet comme plafonnement sphérique, autour de l'origine, &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg[\R^n, {\Big(\overline{B_{\R^n}(O_n,r)}\Big)}_{r \in \N} \bigg] = \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} \overline{B_{\R^n}(O_n,r)}}&lt;/math&gt;, on a alors :''


C) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, \mathbb{R}^n&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
  \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si } n=1 \\
  \R^{n-1}&amp; \text{si } n \neq 1 \\
  \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(O, \theta_n)} (I) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(O, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(O, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;O&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.
 

D) &lt;math&gt;\forall A \in {\cal P}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
  \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si } n=1 \\
  \R^{n-1}&amp; \text{si } n \neq 1 \\
  \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(O, \theta_n)} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(O, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}(\R^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(O, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;O&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.


F)    
   
a) &lt;math&gt;\displaystyle{A \in {\cal P}_{non \,\, born\acute{e}e}(\R^n)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, telle \,\,que\,\,\exists P_0 \in {\cal P}({\R}^n)\,\, d\acute{e}limit\acute{e}e \,\, par \,\, un \,\, (hyper?)plan \,\, H_0 \,\, passant \,\, par \,\, O}&lt;/math&gt;
				
&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, telle \,\, que \,\, A \subset P_0}&lt;/math&gt; 


&lt;math&gt;{\Rightarrow}&lt;/math&gt; 


&lt;math&gt;{\forall x_0,{x_0}' \in \R^n,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists {x_{\parallel_{H_0}}}, {x_{\parallel_{H_0}}}' \in \R^n, {x_{\parallel_{H_0}}}, {x_{\parallel_{H_0}}}'\parallel H_0 \,\, et \,\,\exists {x_{\perp_{H_0}}}, {x_{\perp_{H_0}}}' \in \R^n, {x_{\perp_{H_0}}}, {x_{\perp_{H_0}}}' \perp H_0,}&lt;/math&gt;
     
&lt;math&gt;\displaystyle{x_0 = {x_{\parallel_{H_0}}} + {x_{\perp_{H_0}}}, {x_0}' = {x_{\parallel_{H_0}}}' + {x_{\perp_{H_0}}}'}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, {x_{\perp_{H_0}}}, {x_{\perp_{H_0}}}' \,\,orientes \,\, vers \,\,P_0}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, tels \,\, que \,\, \|x_0\|&lt;\|{x_0}'\|,}&lt;/math&gt;
    
&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A + x_0) &gt;{card}_{Q,{\cal R}}(A + {x_0}')}&lt;/math&gt;      
     
(Hypothèse de définition en cours d'étude)


b) &lt;math&gt;\forall a, a' \in \R^n, \,\,\forall b ,b' \in \R^n, \,\, \|b\| &lt; \|b'\|,&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a.{id}_{\mathbb{R}^n} + b)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a'.{id}_{\mathbb{R}^n} + b)\Big),}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a.{id}_{\mathbb{R}^n} + b)\Big) &gt; {card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a.{id}_{\mathbb{R}^n} + b')\Big)}&lt;/math&gt; si &lt;math&gt;b, b' \perp H_{a,0} =  a.{id}_{\mathbb{R}^n}(\mathbb{R}^n)&lt;/math&gt;.      
     
(Hypothèse de définition en cours d'étude)}}
 
 
&lt;small&gt;

'''Remarque (Sous réserve) :''' Dans le cas borné, on a soit 2) avec ses implications et non [3)F)a) ou 3)F)b)], soit le contraire, mais pas les 2.


'''Remarque importante :''' Lorsqu'on parle d'une partie non bornée &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; dans un espace qui est un plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;,

au lieu de parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;&quot;, on devrait plutôt parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; et au plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;,

et dans ce cas on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(B \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big([B \bigcap A, {\Big(B \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)&lt;/math&gt;&quot;,

et, en particulier, on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(A \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(\Big[A, {\Big(A \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) \underset{prop ?}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;.

Quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

Lorsque la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, bornées ou du moins convexes (connexes), bornées, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux), alors quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

&lt;/small&gt;

==='''Définitions de &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}convexes}(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}convexes}_i(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}{\mathcal{P}olytopes}_i}(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}{PV}}(\R^N)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}{PV}_i}(\R^N)&lt;/math&gt;, etc, pour &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;'''===


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}convexes}(\R^N)= {{\mathcal{P}oly}_{finies}convexes}(\R^N)\bigsqcup{{\mathcal{P}oly}_{0}convexes}(\R^N)
={{\mathcal{P}oly}\mathcal{P}_{convexes}}(\R^N) = {{\mathcal{P}oly}_{finies}\mathcal{P}_{convexes}}(\R^N) \bigsqcup {{\mathcal{P}oly}_{0}\mathcal{P}_{convexes}}(\R^N)&lt;/math&gt;.
 

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}convexes}(\R^N)={{\mathcal{P}oly}_{finies}\mathcal{P}_{convexes}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)&lt;\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)&lt;\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N) \,\, et \,\,\forall n_{1},n_{2}\in I,\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,A_{n_{1}}^{N}\bigcap A_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in\N_{m}^{*}}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\,\,\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,A_{n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in\N_{m}^{*}}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\,\,\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,A_{n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\,\,et\,\,\forall n_{1},n_{2}\in\N_{m}^{*},\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,A_{n_{1}}^{N}\bigcap A_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}convexes}(\R^N)={{\mathcal{P}oly}_{finies}\mathcal{P}_{convexes}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{i\in\N_{N}}A_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,A_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}convexes}_{i}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{i\in\N_{N}}A_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,A_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}_{{dim}\,\,i,convexes}}}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

où

&lt;math&gt;\forall i\in\N_{N}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}convexes}_{i}(\R^N)={{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}_{{dim}\,\,i,convexes}}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)&lt;\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\,\,et\,\,{dim}(A_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in\N_{m}^{*}}A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\,\,\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\,\,et\,\,{dim}(A_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{0}convexes}(\R^N)={{\mathcal{P}oly}_{0}\mathcal{P}_{convexes}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R) \,\,et\,\,\forall n_{1},n_{2}\in I,\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,A_{n_{1}}^{N}\bigcap A_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;

et 

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{0}convexes}(\R^N)={{\mathcal{P}oly}_{0}\mathcal{P}_{convexes}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{i\in\N_{N}}A_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,I_{i}\,\,ensemble,\,\,\sum_{i\in\N_{N}}{card}_{P}(I_{i})=\aleph_{0},\,\,A_{i}^{N}=\bigsqcup_{n\in I_{i}}A_{i,n}^{N} \,\, et \,\,\forall n\in I_{i},\,\,A_{i,n}^{N} \in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\,\,et\,\,{dim}(A_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt; 

où 

&lt;math&gt;\forall i\in\N_{N}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{0}convexes}_{i}(\R^N)={{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}_{{dim}\,\,i,convexes}}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}_{convexes}(\R^N)\,\,et\,\,{dim}(A_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N) = {{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N) \bigsqcup {{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N)&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;=\{P^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,P^N \,\, {poly}_{finies}polytope \,\, de \,\, \R^N \,\, (c\mbox{-}\grave{a}\mbox{-}d \,\, {poly}_{finies}poly\grave{e}dre \,\, compact, \,\, {poly}_{finies}convexe \,\, de \,\, \R^N)\}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}P_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)&lt;\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,P_{n}^{N}\in {\mathcal{P}olytopes}(\R^N)\}}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;(\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in I}P_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)&lt;\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,P_{n}^{N}\in{\mathcal{P}olytopes}(\R^N) \,\, et \,\, \forall n_{1},n_{2}\in I,\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,P_{n_{1}}^{N}\bigcap P_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in\N_{m}^{*}}P_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,P_{n}^{N}\in{\mathcal{P}olytopes}(\R^N)\}}&lt;/math&gt; 

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in\N_{m}^{*}}P_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\,\,\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,P_{n}^{N}\in{\mathcal{P}olytopes}(\R^N) \,\, et \,\,\forall n_{1},n_{2}\in\N_{m}^{*},\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,P_{n_{1}}^{N}\bigcap P_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{i\in\N_{N}}P_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,P_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{i\in\N_{N}}P_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,P_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N)\,\,et\,\,\forall i_{1},i_{2}\in\N_{N},\,\,i_{1}\neq i_{2},\,\,P_{i_{1}}^{N}\bigcap P_{i_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

où &lt;math&gt;\forall i\in\N_{N}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in\N_{m}^{*}}P_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\,\,\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,\,\,P_{i,n}^N \,\, polytope \,\, de \,\, \R^N \,\, (c\mbox{-}\grave{a}\mbox{-}d \,\, poly\grave{e}dre \,\, compact, \,\, convexe \,\, de \,\, \R^N)\,\, et \,\,{dim}(P_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt;.

(On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N) = \{P_i^N \in {{\mathcal{P}oly}_{finies}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N) \,\, |\,\, {dim}(P_i^N) = i\}}&lt;/math&gt;.)


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;=\{P^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,P^N \,\, {poly}_{0}polytope \,\, de \,\, \R^N \,\, (c\mbox{-}\grave{a}\mbox{-}d \,\, {poly}_{0}poly\grave{e}dre \,\, {poly}_{0}compact, \,\, {poly}_{0}convexe \,\, de \,\, \R^N)\}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}P_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,P_{n}^{N}\in{\mathcal{P}olytopes}(\R^N)\}}&lt;/math&gt; 

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in I}P_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,P_{n}^{N}\in{\mathcal{P}olytopes}(\R^N)\,\,et\,\,\forall n_{1},n_{2}\in I,\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,P_{n_{1}}^{N}\bigcap P_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{i\in\N_{N}}P_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,P_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{i\in\N_{N}}P_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,P_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N)\,\,et\,\,\forall i_{1},i_{2}\in\N_{N},\,\,i_{1}\neq i_{2},\,\,P_{i_{1}}^{N}\bigcap P_{i_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

où &lt;math&gt;\forall i\in\N_{N}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}P_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0}, \,\,\forall n\in I,\,\,P_{i,n}^{N}\,\,polytope \,\, de \,\, \R^N \,\, (c\mbox{-}\grave{a}\mbox{-}d \,\, poly\grave{e}dre \,\, compact, \,\, convexe \,\, de \,\, \R^N)\,\,et\,\,de\,\,{dim}(P_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt;.

(On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}olytopes}_{i}}(\R^N) = \{P_i^N \in {{\mathcal{P}oly}_{0}{\mathcal{P}olytopes}}(\R^N) \,\, |\,\, {dim}(P_i^N) = i\}}&lt;/math&gt;.)


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}{PV}}(\R^N) = {{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R^N) \bigsqcup {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R^N)&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;=\{A^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,A^{N}\,\,{poly}_{finies}sous\mbox{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, compacte,\,\,{poly}_{finies}convexe\,\,de\,\,\R^N, \,\, de\,\,classe \,\, (\mathcal{C}^{0})\,\,et\,\,(\mathcal{C}^{1}\,\,par\,\,morceaux)\}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)&lt;\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in{PV}(\R^N)\}}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;(\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)&lt;\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in{PV}(\R^N) \,\, et \,\, \forall n_{1},n_{2}\in I,\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,A_{n_{1}}^{N}\bigcap A_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in\N_{m}^{*}}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,A_{n}^{N}\in{PV}(\R^N)\}}&lt;/math&gt; 

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in\N_{m}^{*}}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\,\,\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,A_{n}^{N}\in{PV}(\R^N) \,\, et \,\,\forall n_{1},n_{2}\in\N_{m}^{*},\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,A_{n_{1}}^{N}\bigcap A_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{i\in\N_{N}}A_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,A_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}_{i}}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{i\in\N_{N}}A_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,A_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}_{i}}(\R^N)\,\,et\,\,\forall i_{1},i_{2}\in\N_{N},\,\,i_{1}\neq i_{2},\,\,A_{i_{1}}^{N}\bigcap A_{i_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

où &lt;math&gt;\forall i\in\N_{N}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}_{i}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in\N_{m}^{*}}A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,m\in\N^{*},\,\,\forall n\in\N_{m}^{*},\,\,A_{i,n}^{N}\,\,sous\mbox{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, compacte,\,\,convexe\,\,(connexe)\,\,de\,\,\R^N, \,\, de\,\,classe \,\,(\mathcal{C}^{0})\,\,et\,\,(\mathcal{C}^{1}\,\,par\,\,morceaux)\,\, et \,\,{dim}(A_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt;.

(On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}_{i}}(\R^N) = \{A_i^N \in {{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R^N) \,\, |\,\, {dim}(A_i^N) = i\}}&lt;/math&gt;.)


&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;=\{A^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,A^{N}\,\,{poly}_{0}sous\mbox{-}vari\acute{e}t\acute{e}\,\,{poly}_{0}compacte,\,\,{poly}_{0}convexe\,\,de\,\,\R^N, \,\, de \,\,classe \,\,(\mathcal{C}^{0})\,\,et\,\,(\mathcal{C}^{1}\,\,par\,\,morceaux)\}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in{PV}(\R^N)\}}&lt;/math&gt; 

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{n\in I}A_{n}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0},\,\,\forall n\in I,\,\,A_{n}^{N}\in{PV}(\R^N)\,\,et\,\,\forall n_{1},n_{2}\in I,\,\,n_{1}\neq n_{2},\,\,A_{n_{1}}^{N}\bigcap A_{n_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{i\in\N_{N}}A_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,A_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}_{i}}(\R^N)\}}&lt;/math&gt;

(&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigcup_{i\in\N_{N}}A_{i}^{N}\in\mathcal{P}(\R^N)\,\,|\,\,\forall i\in\N_{N},\,\,A_{i}^{N}\in{{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}_{i}}(\R^N)\,\,et\,\,\forall i_{1},i_{2}\in\N_{N},\,\,i_{1}\neq i_{2},\,\,A_{i_{1}}^{N}\bigcap A_{i_{2}}^{N}=\emptyset\}}&lt;/math&gt;)

où &lt;math&gt;\forall i\in\N_{N}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}_{i}}(\R^N)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\{\bigsqcup_{n\in I}A_{i,n}^{N}\in\mathcal{P}(\R)\,\,|\,\,I\,\,ensemble,\,\,{card}_{P}(I)=\aleph_{0}, \,\,\forall n\in I,\,\,A_{i,n}^{N}\,\,sous\mbox{-}vari\acute{e}t\acute{e}\,\,compacte,\,\,convexe\,\,(connexe)\,\,de\,\,\R^N,\,\,de \,\,classe \,\,(\mathcal{C}^{0})\,\,et\,\,(\mathcal{C}^{1}\,\,par\,\,morceaux)\,\,et\,\,de\,\,{dim}(A_{i,n}^{N})=i\}}&lt;/math&gt;.

(On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}_{i}}(\R^N) = \{A_i^N \in {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R^N) \,\, |\,\, {dim}(A_i^N) = i\}}&lt;/math&gt;.)

==='''Autres tentatives de généralisation de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''===

===='''Partie 1'''====

Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


'''''Remarques :'''''


{{Théorème|titre=''Remarque :''|contenu=


Soit &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O(0)&lt;/math&gt;.
 
Comme &lt;math&gt;\mathbb{R} \in {PV2}(\R)&lt;/math&gt;  

et comme &lt;math&gt;\displaystyle{\forall r \in \N, \,\, [-r,r] \in {PV}(\R)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt; \displaystyle{\lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} [-r,r] = \Big[\R,{([-r,r])}_{r \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;,
 
on a Rappel : Hypothèse de définition ou Conjecture, concernant la F-quantité : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([\R,{([-r,r])}_{r \in \N}]\Big)= {card}_{Q,{\cal R}}(\lim_{r \in \N, \,\, r \rightarrow \sup(\N)} [-r,r]) =  \lim_{r \in \N, \,\, r \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}([-r,r])}&lt;/math&gt;.


''(Voir aussi la page de discussion associée : [[Discussion_Recherche:Cardinal_quantitatif#Série_de_remarques_1|Série de remarques 1]])''


Et plus généralement, soit &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O{(0)}_{i \in \mathbb{N}_n^*}&lt;/math&gt;.

Si &lt;math&gt;I \in {\cal P}(\R)&lt;/math&gt;, non bornée à droite

et si &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in I, \,\, A_i \in {PV}(\R^n)}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt; \displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[\R^n,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;,'''

comme &lt;math&gt;\mathbb{R}^n \in {PV2}(\R^n)&lt;/math&gt;, 

on a Hypothèse de définition ou Conjecture, concernant la F-quantité : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\Big[\R^n,{(A_i)}_{i \in I}\Big]\bigg) = {card}_{Q,{\cal R}}(\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i) =  \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} {card}_{Q,{\cal R}}(A_i)}&lt;/math&gt;.

Mais, étant donné le plafonnement sphérique, autour de l'origine, on ne peut pas prendre n'importe quelle famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; définie précédemment.
 
Il faut que ce soit une famille croissante de boules pour la distance euclidienne, de centre &lt;math&gt;O&lt;/math&gt; ou une famille croissante de polyèdres réguliers, de centre &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;, ayant un nombre de côtés croissant, convergeant vers l'ensemble &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;.

Il faut mieux choisir &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; dénombrable infini. 

On pourra alors remplacer dans l'avant dernière phrase à partir de celle-ci, &quot;croissant(e)&quot;, par &quot;strictement croissant(e)&quot;.


''(Voir aussi la page de discussion associée : [[Discussion_Recherche:Cardinal_quantitatif#Série_de_remarques_1|Série de remarques 1]])''}}


{{Théorème|titre=''Remarque :''|contenu= 

Soit &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O(0)&lt;/math&gt;.

Soient &lt;math&gt;A,B\in {\cal P}(\mathbb{R}), \,\, A \in {\cal P}(B) \,\, \mbox{ou} \,\, B \in {\cal P}(A), \,\, B \neq \emptyset&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;C \in  {\cal P}(\mathbb{R}), \,\, A \in {\cal P}(C) \,\, \mbox{ou} \,\, C \in {\cal P} (A), \,\, \mbox{et} \,\, B \in {\cal P}(C) \,\, \mbox{ou} \,\, C \in {\cal P} (B), \,\, C \neq \emptyset&lt;/math&gt;.

Si on considère ''la densité quantitative, relative au repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;, de l'ensemble &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; par rapport à l'ensemble &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;d_{Q,{\cal R},B}(A)&lt;/math&gt;'', on a :

&lt;math&gt;\displaystyle{d_{Q,{\cal R},B}(A) = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B)} = \frac{\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(C)}}}{\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(B)}{{card}_{Q,{\cal R}}(C)}}} = \frac{d_{Q,{\cal R},C}(A)}{d_{Q,{\cal R},C}(B)}}&lt;/math&gt;.

En particulier, si &lt;math&gt;A,B\in {\cal P}(\mathbb{R}), \,\, A \in {\cal P}(B) \,\, \mbox{ou} \,\, B \in {\cal P}(A)&lt;/math&gt;, on a : 

&lt;math&gt;\displaystyle{d_{Q,{\cal R},B}(A) = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B)} = \frac{\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{R})}}}{\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(B)}{{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{R})}}} = \frac{d_{Q,{\cal R},\mathbb{R}}(A)}{d_{Q,{\cal R},\mathbb{R}}(B)}}&lt;/math&gt;.


Par extension, si &lt;math&gt;P \in \mathcal{P}(\mathbb{R}), \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(P) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;

alors &lt;math&gt;d_{Q,{\cal R},B}(P) = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(P)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B)}&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre=''Remarque :''|contenu=Si &lt;math&gt;x_0 \in \R&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;\{x_0\} \in {PV}(\R)&lt;/math&gt; et même &lt;math&gt;\{x_0\} \in {PV}_0(\R)&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre=Remarque :|contenu=

1) ''Rappel :''


'''Si &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est un ensemble totalement ordonné et si &lt;math&gt;A \in {PV2}(\R^N)&lt;/math&gt; et si &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}(\R^N)&lt;/math&gt; et telles que &lt;math&gt; \displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt; (Cf. définition).'''


'''Alors on a : Hypothèse de définition ou Conjecture, concernant la F-quantité :''' &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i}) = \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} {card}_{Q,{\cal R}}(A_i) }&lt;/math&gt;.


2) Soient :

&lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O(0)&lt;/math&gt;,

[Phrase d'origine : &lt;math&gt;A,B\in\mathcal{P}(\R)&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\{&lt;/math&gt; réunions disjointes au plus dénombrables (voire infinies dénombrables non bornées) de parties &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; réunions au plus dénombrables (voire infinies dénombrables non bornées) de parties disjointes &lt;math&gt;\}&lt;/math&gt;.

Option classique : de &lt;math&gt;{PV}(\R)&lt;/math&gt;]

Option classique 1 : &lt;math&gt;A,B\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)\,\,\mbox{ou}\,\,A,B\in\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R)&lt;/math&gt; 

ou

Option classique 2 : &lt;math&gt;A,B\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)\bigsqcup\Big[\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R)\Big]&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;A \in {\cal P}(B), \,\, B \neq \emptyset&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;I \,\, \in {\cal P}(B)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;I \in {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(I) \leq {card}_{Q,{\cal R}}(B) \,\,(\text{par exemple} \,\, I= \mathbb{N})&lt;/math&gt;.

Il faut mieux choisir &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; dénombrable infini.


Soient :

&lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in I},{(B_n)}_{n \in I} \subset {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt; vérifiant : 


'''&lt;math&gt;\bigg(H_1\Big[{(A_n)}_{n \in I},{(B_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt; :''' 


&quot;&lt;math&gt;\forall n\in I,\,\,A_{n},B_{n}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt;, 

telles que &lt;math&gt;\forall n \in I, \,\, A_n \in {\cal P}(B_n) \,\, \mbox{et} \,\, B_n \neq \emptyset&lt;/math&gt;

et telles que &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in I} \,\, \nearrow \,\, [A,{(A_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(B_n)}_{n \in I} \,\, \mbox{strict.} \,\,\nearrow \,\, [B,{(B_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt;

(c'est-à-dire telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \uparrow A_n = [A,{(A_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \mbox{strict.} \uparrow B_n = [B,{(B_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt;).

Remarque : On pose &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in I, \,\, u_n = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A_n)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B_n)}}&lt;/math&gt;.&quot;


ou '''&lt;math&gt;\bigg(H_2\Big[{(A_n)}_{n \in I},{(B_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt; :''' 


&quot;&lt;math&gt;\forall n\in I,\,\,A_{n},B_{n}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt;,

telles que &lt;math&gt;\forall n \in I, \,\, A_n \in {\cal P}(B_n) \,\, \mbox{et} \,\, B_n \neq \emptyset&lt;/math&gt;

et telles que &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in I} \,\, \nearrow \,\, [A,{(A_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(B_n)}_{n \in I} \,\, \mbox{strict.} \,\,\nearrow \,\, [B,{(B_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt;

(c'est-à-dire telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \uparrow A_n = [A,{(A_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \mbox{strict.} \uparrow B_n = [B,{(B_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt;),

et telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\exists x \in {[0,1]}_{standard}, \,\, \lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} u_n = x}&lt;/math&gt;, 

avec &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in I, \,\, u_n = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A_n)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B_n)}}&lt;/math&gt;&quot;.


'''(Remarque : On étend facilement la définition de &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt; à &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt;.)'''


Alors, on déduit de la conjecture et des hypothèses que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(A_n)}_{n \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(B_n)}_{n \in I}]\Big)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} A_n})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} B_n})} = \frac{
\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)}{card}_{Q,{\cal R}}(A_n)}}{\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)}{card}_{Q,{\cal R}}(B_n)}} = \displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A_n)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B_n)}} = \lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} u_n}&lt;/math&gt;.


[Si &lt;math&gt;I = \N&lt;/math&gt;,

soit &lt;math&gt;\varphi_\,\, : \,\, I \longrightarrow I&lt;/math&gt;, strictement croissante,


c'est-à-dire &lt;math&gt;{\Big(u_{\varphi(n)}\Big)}_{n \in I}&lt;/math&gt; sous-suite de &lt;math&gt;{(u_n)}_{n \in I}&lt;/math&gt;.


Dans ce cas, on a bien : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} u_{\varphi(n)} = \lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} u_n = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(A_n)}_{n \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(B_n)}_{n \in I}]\Big)}}&lt;/math&gt;.]


Soient :

&lt;math&gt;{(C_n)}_{n \in I},{(D_n)}_{n \in I} \subset {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt; vérifiant : 


'''&lt;math&gt;\bigg(H_1\Big[{(C_n)}_{n \in I},{(D_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt; :'''
 

&quot;&lt;math&gt;\forall n\in I,\,\,C_{n},D_{n}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt;,

telles que &lt;math&gt;\forall n \in I, \,\, C_n \in {\cal P}(D_n) \,\, \mbox{et} \,\, D_n \neq \emptyset&lt;/math&gt;

et telles que &lt;math&gt;{(C_n)}_{n \in I} \,\, \nearrow \,\, [A,{(C_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(D_n)}_{n \in I} \,\, \mbox{strict.} \,\,\nearrow \,\, [B,{(D_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt;

(c'est-à-dire telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \uparrow C_n = [A,{(C_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \mbox{strict.} \uparrow D_n = [B,{(D_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt;)&quot;

Remarque : On pose &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in I, \,\, v_n = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(C_n)}{{card}_{Q,{\cal R}}(D_n)}}&lt;/math&gt;.&quot;


ou '''&lt;math&gt;\bigg(H_2\Big[{(C_n)}_{n \in I},{(D_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt; :'''
 

&quot;&lt;math&gt;\forall n\in I,\,\,C_{n},D_{n}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt;,

telles que &lt;math&gt;\forall n \in I, \,\, C_n \in {\cal P}(D_n) \,\, \mbox{et} \,\, D_n \neq \emptyset&lt;/math&gt;

et telles que &lt;math&gt;{(C_n)}_{n \in I} \,\, \nearrow \,\, [A,{(C_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(D_n)}_{n \in I} \,\, \mbox{strict.} \,\,\nearrow \,\, [B,{(D_n)}_{n \in I}]&lt;/math&gt;

(c'est-à-dire telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \uparrow C_n = [A,{(C_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \mbox{strict.} \uparrow D_n = [B,{(D_n)}_{n \in I}]}&lt;/math&gt;)

et telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\exists y \in {[0,1]}_{standard}, \,\, \lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} v_n = y}&lt;/math&gt;,
 
avec &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in I, \,\, v_n = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(C_n)}{{card}_{Q,{\cal R}}(D_n)}}&lt;/math&gt;&quot;.


'''(Remarque : On étend facilement la définition de &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt; à &lt;math&gt;{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt;.)'''


Alors, on déduit de la conjecture et des hypothèses que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(C_n)}_{n \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(D_n)}_{n \in I}]\Big)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} C_n})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} D_n})} = \frac{
\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)}{card}_{Q,{\cal R}}(C_n)}}{\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)}{card}_{Q,{\cal R}}(D_n)}} = \displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(C_n)}{{card}_{Q,{\cal R}}(D_n)}} = \lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} v_n}&lt;/math&gt;.


'''A-t-on (*) &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} v_n = \lim_{n \in I, \,\, n \rightarrow \sup(I)} u_n }&lt;/math&gt; ?'''


Si pour tous &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in I}, {(B_n)}_{n \in I}, {(C_n)}_{n \in I}, {(D_n)}_{n \in I} \subset \mathcal{P}(\R)&lt;/math&gt; 

tels que &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in I}, {(B_n)}_{n \in I}&lt;/math&gt; vérifient : '''&lt;math&gt;\bigg(H_2\Big[{(A_n)}_{n \in I},{(B_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt;''' &lt;math&gt;\Bigg[&lt;/math&gt; resp. '''&lt;math&gt;\bigg(H_1\Big[{(A_n)}_{n \in I},{(B_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt;'''&lt;math&gt;\Bigg]&lt;/math&gt;
 
et tels que &lt;math&gt;{(C_n)}_{n \in I}, {(D_n)}_{n \in I}&lt;/math&gt; vérifient : '''&lt;math&gt;\bigg(H_2\Big[{(C_n)}_{n \in I},{(D_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt;''' &lt;math&gt;\Bigg[&lt;/math&gt; resp. '''&lt;math&gt;\bigg(H_1\Big[{(C_n)}_{n \in I},{(D_n)}_{n \in I}, A, B \Big]\bigg)&lt;/math&gt;'''&lt;math&gt;\Bigg]&lt;/math&gt;,


on a : &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(A_n)}_{n \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(B_n)}_{n \in I}]\Big)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(C_n)}_{n \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(D_n)}_{n \in I}]\Big)}}&lt;/math&gt;


(c'est-à-dire vérifiant '''(*)''')


'''Alors, on pose : &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B)}= \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(A_n)}_{n \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(B_n)}_{n \in I}]\Big)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(C_n)}_{n \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(D_n)}_{n \in I}]\Big)}}&lt;/math&gt;'''}}


{{Théorème|titre=''Remarque :''|contenu= 


Soit &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O(0)&lt;/math&gt;.

Soient

[Phrase d'origine : &lt;math&gt;A,B\in\mathcal{P}(\R)&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\{&lt;/math&gt; réunions disjointes au plus dénombrables (voire infinies dénombrables non bornées) de parties &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; réunions au plus dénombrables (voire infinies dénombrables non bornées) de parties disjointes &lt;math&gt;\}&lt;/math&gt;.

Option classique : de &lt;math&gt;{PV}(\R)&lt;/math&gt;

ou

Option spéculative : &lt;math&gt;convexes \,\, (connexes) \,\, de \,\, \R&lt;/math&gt;]

Option classique 1 : &lt;math&gt;A,B\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)\,\,\mbox{ou}\,\,A,B\in\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R)&lt;/math&gt; 

ou

Option spéculative 1 : &lt;math&gt;A,B\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}convexes}(\R)\,\,\mbox{ou}\,\,A,B\in\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap{{\mathcal{P}oly}_{0}convexes}(\R)&lt;/math&gt; 

ou

Option classique 2 : &lt;math&gt;A,B\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)\bigsqcup\Big[\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R)\Big]&lt;/math&gt; 

ou

Option spéculative 2 : &lt;math&gt;A,B\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}convexes}(\R)\bigsqcup\Big[\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap{{\mathcal{P}oly}_{0}convexes}(\R)\Big]&lt;/math&gt;,
 

&lt;math&gt;A \in {\cal P}(B), \,\, B \neq \emptyset&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I \in {\cal P}(B)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;I \in {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(I) \leq {card}_{Q,{\cal R}}(B) &lt;/math&gt;.

[Phrase d'origine : Si \forall &lt;math&gt;i\in I,A_{i},B_{i}\in\mathcal{P}(\R)&lt;/math&gt;, réunions finies de parties disjointes

Option classique : de &lt;math&gt;{PV}(\R)&lt;/math&gt;

ou

Option spéculative : &lt;math&gt;born\acute{e}es, \,\,convexes \,\, (connexes) \,\, de \,\, \R&lt;/math&gt;]


Option classique 1 : Si &lt;math&gt;\forall i\in I,\,\,A_{i},B_{i}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt; 

ou

Option spéculative 1 :

Si &lt;math&gt;\forall i\in I,\,\,A_{i},B_{i}\in{{\mathcal{P}oly}_{finies}\mathcal{P}_{born\acute{e}es,convexes}}(\R)&lt;/math&gt;, 
 

telles que &lt;math&gt;\forall i \in I, \,\, A_i \in {\cal P}(B_i) \,\, \mbox{et} \,\, B_i \neq \emptyset&lt;/math&gt;

et telles que &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \,\, \nearrow \,\, [A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(B_i)}_{i \in I} \,\, \mbox{strict.} \,\,\nearrow \,\, [B,{(B_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;

(c'est-à-dire telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} \uparrow A_i = [A,{(A_i)}_{i \in I}]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} \mbox{strict.} \uparrow B_i = [B,{(B_i)}_{i \in I}]}&lt;/math&gt;),

alors 

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([B,{(B_i)}_{i \in I}]\Big)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} B_i})} = \frac{\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}{card}_{Q,{\cal R}}(A_i)}}{\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}{card}_{Q,{\cal R}}(B_i)}} = \displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A_i)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B_i)}}}&lt;/math&gt;.


'''(Sous réserve de conditions supplémentaires données dans la Remarque précédente pour la justification et le détail de la 1ère étape de calcul)'''


Je pense que le cas d'une partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; bornée, convexe (connexe) de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, peut se ramener au cas de la partie &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt; compacte, convexe (connexe) de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, 

grâce à la formule &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{A}) = {card}_{Q,{\cal R}}(A) + {card}_{Q,{\cal R}}(\overline{A} \setminus A)&lt;/math&gt; c'est-à-dire &lt;math&gt; {card}_{Q,{\cal R}}(A)= {card}_{Q,{\cal R}}(\overline{A}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\overline{A} \setminus A)&lt;/math&gt;, 

sachant que &lt;math&gt;\overline{A} \setminus A \in {\cal P}(\partial A)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;\partial A = \overline{A} \setminus \stackrel{\circ}{A}&lt;/math&gt;.

Donc, comme &lt;math&gt;2\mathbb{Z}^{*},\,\,\mathbb{Z}^{*}\in\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}}(\R)&lt;/math&gt; (et même &lt;math&gt;2\mathbb{Z}^{*},\,\,\mathbb{Z}^{*}\in\mathcal{P}_{non\,\,born\acute{e}es}(\R)\bigcap {{\mathcal{P}oly}_{0}{PV}_{0}}(\R)&lt;/math&gt;),

et &lt;math&gt;2\mathbb{Z}^* \in {\cal P}(\mathbb{Z}^*)&lt;/math&gt;  et &lt;math&gt;\mathbb{Z}^* \neq \emptyset&lt;/math&gt;,

et &lt;math&gt;\mathbb{N}^* \in {\cal P}(\mathbb{Z}^*)&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}^*,\,\, A_n =\displaystyle{\bigcup_{m \in \mathbb{N}_n^*}\{-2m, \,\,2m\}} \,\,\mbox{et} \,\, B_n = \displaystyle{\mathbb{Z} \bigcap \Big([-2n,-1]\bigcup [1,2n]\Big)}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}^*, \,\, A_n,B_n \in {{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}}(\R)&lt;/math&gt; (et même &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}^*, \,\, A_n,B_n \in {{\mathcal{P}oly}_{finies}{PV}_{0}}(\R)&lt;/math&gt;),

et &lt;math&gt;\forall n \in \mathbb{N}^*,A_n \in {\cal P}(B_n) \,\, \mbox{et} \,\, B_n \neq \emptyset&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \mathbb{N}^*} \,\,\nearrow \,\, [2\mathbb{Z}^*, {(A_n)}_{n \in \N}]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(B_n)}_{n \in \mathbb{N}^*} \,\, \mbox{strict.} \,\,\nearrow \,\, [\mathbb{Z}^*, {(B_n)}_{n \in \N}]&lt;/math&gt;

(c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \uparrow A_n = [2\mathbb{Z}^*, {(A_n)}_{n \in \N}]}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \mbox{strict.} \uparrow B_n = [\mathbb{Z}^*, {(B_n)}_{n \in \N}]}&lt;/math&gt;),

on a bien : &lt;math&gt;\displaystyle{ d_{Q,{\cal R},\mathbb{Z}^*}(2\mathbb{Z}^*) = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z}^* )}{{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}^*)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([2\mathbb{Z}^*, {(A_n)}_{n \in \N}]\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big([\mathbb{Z}^*,{(B_n)}_{n \in \N}]\Big)} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} A_n})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\displaystyle{\lim_{n \in \N^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} B_n})} = \frac{\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}(A_n)}}{\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)}{card}_{Q,{\cal R}}(B_n)}} = \displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)}\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A_n)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B_n)}}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{ = \lim_{n \in \mathbb{N}^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)}\frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\displaystyle{\bigcup_{m \in \mathbb{N}_n^*}\{-2m, \,\,2m\}}\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\bigg(\displaystyle{\mathbb{Z} \bigcap \Big([-2n,-1]\bigcup [1,2n]\Big)}\bigg)} = \lim_{n \in \mathbb{N}^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \frac{2n}{4n} = \lim_{n \in \mathbb{N}^*, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \frac{1}{2} = \frac{1}{2}}&lt;/math&gt;


'''(Sous réserve de conditions supplémentaires données dans la Remarque précédente pour la justification et le détail de la 2ème étape de calcul)''',


donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z}^*) = \frac{1}{2}{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}^*)}&lt;/math&gt;,

donc  &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z}) = {card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z}^*) + 1 = \frac{1}{2}{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}^*) + 1 = \frac{1}{2}\Big({card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) - 1\Big) + 1 = \frac{1}{2}{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) + \frac{1}{2}}&lt;/math&gt;

et comme &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) = {card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z}) + {card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z} + 1)}&lt;/math&gt;, 

on a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z} + 1) = {card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) - {card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{Z}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) - \Big(\frac{1}{2}{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) + \frac{1}{2}\Big) = \frac{1}{2}{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) - \frac{1}{2}}&lt;/math&gt;

et plus généralement, 

&lt;math&gt;\forall m \in \mathbb{N}^*,\,\,\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(m\mathbb{Z}^*) = \frac{1}{m}{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}^*)}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}) = \sum_{i \in \mathbb{N}_{m-1}} {card}_{Q,{\cal R}} (m\mathbb{Z} + i)}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\forall a \in \mathbb{R}_+^*,\,\,\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(a\mathbb{Z}^*) = \frac{1}{a}{card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{Z}^*)}&lt;/math&gt;.

L'ensemble &lt;math&gt;\mathbb{Z}^*&lt;/math&gt; est non borné, mais est dénombrable.


Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.

Si &lt;math&gt;A,B\in {\cal P}(\mathbb{R}), \,\, A \in {\cal P}(B)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B \neq \emptyset&lt;/math&gt;, où chacune des parties &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; peut être une partie bornée de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; ou un plafonnement d'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; (avec peut-être des conditions supplémentaires),

alors &lt;math&gt;0 \leq {card}_{Q,{\cal R}}(A) \leq {card}_{Q,{\cal R}}(B)&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\displaystyle{d_{Q,{\cal R},B}(A) = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B)} \in {[0,1]}_{non \,\, standard} \supsetneq {[0,1]}_{standard}}&lt;/math&gt;

et si de plus, &lt;math&gt;A \neq B&lt;/math&gt;,

alors &lt;math&gt;0 \leq {card}_{Q,{\cal R}}(A) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}(B)&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\displaystyle{d_{Q,{\cal R},B}(A) = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(A)}{{card}_{Q,{\cal R}}(B)} \in {[0,1[}_{non \,\, standard} \supsetneq {[0,1[}_{standard}}&lt;/math&gt;.


Par ailleurs, normalement, on devrait avoir : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{R}^*) = 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{R}^*)}&lt;/math&gt;, mais comme &lt;math&gt;2 \mathbb{R}^* = \mathbb{R}^*&lt;/math&gt;, on est obligé d'imposer que &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(2\mathbb{R}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{R}^*)}&lt;/math&gt;, 

et plus généralement, si &lt;math&gt;a \in \mathbb{R}_+^*&lt;/math&gt;, on devrait, normalement, avoir : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(a\mathbb{R}^*) = a \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{R}^*)}&lt;/math&gt;, mais comme &lt;math&gt;a \mathbb{R}^* = \mathbb{R}^*&lt;/math&gt;, on est obligé d'imposer que &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(a\mathbb{R}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(\mathbb{R}^*)}&lt;/math&gt;, 

ce qui ne sera peut-être pas sans poser problème, mais peut-être pas.
 
L'ensemble &lt;math&gt;\mathbb{R}^*&lt;/math&gt; qui est la réunion disjointe de 2 ensembles connexes, non bornés, et ayant la puissance du continue, semble aussi dense, quantitativement, que des ensembles, qui sont, proportionnellement et de manière arbitraire, strictement, plus ou moins denses, quantativement, que lui, et qui se révèlent, finalement, être lui-même. 

Mais, CANTOR dirait, sans problème, dans ce cas, que &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{P}(a\mathbb{R}^*) = a \,\, {card}_{P}(\mathbb{R}^*) = {card}_{P}(\mathbb{R}^*)}&lt;/math&gt;.

Je pense, dans le cas des parties non bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, que considérer, seulement, une partie faite d'une sous-partie dénombrable, et d'une réunion de sous-parties connexes ayant la puissance du continue, non bornée et disjointe de la sous-partie précédente, c'est-à-dire une partie faite de matière discrète et de matière continue, non bornée, est insuffisant, encore faut-il préciser la densité (quantitative) de la matière continue qui la {compose &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; constitue}, en considérant, dans un premier temps, qu'elle est uniforme.

Mais en fait, ce problème peut être contourné ou résolu, en introduisant et en considérant les différents plafonnements de chaque partie non bornée de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; et, en particulier, de la partie &lt;math&gt;\R^*&lt;/math&gt; et de la partie &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, elle-même.}}


{{Théorème|titre=''Remarque :''|contenu=


Ici, &lt;math&gt;\Z^2 = \Big[\Z^2, {\Big(\Z^2 \bigcap [-p,p]^2\Big)}_{p \in \N}\Big]&lt;/math&gt;

'''Remarque et problème :''' &lt;math&gt;\Q&lt;/math&gt; n'est pas totalement ordonné, il est donc difficile d'en donner un plafonnement, même normal, mais on fera comme si tel était le cas.

Soit &lt;math&gt;a \in +\infty&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, |\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.


Ici, &lt;math&gt;\sup(\N) = \sup(\R) = +\infty_\N = +\infty_\R = +\infty_{classique}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;\displaystyle{f \in \mathcal{F}(\N,\R)}&lt;/math&gt;.

telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i \in \N, i \rightarrow +\infty_{classique}}{\text{lim}_{classique}} f(i) \,\, \text{existe dans} \,\, \R}&lt;/math&gt;.

Alors on pose : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in \N, i \rightarrow a} f(i) = \underset{i \in \N, i \rightarrow +\infty_{classique}}{\text{lim}_{classique}} f(i)}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\displaystyle{d_{Q,\mathcal{R},\Z^2}(\{(a,b) \in {(\Z^*)}^2 \,\,| \,\, {pgcd}(|a|,|b|) = 1\} \bigsqcup \{(0,0)\}) = \frac{{card}_{Q, \mathcal{R}} (\{(a,b) \in {(\Z^*)}^2 \,\,| \,\, {pgcd}(|a|,|b|) = 1\} \bigsqcup \{(0,0)\})}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(\Z^2)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{{card}_{Q, \mathcal{R}} (\{\displaystyle{\frac{a}{b}} \,\,| \,\, (a,b) \in {(\Z^*)}^2, \,\, {pgcd}(|a|,|b|) = 1\} \bigsqcup \{0\})}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(\Z^2)} = \frac{{card}_{Q, \mathcal{R}} (\Q)}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(\Z^2)} = d_{Q,\mathcal{R},\Z^2}(\Q)}&lt;/math&gt;


où &lt;math&gt;d_{Q,\mathcal{R},B}(A)&lt;/math&gt; est la densité quantitative, relative au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^2&lt;/math&gt; (ou de &lt;math&gt;\Z^2&lt;/math&gt;), de l'ensemble &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; par rapport à l'ensemble &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;.


'''(29-01-2025 : Remarque : La série d'égalités précédente est vraisemblablement fausse à partir du 3ème terme, d'après Denis FELDMANN)'''


Je pense que l'on peut montrer que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\Q)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\Z^2)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{\displaystyle{\frac{a}{b}} \,\, | \,\, (a,b) \in {(\Z^*)}^2, \,\, pgcd(|a|,|b|) = 1\} \bigsqcup \{0\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\Z^2)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{=\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{(a,b) \in {(\Z^*)}^2 \,\, | \,\, pgcd(|a|,|b|) = 1\} \bigsqcup \{(0,0)\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\Z^2)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{(a,b) \in {(\Z^*)}^2 \bigcap {[-n,n]}^2 \,\, | \,\, pgcd(|a|,|b|) = 1\}\bigsqcup \{(0,0)\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\Z^2 \bigcap {[-n,n]}^2)}}&lt;/math&gt;, si cette limite existe,

&lt;math&gt;= \cdots \,\, Je \,\, ne \,\, sais \,\, pas \,\, comment \,\, faire \,\, pour \,\, aller \,\, plus \,\, loin.&lt;/math&gt;


'''(29-01-2025 : Remarque : La série d'égalités précédente est vraisemblablement fausse à partir du 3ème terme, d'après Denis FELDMANN)'''


D'après [https://www.fichier-pdf.fr/2024/04/14/probabiliteentierspremiersentreeux/ Probabilité que deux entiers soient premiers entre eux], on sait que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{(a,b) \in {(\N^*)}^2  \,\, | \,\, pgcd(a,b) = 1\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}\Big({(\N^*)}^2\Big)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{(a,b) \in {\N}^2 \bigcap {[1,n]}^2 \,\, | \,\, pgcd(a,b) = 1\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\N^2 \bigcap {[1,n]}^2)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} p_n}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{6}{\pi^2}}&lt;/math&gt;


Donc


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{(a,b) \in {(-\N^*)}^2  \,\, | \,\, pgcd(|a|,|b|) = 1\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}\Big({(-\N^*)}^2\Big)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{(a,b) \in {(-\N)}^2 \bigcap {[-n,-1]}^2 \,\, | \,\, pgcd(|a|,|b|) = 1\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}({(-\N)}^2 \bigcap {[-n,-1]}^2)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} \frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{(a,b) \in \N^2 \bigcap {[1,n]}^2 \,\, | \,\, pgcd(a,b) = 1\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\N^2 \bigcap {[1,n]}^2)}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow \sup(\N)} p_n}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{6}{\pi^2}}&lt;/math&gt;.}}

===='''Partie 2'''====


{{Théorème|titre=''Hypothèses, axiomes ou conjectures sur la F-quantité d'une partie dénombrable infinie de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt; :''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in {\N}^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{\cal R}_N&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt; dont il sera peut-être nécessaire de supposer qu'il a pour origine &lt;math&gt;O_N{(0)}_{i \in \N_N^*}&lt;/math&gt;.

''Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble infini dénombrable, totalement ordonné.''

''Dans le cadre de cette théorie, on suppose que l'espace &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; muni du repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_N&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O_N{(0)}_{i \in\N_N^*}&lt;/math&gt;, admet comme plafonnement, autour de l'origine, &lt;math&gt;\displaystyle{\Big[\R^N, {(A_i)}_{i \in I} \Big] = \lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} A_i}&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}(\R^N)&lt;/math&gt;.''


On pose, pour simplifier, &lt;math&gt;{card}_Q = {card}_{Q,N} = {card}_{Q,{\cal R}_N}&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}_N}&lt;/math&gt; désigne la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;{\cal R}_N&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{card}_P&lt;/math&gt; est le cardinal classique ou le cardinal de CANTOR noté habituellement &lt;math&gt;card&lt;/math&gt;, que je nomme aussi cardinal potentiel, pour le distinguer du cardinal quantitatif ou de la F-quantité &lt;math&gt;{card}_Q&lt;/math&gt;, qui mérite presque tout autant son appellation que le premier, car tous deux cherchent à étendre la notion de quantité d'éléments dans le cas des ensembles finis à n'importe quel ensemble, mais alors qu'on sait définir le 1er pour toutes les parties de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt;, on ne sait, à l'heure actuelle, définir le 2nd que sur une classe de parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt; ou plus précisément sur la classe des parties compactes, convexes, connexes de &lt;math&gt;\mathbb{R}^N&lt;/math&gt; de classe &lt;math&gt;C^1&lt;/math&gt; par morceaux.


Soient &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; des ensembles.

&lt;math&gt;{card}_P(A) = {card}_P(B) \,\, \Longleftrightarrow_{d\acute{e}f} \,\, \exists \,\, b \,\, : \,\, A \,\, \longrightarrow \,\, B&lt;/math&gt;, bijection.


On pose usuellement &lt;math&gt;\aleph_0 = {card}_P(\N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\aleph_1 = {card}_P(\mathbb{R}) = {card}_P\Big({\cal P}(\mathbb{N})\Big) = 2^{\aleph_0}&lt;/math&gt;


On a par exemple &lt;math&gt;\aleph_0 = {card}_P(\mathbb{Z}) = {card}_P(\mathbb{Q}) = {card}_P(\N^N)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\aleph_1 = {card}_P(]0,1[) = {card}_P({\mathbb{R}}^N)&lt;/math&gt;


La notion de F-quantité se veut une notion qui affine celle de cardinal potentiel et qui se veut la {vraie &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; véritable} notion de quantité d'éléments.


''Dans la suite, on suppose &lt;math&gt;N=1&lt;/math&gt;.''


Soient &lt;math&gt;R,S \subset \mathbb{R} \colon {card}_P(R) = {card}_P(S) = \aleph_0&lt;/math&gt; telles que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{R =\{r_i \in \mathbb{R} \,\, | \,\, i \in \mathbb{Z}\} \,\, \mbox{et} \,\, S =\{s_i \in \mathbb{R} \,\, | \,\, i \in \mathbb{Z}\}}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\forall i \in \mathbb{Z}, \,\, r_{i+1} &gt; r_i \,\, \mbox{et} \,\, \forall i \in \mathbb{Z}, \,\, s_{i+1} &gt; s_i&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;r = {(r_i)}_{i \in \Z} \,\, \mbox{et} \,\,s = {(s_i)}_{i \in \Z}&lt;/math&gt;.


Il sera peut-être nécessaire de supposer &lt;math&gt;r_0 = s_0 = 0&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;n \in \mathbb{Z}&lt;/math&gt;.


On appelle &lt;math&gt;r_n&lt;/math&gt; le &lt;math&gt;n&lt;/math&gt;-ième terme de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;s_n&lt;/math&gt; le &lt;math&gt;n&lt;/math&gt;-ième terme de &lt;math&gt;s&lt;/math&gt;.

On pose &lt;math&gt;\displaystyle{{(\Delta r)}_{n+1} = r_{n+1} - r_n \,\, \mbox{si} \,\, n \in \N \,\, \mbox{et} \,\, {(\Delta r)}_{n-1} = r_n - r_{n-1} \,\, \mbox{si} \,\, n \in -\N}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\displaystyle{{(\Delta s)}_{n+1} = s_{n+1} - s_n \,\, \mbox{si} \,\, n \in \N \,\, \mbox{et} \,\, {(\Delta s)}_{n-1} = s_n - s_{n-1} \,\, \mbox{si} \,\, n \in -\N}&lt;/math&gt;

Ce sont les pas ou les variations entre 2 points consécutifs de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;s&lt;/math&gt;.


On suppose de plus que &lt;math&gt;\displaystyle{\exists n_r^+, n_s^+ \in \N \,\, \colon \,\, {\Big({(\Delta r)}_{n+1}\Big)}_{n \geq n_r^+}, \,\, {\Big({(\Delta s)}_{n+1}\Big)}_{n \geq n_s^+} \nearrow}&lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;\searrow&lt;/math&gt;)

&lt;math&gt;\exists n_r^-, n_s^- \in -\N \,\, {\Big({(\Delta r)}_{n-1}\Big)}_{n \leq n_r^-}, \,\, {\Big({(\Delta s)}_{n-1}\Big)}_{n \leq n_s^-} \nearrow &lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;\searrow&lt;/math&gt;)

ou que &lt;math&gt;\displaystyle{\exists n_r^+, n_s^+ \in \N \,\,\colon \,\, {\Big({(\Delta r)}_{n+1}\Big)}_{n \geq n_r^+}, \,\, {\Big({(\Delta s)}_{n+1}\Big)}_{n \geq n_s^+} \nearrow}&lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;\searrow&lt;/math&gt;)

et &lt;math&gt;\exists n_r^-, n_s^- \in -\N \,\, {\Big({(\Delta r)}_{n-1}\Big)}_{n \leq n_r^-}, \,\, {\Big({(\Delta s)}_{n-1}\Big)}_{n \leq n_s^-} \searrow &lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;\nearrow&lt;/math&gt;).


On définit &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, a_{R,n} = \frac{\displaystyle{\sum_{i \in \N_{n}} {(\Delta r)}_{i+1} + \sum_{i \in -\N_n} {(\Delta r)}_{i-1}}}{2n + 2} = \frac{\displaystyle{\sum_{i \in \N_{n}}(r_{i+1} - r_i) + \sum_{i \in -\N_n}(r_i - r_{i-1})}}{2n + 2}}&lt;/math&gt;

C'est la moyenne des pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre le &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième et le &lt;math&gt;-(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme.


''Remarque :'' Par télescopage des sommes qui composent ce terme, on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, a_{R,n} = \frac{(r_{n+1} - r_0)+(r_0 - r_{-(n+1)})}{2n + 2} = \frac{r_{n+1} - r_{-(n+1)}}{2n + 2}}&lt;/math&gt;

On remarque que cette quantité ne dépend que du &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme et du &lt;math&gt;-(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme et du nombre de points de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre ces 2 termes inclus.

On pose &lt;math&gt;\displaystyle{a_R = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} a_{R,n}}&lt;/math&gt; si cette limite existe dans &lt;math&gt;\overline{\mathbb{R}_+}&lt;/math&gt;.

C'est la limite de la moyenne des pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre son &lt;math&gt;(n-1)&lt;/math&gt;-ième et son &lt;math&gt;-(n-1)&lt;/math&gt;-ième terme, quand &lt;math&gt;n \rightarrow +\infty&lt;/math&gt;, donc c'est la moyenne de tous les pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; sur &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;.


{{Théorème|titre=''Conjecture :''|contenu=


&lt;math&gt;\displaystyle{\exists n_0 \in \N, \,\, \forall n \geq n_0, \,\, a_{R,n} &lt; a_{S,n} \Longrightarrow {card}_Q(R) &gt; {card}_Q(S)}&lt;/math&gt;}}

Cela signifie qu'à partir d'un certain rang &lt;math&gt;n_0&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\forall n \geq n_0&lt;/math&gt;, si la moyenne des pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre son &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième et son &lt;math&gt;-(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme, est strictement inférieure à la moyenne des pas de &lt;math&gt;s&lt;/math&gt; compris entre son &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième et son &lt;math&gt;-(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme, alors la F-quantité de l'ensemble &lt;math&gt;R&lt;/math&gt; est strictement plus grande que celle de l'ensemble &lt;math&gt;S&lt;/math&gt;.

Cela signifie que si &lt;math&gt;R&lt;/math&gt; est strictement plus dense quantitativement que &lt;math&gt;S&lt;/math&gt;, à partir d'un certain rang &lt;math&gt;n_0&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;{card}_Q(R) &gt; {card}_Q(S)&lt;/math&gt;


Si &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} {(\Delta r)}_{n+1} &gt; 1 \,\, \mbox{et} \,\, \lim_{n \rightarrow -\infty} {(\Delta r)}_{n-1} &gt; 1, \,\, \mbox{comme} \,\, \forall n \in \Z^* \,\, {(\Delta z)}_n = 1}&lt;/math&gt;

avec &lt;math&gt;z = {(z_i)}_{i \in \Z} = {(i)}_{i \in \Z} \,\, \mbox{et} \,\, \Z = \{z_i \,\,|\,\, i \in \Z\} = \{i \,\,|\,\, i \in \Z\}&lt;/math&gt;,  

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\exists n_0 \in \N, \,\, \forall n \geq n_0 \,\, \colon \,\, a_{R,n} &gt; 1 = a_{\Z,n}}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_Q(R) &lt; {card}_Q(\mathbb{Z})&lt;/math&gt;


En particulier si &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} {(\Delta r)}_{n+1} = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow -\infty} {(\Delta r)}_{n-1} = +\infty}&lt;/math&gt;,

et &lt;math&gt;\displaystyle{\exists n_0 \in \N, \,\, \forall n \geq n_0 \,\, \colon \,\, a_{R,n} &gt; 1 = a_{\Z,n} \,\, \mbox{et} \,\, {card}_Q(R) &lt; {card}_Q(\mathbb{Z}) \,\, \mbox{et} \,\, a_R = +\infty}&lt;/math&gt;,


''Remarque :'' La notion de limite usuelle est insuffisante, car on peut avoir 

&lt;math&gt;\displaystyle{a_R = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow + \infty} a_{R,n} = + \infty = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow + \infty} a_{S,n} = a_S}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_Q(R) &lt; {card}_Q(S)&lt;/math&gt;.

Que pensez, par exemple, du cas où &lt;math&gt;\displaystyle{\exists a \in \mathbb{R}_+^*, \,\, \exists b \in \mathbb{R}_+, \,\, \exists c \in \mathbb{R} \,\, \colon \,\, R = a\mathbb{Z}^{\bullet 2} + b\mathbb{Z} + c}&lt;/math&gt; ? 

À t-on bien &lt;math&gt;\exists a_0 \in \mathbb{R}_+^*, \,\, \exists b_0 \in \mathbb{R} \,\, \colon \,\, {card}_Q(R) = {card}_Q(a_0\mathbb{Z} + b_0)&lt;/math&gt; ?


''Réponse :'' Non, car &lt;math&gt;\displaystyle{\forall a_0 \in \mathbb{R}_+^*, \,\, \forall b_0 \in \R, \,\, \exists n_0 \in \N, \,\, \forall n \geq n_0 \,\, \colon \,\, a_{R,n} &gt; a_0 = a_{a_0\mathbb{Z} + b_0,n}}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;{card}_Q(R) &lt; {card}_Q(a_0 \mathbb{Z} + b_0)&lt;/math&gt;.


Plus, généralement &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n,m \in \N^* \,\, \colon \,\, n &gt; m,\,\, a_n,b_m \neq 0, \,\, {card}_Q\Big(\sum_{i \in \N_n} a_i \mathbb{Z}^{\bullet i}\Big) &lt; {card}_Q\Big(\sum_{j \in \N_m} b_j \mathbb{Z}^{\bullet j}\Big)}&lt;/math&gt;


Avec les mêmes hypothèses sur &lt;math&gt;R&lt;/math&gt;, qu'initialement :


Si &lt;math&gt;\displaystyle{\exists m,M \in \mathbb{R}, \,\, \forall i \in \mathbb{Z}, \,\, m \leq r_{i+1} - r_i \leq M}&lt;/math&gt;

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, a_{m\mathbb{Z},n} = m \leq a_{R,n} \leq M = a_{M\mathbb{Z},n} \,\, \mbox{et} \,\, {card}_Q(m\mathbb{Z}) \geq {card}_Q(R) \geq {card}_Q(M\mathbb{Z})}&lt;/math&gt;


Avec les mêmes hypothèses sur &lt;math&gt;R&lt;/math&gt;, qu'initialement, et en le supposant de plus à variations périodiques, de période &lt;math&gt;m \in \N^*&lt;/math&gt;

alors &lt;math&gt;{card}_Q(R) = {card}_Q(a_{R,m-1} \mathbb{Z})&lt;/math&gt;


{{Théorème|titre=''Remarque :''|contenu=


&lt;math&gt;T = R \bigsqcup S&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;R&lt;/math&gt; à variations décroissantes, &lt;math&gt;S&lt;/math&gt; à variations croissantes et &lt;math&gt;\forall i \in \mathbb{Z}, \,\, r_i &lt; s_i&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\not \Longrightarrow&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;T = \{t_i \in \R \,\, | \,\, i \in \mathbb{Z} \,\, \mbox{et} \,\, \forall i \in \mathbb{Z}, \,\, t_{i+1} &gt; t_i\}&lt;/math&gt;}}


Soient &lt;math&gt;R,S \subset \mathbb{R}_+ \,\, : \,\, {card}_P(R) = {card}_P(S) = \aleph_0&lt;/math&gt; telles que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{R =\{r_i \in \mathbb{R}_+ \,\, | \,\, i \in \N \} \,\, \mbox{et} \,\, S =\{s_i \in \R_+ \,\, | \,\, i \in \N \}}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\forall i \in \N, \,\, r_{i+1} &gt; r_i \,\, \mbox{et} \,\, \forall i \in \N, \,\, s_{i+1} &gt; s_i&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;r = {(r_i)}_{i \in \N} \,\, \mbox{et} \,\,s = {(s_i)}_{i \in \N}&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;n \in \N&lt;/math&gt;


On appelle &lt;math&gt;r_n&lt;/math&gt; le &lt;math&gt;n&lt;/math&gt;-ième terme de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;s_n&lt;/math&gt; le &lt;math&gt;n&lt;/math&gt;-ième terme de &lt;math&gt;s&lt;/math&gt;.

On pose &lt;math&gt;\displaystyle{{(\Delta r)}_{n+1} = r_{n+1} - r_n}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\displaystyle{{(\Delta s)}_{n+1} = s_{n+1} - s_n}&lt;/math&gt;

Ce sont les pas ou les variations entre 2 points consécutifs de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;s&lt;/math&gt;.

On suppose de plus que &lt;math&gt;\displaystyle{\exists n_r^+, n_s^+ \in \N \colon {\Big({(\Delta r)}_{n+1}\Big)}_{n \geq n_r^+}, \,\, {\Big({(\Delta s)}_{n+1}\Big)}_{n \geq n_s^+} \nearrow}&lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;\searrow&lt;/math&gt;)

On définit &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, a_{R,n} = \frac{\displaystyle{\sum_{i \in \N_n} {(\Delta r)}_{i+1}}}{n + 1} = \frac{\displaystyle{\sum_{i \in \N_n}(r_{i+1} - r_i)}}{n + 1}}&lt;/math&gt;

C'est la moyenne des pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre le &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;-ième et le &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme.


''Remarque :'' Par télescopage des sommes qui composent ce terme, on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, a_{R,n} = \frac{r_{n+1} - r_0}{n + 1}}&lt;/math&gt;

On remarque que cette quantité ne dépend que du &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;-ième terme et du &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme et du nombre de points de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre ces 2 termes inclus.

On pose &lt;math&gt;\displaystyle{a_R = \lim_{n \in \mathbb{N}, \,\, n \rightarrow +\infty} a_{R,n}}&lt;/math&gt; si cette limite existe dans &lt;math&gt;\overline{\R_+}&lt;/math&gt;.

C'est la limite de la moyenne des pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre son &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;-ième et son &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme, quand &lt;math&gt;n \rightarrow +\infty&lt;/math&gt;, donc c'est la moyenne de tous les pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; sur &lt;math&gt;\mathbb{Z}_+&lt;/math&gt;.


{{Théorème|titre=''Conjecture :''|contenu=


&lt;math&gt;\displaystyle{\exists n_0 \in \N, \,\, \forall n \geq n_0, \,\, a_{R,n} &lt; a_{S,n} \Longrightarrow {card}_Q(R) &gt; {card}_Q(S)}&lt;/math&gt;}}

Cela signifie qu'à partir d'un certain rang &lt;math&gt;n_0&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\forall n \geq n_0&lt;/math&gt;, si la moyenne des pas de &lt;math&gt;r&lt;/math&gt; compris entre son &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième et son &lt;math&gt;-(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme, est strictement inférieure à la moyenne des pas de &lt;math&gt;s&lt;/math&gt; compris entre son &lt;math&gt;(n+1)&lt;/math&gt;-ième et son &lt;math&gt;-(n+1)&lt;/math&gt;-ième terme, alors la F-quantité de l'ensemble &lt;math&gt;R&lt;/math&gt; est strictement plus grande que celle de l'ensemble &lt;math&gt;S&lt;/math&gt;.

Cela signifie que si &lt;math&gt;R&lt;/math&gt; est strictement plus dense quantitativement que &lt;math&gt;S&lt;/math&gt;, à partir d'un certain rang &lt;math&gt;n_0&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;{card}_Q(R) &gt; {card}_Q(S)&lt;/math&gt;


{{Théorème|titre=''Conjecture :''|contenu=


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N, \,\, a_{R,n} = a_{S,n} \,\, \mbox{et} \,\, \min R &lt; \min S \Longrightarrow {card}_Q(R) &gt; {card}_Q(S)}&lt;/math&gt;

en particulier (sous réserve) : &lt;math&gt;\forall a \in \mathbb{N}^*, \,\, \forall b_1,b_2 \in \mathbb{N} \,\, \colon \,\,  b_1 &lt; b_2, \,\, {card}_Q(a\N + b_1) &gt; {card}_Q(a\N + b_2)&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{i \in \N_{m-1}} (m\N + i) = \N}&lt;/math&gt;,

et &lt;math&gt;\displaystyle{\sum_{i \in \N_{m-1}}{card}_Q(m\N + i) = {card}_Q(\N)}&lt;/math&gt;.}} }}


&lt;small&gt;

'''''Remarque importante :''''' Lorsqu'on parle d'une partie non bornée &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; dans un espace qui est un plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;,

au lieu de parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;&quot;, on devrait plutôt parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; et au plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;,

et dans ce cas on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(B \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big([B \bigcap A, {\Big(B \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)&lt;/math&gt;&quot;,

et, en particulier, on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(A \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(\Big[A, {\Big(A \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) \underset{prop ?}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;.

Quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

Lorsque la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, bornées ou du moins convexes (connexes), bornées, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux), alors quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

&lt;/small&gt;


'''Idée pour généraliser la notion de F-quantité aux parties non convexes de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, donc aux parties quelconques de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; :'''


{{Théorème|titre='''''Conjecture :'''''|contenu=


Toute partie non convexe, connexe, de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est (une) réunion disjointe de parties convexes, (connexes), de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc toute partie non convexe, de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est (une) réunion disjointe de parties convexes, (connexes), de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;,

donc toute partie de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; est (une) réunion disjointe de parties convexes, (connexes), de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.}}

==='''F-quantité définie sur &lt;math&gt;{PV}({\mathbb{R}''}^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;''' ''[https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Continuit%C3%A9_et_variations/Exercices/Fonctions_continues_strictement_monotones&amp;oldid=844169%7C NB : L'Exercice 3-3 (d'Anne Bauval, dernière version du 10 juillet 2021 à 06h28, supprimée par ses soins, sous prétexte que je dessillais ou que je décillais) peut peut-être faire tomber cette section]''===


==== '''Préliminaires''' ====

{{Théorème|titre='''Définitions de &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty_f&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;f \in {\cal F}(\R)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty_{{\cal F}(\R)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R'&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt; :'''|contenu=


''Motivation :'' Cela permettra entre autre de définir l'ensemble &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.


''Remarque importante préliminaire :''


Je vais essayer de prolonger &lt;math&gt;\R_+&lt;/math&gt; par une « infinité continue de nombres infinis positifs ».

(On pourrait construire, de même, le prolongement de &lt;math&gt;\R_-&lt;/math&gt; et donc aussi de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;).

Ce prolongement me servira d'ensemble de valeurs pour une extension de la mesure de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF.

On pourra alors mesurer et distinguer les longueurs de deux courbes infinies, les aires de deux surfaces infinies, etc.


'''''Définitions :'''''


(voir [[Discussion Recherche:Cardinal quantitatif#Série de remarques_7.2|Série de remarques 7.2 dans la page de discussion]])


'''''A)'''''

 
{{Théorème|titre=|contenu=

Soient &lt;math&gt;a,b \in \overline{\R} = \R \bigsqcup \{-\sup(\R), \sup(\R)\}, \,\, a&lt;b&lt;/math&gt;


où on considère, ''de manière non classique et naïve'', que 

&lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, |\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;+\infty'' = \{x \,\, |\,\, \forall a \in \R'', \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;


et où 

&lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_{\N}=+\infty_{\R}=+\infty_{classique}&lt;/math&gt; 

et 

&lt;math&gt;\sup(\N'')=\sup(\R'')=+\infty_{\N''}=+\infty_{\R''}={+\infty''}_{classique}&lt;/math&gt;.

 
On note :


&quot;&lt;math&gt;R_{a,b} = (a,b[&lt;/math&gt;&quot; 

mais si on veut utiliser une notation qui se passe de la notation &quot;&lt;math&gt;+\infty_{classique}&lt;/math&gt;&quot; où &lt;math&gt;+\infty_{classique}&lt;/math&gt; est vu comme un point, on ne peut pas toujours le noter comme ça.


Si &lt;math&gt;a = - \sup(\R), \,\, b = \sup(\R)&lt;/math&gt;,

:&lt;math&gt;R_{a,b} = \R&lt;/math&gt;.


Si &lt;math&gt;a = - \sup(\R), \,\, b \in \R&lt;/math&gt;,

:&lt;math&gt;R_{a,b} = \{x \in \R \,\, | x &lt; b\}&lt;/math&gt;


Si &lt;math&gt;a \in \R, \,\, b = \sup(\R)&lt;/math&gt;,

:&lt;math&gt;R_{a,b} = \{x \in \R \,\, | x \geq a\}&lt;/math&gt;

:ou

:&lt;math&gt;R_{a,b} = \{x \in \R \,\, | x &gt; a\}&lt;/math&gt;


Si &lt;math&gt;a \in \R, \,\, b \in \R&lt;/math&gt;,

:&lt;math&gt;R_{a,b} = (a,b[&lt;/math&gt;


*&lt;math&gt;\mathcal{F}(R_{a,b}) = \mathcal{F}_2(R_{a,b}) \,\, \underset{?}{\text{ou}} \,\, \mathcal{F}_3(R_{a,b}) \,\, \underset{?}{\text{ou}} \,\, \mathcal{F}_4(R_{a,b}) \,\, \underset{?}{\text{ou}} \,\, ?&lt;/math&gt;, 


où &lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_0(R_{a,b}) = \{f \,\,|\,\,f\,\, : \,\, R_{a,b} \,\,\rightarrow \,\,\mathbb{R}\}}&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_1(R_{a,b}) = \{f \in \mathcal{F}_0(R_{a,b})\,\,|\,\,f\,\, \mbox{continue}\}}&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_2(R_{a,b}) = \{f \in \mathcal{F}_0(R_{a,b})\,\,|\,\,f\,\, \mbox{continue, strictement croissante telle que} \,\, \lim_{b^-} f = +\infty_{classique}\}}&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_3(R_{a,b}) = \{f \in \mathcal{F}_2(R_{a,b}) \,\, | \,\, \not \exists g \in \mathcal{F}_2(R_{a,b}), \,\, \not \exists h \in \mathcal{F}_1(R_{a,b}), \,\, \mbox{oscillante}, \,\, f = g + h \}}&lt;/math&gt;


[''« oscillante » (en un sens que je n'ai pas défini)''],


&lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_4(R_{a,b}) = \bigg\{ \begin{matrix} \mathcal{F}_2(R_{a,b}) &amp; \text{si} \,\, a \in \R \bigsqcup \{-\sup(\R)\}, b \in \R, a &lt; b \\ \{f \in \mathcal{F}_2(R_{a,b}) \,\, | \,\, f \underset{b^-}{\sim} g, \,\, g \in \mathcal{F}_2(R_{a,b}), \,\, g \,\, : \,\, R_{a,b} \,\, \rightarrow \,\, \R \,\, : \,\, x \,\, \mapsto a_g x + b_g , \,\, a_g \in \R_+^*, \,\, b_g \in \R\} &amp; \text{si} \,\, a \in \R \bigsqcup \{-\sup(\R)\},b = \sup(\R)\end{matrix}}&lt;/math&gt;


''(Je sais, il y a un hic concernant l'existence, hors l'ensemble &lt;math&gt;\emptyset&lt;/math&gt;, de l'ensemble &lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_3(R_{a,b})}&lt;/math&gt;, mais peut-être faut-il, juste, ne pas le prendre en compte, et, plutôt, prendre en compte l'ensemble &lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_2(R_{a,b})}&lt;/math&gt;. Mais cela ne sera-t-il pas problématique ?)''


&quot;(Mais prendre l'ensemble &lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{F}_2(R_{a,b})}&lt;/math&gt; est insuffisant, car si on prend 2 fonctions &lt;math&gt;\displaystyle{f,g \in \mathcal{F}_2(R_{a,b})}&lt;/math&gt;, on peut avoir &lt;math&gt;f-g \in \mathcal{F}_1(R_{a,b}), \,\, \mbox{oscillante}&lt;/math&gt;.)&quot; (rajout du 12-07-2023);


*&lt;math&gt;+\infty_{\lim,f,b^-}&lt;/math&gt; ou bien &lt;math&gt;+\infty_f&lt;/math&gt;, s'il n' y a aucune confusion possible :

&lt;math&gt;\forall f \in \mathcal{F}(R_{a,b}), \,\,+\infty_f = +\infty_{\lim,f,b^-} \equiv {cl}_{\underset{b^-}{\sim}}(f) = \{g \in \mathcal{F}(R_{a,b}) \,\, |\,\, g \,\, \underset{b^-}{\sim} \,\, f\} &lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;\underset{b^-}{\sim}&lt;/math&gt; est la relation d'équivalence définie en B);


*&lt;math&gt;+\infty_{\mathcal{F}(R_{a,b})} = \{+\infty_f \,\, | \,\, f\in\mathcal{F}(R_{a,b})\}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre=[https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Continuit%C3%A9_et_variations/Exercices/Fonctions_continues_strictement_monotones&amp;oldid=844169 Exercice 3-3 (d'Anne Bauval, dernière version du 10 juillet 2021 à 06h28, supprimée par ses soins, sous prétexte que je dessillais ou que je décillais : Si l'énoncé de cet exercice est vrai, quel que soit le sens à préciser du terme &quot;oscillante&quot;, alors un pan entier de mes travaux va tomber à l'eau, mais pas le pan le plus fondamental : Si je dois supprimer une partie de mes travaux, il faut qu'il y ait de très bonnes raisons valables de le faire et que cette partie des travaux soit vraiment irrécupérable et que j'en sois absolument convaincu)]|contenu=

#Soit &lt;math&gt;f:\left[a,b\right]\to\R&lt;/math&gt; une fonction strictement croissante. Montrer qu'il existe &lt;math&gt;g,h:\left[a,b\right]\to\R&lt;/math&gt; telles que :
#:&lt;math&gt;f=g+h,\quad g&lt;/math&gt; est strictement croissante, et &lt;math&gt;h&lt;/math&gt; est nulle en &lt;math&gt;a&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;b&lt;/math&gt; et strictement positive ailleurs.
#Même question en remplaçant « positive » par « négative ».
#Si de plus &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; est continue, montrer que &lt;math&gt;g&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;h&lt;/math&gt; peuvent être choisies de plus continues, et qu'il existe même une infinité non dénombrable de tels couples &lt;math&gt;(g,h)&lt;/math&gt;.
#Soit &lt;math&gt;f:\R\to\R&lt;/math&gt; une fonction strictement croissante. Déduire des questions précédentes qu'il existe &lt;math&gt;g,h:\R\to\R&lt;/math&gt; telles que :
#::&lt;math&gt;f=g+h,\quad g&lt;/math&gt; est strictement croissante, et &lt;math&gt;h&lt;/math&gt; est « oscillante au voisinage de &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt; » (en un sens que vous devrez préciser),
#:et que si de plus &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; est continue, &lt;math&gt;g&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;h&lt;/math&gt; peuvent être choisies de plus continues.
{{Solution|contenu=}}

'''Remarque sur le comportement d'Anne Bauval :''' Si, elle compte m'avertir de quelque chose et que je modifie en conséquence mes travaux et que je supprime des passages voire des pans entiers : A quoi sert-il, en représailles de mon inaction du moment, de supprimer ou de rendre moins visible l'Ex 3-3 ? Car, si jusqu'ici, dans le cas présent, je n'ai pas suivi les quelques conseils qu'elle m'a données, par prudence et septicisme, et aussi car ce qu'elle me demande n'est pas un choix qui se fait à la légère et que, peut-être, même si ce qu'elle dit est vrai, les pans des travaux concernés sont peut-être récupérables, il se peut que je sois amené, un jour, à le faire ou que j'éprouve, un jour, le besoin de le faire, en ayant besoin de me référer à son Ex 3-3. 

}}


'''''B)'''''

 
{{Théorème|titre=|contenu=''Définition des relations d'équivalence &quot;&lt;math&gt;\underset{b^-}{\sim}&lt;/math&gt;&quot; et d'ordre &quot;&lt;math&gt;\underset{b^-}{\leq}&lt;/math&gt;&quot; sur &lt;math&gt;\mathcal{F}(R_{a,b})&lt;/math&gt; et des relations d'égalité &quot;&lt;math&gt;=&lt;/math&gt;&quot; et d'ordre &lt;math&gt;\leq&lt;/math&gt; sur &lt;math&gt;+\infty_{\mathcal{F}(R_{a,b})}&lt;/math&gt; :''


Soient &lt;math&gt;f,g \in \mathcal{F}(R_{a,b})&lt;/math&gt;.


Mes relations d'équivalence &quot;&lt;math&gt;\underset{b^-}{\sim}&lt;/math&gt;&quot; et d'égalité &quot;&lt;math&gt;=&lt;/math&gt;&quot; sont définies par :

:&lt;math&gt;\displaystyle{+ \infty_f = +\infty_g\Longleftrightarrow f\underset{b^-}{\sim} g\Longleftrightarrow \underset{b^-}{\text{lim}_{classique}}(f-g)=0}&lt;/math&gt;

:et si &lt;math&gt;b = \sup(\R), \,\, \underset{b^-}{\sim} = \underset{+\infty_{classique}}{\sim}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\underset{b^-}{\text{lim}_{classique}}(f-g) = \underset{+\infty_{classique}}{\text{lim}_{classique}}(f-g)&lt;/math&gt;


Mes relations d'ordre &quot;&lt;math&gt;\underset{b^-}{\leq}&lt;/math&gt;&quot; et &quot;&lt;math&gt;\leq&lt;/math&gt;&quot; sont celles dont les ordres stricts sont définis par :

:&lt;math&gt;\displaystyle{+\infty_f&lt;+\infty_g \Longleftrightarrow f \underset{b^-}{&lt;} g\Longleftrightarrow \underset{b^-}{\text{lim}_{classique}}(f-g)&lt;0}&lt;/math&gt;,

:et si &lt;math&gt;b = \sup(\R), \,\, \underset{b^-}{&lt;} = \underset{+\infty_{classique}}{&lt;}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\underset{b^-}{\text{lim}_{classique}}(f-g) = \underset{+\infty_{classique}}{\text{lim}_{classique}}(f-g)&lt;/math&gt;,


et la seconde relation d'ordre est totale.}}


'''''C)'''''


{{Théorème|titre=|contenu=''Si &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; a une expression « élémentaire [synthétique] » (en un sens que je n'ai pas défini)'' au voisinage de &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;, je la prolongerai en une application (encore notée &lt;math&gt;f&lt;/math&gt;) définie sur &lt;math&gt;R_{a,b}\cup\{+\infty_{id_\R}\}&lt;/math&gt; en posant :

:&lt;math&gt;f\left(+\infty_{id_\R}\right)=+\infty_f&lt;/math&gt;,
où &lt;math&gt;id_\R&lt;/math&gt; est l'[[Application (mathématiques)/Définitions#Exemples d’applications|application identité]] de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;.

''Remarque :'' Par exemple si  &lt;math&gt;f  \,\, : \,\, \R \to \R : \,\, x \,\, \mapsto \,\, \Bigg\{\begin{matrix} 3x +5 &amp; \text{si} \,\, x \in \R_-\\ \displaystyle{\frac{e^{-x}}{6x+2}} &amp; \text{si} \,\, x \in \R_+^*\end{matrix}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; a une expression élémentaire sur &lt;math&gt;\R_-&lt;/math&gt;, et &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; a une expression élémentaire sur &lt;math&gt;\R_+^*&lt;/math&gt;, c'est intuitif, mais je ne sais pas le définir de manière formelle et générale.

Mais le problème est que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall x \in \R, \,\, f(x) = (3x + 5) \,\, \mathbb{I}_{\R_-}(x) + \frac{e^{-x}}{6x+2} \,\, \mathbb{I}_{\R_+^*}(x)}&lt;/math&gt;, qui peut, aussi, d'une certaine façon être considérée comme une expression élémentaire, plus synthétique.

Par ailleurs, il existe des fonctions &lt;math&gt;g \,\, : \,\, \R \,\, \to \,\, \R&lt;/math&gt;, qui, à part, l'expression que l'on note &lt;math&gt;\forall x \in \R, \,\, g(x)&lt;/math&gt;, ont une expression (élémentaire) aléatoire, en chaque point ou sur chaque singleton, ou, plutôt, une valeur (élémentaire) aléatoire, en chaque point, et qui sont telles qu'on ne peut pas les exprimer avec les fonctions usuelles.


Je pense qu'il faudrait de manière générale plutôt que de parler de fonctions ayant une expression élémentaire sur leur domaine de définition ou sur une partie de celui-ci, parler de fonctions &lt;math&gt;f&lt;/math&gt; dont l'expression analytique en fonction de &lt;math&gt;x&lt;/math&gt; est &quot;identique&quot;, pour tout point &lt;math&gt;x&lt;/math&gt; de leur domaine de définition &lt;math&gt;D_f&lt;/math&gt; ou par exemple en chaque point &lt;math&gt;x&lt;/math&gt; de chacune de sous-parties disjointes &lt;math&gt;A,B&lt;/math&gt; de ce dernier.

Par exemple : 

Soient &lt;math&gt;\displaystyle{A,B \in \mathcal{P}(D_f), \,\, A \bigcap B = \emptyset}&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\forall x \in A, \,\, f(x) = 2x [= expression(f,x)]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall x \in B, \,\, f(x) = -3x + 1 [= expression(f,x)]&lt;/math&gt;, 

ou

Soit &lt;math&gt;\displaystyle{A \in \mathcal{P}(D_f)}&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\forall x \in A, \,\, f(x) = x^2 + 1 \,\, [= expression(f,x)]&lt;/math&gt;

ou

Soit &lt;math&gt;\displaystyle{A \in \mathcal{P}(D_f)}&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\forall x \in A, \,\, f(x) = e^x \,\, [= expression(f,x)]&lt;/math&gt;. 


''(De toute façon, si je n'arrive pas à définir pour certaines fonctions &lt;math&gt;f  \,\,: \,\,D_f \,\, \rightarrow \,\, \R&lt;/math&gt;, le fait que &quot;&lt;math&gt;f&lt;/math&gt; a une expression élémentaire sur &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}(D_f)&lt;/math&gt;&quot; ou plutôt que &quot;&lt;math&gt;f&lt;/math&gt; a une expression analytique en fonction de &lt;math&gt;x&lt;/math&gt; &quot;identique&quot;, en chaque point &lt;math&gt;x&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}(D_f)&lt;/math&gt;&quot;, où &lt;math&gt;D_f \in \mathcal{P}(\R)&lt;/math&gt;, je supprimerai la condition qui lui est relative.)''}}


'''''D) Partie 1)'''''


{{Théorème|titre=|contenu=''Remarque : J'hésite à omettre la notation &quot;&lt;math&gt;\widetilde{\,\,\,\,\,\,}&lt;/math&gt;&quot; concernant les objets suivants : &lt;math&gt;\widetilde{{vol}^1}&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;\widetilde{{diam}}&lt;/math&gt;.''


L'ensemble &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; n'est pas considéré, ici, ''dans sa version classique'' : 


&lt;math&gt;\R= ]-\sup(\R), \sup(\R)[= ]-\infty_\R,+\infty_\R[ = ]-\infty_{classique}, +\infty_{classique}[&lt;/math&gt;, 

où &quot;&lt;math&gt;-\sup(\R)=-\infty_\R=-\infty_{classique}, \,\, \sup(\R)=+\infty_\R=+ \infty_{classique}&lt;/math&gt;&quot; sont considérés comme des points,


mais ''dans sa version non classique'' : 


&lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, 

où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in + \infty&lt;/math&gt; 

et où &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; est considéré comme un ensemble.


L'ensemble &lt;math&gt;\overline{\R}&lt;/math&gt; n'est pas considéré, ici, ''dans sa version classique'' : 


&lt;math&gt;\overline{\R}= [-\sup(\R), \sup(\R)]= [-\infty_\R,+\infty_\R] = [-\infty_{classique}, +\infty_{classique}]&lt;/math&gt;, 

où &quot;&lt;math&gt;-\sup(\R)=-\infty_\R=-\infty_{classique}, \,\, \sup(\R)=+\infty_\R=+ \infty_{classique}&lt;/math&gt;&quot; sont considérés comme des points,


mais ''dans sa version non classique'' : 


&lt;math&gt;\displaystyle{\overline{\R} = \R \bigsqcup \{-\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R), \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R)\}}&lt;/math&gt;, 

où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in + \infty&lt;/math&gt; 

et où &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; est considéré comme un ensemble.


On considère : 


&quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; et &quot;&lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;&quot; comme des ensembles tels que 

&lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty'' = \{x \,\, | \,\, \forall a'' \in \R'', \,\, x &gt; a''\}&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;+ \infty'' \subsetneq + \infty&lt;/math&gt; car &lt;math&gt;\R \subsetneq \R''&lt;/math&gt;.

  
''On a(axiome)(sous réserve):''


&lt;math&gt;\forall (a,b) \in \{-\sup(\R)\} \times \mathbb{R}&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;R_{a,b} = \{x \in \R, \,\, x &lt; b\}&lt;/math&gt;, 
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall f_0 \in {\cal F}(R_{a,b}), \,\, +\infty_{f_0} = \sup_{f \in {\cal F}(\mathbb{R})} +\infty_f = \sup(+\infty'') = \sup(+\infty)}&lt;/math&gt;


''Remarque :''

On a &lt;math&gt;\displaystyle{\overline{\mathbb{R}} = \mathbb{R} \bigsqcup \{\inf_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}} (\mathbb{R}), \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}} (\mathbb{R})\} = \mathbb{R} \bigsqcup \{-\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}} (\mathbb{R}), \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}} (\mathbb{R})\}}&lt;/math&gt;

où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in +\infty&lt;/math&gt;.


''Dans ma nouvelle théorie à construire (Mais il faudra aussi prendre en compte de la nature et le choix du plafonnement de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; autour de l'origine &lt;math&gt;O(0)&lt;/math&gt; du repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;) :''


On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{\R = \Big[\R, {(]-r,r[)}_{r \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;.}}


'''''D) Partie 2)'''''


{{Théorème|titre=|contenu=''Définitions :''


''Cf. aussi : [[Discussion_Recherche:Cardinal_quantitatif#Série_de_remarques_3|Série de remarques 3]] de la Discussion associée.''


&lt;math&gt;\mathbb{R}' =_{d \acute{e}f} ]-\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}, +\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}[&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{\mathbb{R}'}^* =_{d \acute{e}f} ]-\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}, +\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}[ \setminus \{0\}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\overline{\mathbb{R}'} =_{d \acute{e}f} [-\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}, +\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}]&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;{\mathbb{R}'}_+ =_{d \acute{e}f} [0, +\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}[&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{\mathbb{R}'}_+^* =_{d \acute{e}f} ]0, +\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}[&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\overline{{\mathbb{R}'}_+} =_{d \acute{e}f} [0, +\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}}]&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;{\mathbb{R}'}_- =_{d \acute{e}f} ]-\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}},0]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{\mathbb{R}'}_-^* =_{d \acute{e}f} ]-\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}},0[&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\overline{{\mathbb{R}'}_-} =_{d \acute{e}f} [-\infty_ {{id}_{\mathbb{R}}},0]&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\mathbb{R}'' =_{d \acute{e}f} -\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})} \bigsqcup \mathbb{R} \bigsqcup +\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt;, réunion disjointe,

&lt;math&gt;\mathbb{R}'' =_{prop} -\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})} \bigcup \mathbb{R}' \bigcup +\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt;, réunion non disjointe,


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall f,g \in {\cal F}(\mathbb{R}), \,\, \forall a,b \in \mathbb{R}, \,\, a \leq b, \,\, \forall a'',b'' \in {\R''} \setminus \overline{\R}, \,\, a'' &lt; 0 &lt; b'',}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{\Big(-\sup(\R'') &lt;  a'' &lt; -\sup(\R) &lt; a \leq b &lt; \sup(\R) &lt; b'' &lt; \sup(\R'') \Big)}&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;\displaystyle{]a,b[ \subsetneq \mathbb{R} \subsetneq \overline{\R} \subsetneq ]a'',b''[ \subsetneq \R'' \subsetneq \overline{\R''},}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{\Big(-\sup(\R'') = - \sup(+\infty_{{\cal F}(\R)}) &lt; -\infty_f &lt; a \leq b &lt; +\infty_g &lt; \sup(+\infty_{{\cal F}(\R)}) = \sup(\R'')\Big)}&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;\displaystyle{]a,b[ \subsetneq \mathbb{R} \subsetneq ]-\infty_f,+\infty_g[ \subsetneq \R'' \subsetneq \overline{\R''}}&lt;/math&gt;.


''Dans cette conception :''


L'ensemble &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; n'est pas considéré, ici, ''dans sa version classique'' :
 

&lt;math&gt;\R= ]-\sup(\R), \sup(\R)[= ]-\infty_\R,+\infty_\R[ = ]-\infty_{classique}, +\infty_{classique}[&lt;/math&gt;, 

où &quot;&lt;math&gt;-\sup(\R)=-\infty_\R=-\infty_{classique}, \,\, \sup(\R)=+\infty_\R=+ \infty_{classique}&lt;/math&gt;&quot; sont considérés comme des points,


mais ''dans sa version non classique'' : 


&lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, 

où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in + \infty&lt;/math&gt; 

et où &quot;&lt;math&gt;+ \infty&lt;/math&gt;&quot; est considéré comme un ensemble.


L'ensemble &lt;math&gt;\overline{\R}&lt;/math&gt; n'est pas considéré, ici, '''dans sa version classique''' :
 

&lt;math&gt;\overline{\R}= [-\sup(\R), \sup(\R)]= [-\infty_\R,+\infty_\R] = [-\infty_{classique}, +\infty_{classique}]&lt;/math&gt;, 

où &quot;&lt;math&gt;-\sup(\R)=-\infty_\R=-\infty_{classique}, \,\, \sup(\R)=+\infty_\R=+ \infty_{classique}&lt;/math&gt;&quot; sont considérés comme des points,


mais ''dans sa version non classique'' :
 

&lt;math&gt;\displaystyle{\overline{\R} = \R \bigsqcup \{- \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R), \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R)\}}&lt;/math&gt;, 

où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in + \infty&lt;/math&gt; 

et où &quot;&lt;math&gt;+ \infty&lt;/math&gt;&quot; est considéré comme un ensemble.


On considère : 


&quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; et &quot;&lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;&quot; comme des ensembles tels que 

&lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty'' = \{x \,\, | \,\, \forall a'' \in \R'', \,\, x &gt; a''\}&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;+ \infty'' \subsetneq + \infty&lt;/math&gt; car &lt;math&gt;\R \subsetneq \R''&lt;/math&gt;.


où &lt;math&gt;\displaystyle{{vol}^1(\R_+) = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\N) = {card}_{Q,{\cal R}}(\N^*) \in +\infty \,\, \text{et}\,\,\not \in \R_+ \bigsqcup +\infty_{{\cal F}(\R)}}&lt;/math&gt;


et par analogie &lt;math&gt;\displaystyle{{vol}^1({\R''}_+) = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}''}(\R'') = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}''}(\N'') = {card}_{Q,{\cal R}}({\N''}^*) \in +\infty'' \subsetneq +\infty}&lt;/math&gt;,


où, ici, 

&lt;math&gt;\N^*&lt;/math&gt; est le plafonnement normal de &lt;math&gt;\N^*&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\N''}^*&lt;/math&gt; est le plafonnement normal de &lt;math&gt;{\N''}^*&lt;/math&gt;.}}


'''''D) Partie 3) Remarque importante :'''''


{{Théorème|titre=|contenu=

J'aurais pu considérer à défaut de considérer que 


&quot;&lt;math&gt;\R= ]-\sup(\R), \sup(\R)[= ]-\infty_\R,+\infty_\R[ = ]-\infty_{classique}, +\infty_{classique}[&lt;/math&gt;&quot;, 

où &quot;&lt;math&gt;-\sup(\R)=-\infty_\R=-\infty_{classique}, \,\, \sup(\R)=+\infty_\R=+ \infty_{classique}&lt;/math&gt;&quot; sont considérés comme des points,


considérer que 


&quot;&lt;math&gt;\R = ]- \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R), \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R)[&lt;/math&gt;&quot; 

où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in +\infty&lt;/math&gt; 

et où &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt; est considéré comme un ensemble tel que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, |\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.


Mais cette notation est problématique, 

car &lt;math&gt;{vol}^1(\R_+) = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in +\infty&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\exists A \in \mathcal{P}(\R_+)&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;{vol}^1(A) \in +\infty&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{vol}^1(A) &lt; {vol}^1(\R_+) = \sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R)&lt;/math&gt;.


D'où la notation simple 

&lt;math&gt;\Big(&lt;/math&gt;sans &quot;&lt;math&gt;-\infty_{classique}, +\infty_{classique}&lt;/math&gt;&quot;, 

ni &quot;&lt;math&gt;-\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R),\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R)&lt;/math&gt;&quot;, 

ni &quot;&lt;math&gt;-\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(A),\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(A)&lt;/math&gt;&quot; 

où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(A) \in +\infty&lt;/math&gt;&lt;math&gt;\Big)&lt;/math&gt; : 

&quot;&lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;&quot; (&quot;&lt;math&gt;\R_+&lt;/math&gt;&quot;, &quot;&lt;math&gt;\R_-&lt;/math&gt;&quot;, &quot;&lt;math&gt;\R^*&lt;/math&gt;&quot;, etc &lt;math&gt;\cdots&lt;/math&gt;), 

pour désigner &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; (&lt;math&gt;\R_+&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R_-&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R^*&lt;/math&gt;, etc &lt;math&gt;\cdots&lt;/math&gt;).}}


'''''D) Partie 4)'''''


{{Théorème|titre=|contenu=''Remarque :'' 


Le fait que : &lt;math&gt;2 \inf(+\infty_{{\cal F}(\R)}) &gt; \inf(+\infty_{{\cal F}(\R)})&lt;/math&gt; semble poser problème :

En effet, il semble que : &lt;math&gt;\displaystyle{2 \inf(+\infty_{{\cal F}(\R)}) = 2 \inf_{f \in {\cal F}(\R)} +\infty_f = \inf_{f \in {\cal F}(\R)} 2(+\infty_f) = \inf_{f \in {\cal F}(\R)} +\infty_{2f} = \inf_{f \in 2{\cal F}(\R)} +\infty_f = \inf_{f \in {\cal F}(\R)} +\infty_f = \inf(+\infty_{{\cal F}(\R)})}&lt;/math&gt;.

Peut-être qu'il faut plutôt définir et considérer l'ensemble &lt;math&gt;{\cal F}(\N)&lt;/math&gt; qui est l'ensemble &lt;math&gt;{\cal F}(\R)&lt;/math&gt;, en remplaçant &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, par &lt;math&gt;\N&lt;/math&gt;, et en abandonnant la condition de continuité des éléments de ce 1er ensemble.

En effet, dans ce cas, on a : &lt;math&gt;\displaystyle{2 \inf(+\infty_{{\cal F}(\N)}) = 2 \inf_{f \in {\cal F}(\N)} +\infty_f = \inf_{f \in {\cal F}(\N)} 2(+\infty_f) = \inf_{f \in {\cal F}(\N)} +\infty_{2f} = \inf_{f \in 2{\cal F}(\N)} +\infty_f \neq \inf_{f \in {\cal F}(\N)} +\infty_f = \inf(+\infty_{{\cal F}(\N)})}&lt;/math&gt;


''Remarque :''


&lt;math&gt;\displaystyle{\exists a,c \in -\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}, \,\,\exists b,d \in +\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}, \,\, a\neq c, \,\, b \neq d, \,\, a&lt;b, \,\, c&lt;d, \,\, ]a,b[ \subsetneq \mathbb{R}' \subsetneq ]c,d[}&lt;/math&gt;}} }}


{{ancre|Définitions de diam, diam ~, + ∞ d i a m ~,C, + ∞ diam ~ ^,C et + ∞ diam ~ ^}}

{{Théorème|titre='''Remarques sur &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty_f&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;f \in {\cal F}(\R)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty_{{\cal F}(\R)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R'&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt; :'''|contenu=


'''''Remarque :'''''


Dans le cas borné, à l'aide des mesures de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF, qui mesurent chacune des volumes de dimension &lt;math&gt;i (0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;, on peut '''construire''' et comparer les F-quantités d'ensembles appartenant à une classe d'ensembles bornés de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt; et appartenant à des chaînes distinctes d'ensembles, pour l'inclusion.

Cf. &quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5) {{supra|Liens}}

Moyennant une redéfinition de l'ensemble de départ et/ou de l'ensemble d'arrivée des mesures de LEBESGUE, en remplaçant le point usuel &lt;math&gt;+ \infty_{classique}&lt;/math&gt; par un ensemble infini de nombres infinis positifs &lt;math&gt;+ \infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt; 

(ici, je pense '''[vraisemblablement dans le cas où &lt;math&gt;n=1&lt;/math&gt;]''' 


'''''Remarque :''''' 


Chaque élément d'un ensemble est un indivisible :

Un ensemble fini ne peut contenir par exemple &lt;math&gt;1,5&lt;/math&gt; éléments, mais un nombre fini entier d'éléments, de même un ensemble infini d'éléments ne peut contenir qu'un nombre infini &quot;entier&quot; d'éléments, même si cet ensemble n'est pas dénombrable :

La F-quantité d'un ensemble est un nombre fini ou infini &quot;entier&quot;, contrairement, par exemple à toutes les mesures généralisées de cet ensemble, qui elles sont des nombres finis ou infinis &quot;réels&quot;.)]

''(Je ne suis pas totalement sûr de moi sur les 2 dernières phrases avant celle-ci : Car on peut transformer une partie infinie bornée par une homothétie de rapport réel, les F-quantités de la partie de départ et de la partie d'arrivée sont-ils pour autant des nombres infinis &quot;entiers&quot; ?)''

Enfin, on pourra construire et étendre, la F-quantité et sa formule, dans le cas de certaines parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt; et qui fait appel aux mesures de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF de dimension &lt;math&gt;i \,\, (0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;, au cas de parties non bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, en tenant compte du &quot;plafonnement sphérique&quot;.}}


{{Théorème|titre='''Définition de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; :'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{A} \in {\cal P}({\R''}^n) \,\, \Big| \,\, {A} \,\, sous\text{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, compacte, \,\, convexe, \,\, (connexe) \,\, de \,\, {\R''}^n, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;}}

===='''Construction et définition'''====


{{Théorème|titre='''Définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; (hypothèses de définition générales dans le cas des parties de &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt; + hypothèses de définition générales dans le cas des parties de &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et en particulier dans le cas des parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;), pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; :'''|contenu=

Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\cal R&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.

On pose &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n) \underset{d\acute{e}f}{=} \{A \in \mathcal{P}({\R''}^n) \,\,|\,\, A \,\, born\acute{e}e \,\, dans \,\, {\R''}^n\}&lt;/math&gt;.


L'application F-quantité relative au repère orthonormé &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^{n}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt;,

la restriction à l'ensemble &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt; de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt;,  

et la restriction à l'ensemble &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt; de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; 


sont les applications :  


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}: \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \longrightarrow \,\, (F'', +, \times, \leq)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)} \,\, : \,\, \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n) \,\, \longrightarrow \,\, (F', +, \times, \leq)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|{PV}({\R''}^n)} \,\, : \,\, {PV}({\R''}^n) \,\, \longrightarrow \,\, (F, +, \times, \leq)&lt;/math&gt;


où &lt;math&gt;(F'', +, \times, \leq)&lt;/math&gt; est un anneau commutatif unitaire intègre ordonné,

où &lt;math&gt;(F', +, \times, \leq)&lt;/math&gt; est un anneau commutatif unitaire intègre ordonné,

où &lt;math&gt;(F, +, \times, \leq)&lt;/math&gt; est un anneau commutatif unitaire intègre ordonné, avec &lt;math&gt;F = \R_n[{card}_{Q,\mathcal{R}}(I)]&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est un intervalle borné de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, par exemple &lt;math&gt;I = [0;1[&lt;/math&gt;,

et où &lt;math&gt;F \subset F' \subset F''&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;F'= ?, \,\, F'' = ?&lt;/math&gt;,


[On peut cependant dire au moins à ce stade que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,{\cal R}}} \,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)} \,\, : \,\, \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,{\cal R}}}_{|{PV}({\R''}^n)} \,\, : \,\, {PV}({\R''}^n) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,


où, ''de manière non classique'', on considère : &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; comme un ensemble tel que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.],


''qui doivent, normalement, vérifier les conditions suivantes (Règles et opérations générales sur la F-quantité) :''


0) &lt;math&gt;\forall \mathcal{R}, \mathcal{R}'&lt;/math&gt; repères orthonormés de &lt;math&gt;{\R''}^n, \,\, {{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)} = {{card}_{Q,\mathcal{R}'}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)}&lt;/math&gt;

 
On pose donc : &lt;math&gt;\forall \mathcal{R}&lt;/math&gt; repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^n, \,\, {{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)} = \widetilde{\widetilde{{card}_Q}}&lt;/math&gt; et donc &lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{|PV({\R''}^n)} = \widetilde{\widetilde{{card}_Q}}_{|{PV}({\R''}^n)} = \widetilde{{card}_Q}}&lt;/math&gt;.

      
1)

[a) &lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;card_{Q,\cal R}(A)\geq 0&lt;/math&gt;]

b) &lt;math&gt; card_{Q,{\cal R}}(\emptyset) = 0&lt;/math&gt;

c) &lt;math&gt; \forall x \in {\R''}^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\{x\}) = 1&lt;/math&gt;


2) &lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A \bigcup B) = {card}_{Q,{\cal R}}(A) + {card}_{Q,{\cal R}}(B) - {card}_{Q,{\cal R}}(A \bigcap B)}&lt;/math&gt;


3) &lt;math&gt;\displaystyle{\forall {(x_m)}_{m \in \mathbb{N}} \subset {\mathbb{R''}}, \,\, convergente \,\, dans \,\, \R'', \,\, \lim_{m \rightarrow +\infty} {card}_{Q,{\cal R}}([0,x_m]) = {card}_{Q,{\cal R}}([0, \lim_{m \rightarrow +\infty} x_m])}&lt;/math&gt;

 
4) Soient &lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*, \,\, {\cal R}_i&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^i&lt;/math&gt; d'origine &lt;math&gt;O_i{(0)}_{j \in \N_i^*}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\forall k \in \mathbb{N}_{n-1},&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^{n-k})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall B \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^{k})}&lt;/math&gt;,
 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A \times B) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(A \times B) = {card}_{Q,{\cal R}_{n-k}}(A)\,\,{card}_{Q,{\cal R}_k}(B)}&lt;/math&gt;


''@Attention, concernant les parties non bornées, les formules ci-dessus, n'ont pas, nécessairement, sens, si on suppose qu'il y a un plafonnement sphérique, autour de l'origine du repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;.@''


5) 

   
A)


a) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, {\R''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;I \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt;
   
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}} \Big({is}(I)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;, pour toutes les isométries de &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;is&lt;/math&gt;

			
En particulier :

  
a1) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, {\R''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;I \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,  
   
&lt;math&gt;\forall x \in {\R''}^n, \,\,{card}_{Q,{\cal R}}\Big(t_x(I)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où &lt;math&gt;\forall x \in {\R''}^n, \,\, t_x \,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, A + x&lt;/math&gt;, est la translation de vecteur &lt;math&gt;x&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.


a2) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, {\R''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;I \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,   
 
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall M \in {\R''}^n}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,
 
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(M, \theta_n)} (I) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\forall M \in {\R''}^n&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(M, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(M, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;M&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.


Si les hypothèses de définition données dans 3) A), ne suffisent pas, on considérera les hypothèses de définition données dans 3) B).
   
           
B)  
   
a) &lt;math&gt;\forall A \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,  
   
&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({is} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;, pour toutes les isométries de &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;is&lt;/math&gt;

     
En particulier :


a1) &lt;math&gt;\forall A \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,
      
&lt;math&gt;\displaystyle{\forall x \in {\R''}^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}\Big(t_x(A)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)}&lt;/math&gt;

où &lt;math&gt;\forall x \in {\R''}^n, \,\, t_x \,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, A + x&lt;/math&gt;, est la translation de vecteur &lt;math&gt;x&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.


a2) &lt;math&gt;\forall A \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,
    
&lt;math&gt;\forall M \in {\R''}^n&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                   \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si } n=1\\
                   {\mathbb{R}}^{n-1}&amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(M, \theta_n)} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;,

où
 
&lt;math&gt;\forall M \in {\R''}^n&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi \} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(M, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(M, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;M&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;, dans l'espace &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.}}

&lt;small&gt;

'''Remarques sur la définition :'''

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; est définie et donnée sur &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, par une formule exprimant &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; en fonction de &lt;math&gt;{({vol}^i)}_{i \in \N_n^*}&lt;/math&gt; (ou de &lt;math&gt;{({vol}^i)}_{i \in \N_n}&lt;/math&gt;, si on considère &lt;math&gt;{vol}^0&lt;/math&gt;, comme la mesure de comptage définie sur la tribu des parties au plus dénombrables de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;) et qui est une formule dérivée de celle donnée par Michel COSTE,

dans ''&quot;La saga du &quot;cardinal&quot;&quot; (version 4 et version 4-5)'' {{supra|Liens}}

ou dans les propositions suivantes : ''Proposition 1.4 de GF (Guillaume FOUCART), dans les PDF de Michel COSTE {{infra|Proposition_(Proposition_1.4_de_GF,_dans_les_PDF_de_Michel_COSTE)}}'' et ''Proposition {{infra|Proposition}}''


''Le problème de cette définition est que l'ensemble d'arrivée dépend de &lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}&lt;/math&gt;.''

''Quant à l'introduction de l'anneau commutatif unitaire intègre ordonné &lt;math&gt;(F, +, \times, \leq)&lt;/math&gt;, c'est faute de mieux pouvoir définir l'ensemble d'arrivée de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;, mais j'aurais pu l'appeler &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}\Big(\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, et il doit, normalement, pouvoir être construit et défini, à partir des hypothèses de définition de &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt;. Mais, à défaut, on peut considérer, dans un premier temps, que l'ensemble d'arrivée de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt; est l'ensemble &lt;math&gt;\displaystyle{\N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.''

''Denis FELDMANN m'a mis au courant du paradoxe de BURALI-FORTI que je vais rencontrer, concernant l'ensemble &lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt; tel que je l'ai défini naïvement. Aussi, au lieu de vouloir obtenir un ensemble absolu de nombres infinis positifs (à une dimension), contenu dans l'ensemble d'arrivée de l'application &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\N \bigsqcup +\infty&lt;/math&gt;, je vais devoir me contenter de définir un ensemble non absolu de nombres infinis positifs (à une dimension), dans lequel je vais devoir me placer.'' 


''Remarque importante : Obstacle et facteur, pour l'instant, limitant de &quot;ma théorie&quot;:''
      
Dans le cas des parties de &lt;math&gt;{PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, Michel COSTE a dit qu'on ne pouvait pas aller plus loin, avec la théorie de la F-quantité, mais moi je crois qu'on peut construire &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}&lt;/math&gt;, même si ce ne sera pas forcément une mesure au sens usuel, sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R}^n)&lt;/math&gt;, mais que ce le sera, d'une certaine façon, en introduisant la nouvelle notation et la nouvelle notion de &quot;plafonnement&quot; &lt;math&gt;''[A,{(A_i)}_{i \in I}]''&lt;/math&gt; où &lt;math&gt;A \in {PV2}(\R^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}(\R^n)&lt;/math&gt;, ou où &lt;math&gt;A \in {PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;.


''Remarque importante :'' Lorsqu'on parle d'une partie non bornée &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; dans un espace qui est un plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;,

au lieu de parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;&quot;, on devrait plutôt parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; et au plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;,

et dans ce cas on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(B \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big([B \bigcap A, {\Big(B \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)&lt;/math&gt;&quot;,

et, en particulier, on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(A \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(\Big[A, {\Big(A \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) \underset{prop ?}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;.

Quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

Lorsque la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, bornées ou du moins convexes (connexes), bornées, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux), alors quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Propriétés immédiates découlant des hypothèses de définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt; :'''|contenu=


Il en découle de 1)b), de 2) et peut-être d'autres hypothèses de définition de la F-quantité, en particulier que : 

&lt;math&gt;\forall I \in {\cal P}({\R''}^n), \,\, {card}_P(I) \leq \aleph_0, \,\, \forall (A_i)_{i \in I} \subset {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i,j \in I, \,\, i \neq j, \,\, A_i \bigcap A_j = \emptyset&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = \sum_{i \in I} {card}_{Q,{\cal R}}(A_i)&lt;/math&gt;


La &lt;math&gt;\sigma&lt;/math&gt;-additivité n'est pas valable pour une classe de parties plus large que &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, avec la définition classique de limite d'une suite de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; tendant vers une partie de &lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, néanmoins, elle l'est avec la définition non classique de limite d'une suite de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; tendant vers un plafonnement d'une partie de &lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, excluant l'utilisation de la définition classique. La notion de F-quantité, dans le cas des parties non bornées de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, n'est plus considérée comme une notion universelle, mais comme une notion relative au repère orthonormé direct de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, et au plafonnement sphérique ou autre, associé, que l'on s'est fixé.

(Cf. définition de &lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, plus loin dans la suite.)


En particulier, il découle de 1) a), 1) b) et 2) que :
 

a) &lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}({\R''}^n), \,\, B \in \mathcal{P}(A)&lt;/math&gt;,
	
&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A\setminus B) = {card}_{Q,{\cal R}}(A) - {card}_{Q,{\cal R}}(B)}&lt;/math&gt;


b) &lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}({\R''}^n), \,\, A \in \mathcal{P}(B), \,\, A \neq B&lt;/math&gt;,
	
&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}(B)}&lt;/math&gt;


Il découle, en particulier, de 4), que :
 

Si &lt;math&gt;I,{(I_i)}_{i \in \mathbb{N}_n}&lt;/math&gt; sont des parties de &lt;math&gt;{PV}(\mathbb{R}'')&lt;/math&gt; (résultats généralisables aux intervalles bornés de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, moyennant un prolongement du domaine de définition de &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;), alors :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}I_i) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(\prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}I_i) = \prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}{card}_{Q,{\cal R}_1}(I_i)}&lt;/math&gt;
 

et donc en particulier 


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(I^n) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(I^n) = {card}_{Q,{\cal R}_n}(\prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n} I) = \prod_{i \in {\mathbb{N}}^*_n}{card}_{Q,{\cal R}_1}(I) = {\Big({card}_{Q,{\cal R}_1}(I)\Big)}^n = {card}_{Q,{\cal R}_1}^n(I)}&lt;/math&gt;


La F-quantité est quelque chose qui s'approche d'une mesure au sens usuel au delà de la classe de parties &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, qui ne néglige aucun point de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; et qui est uniforme (&lt;math&gt;\forall x \in {\R''}^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\{x\}) = 1&lt;/math&gt;).


'''''Proposition :'''''

Soit &lt;math&gt;\widetilde{E} \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;.

Si &lt;math&gt;\forall x \in \widetilde E,\,\, A_x \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall x,y \in \widetilde E, \,\, x \neq y, \,\, A_x \bigcap A_y = \emptyset&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;A = \bigsqcup_{x \in \widetilde{E}} A_x&lt;/math&gt;
 
alors &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(A) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\bigsqcup_{x \in \widetilde{E}} A_x\Big) = \int_{\widetilde{E}} {card}_{Q,{\cal R}}(A_x) \,\, d \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(x)&lt;/math&gt;

''(sous réserve de conditions supplémentaires concernant les parties de &lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et les &quot;plafonnements&quot;, mais sans nécessairement considérer &lt;math&gt;\widetilde{E} \in {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;\widetilde{E} \in \mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt;)''}}

===='''Existence et résultats sur les intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, et, en particulier, sur les parties de &lt;math&gt;{PV}(\R'')&lt;/math&gt;'''====


''Soit &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.''


{{Théorème|titre='''Notations :'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;A \in {\cal P}(E)&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{\stackrel{\circ}{A}}^E&lt;/math&gt; est l'intérieur de &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; dans &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; par rapport à &lt;math&gt;E&lt;/math&gt; (on note aussi &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{A}&lt;/math&gt;).

&lt;math&gt;{\overline{A}}^E&lt;/math&gt; est l'adhérence de &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; dans &lt;math&gt;|&lt;/math&gt; par rapport à &lt;math&gt;E&lt;/math&gt; (on note aussi &lt;math&gt;\overline{A}&lt;/math&gt;).


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_N^*, \,\, \forall n \in \N_N^*, \,\, n \geq i, \,\, {vol}^{i,n}}&lt;/math&gt; désigne la mesure de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, dans &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, de tribu de départ &lt;math&gt;{\cal A}_{i,n} = \{A_{i,n} \in {\cal B}({\R''}^n)| {dim}(A_{i,n}) = i\}&lt;/math&gt;.


On note aussi parfois &lt;math&gt;{vol}^{i,n}&lt;/math&gt; : &lt;math&gt;{vol}^i&lt;/math&gt;, et la suite le justifiera.


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N_N^*, \,\, {vol}^{0,n}}&lt;/math&gt; désigne la mesure de LEBESGUE ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;, sur &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, c'est-à-dire la mesure de comptage sur &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, de tribu de départ &lt;math&gt;{\cal A}_{0,n} = \{A_{0,n} \in {\cal P}({\R''}^n)| {dim}(A_{0,n}) = 0\} = \{A_{0,n} \in {\cal P}({\R''}^n)|{card}_P(A_{0,n}) \leq \aleph_0\}&lt;/math&gt;.


On note aussi parfois &lt;math&gt;{vol}^{0,n}&lt;/math&gt; : &lt;math&gt;{vol}^0&lt;/math&gt;, et la suite le justifiera.


Soit &lt;math&gt;i \in \N_N&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;n \in \N_N^*, \,\, n \geq i&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\widetilde{{vol}^i}&lt;/math&gt;, notée, encore, &lt;math&gt;{vol}^i&lt;/math&gt;, désigne le prolongement de la  mesure de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{vol}^{i,n}&lt;/math&gt;, sur &lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} {\R''}^n}&lt;/math&gt;, de tribu de départ &lt;math&gt;\displaystyle{{\cal A}_i = \bigsqcup_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} {\cal A}_{i,n}}&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\forall n \in \N_N^*, \,\, n \geq i, \,\, \widetilde{{vol}^i}_{|{\cal A}_{i,n}} = {vol}^{i,n}&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in \N_N^*, \,\, n \geq i, \,\, \exists A_{i,n} \in {\cal A}_{i,n}, \,\, A_i = \bigsqcup_{n \in \N_N^*, n \geq i} A_{i,n}, \,\, \widetilde{{vol}^i}(A_i) = \widetilde{{vol}^i}(\bigsqcup_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} A_{i,n}) = \sum_{n \in \N_N^*, \,\, n \geq i} \widetilde{{vol}^i}(A_{i,n})}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Remarque :'''|contenu=


Soient &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;J&lt;/math&gt;, deux intervalles bornés de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, non vides et non réduits à un singleton pour lesquels les milieux respectifs de &lt;math&gt;\overline{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{J}&lt;/math&gt; ou de &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{J}&lt;/math&gt; existent et sont notés &lt;math&gt;i_0&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;j_0&lt;/math&gt;, alors on remarque que : 

1)

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall x_0 \in {\R''}^n, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\{x_0\}) = {vol}^0(\{x_0\}) = 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{{vol}^1(I) = {vol}^1(J) \Leftrightarrow {card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) \,\, et \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})}&lt;/math&gt;

En effet &lt;math&gt;\displaystyle{\forall I,J \,\, intervalle \,\, born\acute{e} \,\, de \,\,{\R''} \,\,: \,\,{vol}^1(I) = {vol}^1(J),\,\,\exists a_{I,J} \in \R, \,\, \overline{J} = \overline{I} + a_{I,J} \,\, et \,\,\stackrel{\circ}{J} = \stackrel{\circ}{I} + a_{I,J}}&lt;/math&gt;

2)

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I} \setminus \{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J} \setminus \{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}\Big((\stackrel{\circ}{I} \bigsqcup \partial I) \setminus \{i_0\}\Big)}{{card}_{Q,{\cal R}}\Big((\stackrel{\circ}{J} \bigsqcup \partial J)  \setminus \{j_0\}\Big)}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I} \bigsqcup \partial I) -{card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J} \bigsqcup \partial J) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\partial I)- {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\partial J)- {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{\displaystyle{\inf_{i \in I} i, \sup_{i \in I} i}\})- {card}_{Q,{\cal R}}(\{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{\displaystyle{\inf_{j \in J} j, \sup_{j \in J} j}\})- {card}_{Q,{\cal R}}(\{j_0\})}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - 1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + 2 - 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + 2 - 1}}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I}) - 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J}) - 1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) + 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) + 1}}&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''Proposition (Proposition 1.4 de GF, dans les PDF de Michel COSTE [version du 11 novembre 2007]) :'''|contenu=


Soient &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;J&lt;/math&gt;, deux intervalles bornés de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, non vides et non réduits à un singleton, pour lesquels les milieux respectifs de &lt;math&gt;\overline{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{J}&lt;/math&gt; ou de &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{I}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{J}&lt;/math&gt; existent et sont notés &lt;math&gt;i_0&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;j_0&lt;/math&gt;, alors a :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I} \setminus \{i_0\})}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J} \setminus \{j_0\})}= \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I})-1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J})-1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1}}=\frac{vol^1(I)}{vol^1(J)}&lt;/math&gt;}}


'''''Démonstration :'''''


Si on suppose que &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;J&lt;/math&gt; sont bornés dans &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;, sans s'assimiler à des &quot;demi-droites&quot; de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; ou à &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, alors :

On doit montrer dans un premier temps que : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1} = \frac{{vol}^1(I)}{{vol}^1(J)}}&lt;/math&gt;.


On pose :

&lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}=]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{I})[}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\stackrel{\circ}{J}}=]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[}&lt;/math&gt;

et
 
&lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\overline{I}}=[0,{vol}^1(\overline{I})]}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\overline{J}}=[0,{vol}^1(\overline{J})]}&lt;/math&gt;.


Or &lt;math&gt;\displaystyle{{vol}^1(I) = {vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{{vol}(J) = {vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})}&lt;/math&gt;
 
donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{J}}})}&lt;/math&gt;

or &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}}= K_{0,\stackrel{\circ}{I}}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\stackrel{\circ}{K_{0,\stackrel{\circ}{J}}}= K_{0,\stackrel{\circ}{J}}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I}) = {card}_{Q,{\cal R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J}) = {card}_{Q,{\cal R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})}&lt;/math&gt;


donc on doit montrer que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q, \mathcal{R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})+1}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})+1}=\frac{{vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{I}})}{{vol}^1(K_{0,\stackrel{\circ}{J}})}}&lt;/math&gt;


Or il existe &lt;math&gt;s \in {\R''}_+^*&lt;/math&gt; tel que :

&lt;math&gt;\displaystyle{K_{0,\stackrel{\circ}{I}}=]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{I})[=]0,s\,\,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[=s \,\, ]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[=s \,\, K_{0,\stackrel{\circ}{J}}}&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;p \underset{d\acute{e}f}{=} {vol}^1(\stackrel{\circ}{J}) \in {\R''}_+^*&lt;/math&gt;.


On a : 

&lt;math&gt;K_{0,\stackrel{\circ}{J}} = ]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[ = ]0,p[&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;K_{0,\stackrel{\circ}{I}} = s \,\, K_{0,\stackrel{\circ}{J}} = s \,\, ]0,{vol}^1(\stackrel{\circ}{J})[ = s \,\, ]0,p[ = ]0,sp[&lt;/math&gt;.


Donc on doit montrer que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,sp[)+1}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[)+1}=\frac{{vol}^1(]0,sp[)}{{vol}^1(]0,p[)}}&lt;/math&gt;


donc si &lt;math&gt;s = k \in {\N''}^*&lt;/math&gt;,


on doit montrer que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[)+1}{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[)+1}=\frac{{vol}^1(]0,kp[)}{{vol}^1(]0,p[)}}&lt;/math&gt;


Si &lt;math&gt;s = k \in {\N''}^*&lt;/math&gt; :


2 voies possibles :


•(1) 


&lt;math&gt;\displaystyle{[0,kp[=\bigsqcup_{i \in {\N''}_k^*}[(i-1)p,ip[}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=\sum_{i \in {\N''}_k^*} {card}_{Q,{\cal R}}([(i-1)p,ip[)}&lt;/math&gt;


or &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[) = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[)}&lt;/math&gt;

car &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,{vol}^1(](i-1)p,ip[) = {vol}^1(]0,p[)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[) + 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + 1}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[) +  {card}_{Q,{\cal R}}(\{(i-1)p\}) = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}(](i-1)p,ip[ \bigsqcup\{(i-1)p\}) = {card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[ \bigsqcup \{0\})}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,{card}_{Q,{\cal R}}([(i-1)p,ip[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;


donc comme &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=\sum_{i \in {\N''}_k^*} {card}_{Q,{\cal R}}([(i-1)p,ip[)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=\sum_{i \in {\N''}_k^*} {card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;,

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[)=k\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,p[)}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,kp[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[ \setminus \{0\}) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,kp[) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) = k\,\,{card}_{Q,{\cal R}}([0,p[) - 1}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[ \bigsqcup \{0\})\Big) - 1 = k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})\Big) - 1 = k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + 1\Big) - 1}&lt;/math&gt;


•(2) 


&lt;math&gt;\displaystyle{]0,kp[=(\bigsqcup_{i \in {\N''}_k^*}](i-1)p,ip[) \bigsqcup (\bigsqcup_{i \in {\N''}_{k-1}^*}\{ip\})}&lt;/math&gt; 

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[) = \sum_{i \in {\N''}_k^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(](i-1)p,ip[) + \sum_{i \in {\N''}_{k-1}^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(\{ip\})}&lt;/math&gt;


or &lt;math&gt;\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(](i-1)p,ip[) = {card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[)&lt;/math&gt;

car &lt;math&gt;\forall i \in {\N''}_k^*,\,\,vol^1(](i-1)p,ip[) = vol^1(]0,p[)&lt;/math&gt;


or &lt;math&gt;\forall i \in {\N''}_{k-1}^*,\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(\{ip\}) = {card}_{Q, \mathcal{R}}(\{p\})&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[) = \sum_{i \in {\N''}_k^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[) + \sum_{i \in {\N''}_{k-1}^*} {card}_{Q, \mathcal{R}}(\{p\})}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,kp[) = k\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[) + (k-1)\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(\{p\}) = k\,\,{card}_{Q, \mathcal{R}}(]0,p[) + (k-1) = k \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[) + 1\Big) - 1&lt;/math&gt;


•[Point où se rejoignent (1) et (2)]


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,kp[)+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[)+1}=k}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,kp[)+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,p[)+1}=\frac{{vol}^1(]0,kp[)}{{vol}^1(]0,p[)}}&lt;/math&gt;


''Remarque : On montre facilement le résultat pour &lt;math&gt;s \in {\Q''}_+^*&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;s \in {\R''}_+^*&lt;/math&gt;.''


Donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1} = \frac{{vol}^1(I)}{{vol}^1(J)}}&lt;/math&gt;

or &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I})-1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J})-1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1}}&lt;/math&gt;

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{I})-1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\overline{J})-1} = \frac{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{I})+1}{{card}_{Q,{\cal R}}(\stackrel{\circ}{J})+1} = \frac{{vol}^1(I)}{{vol}^1(J)}}&lt;/math&gt;.

===='''Existence et résultats généraux concernant la F-quantité sur &lt;math&gt;{PV}({\R''}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;'''====

Similaire et analogue à '''&quot;Existence et résultats généraux concernant la F-quantité sur &lt;math&gt;{PV}({\R}^N)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;&quot;''', en remplaçant &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; par &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;.

==='''F-quantité définie sur &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)\bigsqcup {PV2}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^n),{PV}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;''' ''[https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Continuit%C3%A9_et_variations/Exercices/Fonctions_continues_strictement_monotones&amp;oldid=844169%7C NB : L'Exercice 3-3 (d'Anne Bauval, dernière version du 10 juillet 2021 à 06h28, supprimée par ses soins, sous prétexte que je dessillais ou que je décillais) peut peut-être faire tomber cette section]''===

==== '''Préliminaires''' ====

{{Théorème|titre='''Nouvelle notion de limite de famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, différente de la notion classique de limite de famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, et notion de plafonnement &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{P}({\R''}^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est un ensemble totalement ordonné.

Soit &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; une partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; une famille de parties de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}{\text{lim}_{classique}} A_i = A}&lt;/math&gt;.


Alors on lui préfère la notion plus précise de limite non classique de la famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; dépendante de la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt;, dont la limite est le plafonnement de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; et de la famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]\in \mathcal{P}({\R''}^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, notée &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;.


Plus précisément, la définition et la notation usuelles ou classiques de limite d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, dont la limite est une partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, sont définies et données par :

&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)}{\text{lim}_{classique}} A_i = A \,\, \underset{d \acute{e} f}{\Leftrightarrow} \,\, \Big(\bigcup_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \nearrow \,\, pour \,\, \subset, \,\, ou, \,\, \bigcap_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \searrow \,\, pour \,\, \subset \Big)}&lt;/math&gt;,

alors que la définition et la notation non classiques de limite d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, dont la limite est le plafonnement de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; et de la famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \in \mathcal{P}({\R''}^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, sont définies et données par :
 
&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]\,\, \underset{d \acute{e} f}{\Leftrightarrow} \,\, \Big(\bigcup_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \nearrow \,\, pour \,\, \subset, \,\, ou, \,\, \bigcap_{i \in I} A_i = A \,\, si \,\, {(A_i)}_{i \in I} \,\, \searrow \,\, pour \,\, \subset \Big)}&lt;/math&gt;.


Donc, si &lt;math&gt;[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}({\R''}^{n})\times\mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n\in\N^{*}&lt;/math&gt;, on a :

&lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i\in I,\,\,i\rightarrow\sup(I)}{\text{lim}_{classique}}A_{i}=A\,\,\Leftrightarrow\,\,\lim_{i\in I,\,\,i\rightarrow\sup(I)}A_{i}=\Big[A,{(A_{i})}_{i\in I}\Big]}&lt;/math&gt;.

'''NB : Ce changement de notion et de notation n'est pas sans conséquences.'''}}


{{Théorème|titre='''Définitions de &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}, \mathcal{B})&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A})&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;\mathcal{A}, \mathcal{B} \in \mathcal{P}^2({\R''}^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soient &lt;math&gt;\mathcal{A}, \mathcal{B} \in \mathcal{P}^2({\R''}^n)&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n) \underset{d\acute{e}f}{=} \{A \in \mathcal{P}({\R''}^n) \,\,|\,\,A \,\, born\acute{e}e \,\, dans \,\, {\R''}^n\}&lt;/math&gt;.

On pose : &lt;math&gt;\mathcal{P}_{non \,\, born\acute{e}es}({\R''}^n) \underset{d\acute{e}f}{=} \{A \in \mathcal{P}({\R''}^n) \,\,|\,\, A \,\, non \,\, born\acute{e}e \,\, dans \,\, {\R''}^n\}&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}, \mathcal{B}) \underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{A} \times \mathcal{F}(I,\mathcal{B}) \,\,\Big|\,\, \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = [A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big\}}&lt;/math&gt;.

On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}) \underset{d\acute{e}f}{=} {\mathcal{P}lafonnements}(I,\mathcal{A}, \mathcal{A}) \underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{A} \times \mathcal{F}(I,\mathcal{A}) \,\,\Big|\,\, \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = [A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big\}}&lt;/math&gt;.


On a donc &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big) = {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n),\mathcal{P}({\R''}^n)\Big) = \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{P}({\R''}^n) \times \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big) \,\,\Big|\,\, \lim_{i \in I, \,\, i \rightarrow \sup(I)} A_i = [A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big\}}&lt;/math&gt;.

}}


&lt;small&gt;

'''''Motivation :''''' 

Cela permettra d'énoncer une conjecture concernant la F-quantité : 

&quot;Hypothèse de définition ou Conjecture, concernant la F-quantité, impliquant un plafonnement &quot;&lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;&quot; constitué d'une partie &lt;math&gt;A \in {PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; voire peut-être constitué d'une partie &lt;math&gt;A \in {P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;&quot;

et qui servira 

dans &quot;Propositions concernant certains intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, non bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R} ''&lt;/math&gt;, et en particulier, certaines parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R'')&lt;/math&gt;, basées ou en partie basées sur la conjecture principale&quot;.

&lt;/small&gt;

{{Théorème|titre='''Définition de &lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;{P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt;
 

&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{{A} \in {\cal P}({\R''}^n) \,\, \Big| \,\, {A} \,\, sous\text{-}vari\acute{e}t\acute{e} \,\, ferm\acute{e}e, \,\, non \,\, born\acute{e}e, \,\, convexe, \,\, (connexe) \,\, de \,\, {\R''}^n, \,\, de \,\, classe \,\,(\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux), \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;


et


&lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=}\Big\{A \in \mathcal{P}({\R''}^n) \,\,|\,\, A \,\, convexe \,\, (connexe), \,\, born\acute{e}e, \,\, de \,\, classe \,\, (\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;


et


&lt;math&gt;{P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{=}\Big\{A \in \mathcal{P}({\R''}^n) \,\,|\,\, A \,\, convexe \,\, (connexe), \,\, non \,\, born\acute{e}e, \,\, de \,\, classe \,\, (\mathcal{C}^0) \,\, et \,\, (\mathcal{C}^1 \,\, par \,\, morceaux) \,\, ou \,\, sans \,\, bord\Big\}&lt;/math&gt;}}

==== '''Construction''' ====


{{Théorème|titre='''Éléments de définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R''}^n)\bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;\cal R&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}} \,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big) \,\, \longrightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,


''et doit vérifier les conditions suivantes &quot;Règles et opérations générales sur la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;&quot;,''


où, ''de manière non classique et naïve'', on considère : &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; comme un ensemble tel que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Éléments de définition de la F-quantité sur &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)\bigsqcup {PV2}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^n),{PV}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{\displaystyle{\Big|{PV}({\R''}^n) \bigsqcup {PV2}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, {PV2}({\R''}^n),{PV}({\R''}^n)\Big)}} \,\, : \,\, {PV}({\R''}^n) \bigsqcup {PV2}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^n),{PV}({\R''}^n)\Big) \,\, \rightarrow \,\, \N \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt; et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{{{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{\displaystyle{\Big|{PV}({\R''}^n)}} = \widetilde{{card}_Q}}&lt;/math&gt;,


''et doit vérifier les conditions suivantes &quot;Règles et opérations générales sur la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;&quot;,''

 
où, ''de manière non classique et naïve'', on considère : &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; comme un ensemble tel que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :''''' On peut peut-être remplacer &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{PV}({\R''}^n) \bigsqcup {PV2}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^n),{PV}({\R''}^n)\Big)}&lt;/math&gt;&quot; par &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{P3}({\R''}^n) \bigsqcup {P4}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{P4}({\R''}^n),{P3}({\R''}^n)\Big)}&lt;/math&gt;&quot;.

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Hypothèse de définition ou Conjecture, concernant la F-quantité, impliquant un plafonnement &quot;&lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;&quot; constitué d'une partie &lt;math&gt;A\in {PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; voire peut-être constitué d'une partie &lt;math&gt;A \in {P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et d'une famille de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=

Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


Si &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est un ensemble totalement ordonné 

et si &lt;math&gt;A \in {PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt; [resp. si &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; est une réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;]


&lt;small&gt;

[ou peut-être même en supposant seulement que : &lt;math&gt;A \in {P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt; (resp. ou peut-être même en supposant seulement que : &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; est une réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt;)],

&lt;/small&gt;
 

et si &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; [resp. si &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de réunions finies disjointes de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;]


&lt;small&gt;
 
[ou peut-être même en supposant seulement que les parties de cette famille sont des parties de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt; (resp. des réunions finies disjointes de parties de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt;)],

&lt;/small&gt;
 

telles que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt; :


Alors : &lt;math&gt;card_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)=card_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i)=\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} card_{Q,\cal R}(A_i)&lt;/math&gt;.


Ici, &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;.}}


&lt;small&gt;

'''''Remarque :'''''

Il se peut que si le résultat précédent est une conjecture, que, pour le démontrer, il faille admettre, comme hypothèses de définition, des cas particuliers de cette conjecture, impliquant des familles de parties &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; qui sont des suites de parties finies, bornées, de &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt; ou qui sont des suites d'intervalles bornés de &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;.


'''''Remarque :'''''

Questions :

Pour toute partie de &lt;math&gt;{P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de parties de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette partie de &lt;math&gt;P4({\R''}^n)&lt;/math&gt; ?

Pour toute réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;P3(\R^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de réunions finies disjointes de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;P3({\R''}^n)&lt;/math&gt; ?

Pour toute partie de &lt;math&gt;{P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette partie de &lt;math&gt;{P4}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ?

Pour toute réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, existe-t-il une famille (ou une suite) de réunions finies disjointes de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; qui converge vers cette réunion infinie dénombrable disjointe de parties de &lt;math&gt;{P3}({\R''}^n)&lt;/math&gt; ?


'''''Motivation principale de l'Hypothèse de définition ou de la Conjecture :''''' 


Avec cette notion et cette notation non classiques qui n'excluent pas, a priori, mais peut-être pas, la notion et la notation classiques :

Soit &lt;math&gt;A \in {PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} A_i = \Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{(B_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt;, une famille de parties de &lt;math&gt;{PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt;, 

telle que &lt;math&gt;{(B_i)}_{i \in I} \neq {(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; 

et telle que &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in I, i \rightarrow \sup(I)} B_i = \Big[A,{(B_i)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;,

c'est-à-dire telle que : &lt;math&gt;\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \neq \Big[A,{(B_i)}_{i \in I}\Big]&lt;/math&gt;.

Si l'on suppose, de plus, que : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i)}&lt;/math&gt;,
 

alors, on a : &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)= {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i) = {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}B_i) = {card}_{Q,\cal R}\Big([A,(B_i)_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,


ou bien, si l'on suppose, de plus, que : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i)}&lt;/math&gt;,
 

alors, on a : &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)= {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i) = {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}B_i) = {card}_{Q,\cal R}\Big([A,(B_i)_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,


et, dans les 2 cas, il n'y a aucune contradiction,


alors qu'avec la notion et la notation classiques :

On aurait : &lt;math&gt;\displaystyle{\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}} A_i = \underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}} B_i = A}&lt;/math&gt;,

et en supposant, de plus, que : &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i)}&lt;/math&gt;,

on aurait : &lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}(A)= {card}_{Q,\cal R}(\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}}A_i) = \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i) \neq \lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(B_i) = {card}_{Q,\cal R}(\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}}B_i) = {card}_{Q,\cal R}(A)&lt;/math&gt;, 

c'est-à-dire une contradiction.


'''@Attention : Sans précisions supplémentaires, l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i)}&lt;/math&gt;&quot; peut avoir 2 sens possibles, en effet, elle est égale, ou bien à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\cal R}(\underset{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}{\text{lim}_{classique}}A_i)}&lt;/math&gt;&quot;, ou bien à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i)}&lt;/math&gt;&quot;, et ces 2 dernières expressions sont resp. égales, soit à la F-quantité, relative à un repère orthonormé, d'une partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, soit à la F-quantité, relative à un repère orthonormé, d'un plafonnement d'une partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.'''

'''Il faut donc peut-être distinguer ces 2 usages, en distinguant les 2 notions de limite.'''

'''Il y a peut-être incompatibilité entre ces 2 notions de limite.'''

'''On peut, toutefois, dans un premier temps, définir, pour toutes les parties de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, la F-quantité, relative à un repère orthonormé, de chacun des plafonnements de chacune d'entre elles, puis définir la F-quantité, relative à ce repère orthonormé, d'une partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, comme étant la F-quantité, relative à ce repère orthonormé, d'un des plafonnements normaux de cette partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.'''

'''Le problème est que l'on définit la F-quantité, relative à un repère orthonormé, de chacun des plafonnements de chaque partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big) = {card}_{Q,\cal R}(\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)}A_i)&lt;/math&gt;&quot;, grâce à l'expression &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i\in I,\,\,i\to\sup(I)} {card}_{Q,\cal R}(A_i)}&lt;/math&gt;&quot; qui fait appel aux F-quantités, relatives à ce repère orthonormé, de parties appartenant à une famille de parties de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;.@'''


Justement, on a choisi &lt;math&gt;A \in {PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset {PV}({\R''}^n)&lt;/math&gt; tels que &lt;math&gt;[A,(A_i)_{i\in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

avec &lt;math&gt;{PV2}({\R''}^n), {PV}({\R''}^n) \in \mathcal{P}^2({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{{PV2}({\R''}^n) \bigcap {PV}({\R''}^n) = \emptyset}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{{PV}({\R''}^n)}^{{PV2}({\R''}^n)} = {PV2}({\R''}^n)&lt;/math&gt;.

Plus généralement, on peut choisir &lt;math&gt;A \in \mathcal{A}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} \subset \mathcal{B}&lt;/math&gt; tels que &lt;math&gt;[A,(A_i)_{i\in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

avec &lt;math&gt;\mathcal{A}, \mathcal{B} \in \mathcal{P}^2({\R''}^n)&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\mathcal{A} \bigcap \mathcal{B} = \emptyset}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\overline{\mathcal{B}}^{\mathcal{A}} = \mathcal{A}&lt;/math&gt;.


Après avoir choisi la notion et la notation de limite non classique d'une famille de parties de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, 

et étant donné un plafonnement normal non trivial de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;[A,(A_i)_{i\in I}]&lt;/math&gt;, 

alors on peut définir la F-quantité de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, de la manière suivante :


&lt;math&gt;{card}_{Q,\cal R}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q,\cal R}\Big([A,(A_i)_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;


'''''Conjecture qui servira :''''' 

dans &quot;Propositions concernant certains intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, non bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R} ''&lt;/math&gt;, et en particulier, certaines parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R'')&lt;/math&gt;, basées ou en partie basées sur la conjecture principale&quot;.

&lt;/small&gt;


{{Théorème|titre='''Propriétés générales de la F-quantité sur &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R''}^n) \bigsqcup {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite et &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;\cal R&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.


1) 

[a) &lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;card_{Q,\cal R}([A,{(A_i)}_{i \in I}])\geq 0&lt;/math&gt;.]

b) &lt;math&gt;\forall [\emptyset,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \{\emptyset\},\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;, &lt;math&gt; {card}_{Q,{\cal R}}([\emptyset,{(A_i)}_{i \in I}]) = 0&lt;/math&gt;.

c) &lt;math&gt;\forall x \in \R^n, \,\, \forall [\{x\},{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\Big\{\{x\}\Big\},\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;,  &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}([\{x\},{(A_i)}_{i \in I}]) = 1&lt;/math&gt;.


2) (qui est plutôt, en fait, une propriété facile à démontrer) 

&lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big[A \bigcup B,{\Big(A_i \bigcup B_i\Big)}_{i \in I}\Big],\Big[A \bigcap B,{\Big(A_i \bigcap B_i\Big)}_{i \in I}\Big] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}(\R^n)\Big)}&lt;/math&gt;

et 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}],[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A \bigcup B,{\Big(A_i \bigcup B_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}]) + {card}_{Q,{\cal R}}([B,{(B_i)}_{i \in I}]) - {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A \bigcap B,{\Big(A_i \bigcap B_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)}&lt;/math&gt;

et on pose :

&lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcup \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big] \underset{d\acute{e}f}{=} \Big[A \bigcup B,{\Big(A_i \bigcup B_i\Big)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcap \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big] \underset{d\acute{e}f}{=} \Big[A \bigcap B,{\Big(A_i \bigcap B_i\Big)}_{i \in I}\Big]}&lt;/math&gt;

et donc on a : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}],[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcup \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big]\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}]) + {card}_{Q,{\cal R}}([B,{(B_i)}_{i \in I}]) - {card}_{Q,{\cal R}}\Big(\Big[A,{(A_i)}_{i \in I}\Big] \bigcap \Big[B,{(B_i)}_{i \in I}\Big]\Big)}&lt;/math&gt;

et on pose :

&lt;math&gt;\forall [A,{(A)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;A\bigcup\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A,{(A)}_{i\in I}\Big]\bigcup\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A\bigcup B,{\Big(A\bigcup B_{i}\Big)}_{i\in I}\Big]&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;A\bigcap\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A,{(A)}_{i\in I}\Big]\bigcap\Big[B,{(B_{i})}_{i\in I}\Big]\underset{d\acute{e}f}{=}\Big[A\bigcap B,{\Big(A\bigcap B_{i}\Big)}_{i\in I}\Big]&lt;/math&gt;.


3) &lt;math&gt;\displaystyle{\forall {(x_m)}_{m \in \N} \subset {\R''}, \,\, convergente \,\, dans \,\, {\R''}, \,\, \lim_{m \rightarrow \sup(\N)} {card}_{Q,{\cal R}}([0, x_m]) = {card}_{Q,{\cal R}}(\lim_{m \rightarrow \sup(\N)}[0, x_m])}&lt;/math&gt;.

 
4) (qui est plutôt, en fait, une propriété facile à démontrer)

Soient &lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*, \,\, {\cal R}_i&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^{i}&lt;/math&gt; d'origine &lt;math&gt;O_i{(0)}_{j \in \N_i^*}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\forall k \in \mathbb{N}_{n-1},&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{k})\Big)}&lt;/math&gt;,
 
&lt;math&gt;\displaystyle{[A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)}&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n-k}),{PV}({\R''}^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{k}),{PV}({\R''}^{k})\Big)}&lt;/math&gt;,  

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_n}([A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_{n-k}}([A,{(A_i)}_{i \in I}])\,\,{card}_{Q,{\cal R}_k}([B,{(B_i)}_{i \in I}])}&lt;/math&gt;

et on pose : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{k})\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}] \times [B,{(B_i)}_{i \in I}] \underset{d\acute{e}f}{=} [A \times B,{(A_i \times B_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;

et donc on a : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n-k}),{PV}({\R''}^{n-k})\Big)}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;\displaystyle{\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{k}),{PV}({\R''}^{k})\Big)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}] \times [B,{(B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_n}([A,{(A_i)}_{i \in I}] \times [B,{(B_i)}_{i \in I}]) = {card}_{Q,{\cal R}_{n-k}}([A,{(A_i)}_{i \in I}])\,\,{card}_{Q,{\cal R}_k}([B,{(B_i)}_{i \in I}])}&lt;/math&gt;.


5) &lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big([A,{(A_i)}_{i \in I}] \subset [B,{(B_i)}_{i \in I}]\Big) \,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, (A \subset B \,\, et \,\, \forall i \in I, \,\, A_i \subset B_i)}&lt;/math&gt;


ou encore : 


&lt;math&gt;\forall [A,{(A_i)}_{i \in I}],[B,{(B_i)}_{i \in I}]  \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;, 

&lt;math&gt;\displaystyle {\bigg([A,{(A_i)}_{i \in I}] \in \mathcal{P}\Big([B,{(B_i)}_{i \in I}]\Big)\bigg) \,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, \bigg(A \in \mathcal{P}(B) \,\, et \,\, {(A_i)}_{i \in I} \in \prod_{i \in I} \mathcal{P}(B_i)\bigg) \,\, \underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow} \,\, \Big(A \in \mathcal{P}(B) \,\, et \,\, \forall i \in I, \,\, A_i \in \mathcal{P}(B_i)\Big)}&lt;/math&gt;.


6) (qui est plutôt, en fait, une propriété facile à démontrer)

a) &lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;.

Alors : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}([A\setminus B,{(A_{i}\setminus B_{i})}_{i\in I}])={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B_{i})}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;.

On pose : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\underset{d\acute{e}f}{=}[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B_{i})}_{i\in I}]&lt;/math&gt;.

On a donc : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B_{i})}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B_{i})}_{i\in I}])={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B_{i})}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;.

b) &lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;.

Alors : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle {{card}_{Q,\mathcal{R}}([A\setminus B,{(A_{i}\setminus B)]}_{i\in I}])={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B)}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;

On pose : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus B\underset{d\acute{e}f}{=}[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B)}_{i\in I}]\underset{d\acute{e}f}{=}[A\setminus B,{(A_{i}\setminus B)]}_{i\in I}]&lt;/math&gt;.

On a donc : 

&lt;math&gt;\forall[A,{(A_{i})}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV2}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall[B,{(B)}_{i\in I}]\in{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,{PV}({\R''}^{n}),{PV}({\R''}^{n})\Big),\,\,[B,{(B)}_{i\in I}]\in\mathcal{P}\Big([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\Big)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus B)}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}]\setminus[B,{(B)}_{i\in I}])}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B)}_{i\in I}])&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;={card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_{i})}_{i\in I}])-{card}_{Q,\mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Lien entre la F-quantité d'une partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, relative à un repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; et de la F-quantité de certains des plafonnements de cette partie de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, relative à ce repère orthonormé de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;'''|contenu=

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soit &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}({\R''}^n)&lt;/math&gt;.


Alors &lt;math&gt;\exists {(A_i)}_{i \in I} \in \Big\{{(A_i)}_{i \in I} \in \mathcal{F}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big) \,\,\Big|\,\,[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big)\Big\}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(A) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big([A,{(A_i)}_{i \in I}]\Big)&lt;/math&gt;.


Dans ce cas &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; est appelé un plafonnement normal de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;.


Si de plus &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I} = {(A)}_{i \in I}&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}] = [A,{(A)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; est appelé un plafonnement normal trivial de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;.

De même, si &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est fini ou admet un maximum et si &lt;math&gt;A_{\sup(I)} = A_{\max(I)} = A&lt;/math&gt;, alors &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt; est appelé un plafonnement normal trivial de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt;.


On pose : &lt;math&gt;\displaystyle{{\mathcal{P}lafonnements}_{normaux}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big) \underset{d\acute{e}f}{=} \Big\{[A,{(A_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I,\mathcal{P}({\R''}^n)\Big) \,\,\Big|\,\,{card}_{Q,\mathcal{R}}(A) = {card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}]) \Big\}}&lt;/math&gt;.}}


'''Propositions concernant certains intervalles &lt;math&gt;I&lt;/math&gt;, non bornés, de &lt;math&gt;\mathbb{R} ''&lt;/math&gt;, et en particulier, certaines parties de &lt;math&gt;{PV2}(\R'')&lt;/math&gt;, basées ou en partie basées sur la conjecture principale :'''

{{Théorème|titre='''''Proposition (plafonnements normaux de &lt;math&gt;{\R'}_+&lt;/math&gt; et de &lt;math&gt;{\R''}_+&lt;/math&gt;) basée sur la conjecture principale'''''|contenu= 

''Remarque : J'hésite, ici, à omettre la notation &quot;&lt;math&gt;\widetilde{\,\,\,\,\,}&lt;/math&gt;&quot; concernant l'objet suivant : &quot;&lt;math&gt;\widetilde{{vol}^1}&lt;/math&gt;&quot;.''


Ici, 

&lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt; 

et 

&lt;math&gt;\sup(\N'')=\sup(\R'')=+\infty_{\N''}=+\infty_{\R''}={+\infty''}_{classique}&lt;/math&gt;.


En posant : 

&lt;math&gt;\displaystyle{R_{2,+} = \Big[{\R'}_+,{([0,r[)}_{r \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[\R'',{([0,r[)}_{r \in \N''}\Big]}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{N_1 = \Big[\N', {(\N' \bigcap [0,p])}_{p \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[\N'', {(\N'' \bigcap [0,p])}_{p \in \N''}\Big]}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{N_1^* = N_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;,


on a :


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1) - 1\Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = \widetilde{{vol}^1}(R_{2,+}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;R_{2,+}&lt;/math&gt; est appelé le plafonnement normal de &lt;math&gt;{\R'}_+&lt;/math&gt; (respectivement de &lt;math&gt;{\R''}_+&lt;/math&gt;).}}


'''''Démonstration :'''''


Démonstration analogue à celle de '''&quot;Proposition (plafonnement normal de &lt;math&gt;\R_+&lt;/math&gt;)&quot;'''.


{{Théorème|titre='''''Proposition dont une partie des résultats est basée sur la conjecture principale'''''|contenu=


Ici, 

&lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt; 

et 

&lt;math&gt;\sup(\N'')=\sup(\R'')=+\infty_{\N''}=+\infty_{\R''}={+\infty''}_{classique}&lt;/math&gt;.


Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}'&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R'&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}''&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;\mathcal{R} = \mathcal{R}' \,\, \text{ou} \,\, \mathcal{R}''&lt;/math&gt;.


En posant :


&lt;math&gt;R_2 = \Big[{\R'},{(]-r,r[)}_{r \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[{\R''},{(]-r,r[)}_{r \in \N''}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{2,+} = \Big[{\R'}_+,{([0,r[)}_{r \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[{\R''}_+,{([0,r[)}_{r \in \N''}\Big]&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;R_{2,-} = \Big[{\R'}_-,{(]-r,0])}_{r \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[{\R''}_-,{(]-r,0])}_{r \in \N''}\Big]&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;R_{2,+}^* = R_{2,+} \setminus \{0\}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;R_{2,-}^* = R_{2,-} \setminus \{0\}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{N_1 = \Big[\N', {(\N' \bigcap [0,p])}_{p \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[\N'', {(\N'' \bigcap [0,p])}_{p \in \N''}\Big]}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{N_1^* = N_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{-N_1 = \Big[-\N', {(-\N' \bigcap [-p,0])}_{p \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[-\N'', {(-\N'' \bigcap [-p,0])}_{p \in \N''}\Big]}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{-N_1^* = -N_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{Z_1 = \Big[\Z', {(\Z' \bigcap [-p,p])}_{p \in \N'}\Big]\,\, \text{respectivement} \,\, \Big[\Z'', {(\Z'' \bigcap [-p,p])}_{p \in \N''}\Big]}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{Z_1^* = Z_1 \setminus \{0\}}&lt;/math&gt;,


on a : &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;


Donc, comme &lt;math&gt;\displaystyle{R_2 = R_{2,-}^* \bigsqcup \{0\} \bigsqcup R_{2,+}^*}&lt;/math&gt; et que cette réunion est disjointe, on a :
 

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) +  {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt; 

[c'est-à-dire &lt;math&gt;= 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) + 1&lt;/math&gt;]

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus \{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})\Big) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1&lt;/math&gt;


On remarque que :
 

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;
 

et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*)&lt;/math&gt;
 

et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(-N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)&lt;/math&gt;
 

et &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(- N_1^* \bigsqcup N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(-N_1^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*)}&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big) - 1&lt;/math&gt;


donc  &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) + 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1) - 1}&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2) = {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,-}^*) + {card}_{Q,{\cal R}}(\{0\}) + {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) = 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}^*) + 1 = 2 \,\,\Big({card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1 \Big) + 1 = 2 \,\,{card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - 1&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;= 2\,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big) - 1&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}(R_2) + 1}{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(Z_1) - 1}&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''''Proposition dont une partie des résultats est basée sur la conjecture principale'''''|contenu=


''De manière non classique et naïve'', on considère : 


&quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; et &quot;&lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;&quot; comme des ensembles tels que 

&lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty'' = \{x \,\, | \,\, \forall a'' \in \R'', \,\, x &gt; a''\}&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;+\infty'' \subsetneq + \infty&lt;/math&gt; car &lt;math&gt;\R \subsetneq \R''&lt;/math&gt;,


et où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in +\infty&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}''}(\R'') \in +\infty''&lt;/math&gt;.


Ici, 

&lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_\N=+\infty_\R=+\infty_{classique}&lt;/math&gt; 

et 

&lt;math&gt;\sup(\N'')=\sup(\R'')=+\infty_{\N''}=+\infty_{\R''}={+\infty''}_{classique}&lt;/math&gt;.


''On pose : &lt;math&gt;{R}_{2,+} = \Big[{\R'}_+,{([0,r[)}_{r \in \N'}\Big]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N_1 = \Big[\N',{(\N' \bigcap [0,p])}_{p \in \N'}\Big]&lt;/math&gt;.''

(respectivement ''&lt;math&gt;{R}_{2,+} = \Big[{\R''}_+,{([0,r[)}_{r \in \N''}\Big]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N_1 = \Big[\N'',{(\N'' \bigcap [0,p])}_{p \in \N''}\Big]&lt;/math&gt;'').


Soit &lt;math&gt;a,b \in {\R'}_+ \,\,(\text{resp.} \,\, {\R''}_+) \,\, : \,\, a \leq b&lt;/math&gt;.


Alors &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) = {card}_{Q,{\cal R}}(]a,b]) + {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,b])}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(R_2)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+}) - 1&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^{*}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= 2 \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1) - 1\Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - 1&lt;/math&gt;}}


{{Théorème|titre='''''Proposition dont une partie des résultats est basée sur la conjecture principale'''''|contenu=


''De manière non classique et naïve'', on considère : 


&quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; et &quot;&lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;&quot; comme des ensembles tels que 

&lt;math&gt;+\infty = \{x \,\, | \,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;+\infty'' = \{x \,\, | \,\, \forall a'' \in \R'', \,\, x &gt; a''\}&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;+\infty'' \subsetneq + \infty&lt;/math&gt; car &lt;math&gt;\R \subsetneq \R''&lt;/math&gt;,


et où &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}}(\R) \in +\infty&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\sup_{non \,\, classique, \,\, \mathcal{R}''}(\R'') \in +\infty''&lt;/math&gt;.


Ici, &lt;math&gt;\sup(\N)=\sup(\R)=+\infty_{classique}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\sup(\N'')=\sup(\R'')={+\infty''}_{classique}&lt;/math&gt;.  


''On pose : &lt;math&gt;{R}_{2,+} = \Big[{\R'}_+,{([0,r[)}_{r \in \N'}\Big]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N_1 = \Big[\N',{(\N' \bigcap [0,p])}_{p \in \N'}\Big]&lt;/math&gt;.''

(respectivement ''&lt;math&gt;{R}_{2,+} = \Big[{\R''}_+,{([0,r[)}_{r \in \N''}\Big]&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;N_1 = \Big[\N'',{(\N'' \bigcap [0,p])}_{p \in \N''}\Big]&lt;/math&gt;'')


Soit &lt;math&gt;a \in {\R'}_+&lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;a \in {\R''}_+&lt;/math&gt;).


On a :


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) + 1 &lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) - {card}_{Q,{\cal R}}([0,a[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^{*}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - a \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big)&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) + 1 }{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;a \in {\R'}_-&lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;a \in {\R''}_-&lt;/math&gt;).


On a :


&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \bigcup ]a,0[) + 1 &lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \bigcup [a,0[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(R_{2,+}) + {card}_{Q,{\cal R}}([a,0[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) - a \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \Big({card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a \Big) \,\, \Big({card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1\Big)&lt;/math&gt;


donc &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \bigcup ]a,0[) + 1 }{{card}_{Q,{\cal R}}(]0,1[) + 1} = {card}_{Q,{\cal R}}(N_1^*) - a}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;a \in {\R'}_+&lt;/math&gt; (respectivement &lt;math&gt;a \in {\R''}_+&lt;/math&gt;).


On a : &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a]) = {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,-} \setminus [-a,0])}&lt;/math&gt;


On en déduit que &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,+} \setminus [0,a[) = {card}_{Q,{\cal R}}({R}_{2,-} \setminus ]-a,0])}&lt;/math&gt;}}

===='''Définitions de &lt;math&gt;diam&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\widetilde{{diam}}&lt;/math&gt;''' (à omettre pour obtenir une version publiable)====

''Remarque : J'hésite, ici, à omettre la notation &quot;&lt;math&gt;\widetilde{\,\,\,\,\,\,}&lt;/math&gt;&quot; concernant l'objet suivant : &quot;&lt;math&gt;\widetilde{{diam}}&lt;/math&gt;&quot;.''


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


'''Définition :'''

a) Soit &lt;math&gt;\displaystyle{{diam} \,\, : \,\, {\cal P}({\mathbb{R}}^n) \,\, \rightarrow \,\, \overline{\mathbb{R}_+}  \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {diam} (A) = \sup_{(x,y) \in A \times A} d_{{\mathbb{R}}^n} (x,y)}&lt;/math&gt;

où &lt;math&gt;d_{{\mathbb{R}}^n}&lt;/math&gt; est la distance euclidienne sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{d_{{\mathbb{R}}^n}\,\, : \,\, {\mathbb{R}}^n \times  {\mathbb{R}}^n\,\,  \rightarrow \,\, {\mathbb{R}}_+ \,\, : \,\, (x,y) = \Big({(x_i)}_{i \in\N_n^*},{(y_i)}_{i \in\N_n^*}\Big) \mapsto \,\,d_{{\mathbb{R}}^n} (x,y) = {\Big(\sum_{i \in\N_n^*} {|x_i - y_i|}^2\Big)}^{\frac{1}{2}}}&lt;/math&gt;

b) Soit &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{diam}} \,\, : \,\, {\cal P}({\mathbb{R}''}^n) \,\, \rightarrow \,\, \overline{{\mathbb{R}''}_+} \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, \widetilde{{diam}} (A) = \sup_{(x,y) \in A \times A} d_{{\mathbb{R}''}^n} (x,y)}&lt;/math&gt;

où &lt;math&gt;d_{{\mathbb{R}''}^n}&lt;/math&gt; est la distance euclidienne sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt;

c'est-à-dire &lt;math&gt;\displaystyle{d_{{\mathbb{R}''}^n} \,\, : \,\, {\mathbb{R}''}^n \times  {\mathbb{R}''}^n \,\,  \rightarrow \,\, {\mathbb{R}''}_+ \,\, : \,\, (x,y) = \Big({(x_i)}_{i \in\N_n^*},{(y_i)}_{i \in\N_n^*}\Big) \mapsto \,\,d_{{\mathbb{R}''}^n} (x,y) = {\Big(\sum_{i \in\N_n^*} {|x_i - y_i|}^2\Big)}^{\frac{1}{2}}}&lt;/math&gt;

===='''Définition des &quot;mesures&quot; de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;0&lt;/math&gt; et de dimension &lt;math&gt;1&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;''' (à omettre pour obtenir une version publiable)====

''Remarque : J'hésite, ici, à omettre la notation &quot;&lt;math&gt;\widetilde{}&lt;/math&gt;&quot; concernant les objets suivants : &quot;&lt;math&gt;\widetilde{{vol}^1}&lt;/math&gt;&quot; ou &quot;&lt;math&gt;\widetilde{{diam}}&lt;/math&gt;&quot;.''


Tout ce qui a été dit concernant &lt;math&gt;A \in {\cal P}(\mathbb{R}), \,\, {diam}(A) \in \R&lt;/math&gt;, est aussi valable 

concernant leurs homologues &lt;math&gt;A \in {\cal P}(\mathbb{R}''), \,\,\widetilde{{diam}}(A) \in \R''&lt;/math&gt;

c'est-à-dire les parties &lt;math&gt;A \in {\cal P}(\mathbb{R}''), \,\, \text{telles que} \,\, \widetilde{diam}(A) \leq \widetilde{diam}(\R)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;\widetilde{diam}(A) \in + \infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt;

''&lt;math&gt;\Big(&lt;/math&gt;'' 

''Sous réserve :'' c'est-à-dire comme &lt;math&gt;\widetilde{diam}(\R) = {vol}^1(\R) = 2 \,\, {vol}^1(\R_+) = 2 \,\, \sup(\R)&lt;/math&gt;,

si &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; admet le plafonnement sphérique, autour de l'origine &lt;math&gt;O&lt;/math&gt; du repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\Big[\R, {([-r,r])}_{r \in \N}\Big]}&lt;/math&gt;,
                     
alors &lt;math&gt;A \in {\cal P} ({\mathbb{R}''}), \,\,\widetilde{diam}(A) \leq \widetilde{diam}(\R) = {vol}^1(\R) = 2 \,\, {vol}^1(\R_+) = 2 \,\, \sup(\R)&lt;/math&gt; 

ou &lt;math&gt;\widetilde{diam}(A) \in + \infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt; 

''&lt;math&gt;\Big)&lt;/math&gt;''.

&lt;math&gt;\widetilde{diam}(\mathbb{R}') = \widetilde{{vol}^1}(\mathbb{R}') = \widetilde{{vol}^1}(]- \infty_{{id}_{\mathbb{R}}},+ \infty_{{id}_{\mathbb{R}}}[) = d_{\mathbb{R}''}(+ \infty_{{id}_{\mathbb{R}}},-\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}) = \Big|+ \infty_{{id}_{\mathbb{R}}} - \Big(-\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}\Big)\Big| = 2(+ \infty_{{id}_{\mathbb{R}}})&lt;/math&gt;,
 
avec &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{diam}(\mathbb{R'}_+) = \widetilde{{vol}^1}(\mathbb{R'}_+) = \widetilde{{vol}^1}([0,+ \infty_{{id}_{\mathbb{R}}}[) = d_{\mathbb{R}''}(+ \infty_{{id}_{\mathbb{R}}},0) = |+ \infty_{{id}_{\mathbb{R}}} - 0| = + \infty_{{id}_{\mathbb{R}}}}&lt;/math&gt;, 

on pourra généraliser la notion de F-quantité, aux ensembles non bornés(') de &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt; , et même à tous les ensembles de &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt;.


''Définition :''

La &quot;mesure&quot; de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;1&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt;, est la &quot;mesure&quot; définie par :

&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{vol}^1} \,\, : \,\, {\cal B}(\mathbb{R}'') \,\, \longrightarrow \,\, {{\overline{{\mathbb{R}''}_+}}} \,\, : \,\, A \longmapsto \widetilde{{vol}^1}(A)}&lt;/math&gt; 

''est définie de manière analogue à la mesure de LEBESGUE généralisée ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;1&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{vol}}^1&lt;/math&gt;, à la différence qu'il faut remplacer &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt; par &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}&lt;/math&gt;.''


''Remarque :''

1) On peut avoir : &lt;math&gt;\displaystyle{A \in {\cal P}(\mathbb{R}'') \,\, \text{et} \,\, \widetilde{{diam}}(A) \in \R \subset \R''}&lt;/math&gt;

c'est-à-dire ayant les mêmes propriétés caractéristiques que les parties bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, mais dans &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt; (C'est une sous-classe des parties bornées de &lt;math&gt;\R ''&lt;/math&gt;), 

par exemple la partie  &lt;math&gt;[+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}, +\infty_{{id}_{\mathbb{R}}} + 1]&lt;/math&gt; car &lt;math&gt; \widetilde{{diam}}([+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}, +\infty_{{id}_{\mathbb{R}}} + 1]) = 1 \in \R \subset \R''&lt;/math&gt;.


2) &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{vol}^1}({\mathbb{R}'}_+) = \widetilde{{vol}^1}({\mathbb{R}'}_-)= +\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}}&lt;/math&gt;


''Définition :''
 
La &quot;mesure&quot; de LEBESGUE généralisée ou &quot;de HAUSDORFF&quot;, de dimension &lt;math&gt;0&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; est la &quot;mesure&quot; de comptage définie par : 

&lt;math&gt;\widetilde{{vol}^{0,n}} \,\, : \,\, \{A \in {\cal P}({\mathbb{R}''}^n) | {card}_P(A) \leq \aleph_0\} \,\, \longrightarrow \,\, {{\overline{{\mathbb{R}''}_+}}} \,\, : \,\, A \longmapsto \widetilde{{vol}^{0,n}}(A)&lt;/math&gt;

''est définie de manière analogue à la mesure de comptage sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{{vol}}^{0,n}&lt;/math&gt;, à la différence qu'il faut remplacer &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt; par &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}&lt;/math&gt;''

''Si &lt;math&gt;A \in {\cal P}({\mathbb{R}''}^n), \,\, \widetilde{{diam}}(A) \in \R \subset \R''&lt;/math&gt; (en particulier connexe), c'est donc en particulier une partie bornée de &lt;math&gt;{\mathbb{R}''}^n&lt;/math&gt;.''

===='''Utilisation des &quot;mesures&quot; de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF, de dimension &lt;math&gt;0&lt;/math&gt; et de dimension &lt;math&gt;1&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne, sur &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, de &lt;math&gt;+\infty_f&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;+\infty_{{\cal F}(\mathbb{R})}&lt;/math&gt;''' (à omettre pour obtenir une version publiable)====

''Remarque : J'hésite, ici, à omettre la notation &quot;&lt;math&gt;\widetilde{}&lt;/math&gt;&quot; concernant les objets suivants : &quot;&lt;math&gt;\widetilde{{vol}^1}&lt;/math&gt;&quot; ou &quot;&lt;math&gt;\widetilde{{diam}}&lt;/math&gt;&quot;.''


''Remarque :'' Soient &lt;math&gt;A,B \in {\cal P}(\mathbb{R}_+)&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;{\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;(A &lt; B) \Longleftrightarrow_{d\acute{e}f} (\forall x \in A, \,\, \forall y \in B, \,\, x &lt; y) &lt;/math&gt;


''On se place dans &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;.''

''Ici, &lt;math&gt;\R'&lt;/math&gt; (resp. &lt;math&gt;{\R'}_{+}&lt;/math&gt;, resp. &lt;math&gt;\N'&lt;/math&gt;, resp. &lt;math&gt;{\N'}^*&lt;/math&gt;) est le plafonnement normal de &lt;math&gt;\R'&lt;/math&gt; (resp. de &lt;math&gt;{\R'}_{+}&lt;/math&gt;, resp. de &lt;math&gt;\N'&lt;/math&gt;, resp. de &lt;math&gt;{\N'}^*&lt;/math&gt;).''


''Proposition :''

Soit &lt;math&gt;I \in {\cal P}(\mathbb{R}'')&lt;/math&gt; telle que &lt;math&gt;{card}_P(I) \leq \aleph_0&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall {(A_i)}_{i \in I} \subset {\cal P}(\mathbb{R}''), \,\, \forall i,j \in I, \,\, i \neq j, \,\, A_i \bigcap A_j = \emptyset,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{vol}^1}\Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = \sum_{i \in I} \widetilde{{vol}^1}(A_i)}&lt;/math&gt;


''Remarque :''


1) Soit &lt;math&gt;I \in {\cal P}({\mathbb{R}''}_+)&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une partition de &lt;math&gt;A \in {\cal P}({\mathbb{R}''}_+)&lt;/math&gt;, telle que &lt;math&gt;\forall i \in I, \,\, \widetilde{{diam}}(A_i) \in \R&lt;/math&gt;
 
et telle que &lt;math&gt;\forall i,j \in I, \,\, i &lt; j, \,\, A_i &lt; A_j&lt;/math&gt;


a) En particulier, en posant &lt;math&gt;I = {\N'}^{*}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall i \in I, \,\, A_i = [i-1,i[&lt;/math&gt;, intervalle donc partie connexe de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\forall i \in I, \,\, \widetilde{{diam}}(A_i) \in \R&lt;/math&gt; :


''&lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une partition de &lt;math&gt;A \in {\cal P}({\mathbb{R}''}_+)&lt;/math&gt;''

et &lt;math&gt;\forall i,j \in I, \,\, i &lt; j, \,\, A_i = [i-1,i[ &lt; [j-1,j[ = A_j&lt;/math&gt;, intervalle donc partie connexe de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in I, \,\, \bigsqcup_{i \in {\N''}_n^*} A_i = \bigsqcup_{i \in {\N''}_n^*} [i-1,i[ = [0,n[}&lt;/math&gt;.

''Remarque importante :'' Dans ma théorie , on définit &lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{i \in {\N'}^*} A_i =_{d\acute{e}f} \lim_{n \in {\N''}^*, \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\N}}} \bigsqcup_{i \in {\N''}_n^*} A_i}&lt;/math&gt;.)

donc &lt;math&gt;\displaystyle{A = \bigsqcup_{i \in I} A_i = \bigsqcup_{i \in {\N'}^*} A_i = \lim_{n \in {\N''}^*, \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\N}}} \bigsqcup_{i \in {\N''}_n^*} A_i = \lim_{n \in {\N''}^*, \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\N}}} [0,n[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= [0, \lim_{n \in {\N''}^*,\,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\N}}} n[ = [0,+\infty_{{id}_{\N}}[ = [0,+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}[ = {\mathbb{R}'}_+}&lt;/math&gt;

[Définition de &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in {\N''}^*, \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}} \bigcup_{i \in {\N''}_n^*} A_i}&lt;/math&gt;, de manière analogue à &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in {\N}^*, \,\, n \rightarrow m} \bigcup_{i \in {\N}_n^*} B_i}&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;m \in {\N}^*&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;+\infty \not \in {\N}^*&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;J = {\N}^*&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{(B_i)}_{i \in J} \subset {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt;]

&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{vol}^1}({\mathbb{R}'}_+) = \widetilde{{vol}^1}(A) = \widetilde{{vol}^1}\Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = \widetilde{{vol}^1} \Big(\bigsqcup_{i \in {\N'}^{*}} A_i\Big) = \widetilde{{vol}^1} \Big(\bigsqcup_{i \in {\N'}^{*}} [i-1,i[\Big) = \sum_{i \in {\N'}^{*}} \widetilde{{vol}^1}([i-1,i[)= \sum_{i \in {\N'}^{*}} \widetilde{{vol}^1}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \widetilde{{vol}^1}([0,1[)\sum_{i \in {\N'}^{*}} 1 = {card}_{Q,{\cal R}}({\N'}^{*})\,\, \widetilde{{vol}^1}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}({\N'}^{*})= {card}_{Q,{\cal R}}(\N') - 1}&lt;/math&gt;

et 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{R}'}_+) = {card}_{Q,{\cal R}}(A) = {card}_{Q,{\cal R}} \Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = {card}_{Q,{\cal R}} \Big(\bigsqcup_{i \in {\N'}^{*}} A_i\Big) = {card}_{Q,{\cal R}} \Big(\bigsqcup_{i \in {\N'}^{*}} [i-1,i[\Big) = \sum_{i \in {\N'}^{*}} {card}_{Q,{\cal R}}([i-1,i[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{i \in {\N'}^{*}} {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\sum_{i \in {\N'}^{*}} 1 = {card}_{Q,{\cal R}}({\N'}^{*}) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = \Big({card}_{Q,{\cal R}}(\N') - 1\Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;= \widetilde{{vol}^1}({\mathbb{R}'}_+)\,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)&lt;/math&gt;


b) Si on pose &lt;math&gt;\displaystyle{I = \N'}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\forall i \in I, \,\, A_i = [i,i+1[&lt;/math&gt;, intervalle donc partie connexe de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\forall i \in I, \,\, \widetilde{{diam}}(A_i) \in \R&lt;/math&gt; :


''Dans ma théorie à construire'', &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une partition de &lt;math&gt;A \in {\cal P}({\mathbb{R}''}_+)&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\forall i,j \in I, \,\, i &lt; j, \,\, A_i = [i,i+1[ &lt; [j,j+1[ = A_j&lt;/math&gt;, intervalle donc partie connexe de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;\displaystyle{\forall n \in I, \,\, \bigsqcup_{i \in {\N''}_n} A_i = \bigsqcup_{i \in {\N''}_n} [i,i+1[ = [0,n+1[}&lt;/math&gt;.

donc &lt;math&gt;\displaystyle{A = \bigsqcup_{i \in I} A_i = \bigsqcup_{i \in \N'} A_i = \lim_{n \in \N'', \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\N}}} \bigsqcup_{i \in {\N''}_n} A_i = \lim_{n \in \N'', \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\N}}}[0,n+1[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= [0, \lim_{n \in \N'', \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\N}}} (n+1)[ = [0,+\infty_{{id}_{\N}} + 1[ (= [0,({id}_{\N} + 1)(+\infty_{{id}_{\N}})[ = [0,+\infty_{{id}_{\N} + 1}[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= [0,+\infty_{{id}_{\N}}[ \bigsqcup [+\infty_{{id}_{\N}}, +\infty_{{id}_{\N}} + 1[ = [0,+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}[ \bigsqcup [+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}, +\infty_{{id}_{\mathbb{R}}} + 1[ = {\mathbb{R}'}_+ \bigsqcup [+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}, +\infty_{{id}_{\mathbb{R}}} + 1[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= [0,1[ \bigsqcup [1,+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}} + 1[ = [0,1[ \bigsqcup ({\mathbb{R}'}_+ + 1)\supsetneq {\mathbb{R}'}_+}&lt;/math&gt;

[Définition de &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N'', \,\, n \rightarrow +\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}} \bigcup_{i \in {\N''}_n} A_i}&lt;/math&gt;, de manière analogue à &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \in \N, \,\, n \rightarrow m} \bigcup_{i \in {\N}_n} B_i}&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;m \in \N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;+\infty \not \in \N&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;J = \N&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{(B_i)}_{i \in J} \subset {\cal P}(\mathbb{R})&lt;/math&gt;]

donc &lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{vol}^1}({\mathbb{R}'}_+) &lt; \widetilde{{vol}^1}(A) = \widetilde{{vol}^1}\Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = \widetilde{{vol}^1}\Big(\bigsqcup_{i \in \N'} A_i\Big) = \widetilde{{vol}^1} \Big(\bigsqcup_{i \in \N'} [i,i+1[\Big) = \sum_{i \in \N'} \widetilde{{vol}^1}([i,i+1[) = \sum_{i \in \N'} \widetilde{{vol}^1}([0,1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \widetilde{{vol}^1}([0,1[)\sum_{i \in \N'} 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(\N')\,\, \widetilde{{vol}^1}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}({\N'}) = {card}_{Q,{\cal R}}({\N'}^{*}) + 1}&lt;/math&gt;

et

donc &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}({\mathbb{R}'}_+) &lt; {card}_{Q,{\cal R}}(A) = {card}_{Q,{\cal R}} \Big(\bigsqcup_{i \in I} A_i\Big) = {card}_{Q,{\cal R}} \Big(\bigsqcup_{i \in \N'} A_i\Big) = {card}_{Q,{\cal R}} \Big(\bigsqcup_{i \in \N'} [i,i+1[\Big) = \sum_{i \in \N'} {card}_{Q,{\cal R}}([i,i+1[)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \sum_{i \in \N'} {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)\sum_{i \in \N'} 1 = {card}_{Q,{\cal R}}(\N')\,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[) = \Big({card}_{Q,{\cal R}}({\N'}^{*}) + 1\Big) \,\, {card}_{Q,{\cal R}}([0,1[)}&lt;/math&gt;

  
Dans &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, il n'y a plus de problème avec la sigma-additivité, sauf concernant les parties non bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt;, mais dans ce cas on réitérera la construction qu'on a bâtie ici.


2) ''Remarque :''

Comme &lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{i \in {\N''}^*, \,\, i \rightarrow + \infty_{{id}_{\N}}} {id}_{\N''}(i) = \lim_{i \in \N'', \,\, i \rightarrow + \infty_{{id}_{\N}}} {id}_{\N''}(i) = {id}_{\N''}(+ \infty_{{id}_{\N}}) = + \infty_{{id}_{\N}}}&lt;/math&gt;


On a, dans ma théorie : 

&lt;math&gt;\displaystyle{\bigsqcup_{i \in {\N'}^*} [i-1,i[ = \bigsqcup_{i \in {\N''}_n^*} [i-1,i[ \bigsqcup \cdots \bigsqcup [+ \infty_{{id}_{\N} - 2},+ \infty_{{id}_{\N} - 1}[ \bigsqcup [+ \infty_{{id}_{\N} - 1},+ \infty_{{id}_{\N}}[ = [0,+ \infty_{{id}_{\N}}[ = [0,+ \infty_{{id}_{\R}}[}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;= {(\mathbb{R}_{{id}_{\mathbb{R}}})}_+ = {(\mathbb{R}')}_+ \supsetneq \mathbb{R}_+&lt;/math&gt;


''Attention :''  

&lt;math&gt;\mathbb{R}'&lt;/math&gt; n'est pas considéré, comme &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, comme un espace-univers, mais comme un espace de référence, pouvant contenir, strictement, d'autres ensembles bornés de &lt;math&gt;\R''&lt;/math&gt; mais contenant, strictement, &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; : En particulier des ensembles d'un genre nouveau comme :

&lt;math&gt;\displaystyle{ -\Big((\mathbb{R}_+^{'} - 1) \setminus [-1,0[\Big)\bigcup \Big((\mathbb{R}_+^{'} - 1) \setminus [-1,0[\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= ]- (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}} - 1), + \infty_{{id}_{\mathbb{R}}} - 1[}&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big]-\Big({id}_{\mathbb{R}} (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}) - 1\Big), {id}_{\mathbb{R}} (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}) - 1\Big[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= ]- (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}} - 1}), + \infty_{{id}_{\mathbb{R}} - 1}[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= ]- \infty_{{id}_{\mathbb{R}} - 1}, + \infty_{{id}_{\mathbb{R}} - 1}[}&lt;/math&gt; 

et

&lt;math&gt;\displaystyle{ -\Big((\mathbb{R}_+^{'} + 1) \bigcup [0,1[\Big)\bigcup \Big((\mathbb{R}_+^{'} + 1) \bigcup [0,1[\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= ]- (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}} + 1), + \infty_{{id}_{\mathbb{R}}} + 1[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \Big]-\Big({id}_{\mathbb{R}} (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}) + 1\Big), {id}_{\mathbb{R}} (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}}}) + 1\Big[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= ]- (+\infty_{{id}_{\mathbb{R}} + 1}), + \infty_{{id}_{\mathbb{R}} + 1}[}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= ]- \infty_{{id}_{\mathbb{R}} + 1}, + \infty_{{id}_{\mathbb{R}} + 1}[}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt; étant le nouvel espace-univers.


''Attention :  Dans ma théorie :'' &lt;math&gt;\N ' + 1 \neq {\N '}^{*}&lt;/math&gt;, en fait on considère que &lt;math&gt;\N ' + 1&lt;/math&gt; va au delà de &lt;math&gt;\N'&lt;/math&gt;, à droite, ce qui n'est pas le cas de &lt;math&gt;{\N '}^{*}&lt;/math&gt;.

Par ailleurs : On a &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}(\N ' + 1) = {card}_{Q,{\cal R}}(\N ')&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}({\N '}^{*}) = {card}_{Q,{\cal R}}(\N ') - 1&lt;/math&gt;

Mais &lt;math&gt;\N  + 1 = \N^*&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(\N + 1) = {card}_{Q,{\cal R}}(\N^*) = {card}_{Q,{\cal R}}(\N) - 1}&lt;/math&gt;


où, ici, 

&lt;math&gt;\N&lt;/math&gt; est le plafonnement normal de &lt;math&gt;\N&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\N^*&lt;/math&gt; est le plafonnement normal de &lt;math&gt;\N^*&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\N'}&lt;/math&gt; est le plafonnement normal de &lt;math&gt;{\N'}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\N'}^*&lt;/math&gt; est le plafonnement normal de &lt;math&gt;{\N'}^*&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{\N' + 1}&lt;/math&gt; est le plafonnement normal de &lt;math&gt;{\N' + 1}&lt;/math&gt;.

=== '''Compléments''' ===

''Remarque : J'hésite à omettre la notation &quot;&lt;math&gt;\widetilde{}&lt;/math&gt;&quot; concernant les objets suivants : &lt;math&gt;\widetilde{{vol}^1}&lt;/math&gt; ou &lt;math&gt;\widetilde{{diam}}&lt;/math&gt;.''


&lt;small&gt;''&lt;math&gt;\Big(&lt;/math&gt;Compléments :''

''Mesures de HAUSDORFF  [de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt; &lt;math&gt;(0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;], généralisant celle de LEBESGUE (de dimension &lt;math&gt;n&lt;/math&gt;), pour la distance euclidienne et la jauge donnée dans &quot;Théorie de la mesure/II.4, Définition 7,  page 41&quot;

(Le cas &lt;math&gt;i=0&lt;/math&gt; étant un cas à part, que je compte voir figurer, mais qui n'est pas présent dans le document) 
[On peut l'appliquer par exemple à une variété (topologique) (de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt;)] : ''

https://www.fichier-pdf.fr/2021/08/07/polyintegrationmai2013/

Théorie de la mesure/Cf. Mesures de HAUSDORFF

Cf. page 13 : Chapitre 1. Les mesures/ III Exemples fondamentaux d'espaces mesures/Mesures de HAUSDORFF

Cf. page 39 : Chapitre 4. La mesure de LEBESGUE et ses corollaires/II Généralisations de la mesure de LEBESGUE/II.1 Mesures de HAUSDORFF/Définition 5

Cf. page 40 : Chapitre 4. La mesure de LEBESGUE et ses corollaires/II Généralisations de la mesure de LEBESGUE/II.3 Définition alternative de la mesure de LEBESGUE/Théorème 3

Cf. page 41 : Chapitre 4. La mesure de LEBESGUE et ses corollaires/II Généralisations de la mesure de LEBESGUE/II.4 Longueur, aire, surface de parties courbées de &lt;math&gt;\R^d&lt;/math&gt;/Définition 7

Cf. page 67 : Chapitre 7. Théorème du changement de variable/I Cas des applications linéaires

Cf. page 68 : Chapitre 7. Théorème du changement de variable/II Mesure des sous-variétés plongées

Cf. page 70 : Chapitre 7. Théorème du changement de variable/III Intégration sur les sous-variétés plongées

et aussi https://homeweb.unifr.ch/manolesc/Pub/teaching/Mesure_integration.pdf

''NB : Pour un exemple plus explicite : Cf.  mon message suivant.&lt;math&gt;\Big)&lt;/math&gt;''&lt;/small&gt;


Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

''De manière non classique'' : On considère &quot;&lt;math&gt;+\infty&lt;/math&gt;&quot; et &quot;&lt;math&gt;+\infty''&lt;/math&gt;&quot; comme des ensembles tels que &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt;
, &lt;math&gt;+\infty'' = \{x \,\,|\,\, \forall a'' \in \R'', \,\, x &gt; a''\}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;+\infty'' \subsetneq +\infty&lt;/math&gt; car &lt;math&gt;\R \subsetneq \R''&lt;/math&gt;.

L'ensemble &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt; est un ensemble dont la borne supérieure est un point que l'on rajoute, noté &lt;math&gt;\sup(\R) \in +\infty&lt;/math&gt;. 


On définit ''les &quot;mesures&quot; de LEBESGUE généralisées ou de HAUSDORFF,'' de dimension &lt;math&gt;i&lt;/math&gt; &lt;math&gt;(0 \leq i \leq n)&lt;/math&gt;, sur &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt;, pour la distance euclidienne et la jauge donnée dans ''&quot;Théorie de la mesure/II.4, Définition 7,  page 41&quot;''

(Le cas &lt;math&gt;i=0&lt;/math&gt; étant un cas à part, que je compte voir figurer, mais qui n'est pas présent dans le document),


ce sont, en particulier, des applications telles que :
 

&lt;math&gt;{vol}^0 \,\, : \,\, \{A \in \mathcal{P}({\mathbb{R}}^n)\,\,|\,\, {dim}(A) = 0\} \bigcup \{\emptyset\} \subsetneq {\cal P}({\mathbb{R}}^n) \,\, \rightarrow\,\,\overline{{\mathbb{R}}_+} = {\mathbb{R}}_+ \bigsqcup \{\sup(\R)\}&lt;/math&gt;,

et

&lt;math&gt;\forall i \in \N_n^*, \,\, {vol}^i \,\, : \,\, \{A \in \mathcal{B}({\mathbb{R}}^n)\,\,|\,\, {dim}(A) = i\} \bigcup \{\emptyset\} \subsetneq \mathcal{P}({\mathbb{R}}^n) \,\, \rightarrow\,\,\overline{{\mathbb{R}}_+} = {\mathbb{R}}_+ \bigsqcup \{\sup(\R)\}&lt;/math&gt;,


que l'on peut généraliser et étendre, de la manière suivante, en des applications telles que :


&lt;math&gt;\displaystyle{\widetilde{{vol}^0} \,\, : \,\, \{A \in \mathcal{P}({\mathbb{R}}^n)\,\,|\,\, {dim}(A) = 0\} \bigcup \{\emptyset\} \subsetneq {\cal P}({\mathbb{R}}^n) \,\, \rightarrow\,\, {\mathbb{R}}_+ \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,

et

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_n^*, \,\, \widetilde{{vol}^i} \,\, : \,\, \{A \in \mathcal{B}({\mathbb{R}}^n)\,\,|\,\, {dim}(A) = i\} \bigcup \{\emptyset\} \subsetneq \mathcal{P}({\mathbb{R}}^n) \,\, \rightarrow\,\,{\mathbb{R}}_+ \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;,


ces dernières servent à construire la &quot;mesure&quot; F-quantité relative à un repère orthonormé &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}&lt;/math&gt; dans &lt;math&gt;{\cal P}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;,

et en particulier à construire pour tout &lt;math&gt;A_n \,\, \mbox{plafonnement d'une partie non bornée de} \,\, \R^n \,\, \mbox{et} \,\, \widetilde{{vol}^n}\mbox{-mesurable} \,\, \mbox{(avec peut-être d'autres conditions supplémentaires à préciser)}, \,\, {card}_{Q,{\cal R}}(A_n)&lt;/math&gt;,

en utilisant une formule du type &lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A_n) = \sum_{i=0}^n c_{i,n,{\cal R}}(A_n) \,\, {card}_{Q,{\cal R}} (A_{n,i})}&lt;/math&gt;,


où &lt;math&gt;{(A_{n,i})}_{i \in \N_n}&lt;/math&gt; est une suite de produits d'intervalles de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, considérés comme des plafonnements, s'ils sont non bornés,

telle que 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_n^*, \,\, A_{n,i} = \prod_{j \in \N_i^*} I_{n,i,j}}&lt;/math&gt; où &lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_n^*, \,\, \forall j \in \N_i^*, I_{n,i,j}}&lt;/math&gt; est un intervalle non vide et non réduit à un singleton de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;A_{n,0}= I_{n,0}&lt;/math&gt; où &lt;math&gt;I_{n,0}&lt;/math&gt; est un intervalle non vide de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, réduit à un singleton,

et où &lt;math&gt;\displaystyle{{\Big(c_{i,n,{\cal R}}(A_n)\Big)}_{i \in \N_n} \in {\left(-\infty \bigsqcup \R \bigsqcup +\infty\right)}^{n+1}}&lt;/math&gt;

dépend de &lt;math&gt;A_n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{(\widetilde{{vol}^i})}_{i \in \N_n}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;,

où, ici, &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;-\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &lt; a\}&lt;/math&gt;

et on a : &lt;math&gt;\displaystyle{c_{0,n,\mathcal{R}}(A_n) = \pm card_{Q,\mathcal{R}}(N_n) \in -\infty \bigsqcup \Z \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;N_n \in {\cal P}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;, partie bornée ou plafonnement, et &lt;math&gt;{card}_P(N_n) \leq {card}_P(\N)&lt;/math&gt;

et : &lt;math&gt;\displaystyle{c_{n,n,\mathcal{R}}(A_n) \in \R_+ \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;.


Et plus particulièrement où &lt;math&gt;{(A_{n,i})}_{i \in \N_n}&lt;/math&gt; est une suite de produits d'intervalles de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;

telle que 

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall i \in \N_n^*, \,\, A_{n,i} = I^i}&lt;/math&gt; où &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; est un intervalle borné non vide et non réduit à un singleton de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;

et &lt;math&gt;A_{n,0}= I^0&lt;/math&gt; où &lt;math&gt;I^0&lt;/math&gt; est un intervalle non vide de &lt;math&gt;\mathbb{R}&lt;/math&gt;, réduit à un singleton,

et où &lt;math&gt;\displaystyle{{\Big(c_{i,n,{\cal R}}(A_n)\Big)}_{i \in \N_n} \in {\left(-\infty \bigsqcup \R \bigsqcup +\infty\right)}^{n+1}}&lt;/math&gt;

dépend de &lt;math&gt;A_n&lt;/math&gt;, &lt;math&gt;{(\widetilde{{vol}^i})}_{i \in \N_n}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{\cal R}&lt;/math&gt;,

où, ici, &lt;math&gt;+\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;-\infty = \{x \,\,|\,\, \forall a \in \R, \,\, x &lt; a\}&lt;/math&gt;

et on a : &lt;math&gt;\displaystyle{c_{0,n,\mathcal{R}}(A_n) = \pm card_{Q,\mathcal{R}}(N_n) \in -\infty \bigsqcup \Z \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;N_n \in {\cal P}({\mathbb{R}}^n)&lt;/math&gt;, partie bornée ou plafonnement, et &lt;math&gt;{card}_P(N_n) \leq {card}_P(\N)&lt;/math&gt;

et : &lt;math&gt;\displaystyle{c_{n,n,\mathcal{R}}(A_n) \in \R_+ \bigsqcup +\infty}&lt;/math&gt;.


Dans ce qui précède, on peut remplacer &lt;math&gt;\mathbb{R}, \,\, \N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\Z&lt;/math&gt;, par &lt;math&gt;\mathbb{R}'', \,\, \N''&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\Z''&lt;/math&gt;.

NB : L'ensemble &lt;math&gt;\mathbb{R}''&lt;/math&gt; est un ensemble dont la borne supérieure est un point que l'on rajoute, noté &lt;math&gt;\sup(\R'') \in +\infty'' \subsetneq +\infty&lt;/math&gt;.


'''Compléments :'''


''Rappel :'' Une sous-variété (bornée), ouverte ou fermée, ou un ouvert ou un fermé (borné) &lt;math&gt;\Omega&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt; est dite ou est dit de classe ou de régularité &lt;math&gt;X&lt;/math&gt; (par exemple de classe ou de régularité &lt;math&gt;\mathcal{C}^k&lt;/math&gt; pour un &lt;math&gt;k \in \N&lt;/math&gt;), si son bord  &lt;math&gt;\partial \Omega&lt;/math&gt; est de classe ou de régularité &lt;math&gt;X&lt;/math&gt; (par exemple de classe ou de régularité &lt;math&gt;\mathcal{C}^k&lt;/math&gt; pour le même &lt;math&gt;k \in \N&lt;/math&gt; précédent).

''Rappel :'' 

Le bord d'une partie &lt;math&gt;A \in {\cal P}(\R^n)&lt;/math&gt; est défini par &lt;math&gt;\partial A = \overline{A} \setminus \stackrel{\circ}{A}&lt;/math&gt;.

Le &quot;bord&quot; d'une partie &lt;math&gt;A \in {\cal P}(\R^n)&lt;/math&gt; est défini par &lt;math&gt;''\partial A'' = A \setminus \stackrel{\circ}{A}&lt;/math&gt;.

''Attention :''

La dimension d'une partie de &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt;,

n'est pas, ici, celle d'un espace vectoriel,

mais, plutôt la dimension de HAUSDORFF d'une partie de &lt;math&gt;{\mathbb{R}}^n&lt;/math&gt;, 

[[w:Dimension de Hausdorff|Dimension de HAUSDORFF (Wikipedia)]]

c'est-à-dire celle d'une réunion disjointe de sous-variétés* connexes,

c'est-à-dire celle d'une réunion disjointe de &quot;parties plus générales que les sous-variétés topologiques ou les sous-variétés (dont le bord est) de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, connexes&quot;,

c'est-à-dire celle d'une réunion disjointe de sous-variétés connexes, dont le &quot;bord&quot; est de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, et de sous-variétés connexes, dont le &quot;bord&quot; est de classe &quot;non &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;&quot; (ou de parties connexes, dont le &quot;bord&quot; est de classe &quot;non &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;&quot;) (si elles existent),

c'est-à-dire celle d'une réunion disjointe de parties connexes quelconques.

Selon ma définition :

La dimension d'une réunion disjointe de sous-variétés* connexes est le plus grand degré des sous-variétés* connexes, qui la composent.

[[w:Variété topologique|Variété topologique (Wikipedia)]]

[[w:Variété (géométrie)|Variété (géométrie) (Wikipedia)]]

''J'aimerais qu'on me donne les bases et le formalisme nécessaires pour définir ou utiliser la notion de sous-variété topologique de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, (et par extension la notion de sous-variété*, définie plus haut).''

J'ai amélioré la formulation (qui est beaucoup plus compréhensible) et la présentation (qui est beaucoup plus aérée et beaucoup plus lisible) de certains passages : 

''Je ne suis pas, encore, certain d'en avoir fini, avec les messages concernés :''

''Exprimer certaines choses ou certaines notions mathématiques peut s'avérer très pénible et on peut avoir à s'y reprendre de très nombreuses fois, avant d'obtenir un énoncé correct voire parfait.''

D'autant plus que &quot;ma&quot; notion de sous-variété* ou si l'on veut de sous-variété, dont le &quot;bord&quot; est de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt; ou non &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, plus générale que celle de sous-variété topologique c'est-à-dire de sous-variété (dont le bord est) de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;, n'est pas une notion des plus simples et des plus faciles, puisque celle de sous-variété topologique ou (dont le bord est) de classe &lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt; ne l'est déjà pas.

Comment reformuleriez-vous mes phrases, autrement, dans les messages concernés pour les rendre plus simples, plus concises et plus élégantes ?

==='''Hypothèses de définition supplémentaires traitant du cas de la F-quantité des parties non bornées de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''===


{{Théorème|titre=|contenu=Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.


Si, dans le cadre de cette théorie, on suppose que ''l'espace &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt; muni d'un repère orthonormé direct &lt;math&gt;{\cal R}_n&lt;/math&gt;, d'origine &lt;math&gt;O_n{(0)}_{i \in\N_n^*}&lt;/math&gt;, admet comme plafonnement sphérique, autour de l'origine, &lt;math&gt;\displaystyle{\bigg[{\R''}^n, {\Big(\overline{B_{{\R''}^n}(O_n,r)}\Big)}_{r \in \N} \bigg] = \lim_{r \in \N, r \rightarrow \sup(\N)} \overline{B_{{\R''}^n}(O_n,r)}}&lt;/math&gt;, on a alors :''


C) &lt;math&gt;\forall I \,\, \mbox{intervalle de} \,\, {\R''}^n&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
  \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si } n=1 \\
  \R^{n-1}&amp; \text{si } n \neq 1 \\
  \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(O, \theta_n)} (I) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(I)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(O, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(O, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;O&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;.
 
 
D) &lt;math&gt;\forall A \in {\cal P}({\R''}^n)&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
  \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si } n=1 \\
  \R^{n-1}&amp; \text{si } n \neq 1 \\
  \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{card}_{Q,{\cal R}}\Big({rot}_{(O, \theta_n)} (A) \Big) = {card}_{Q,{\cal R}}(A)&lt;/math&gt;,

où 

&lt;math&gt;\forall \theta_n \in \begin{cases}
                    \{0, \pi\} + 2 \pi \Z &amp; \text{si }n=1 \\
                   {\mathbb{R}}^{n-1} &amp; \text{si } n \neq 1 \\
                   \end{cases}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;{rot}_{(O, \theta_n)}\,\, : \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, \rightarrow \,\, \mathcal{P}({\R''}^n) \,\, : \,\, A \,\, \mapsto \,\, {rot}_{(O, \theta_n)}(A)&lt;/math&gt;, est la rotation (sphérique) de centre &lt;math&gt;O&lt;/math&gt; et d'&quot;angle&quot; &lt;math&gt;\theta_n&lt;/math&gt;.


F)    
   
a) &lt;math&gt;\displaystyle{A \in {\cal P}_{non \,\, born\acute{e}es}({\R''}^n)}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, telle \,\,que\,\,\exists P_0 \in {\cal P}({\R''}^n)\,\, ou \,\, {\cal P}({\R''}^n) \,\, d\acute{e}limit\acute{e}e \,\, par \,\, un \,\, (hyper?)plan \,\, H_0 \,\, passant \,\, par \,\, O}&lt;/math&gt;
				
&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, telle \,\, que \,\, A \subset P_0}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\Rightarrow&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{\forall x_0,{x_0}' \in {\R''}^n,}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{\exists {x_{\parallel_{H_0}}}, {x_{\parallel_{H_0}}}' \in {\R''}^n, {x_{\parallel_{H_0}}}, {x_{\parallel_{H_0}}}'\parallel H_0 \,\, et \,\,\exists {x_{\perp_{H_0}}}, {x_{\perp_{H_0}}}' \in {\R''}^n, {x_{\perp_{H_0}}}, {x_{\perp_{H_0}}}' \perp H_0,}&lt;/math&gt;
     
&lt;math&gt;\displaystyle{x_0 = {x_{\parallel_{H_0}}} + {x_{\perp_{H_0}}}, {x_0}' = {x_{\parallel_{H_0}}}' + {x_{\perp_{H_0}}}'}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, {x_{\perp_{H_0}}}, {x_{\perp_{H_0}}}' \,\,orientes \,\, vers \,\,P_0}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{et \,\, tels \,\, que \,\, \|x_0\|&lt;\|{x_0}'\|,}&lt;/math&gt;
    
&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}(A + x_0) &gt; {card}_{Q,{\cal R}}(A + {x_0}')}&lt;/math&gt;.      
     
(Hypothèse de définition en cours d'étude)


b) &lt;math&gt;\forall a, a' \in {\R''}^n, \,\,\forall b ,b' \in {\R''}^n, \,\, \|b\| &lt; \|b'\|,&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a.{id}_{{\R''}^n} + b)\Big) = {card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a'.{id}_{{\R''}^n} + b)\Big),}&lt;/math&gt; 

&lt;math&gt;\displaystyle{{card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a.{id}_{{\R''}^n} + b)\Big) &gt; {card}_{Q,{\cal R}}\Big({epi}(a.{id}_{{\R''}^n} + b')\Big)}&lt;/math&gt; si &lt;math&gt;b, b' \perp H_{a,0} =  a.{id}_{{\R''}^n}({\R''}^n)&lt;/math&gt;.      
     
(Hypothèse de définition en cours d'étude)}}
 

&lt;small&gt;

'''''Remarque (Sous réserve) :''''' Dans le cas borné, on a soit 2) avec ses implications et non [3)F)a) ou 3)F)b)], soit le contraire, mais pas les 2.


'''''Remarque importante :''''' Lorsqu'on parle d'une partie non bornée &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; dans un espace qui est un plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;,

au lieu de parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;&quot;, on devrait plutôt parler de la F-quantité relative au repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; et au plafonnement &lt;math&gt;[A, {(A_i)}_{i \in I}]&lt;/math&gt;, de la partie &lt;math&gt;B&lt;/math&gt;, &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;,

et dans ce cas on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(B \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(\Big[B \bigcap A, {\Big(B \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big)&lt;/math&gt;&quot;,

et, en particulier, on a : &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(A) \underset{d\acute{e}f}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(A \bigcap [A, {(A_i)}_{i \in I}]\Big) = {card}_{Q, \mathcal{R}}\Big(\Big[A, {\Big(A \bigcap A_i\Big)}_{i \in I}\Big]\Big) \underset{prop ?}{=} {card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;.

Quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R},[A, {(A_i)}_{i \in I}]}(B)&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

Lorsque la famille &lt;math&gt;{(A_i)}_{i \in I}&lt;/math&gt; est une famille de parties de &lt;math&gt;{\R''}^n&lt;/math&gt;, bornées ou du moins convexes (connexes), bornées, de classe (&lt;math&gt;\mathcal{C}^0&lt;/math&gt;) et (&lt;math&gt;\mathcal{C}^1&lt;/math&gt; par morceaux), alors quand on parle de &quot;&lt;math&gt;{card}_{Q, \mathcal{R}}([A, {(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;&quot;, il se peut que la mention du repère &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; soit inutile et superflue.

&lt;/small&gt;

==='''Exemples illustratifs de calculs, avec la F-quantité, dans certains cas de parties non bornées de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''===

{{Théorème|titre='''Cas des parties non bornées de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;, avec &lt;math&gt;n = 2&lt;/math&gt; (Il y a une condition de &quot;plafonnement&quot;, à prendre en compte) :'''|contenu=


Soit &lt;math&gt;f \in {\cal C}^0(\mathbb{R}, \mathbb{R})&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;A_f = \{(x,y) \in \mathbb{R}^2 | y \leq f(x)\}&lt;/math&gt;


alors 


&lt;math&gt;{card}_{Q,2}(A_f)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,2}\Big(\{(x,y) \in \mathbb{R}^2 | y \leq f(x)\}\Big)}&lt;/math&gt;
 
&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,2} \Big( \bigsqcup_{x' \in \mathbb{R}} \Big](x',-\infty),\Big(x',f(x')\Big)\Big]\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{\mathbb{R}} {card}_{Q,1} \Big(\Big](x',-\infty),\Big(x',f(x')\Big)\Big]\Big) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{\mathbb{R}} {card}_{Q,1} \Big(]-\infty,f(x')]\Big) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{\mathbb{R}} {card}_{Q,1} \Big([- f(x'),+\infty[\Big) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{\mathbb{R}} \Big({card}_{Q,1}(\N) \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) + f(x') \,\, {card}_{Q,1}([0,1[) \Big) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, {card}_{Q,1}(\N) \,\, \int_{\mathbb{R}} d \,\, {card}_{Q,1}(x') + {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{\mathbb{R}} f(x') \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, {card}_{Q,1}(\N) \,\, {card}_{Q,1}(\mathbb{R})  + {card}_{Q,1}([0,1[) \,\, \int_{\mathbb{R}} f(x') \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \underbrace{{card}_{Q,1}(\mathbb{R}_+) \,\, {card}_{Q,1}(\mathbb{R})}_{={card}_{Q,2}(\mathbb{R} \times \mathbb{R}_+)} + \frac{{card}_{Q,1}(\mathbb{R}_+)}{{card}_{Q,1}(\N)} \,\, \int_{\mathbb{R}} f(x') \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,1}(\mathbb{R}_+) \,\, \Big({card}_{Q,1}(\mathbb{R}) +  \frac{1}{{card}_{Q,1}(\N)} \,\, \int_{\mathbb{R}} f(x') \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \frac{1}{2}\Big({card}_{Q,1}(\mathbb{R}) + 1 \Big) \,\, \Big({card}_{Q,1}(\mathbb{R}) +  \frac{1}{{card}_{Q,1}(\N)} \,\, \int_{\mathbb{R}} f(x') \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')\Big)}&lt;/math&gt;


Soit &lt;math&gt;f,g \in C^0(\mathbb{R}, \overline{\mathbb{R}})&lt;/math&gt;

Soit &lt;math&gt;A_{f,g} = \{(x,y) \in \mathbb{R}^2 | f(x) \leq_{f(x)} y \leq_{g(x)} g(x)\}&lt;/math&gt;

avec &lt;math&gt;\forall x \in \mathbb{R}, \,\, \leq_{f(x)} = \leq_{\Big(x,f(x)\Big)}, \leq_{g(x)}= \leq_{\Big(x,g(x)\Big)} \in \{&lt;, \leq \}&lt;/math&gt;


alors
 

&lt;math&gt;{card}_Q(A_{f,g})&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,2}\Big(\{(x,y) \in \mathbb{R}^2 | f(x) \leq_{f(x)} y \leq_{g(x)} g(x)\}\Big)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= {card}_{Q,2} \Bigg( \bigsqcup_{x' \in \mathbb{R}} \bigg(_{\Big(x',f(x')\Big)}\Big(x',f(x')\Big),\Big(x',g(x')\Big)\bigg)_{\Big(x',g(x')\Big)} \Bigg)}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{\mathbb{R}} {card}_{Q,1} \Bigg(\bigg(_{\Big(x',f(x')\Big)}\Big(x',f(x')\Big),\Big(x',g(x')\Big)\bigg)_{\Big(x',g(x')\Big)}\Bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;\displaystyle{= \int_{\mathbb{R}} {card}_{Q,1} \bigg(\Big(_{f(x')} f(x'),g(x')\Big)_{g(x')}\bigg) \,\, d \,\, {card}_{Q,1}(x')}&lt;/math&gt;


Normalement, avec mes règles, on doit pouvoir calculer la F-quantité de n'importe quelle partie de &lt;math&gt;\mathbb{R}^n&lt;/math&gt;.}}

==='''Les propriétés que doit vérifier la F-quantité ou que l'on veut voir vérifier par la F-quantité sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''===

{{Théorème|titre='''Remarque :'''|contenu=

Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

On pose : &lt;math&gt;\mathcal{P}_{finies}(\R^{n})\underset{d\acute{e}f}{=}\{C\in\mathcal{P}(\R^{n})\,\,|\,\,{card}_{P}(C)&lt;\aleph_{0}\}&lt;/math&gt;.


Remarque : Soient &lt;math&gt;\mathcal{R},\mathcal{R}'&lt;/math&gt;, deux repères orthonormés de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, d'origines respectives &lt;math&gt;O, O'&lt;/math&gt;

alors, si &lt;math&gt;O = O'&lt;/math&gt;, on a : &lt;math&gt;card_{Q,\mathcal{R}} =card_{Q,\mathcal{R}'}&lt;/math&gt;

et si &lt;math&gt;O \neq O'&lt;/math&gt;, alors on a : &lt;math&gt;{{card}_{Q,\mathcal{R}}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)} = {{card}_{Q,\mathcal{R}'}}_{|\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)}&lt;/math&gt;.

NB : On peut remplacer &quot;&lt;math&gt;\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n)&lt;/math&gt;&quot; par &quot;&lt;math&gt;{\mathcal{P}lafonnements}_{normaux}\Big(I,\mathcal{P}_{born\acute{e}es}(\R^n),\mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;&quot;.


Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.

On pose, pour simplifier, &lt;math&gt;card_Q =card_{Q,\mathcal{R}}&lt;/math&gt;.


0) 

&lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}_{finies}(\R^n), \,\, {card}_Q(A) = {card}_P(A)&lt;/math&gt;.

&lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}_{finies}(\R^n), \,\, A \subsetneq B,\,\, {card}_{P \,\, \mbox{ou} \,\, Q}(A) &lt; {card}_{P \,\, \mbox{ou} \,\, Q}(B)&lt;/math&gt;.


1) 

&lt;math&gt;\exists A,B \in \mathcal{P}(\R^n), \,\, A \subsetneq B, \,\, {card}_P(A) = {card}_P(B)&lt;/math&gt;, 

mais &lt;math&gt;\forall A,B \in \mathcal{P}(\R^n), \,\, A \subsetneq B, \,\, {card}_Q(A) &lt; {card}_Q(B)&lt;/math&gt;.


2) Voici les liens qui existent entre le &quot;cardinal potentiel&quot; et la &quot;F-quantité&quot; :

Soient &lt;math&gt;A,B \in \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;, alors :

&lt;math&gt;{card}_P(A) = {card}_P(B) \,\, \not \Longrightarrow {card}_Q(A) = {card}_Q(B)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{card}_P(A) = {card}_P(B) \,\, \Longleftarrow {card}_Q(A) = {card}_Q(B)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{card}_P(A) &lt; {card}_P(B) \,\, \Longrightarrow {card}_Q(A) &lt; {card}_Q(B)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{card}_P(A) &lt; {card}_P(B) \,\, \not \Longleftarrow {card}_Q(A) &lt; {card}_Q(B)&lt;/math&gt;


3) On pose :

&lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}(\R^n), \,\, \mathcal{P}^{1}(A)\underset{d\acute{e}f}{=}\mathcal{P}(A)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;[\mbox{on a donc} \,\, : \,\, \mathcal{P}^{1}(\R^{n})\underset{d\acute{e}f}{=}\mathcal{P}(\R^{n})]&lt;/math&gt;, 

&lt;math&gt;\forall A \in \mathcal{P}(\R^n), \,\, \forall i\in\N^*,\,\,\mathcal{P}^{i+1}(A)\underset{d\acute{e}f}{=}\mathcal{P}^{1}\Big(\mathcal{P}^{i}(A)\Big)&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;[\mbox{on a donc} \,\, : \,\, \forall i\in\N^*,\,\,\mathcal{P}^{i+1}(\R^{n})\underset{d\acute{e}f}{=}\mathcal{P}^{1}\Big(\mathcal{P}^{i}(\R^{n})\Big)]&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i \in \N^*, \,\, \mathcal{P}_{finies}^{i}(\R^{n})\underset{d\acute{e}f}{=}\{C\in\mathcal{P}^{i}(\R^{n})\,\,|\,\,{card}_{P}(C)&lt;\aleph_{0}\}&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall i\in\N^*,\,\,\forall j\in\N_{i},\,\,\mathcal{P}_{j}^{i}(\R^{n})\underset{d\acute{e}f}{=}\{C\in\mathcal{P}^{i}(\R^{n})\,\,|\,\,{card}_{P}(C)=\aleph_{j}\}&lt;/math&gt;.


&lt;math&gt;\forall i \in \N^*&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;\forall A\in\mathcal{P}_{finies}^{i}(\R^{n})&lt;/math&gt;, 

&lt;math&gt;\forall B\in\mathcal{P}_{0}^{i}(\R^{n})&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;{card}_P(A) &lt; {card}_P(B)&lt;/math&gt;,


et


&lt;math&gt;\not \exists C \in \mathcal{P}^i(\R^n), \,\, {card}_P(A) &lt; {card}_P(C) &lt; {card}_P(B)&lt;/math&gt;,

mais &lt;math&gt;\exists C \in \mathcal{P}_{finies}^{i}(\R^{n})\bigsqcup\mathcal{P}_{0}^{i}(\R^{n}), \,\, {card}_Q(A) &lt; {card}_Q(C) &lt; {card}_Q(B)&lt;/math&gt;


et


&lt;math&gt;\forall i \in \N&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;\forall A\in\mathcal{P}_{i}^{i+1}(\R^{n})&lt;/math&gt;,

&lt;math&gt;\forall B\in\mathcal{P}_{i+1}^{i+1}(\R^{n})&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;{card}_P(A) &lt; {card}_P(B)&lt;/math&gt;,


et


&lt;math&gt;\not\exists C\in\mathcal{P}^{i+1}(\R^{n}),\,\,{card}_{P}(A)&lt;{card}_{P}(C)&lt;{card}_{P}(B)&lt;/math&gt;,

mais &lt;math&gt;\exists C\in\mathcal{P}_{i}^{i+1}(\R^{n})\bigsqcup\mathcal{P}_{i+1}^{i+1}(\R^{n}),\,\,{card}_{Q}(A)&lt;{card}_{Q}(C)&lt;{card}_{Q}(B)&lt;/math&gt;. 


'''''Remarque : Dans 3), on ne tient pas compte, de la notion de repère orthonormé, si, tant est soit elle, elle a toujours un sens.'''''


4) Soient &lt;math&gt;A, B \in \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt;.  


Alors : &lt;math&gt;\exists [A,{(A_i)}_{i \in I}], [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}_{normaux}\Big(I, \mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt;, 

c'est-à-dire : 

&lt;math&gt;\exists [A,{(A_i)}_{i \in I}], [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \mathcal{P}(\R^n)\Big),&lt;/math&gt;

&lt;math&gt;{card}_{Q}(A) = {card}_{Q}([A,{(A_i)}_{i \in I}])\,\, \mbox{et} \,\, {card}_{Q}(B) = {card}_{Q}([B,{(B_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;.}}


{{Théorème|titre='''Définition d'une chaîne exhaustive de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (resp. &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;, cas à omettre dans un 1er temps), pour l'inclusion, allant de l'ensemble &lt;math&gt;\emptyset&lt;/math&gt; à l'ensemble &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (resp. à l'ensemble &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;, cas à omettre dans un 1er temps) et contenant l'origine d'un repère orthonormé direct, et à propos des propriétés de la F-quantité sur &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;'''|contenu=

Soit &lt;math&gt;n \in \N^*&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;{\cal R} = \Big(O, {(e_i)}_{i \in \N_n^*} \Big)&lt;/math&gt; un repère orthonormé direct de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (resp. de &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;),

''on considère que &lt;math&gt;\cal C&lt;/math&gt; est une chaîne exhaustive de parties de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (resp. &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;), pour l'inclusion, allant de l'ensemble &lt;math&gt;\emptyset&lt;/math&gt; à l'ensemble &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (resp. &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;), et contenant &lt;math&gt;\{O\}&lt;/math&gt;'' 
 
c'est-à-dire :

&lt;math&gt;\mathcal{C} \subset \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\Big(&lt;/math&gt; resp. &lt;math&gt;\mathcal{P}(\R''^n)\Big)&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;\emptyset,\,\, \{O\}, \,\,\R^n \,\,(\mbox{resp.} \,\,\R''^n) \in {\cal C} \,\, \mbox{et}\,\,\forall A,B \in \mathcal{C},\,\, A \subsetneq B,\,\, \Big((\exists C \in \mathcal{C} \,\, : \,\, A \subsetneq C \subsetneq B) \,\,\mbox{ou}\,\, (\exists x_0 \in \R^n \setminus A \,\,[\text{resp.} \,\,\R''^n \setminus A]\,\, : \,\, B = A \bigsqcup \{x_0\})\Big)&lt;/math&gt;

Elle est, nécessairement, totalement ordonnée et cela me suffit.


En effet, dans ce cas, moyennant ''l'hypothèse de définition de la F-quantité'' :


Soit &lt;math&gt;I&lt;/math&gt; un ensemble totalement ordonné, éventuellement non borné à droite.

Soient &lt;math&gt;A,B \in \mathcal{P}(\R^n) \,\, \Big(\mbox{resp.} \,\, \mathcal{P}(\R''^n)\Big)&lt;/math&gt; 

et &lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}], [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}_{normaux}\Big(I, \mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\bigg(\mbox{resp.} \,\, {\mathcal{P}lafonnements}_{normaux}\Big(I, \mathcal{P}({\R''}^n)\Big)\bigg)&lt;/math&gt;, 

'''''['''''c'est-à-dire tels que : 

&lt;math&gt;[A,{(A_i)}_{i \in I}], [B,{(B_i)}_{i \in I}] \in {\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \mathcal{P}(\R^n)\Big)&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\bigg(\mbox{resp.} \,\,{\mathcal{P}lafonnements}\Big(I, \mathcal{P}({\R''}^n)\Big)\bigg)&lt;/math&gt;

et

&lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}(A) = {card}_{Q,\mathcal{R}}([A,{(A_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}(B) = {card}_{Q,\mathcal{R}}([B,{(B_i)}_{i \in I}])&lt;/math&gt;''''']'''''.


Alors : &lt;math&gt;A \subsetneq B \,\, \Longrightarrow \,\, {card}_{Q,\mathcal{R}}(A) &lt; {card}_{Q,\mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt;.


Comme &lt;math&gt;\mathcal{C}\subset \mathcal{P}(\R^n)&lt;/math&gt; &lt;math&gt;\Big(&lt;/math&gt; resp. &lt;math&gt;\mathcal{P}({\R ''}^n)\Big)&lt;/math&gt;,

on a &lt;math&gt;A,B \in \mathcal{C}\,\,: \,\,A \subsetneq B \,\,\Longrightarrow\,\,card_{Q,\mathcal{R}}(A) &lt; card_{Q,\mathcal{R}}(B)&lt;/math&gt; et comme &lt;math&gt;\mathcal{C}&lt;/math&gt; est totalement ordonnée pour &lt;math&gt;\subset&lt;/math&gt;,


on obtient donc que &lt;math&gt;\{card_{Q,\mathcal{R}}(A)|A\in \mathcal{C}\}&lt;/math&gt; est totalement ordonné pour &lt;math&gt;\le&lt;/math&gt;.


Par ailleurs, on a &lt;math&gt;\bigg\{card_{Q,\mathcal{R}}(A)\bigg|A \in \mathcal{P}(\R^n)\,\,\Big(\mbox{resp.}\,\,\mathcal{P}(\R''^n)\Big)\bigg\}=\{card_{Q,\mathcal{R}}(A)|A \in \mathcal{C}\}&lt;/math&gt;.

Donc &lt;math&gt;\forall \mathcal{C}_1,\,\,\mathcal{C}_2&lt;/math&gt; chaînes exhaustives de parties de &lt;math&gt;\R^n\,\,(\mbox{resp.}\,\,\R''^n)&lt;/math&gt;, pour l'inclusion, allant de l'ensemble &lt;math&gt;\emptyset&lt;/math&gt; à l'ensemble &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt; (resp. &lt;math&gt;\R''^n&lt;/math&gt;), et contenant &lt;math&gt;\{O\}&lt;/math&gt;,


&lt;math&gt;\{{card}_{Q,\mathcal{R}}(A_1)|A_1 \in \mathcal{C}_1\} = \{{card}_{Q,\mathcal{R}}(A_2)|A_2 \in \mathcal{C}_2\}&lt;/math&gt;


et &lt;math&gt;\forall A_1 \in \mathcal{C}_1, \,\, \exists ! A_2 \in \mathcal{C}_2, \,\, {card}_{Q,\mathcal{R}}(A_1) = {card}_{Q,\mathcal{R}}(A_2)&lt;/math&gt;}}

==='''Avec la F-quantité, les infinitésimaux se profilent'''===

{{Théorème|titre=|contenu=Soit &lt;math&gt;\mathcal{R}&lt;/math&gt; un repère orthonormé de &lt;math&gt;\R^n&lt;/math&gt;.

Soit &lt;math&gt;A \in \mathcal{P}(B)&lt;/math&gt; avec &lt;math&gt;B \neq \emptyset&lt;/math&gt;, où chacune des parties &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B&lt;/math&gt; peut être une partie bornée de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; ou un plafonnement d'une partie non bornée de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; (avec peut-être des conditions supplémentaires),

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(A)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(B)} \in {[0,1]}_{non \,\, standard} \supsetneq {[0,1]}_{standard}}&lt;/math&gt;.


Si &lt;math&gt;A=\emptyset&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B \neq \emptyset&lt;/math&gt;,

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(A)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(B)} = 0}&lt;/math&gt;.


Si &lt;math&gt;A \neq \emptyset&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B \neq \emptyset&lt;/math&gt;,

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(A)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(B)} \neq 0}&lt;/math&gt;.


Prenons &lt;math&gt;A=\{2\}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B=\R&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; est considéré, ici, comme le plafonnement normal de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;, 

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(A)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(B)} = \frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\{2\})}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} = \frac{1}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} \in {]0,1]}_{non \,\, standard} \supsetneq {]0,1]}_{standard}}&lt;/math&gt;,

or &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{1}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} \in {]0,1]}_{non \,\, standard}}&lt;/math&gt; est visiblement un infinitésimal qui appartient donc bien à l'intervalle &lt;math&gt;{]0,1]}_{non \,\, standard \,\, ou \,\, non \,\, classique}&lt;/math&gt;.


Prenons &lt;math&gt;A=\N&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;B=\R&lt;/math&gt;, où &lt;math&gt;\N&lt;/math&gt; est considéré, ici, comme le plafonnement normal de &lt;math&gt;\N&lt;/math&gt;, et où &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt; est considéré, ici, comme le plafonnement normal de &lt;math&gt;\R&lt;/math&gt;,

alors &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(A)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(B)} = \frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\N)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} \in {]0,1]}_{non \,\, standard} \supsetneq {]0,1]}_{standard}}&lt;/math&gt;,

or &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\N)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} \in {]0,1]}_{non \,\, standard} \supsetneq {]0,1]}_{standard}}&lt;/math&gt; est visiblement un infinitésimal qui appartient donc bien à l'intervalle &lt;math&gt;{]0,1]}_{non \,\, standard \,\, ou \,\, non \,\, classique}&lt;/math&gt;.


Dans la théorie classique, on a &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{1}{+\infty_{classique}} = 0^+}&lt;/math&gt; où, ici, &lt;math&gt;+\infty_{classique}&lt;/math&gt; est considéré comme un point. 


Mais, dans ma théorie non classique, &lt;math&gt;{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R) \in +\infty&lt;/math&gt; où on considère, ici, que &lt;math&gt;+\infty=\{x \,\,|\,\,\forall a \in \R, \,\, x &gt; a\}&lt;/math&gt; et on a &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{1}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} \neq 0}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\N)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} \neq 0}&lt;/math&gt; et &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{1}{\sup(+\infty)} = 0^+}&lt;/math&gt;

et on a : &lt;math&gt;\displaystyle{\frac{1}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)} &lt; \frac{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\N)}{{card}_{Q,\mathcal{R}}(\R)}}&lt;/math&gt;.}}

==='''Peut-être que l'on peut aussi créer la notion de plafonnement constitué d'une partie bornée &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; et d'une suite de parties (éventuellement bornées) &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; convergeant vers cette partie bornée &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, noté &lt;math&gt;[A,{(A_n)}_{n \in \N}]&lt;/math&gt;, pour &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;'''===

Cf. titre.

Soit &lt;math&gt;N \in \N^*&lt;/math&gt;.

En effet, si nous considérons les suites de polyèdres compacts &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; convergeant vers une partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt;, les suites des F-quantités des parties de chacune de ces suites de polyèdres compacts &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; ne convergent pas toutes vers la même F-quantité de la partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt;, ce qui en l'état provoque des contradictions, mais qui peuvent être {contournées|résorbées} en introduisant la notion de plafonnement constitué d'une partie bornée &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt; et de la suite de polyèdres compacts &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; convergeant vers cette partie &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;{PV}(\R^N)&lt;/math&gt;, noté &lt;math&gt;[A,{(A_n)}_{n \in \N}]&lt;/math&gt;.


On pourrait peut-être même remplacer cette phrase par :


En effet, si nous considérons les suites de polyèdres compacts &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; convergeant vers une partie bornée (éventuellement fermée) connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, les suites des F-quantités des parties de chacune de ces suites de polyèdres compacts &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; ne convergent pas toutes vers la même F-quantité de la partie bornée (éventuellement fermée) connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, ce qui en l'état provoque des contradictions, mais qui peuvent être {contournées|résorbées} en introduisant la notion de plafonnement constitué de la partie bornée (éventuellement fermée) connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; et de la suite de polyèdres compacts &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; convergeant vers cette partie bornée (éventuellement fermée) connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, noté &lt;math&gt;[A,{(A_n)}_{n \in \N}]&lt;/math&gt;.


et on pourrait peut-être même encore remplacer cette phrase par :


En effet, si nous considérons les suites de parties bornées connexes &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; convergeant vers une partie bornée connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, les suites des F-quantités des parties de chacune de ces suites de parties bornées connexes &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; ne convergent pas toutes vers la même F-quantité de la partie bornée connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, ce qui en l'état provoque des contradictions, mais qui peuvent être {contournées|résorbées} en introduisant la notion de plafonnement constitué de la partie bornée connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; et de la suite de parties bornées connexes &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; convergeant vers cette partie bornée connexe &lt;math&gt;A&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt;, noté &lt;math&gt;[A,{(A_n)}_{n \in \N}]&lt;/math&gt;.


Et on exclut la notation classique de limite d'une famille de parties (resp. de parties bornées) &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt; de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; : &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} A_n = A}&lt;/math&gt;&quot;

et on lui préfère la notation, plus précise et dépendante de la famille &lt;math&gt;{(A_n)}_{n \in \N}&lt;/math&gt;, de limite de cette famille de parties de &lt;math&gt;\R^N&lt;/math&gt; : &quot;&lt;math&gt;\displaystyle{\lim_{n \rightarrow +\infty} A_n = [A,{(A_n)}_{n \in \N}]}&lt;/math&gt;&quot;.

==='''Cardinaux négatifs ou complexes'''===


{{Théorème|titre=|contenu=Soient &lt;math&gt;\displaystyle{{\Omega}_{\varepsilon_1}, {\Omega}_{\varepsilon_2} {\subset} \Omega, \,\, \Omega_{\varepsilon_1} \bigcap \Omega_{\varepsilon_2} = \emptyset \,\, : \,\, {card}({\Omega}_{\varepsilon_1}) = {card}({\Omega}_{\varepsilon_2})}&lt;/math&gt;

Soient &lt;math&gt;\displaystyle{A_{\varepsilon_1}, A_{\varepsilon_2} \subset \Omega, \,\, A_{\varepsilon_1} \subset {\Omega}_{\varepsilon_1}, \,\, A_{\varepsilon_2} \subset {\Omega}_{\varepsilon_2} \,\, : \,\, {card}(A_{\varepsilon_1}) = {card}(A_{\varepsilon_2})}&lt;/math&gt;

et 

Alors on définit la relation suivante :


&lt;math&gt;\forall i, j \in \N_2^*, \,\, i \neq j,&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\begin{cases}
{\Omega_{\varepsilon_{i}}\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}A_{\varepsilon_{i}}\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}\emptyset\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}A_{\varepsilon_{j}}\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}\Omega_{\varepsilon_{j}}}\\
{\displaystyle {\Omega_{\varepsilon_{i}}\supset_{\Omega_{\varepsilon_{i}}}A_{\varepsilon_{i}}\supset_{\Omega_{\varepsilon_{i}}}\emptyset\supset_{\Omega_{\varepsilon_{i}}}A_{\varepsilon_{j}}\supset_{\Omega_{\varepsilon_{i}}}\Omega_{\varepsilon_{j}}}}
\end{cases}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow}&lt;/math&gt;


&lt;math&gt;\begin{cases}
(1)\begin{cases}
\emptyset\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}A_{\varepsilon_{j}}\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}\Omega_{\varepsilon_{j}}\\
\underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow}\\
\begin{cases}
\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}=\supset_{\Omega_{\varepsilon_{i}}}=\subset\\
\emptyset\subset A_{\varepsilon_{j}}\subset\Omega_{\varepsilon_{j}}
\end{cases}
\end{cases}\\
et\\
(2)\begin{cases}
\Omega_{\varepsilon_{i}}\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}A_{\varepsilon_{i}}\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}\emptyset\\
\underset{d\acute{e}f}{\Leftrightarrow}\\
\begin{cases}
\subset_{\Omega_{\varepsilon_{j}}}=\supset_{\Omega_{\varepsilon_{i}}}=\supset\\
{\displaystyle \Omega_{\varepsilon_{i}}\supset A_{\varepsilon_{i}}\supset\emptyset}
\end{cases}
\end{cases}
\end{cases}&lt;/math&gt;


De plus, si tel est le cas, on pose les relations suivantes :

&lt;math&gt;\displaystyle{\forall \varepsilon_1,\varepsilon_2 \in \{-1,1,\underline{i}\}, \,\, \varepsilon_1 \neq \varepsilon_2, \,\, {card}_{{\Omega}_{\varepsilon_1}}(A_{\varepsilon_2})= \varepsilon_1 \varepsilon_2 {card}_{{\Omega}_{\varepsilon_1}}(A_{\varepsilon_1}) \,\, et \,\, {card}_{{\Omega}_{\varepsilon_1}}(A_{\varepsilon_1}) = {card}(A_{\varepsilon_1})= {card}(A_{\varepsilon_2}) = {card}_{{\Omega}_{\varepsilon_2}}(A_{\varepsilon_2})}&lt;/math&gt;

et 

&lt;math&gt;0 = {card}(\emptyset) = {card}_{{\Omega}_{\varepsilon_1}}(\emptyset) = {card}_{{\Omega}_{\varepsilon_2}}(\emptyset)&lt;/math&gt;


Document connexe : http://www.fichier-pdf.fr/2013/03/22/ce-qui-n-existe-pas-pour-un-existe-pour-un-autre-copie-1/}}</text>
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    <title>Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/⟨termes de classes ontologiques⟩</title>
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      <text bytes="124033" sha1="6h67yoaozpxynq4a2en49ijhslndg0x" xml:space="preserve">Cette section, à l'instar de celles des [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/⟨désignatifs biotiques aux phylophénies hétérolexicales⟩|désignatifs biotiques aux phylophénies hétérolexicales]], analyse plus spécifiquement les paradigmes qui connaissent des formes supplétives plutôt que simplement allomorphiques, tout en se consacrant plus précisément sur les termes qui ont trait à des êtres humains où qui sont conçus spécifiquement en opposition à quelque notion anthropomorphique.
{| class=&quot;wikitable&quot; style=&quot;margin:auto&quot;
|+Associations allusives
!Notion
ambigüe
!Notion
équivoque
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|blonde
|chum
|-
|bru
|gendre
|-
|chick
|lad&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr|prénom1=Françoise|nom1=Hache-Bissette|titre=La Chick lit : romance du XXI e siècle ?|périodique=Le Temps des médias|volume=19|numéro=2|date=2012-11-27|issn=1764-2507|doi=10.3917/tdm.019.0101|lire en ligne=https://shs.cairn.info/revue-le-temps-des-medias-2012-2-page-101?lang=fr&amp;ref=doi|consulté le=2024-11-01|pages=101–115}}&lt;/ref&gt;
|-
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|femme
|homme
|-
|fille
|⟨divers⟩
|-
|garce
|⟨divers⟩
|-
|⟨divers⟩
|garçon
|-
|⟨divers⟩
|gars
|-
|girl
|boy
|-
|femelle
|mâle
|-
|fenotte
|gone
gonne
|-
|gynoïde
|androïde
|-
|ana&lt;ref name=&quot;:2&quot;&gt;{{Lien web|nom1=cahardowli|titre=What is the feminine version of the word aqa (or agha)?|url=https://www.reddit.com/r/PERSIAN/comments/o7d59z/what_is_the_feminine_version_of_the_word_aqa_or/?tl=fr&amp;rdt=38584|site=r/PERSIAN|date=2021-06-25|consulté le=2025-03-20}}&lt;/ref&gt; apa&lt;ref name=&quot;:2&quot; /&gt;
hanama&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=خانم|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2025-02-09|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/wiki/%D8%AE%D8%A7%D9%86%D9%85|consulté le=2025-03-20}}&lt;/ref&gt;
hanim&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=hanım|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2023-07-23|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/han%C4%B1m|consulté le=2025-03-20}}&lt;/ref&gt;
hanum&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Théâtre turc contemporain (Le), 2 : théâtre contemporain (XIXe siècle) - turquie-culture|url=https://www.turquie-culture.fr/pages/lettres-turques/poesie-theatre/theatre-turc-contemporain-le-2-theatre-contemporain-xixe-secle.html|site=www.turquie-culture.fr|consulté le=2025-03-20}}&lt;/ref&gt;
hanoum&lt;ref name=&quot;:3&quot;&gt;{{Lien web|titre=Messages d'Orient|url=https://pfe.cealex.org/diffusion/PFEWeb/pfe_097/PFE_097_001_w.pdf}}&lt;/ref&gt;&lt;ref name=&quot;:3&quot; /&gt;

khanum&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=Khanum|titre ouvrage=Wikipédia|date=2023-05-11|lire en ligne=https://fr.wikipedia.org/wiki/Khanum|consulté le=2025-03-20}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Les femmes en Turquie|url=https://www.biblisem.net/etudes/andrfemm.htm|site=www.biblisem.net|consulté le=2025-03-20}}&lt;/ref&gt; khanoum&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Le traitement des arméniens dans l’empire ottoman|url=https://archives.webaram.com/dvdk_new/fra/le-traitement-des-armeniens-dans-l-empire-ottoman-1917_OCR.pdf}}&lt;/ref&gt;
khanom&lt;ref name=&quot;:2&quot; /&gt;&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;{{Lien web|auteur1=Zoyâ Pirzâd|traducteur=Christophe Balaÿ|titre=On s’y fera|url=https://www.zulma.fr/wp-content/uploads/extrait-475-9782843044229_1.pdf}}&lt;/ref&gt; khanoom&lt;ref name=&quot;:2&quot; /&gt;
|aga agha aqa&lt;ref name=&quot;:2&quot; /&gt;
gan ghan

khan
|-
|lady
|lord
|-
|madame
|monsieur
|-
|madone
|⟨exocène&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Ici au sens de ''hors du commun'', comparer à ''épicène'', qui fait également usage de -cène comme dérivé de &lt;code&gt;''koinḗ/κοινή''&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: langue commune.

Le terme est donc homonyme mais distinct de l'emploi qui prend ''-cène'' au sens d'''ère'', à l'instar de pléistocène.&lt;/ref&gt;⟩
|-
|madre
|padre
|-
|mambo
manbo
|hougan
houngan
|-
|maman
|papa
|-
|mamie
|papy
|-
|marraine
|parrain
|-
|mère
|père
|-
|nana
|mec
|-
|moniale
nonne
|moine
|-
|nonnette
|moinillon
|-
|nymphomane
|satyriasis
|-
|queen
|king
|-
|sister
sis
|brother
bro
|-
|sœur
|frère
|-
|tante
|oncle
|-
|virago
|femmelin
|}

====== Réflexions paradigmatiques ======
L'association de ''blonde'' et ''chum'' se fait sur une sémantique synonyme de ''chou'' dans la sphère intime ou d'''alter ego''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=L'alter ego d'une compagnie ne peut prétendre être un tiers de bonne foi|url=http://www.abondroit.com/2012/08/lalter-ego-dune-compagnie-ne-peut.html|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr|titre=La productrice Christine Vachon, alter ego du réalisateur Todd Haynes|date=2024-01-27|lire en ligne=https://www.lemonde.fr/culture/article/2024/01/27/la-productrice-christine-vachon-alter-ego-du-realisateur-todd-haynes_6213405_3246.html|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-fr|titre=Camel Joe|url=https://www.ruedelechiquier.net/bande-dessinee/182-camel-joe.html|site=Éditions Rue de l'échiquier|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt; dans la sphère collective&amp;nbsp;; ces deux termes peuvent donc potentiellement faire emploi lorsqu'un synonyme épicène est recherché. Cela étant ici le paradigme proposé opte pour une extension simultanée des deux bases en supplétion. Pour ''blonde'', l'alternance équivoque se contente de reprendre le terme ''blond'' dont l'association en ce sens est moins courante sans être inédite&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Instagram|url=https://www.instagram.com/lauriebabi/p/C85BsFRgyJS/|site=www.instagram.com|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Facebook|url=https://www.facebook.com/photo.php?fbid=833613381457780&amp;id=100044273777327&amp;set=a.321027729383017|site=www.facebook.com|consulté le=2024-12-31|extrait=Mon blond et moi on fait une pause scène d’un gros mois et demi/deux mois pour finir d’écrire mon premier livre.}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Auprès de ma blonde... (ou de mon blond)|url=https://fr.audiofanzine.com/le-pub-fun/forums/t.262734,aupres-de-ma-blonde-ou-de-mon-blond.html|site=Audiofanzine|date=2007-11-07|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Nana // PLK - 70 - Wattpad|url=https://www.wattpad.com/1185858516-nana-plk-70|site=www.wattpad.com|consulté le=2024-12-31|extrait=J'entrouve les yeux et constate que mon blond n'est plus dans le lit avec moi.}}&lt;/ref&gt;. Elle s'étend assez trivialement avec un isonèphe en blöņde (/blɔnd/), à comparer à la prononciation de ''eurobond'' (/ø.ʁo.bɔnd/). Les ostentatoires suivent une matrice en ''&lt;code&gt;bl*nde&lt;/code&gt;'', ce qui évoque d'ailleurs parfois des homéolexies avec les cognats germaniques supposés dans certaines hypothèses étymologiques tels ''blandan, blend, blondo, blundus''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=blond {{!}} Etymology of blond by etymonline|url=https://www.etymonline.com/word/blond|site=www.etymonline.com|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;. Pour ''chum  (/tʃɔm/)'', qui dérive vraisemblablement de l'anglais ''chambermate''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=chum {{!}} Search Online Etymology Dictionary|url=https://www.etymonline.com/search?q=chum|site=www.etymonline.com|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt; ( /ˈtʃeɪmbə(ɹ).meɪt/), d'où un c- initial rendu en /tʃ/. Cette apomésie&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Au sens de situation qui pour une caractéristique donnée, se trouve nettement éloigné de la moyenne.

Dans le corpus considéré, en excluant les termes débutant par ''ch-'', plus de 12 000 termes débutent par c-, dont seuls environ 80 (0,66&amp;nbsp;%) termes sont dans le même cas que ''chum''&amp;nbsp;: ''candrabindu, chabba, cha-cha-cha, chachacha, cha-cha, chacha, chaebol, chainsaw, chai, chalaparta, challenger, challenge, challengeur, changelog, chan, chan, charafi, charcoal, chatbot, chatteur, chatteuse, chat, chavisme, chaviste, cheap, cheat, checklist, checkpoint, checksum, check, check-up, cheerleader, cheerleadeur, cheerleadeuse, cheerleading, cheese-cake, cheesecake, cheesesteak, cheguevariste, cheondoïsme, chessboxing, chiapacan, chibok, chicklit, chik, chill-out, chillout, chill, chillwave, chimichanga, chinatown, chin, chipewyan, chipiu, chipolata, chipset, chip, chiptune, chiricahua, chitlásha, chi, choctaw, chôka, ch’ol, chóptse, chow-chow, chow, chulo, chulupi, churrigueresque, churros, churro, ciabata, ciabatta, cia-cia, cibak, ciluba, czamar.''&lt;/ref&gt; phonétique du ''c-'' initial ouvre une voie évidente pour employer ''tchaï'' (/tʃaj/) comme alternance ambigüe. En effet ce terme est déjà en usage avec le sens générique de ''femme'' ou ''fille''. Il peut être complété par un ostentatoire et une série ostentatoire utilisant la matrice ''&lt;code&gt;tch*m&lt;/code&gt;'', outre le thélyphène pour lequel et ''tchûm'' et ''tchúm'' semblent trop proche de ''atchoum'' et ''atchume,'' d'où le basculement vers une finale en /n/, qui donne ''tchúņ'' à comparer à ''pitchoune''.  

L’alternance entre ''dame'' et ''sieur'' est également agglutiné dans le terme ''m'sieurs-dames''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Sieurs et Dame - Forums Geneanet|url=https://www.geneanet.org/forum/viewtopic.php?t=614288|site=www.geneanet.org|date=2019-01-08|consulté le=2025-01-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Sieurs et Dame - Forums Geneanet|url=https://www.geneanet.org/forum/viewtopic.php?t=614288|site=www.geneanet.org|date=2019-01-08|consulté le=2025-01-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=FR|nom1=BAUMANN|prénom1=Serge BRAUDO-Alexis|titre=Sieur - Définition|url=https://www.dictionnaire-juridique.com/definition/sieur.php|site=Dictionnaire Juridique|consulté le=2025-01-08}}&lt;/ref&gt;. Étant donné l'origine de ces termes en tant que marqueur de prépondérance sociale, poursuivre l'alternance avec un isonèphe comme ''gentre'' semble pleinement séant. Voir la notion de [[w:Gentrification|gentrification]], de [[w:Gentry|gentry]], ce dernier venant de l'anglais qui le dérive lui-même de l’ancien français ''&lt;code&gt;genterie&lt;/code&gt;'' ou ''&lt;code&gt;gentelise&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''noblesse''. Pour la série ostentatoire, une matrice en ''&lt;code&gt;g*ņtre&lt;/code&gt;'' (/ʒ*ntʁ/) est trivial à décliner, avec simplement la nécessité de maintenir un -e- entre le g et la consonne suivante dans certains cas pour éviter le passage d'une suggestion de vocalisation en /g/ plutôt que /ʒ/. Les dérivés comme ''madame'' et ''monsieur'' suivent évidemment le même paradigme. Une approche distinct fait également montre d’emploie dans le terme isonèphe ''monestre''&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=fr|prénom1=Jan|nom1=Caplin|titre=Contes à double tranchant: Histoires sombres illustrées à l'encre de Chine|éditeur=BoD - Books on Demand|date=2026-04-30|isbn=978-2-322-59399-6|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/Contes_%C3%A0_double_tranchant/o_DUEQAAQBAJ?hl=en&amp;gbpv=1&amp;dq=%22monestre%22&amp;pg=PT15&amp;printsec=frontcover|consulté le=2026-05-12}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=fr|prénom1=Denis Saint|nom1=Jean|titre=La Rêve: Chroniques des Derniers Hommes|éditeur=BoD - Books on Demand|date=2025-04-27|isbn=978-2-322-59558-7|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/La_R%C3%AAve/woRdEQAAQBAJ?hl=en&amp;gbpv=1&amp;dq=%22monestre%22&amp;pg=PA411&amp;printsec=frontcover|consulté le=2026-05-12}}&lt;/ref&gt;, homographe d’un terme évoquant par ailelurs un monastère ou la vie monacale&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=en|prénom1=Raymond Wilson|nom1=Chambers|prénom2=Walter Warren|nom2=Seton|titre=Early English Text Society: Original series|éditeur=Early English Text Society|date=1914|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/Early_English_Text_Society/u-g9AQAAMAAJ?hl=en&amp;gbpv=1&amp;bsq=%22monestre%22&amp;dq=%22monestre%22&amp;printsec=frontcover|consulté le=2026-05-12}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=en|prénom1=Sidney John Hervon|nom1=Herrtage|titre=The Early English Versions of the Gesta Romanorum|éditeur=Early English Text Society|date=1879|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/The_Early_English_Versions_of_the_Gesta/YZUUAAAAQAAJ?hl=en&amp;gbpv=1&amp;dq=%22monestre%22&amp;pg=PA364&amp;printsec=frontcover|consulté le=2026-05-12}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=en|prénom1=Marshall W.|nom1=Baldwin|prénom2=Kenneth Meyer|nom2=Setton|titre=A History of the Crusades, Volume 1: The First Hundred Years|éditeur=University of Pennsylvania Press|date=2016-11-11|isbn=978-1-5128-1864-2|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/A_History_of_the_Crusades_Volume_1/v04rEAAAQBAJ?hl=en&amp;gbpv=1&amp;dq=%22monestre%22&amp;pg=PA638&amp;printsec=frontcover|consulté le=2026-05-12}}&lt;/ref&gt;, voir un monstre&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=fr|titre=Mémoires et documents|date=1896|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/M%C3%A9moires_et_documents/JzgQGnGroJcC?hl=en&amp;gbpv=1&amp;dq=%22monestre%22&amp;pg=PA691&amp;printsec=frontcover|consulté le=2026-05-12}}&lt;/ref&gt;, et dont le sens indécis le ferait ossiller sémantiquement entre un isonèphe et un allophène, bien que morphologiquement il serait sans conteste à rattacher à un équivoque&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=monestre|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-12-22|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/w/index.php?title=monestre&amp;oldid=36667513|consulté le=2026-05-12}}&lt;/ref&gt;. Quand à ''dame'' alternant à ''messire'', il est attesté de la sorte bien que messire ai pu quelque temps potentiellement avoir connu un usage épicène ou tout au moins fusse-t-il le cas pour ''sire'' dans des expressions comme ''douce sire''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Question - Guichet du Savoir|url=https://www.guichetdusavoir.org/question/voir/68325|site=www.guichetdusavoir.org|consulté le=2026-07-28}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=fr|prénom1=F. van|nom1=Dycke|titre=Recueil héraldique: avec des notices généalogiques et historiques sur un grand nombre de familles nobles et patriciennes de la ville et du franconat de Bruges|éditeur=C. de Moor|date=1851|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/Recueil_h%C3%A9raldique/J5xfAAAAcAAJ?hl=en&amp;gbpv=1&amp;dq=+%22Messire+Jeanne%22+-%22messire+Jean+%22&amp;pg=PA429&amp;printsec=frontcover|consulté le=2026-07-28}}&lt;/ref&gt;.   

Les termes femme et homme peuvent être vue comme en association sur de nombreuses notions, d'où une section dédiée [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-femme-, -homme-|-femme-, -homme-]]. 

Le terme ''humanoïde'' constitue un terme déjà en usage et pleinement pertinent pour servir d'isonèphe&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=Google Books Ngram Viewer|url=https://books.google.com/ngrams/graph?content=gyno%C3%AFde,andro%C3%AFde,humano%C3%AFde&amp;year_start=1800&amp;year_end=2022&amp;corpus=fr&amp;smoothing=3&amp;case_insensitive=false|site=books.google.com|consulté le=2024-12-21}}&lt;/ref&gt; pour l'alternance entre gynoïde et androïde. Le terme ''innaspiroïde'' se construit sur ''aspir-'' comme dans aspiration, avec le préfixe privatif ''in-'' et le suffixe ''-oïde'' signifiant qui ressemble à, donc sous-entendu ce qui ressemble à une chose dénué d'aspiration propre et n'inspire aucun rapprochement à un quelconque être doué d'un souffle vital. Arrhénoïde et thélyoïde désignent respectivement des individus ayant des traits évoquant les notions de mâles et femelles. Le terme ''panoïde'' évoque évidemment la notion de complétude classiale&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Louis|nom1=Moreau de Bellaing|titre=Sciences sociales et droits de l'homme|périodique=L'Homme et la société|volume=84|numéro=2|date=1987|doi=10.3406/homso.1987.3256|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/homso_0018-4306_1987_num_84_2_3256?q=classiale|consulté le=2024-12-06|pages=41–53}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Noëlle|nom1=Bisseret|titre=Classes sociales et langage : au-delà de la problématique privilège/handicap|périodique=L'Homme et la société|volume=37|numéro=1|date=1975|doi=10.3406/homso.1975.1609|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/homso_0018-4306_1975_num_37_1_1609?q=classiale|consulté le=2024-12-06|pages=247–270}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=fr|prénom1=Académie des sciences|nom1=d'outre-mer|titre=Comptes rendus mensuels des séances|date=1942|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/Comptes_rendus_mensuels_des_s%C3%A9ances/QfMdAAAAMAAJ?hl=eo&amp;gbpv=1&amp;bsq=+%22classiale%22&amp;dq=+%22classiale%22&amp;printsec=frontcover|consulté le=2024-12-06}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=fr|prénom1=Georges|nom1=Balandier|titre=Le Désordre: Eloge du mouvement|éditeur=Fayard|date=2014-04-01|isbn=978-2-213-65129-3|lire en ligne=https://www.google.fr/books/edition/Le_D%C3%A9sordre/BMsMGGuuOScC?hl=eo&amp;gbpv=1&amp;dq=+%22classiale%22&amp;pg=PT131&amp;printsec=frontcover|consulté le=2024-12-06}}&lt;/ref&gt;, donc toute chose rattachable à une forme potentiellement existante, autrement dit toute chose qui saurait être discutée hormis le néant et ce qui lui est synonyme. Quand à ''alteroïde&lt;ref name=&quot;:0&quot;&gt;[http://mise-en-abyss.com/fictions/alteroide/ Alteroïde - Mise en Abyss], 17 juillet 2016 Abby Syclette&lt;/ref&gt;&lt;ref name=&quot;:1&quot;&gt;[https://www.causeur.fr/south-park-touche-pas-a-mes-potes-888 South Park : Touche pas à mes potes !], Marc Cohen, 10 septembre 2008&lt;/ref&gt;'', il fait évidement référence à la notion d'altérité.

Pour les termes issus du du mongol &lt;code&gt;''&lt;bdi&gt;хан&lt;/bdi&gt;''&lt;/code&gt;&lt;code&gt;''&lt;bdi&gt;/ᠬᠠᠭᠠᠨ&lt;/bdi&gt;''&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: ''dirigeänte, souveraïne, seignarque, prinçurge''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Traduit ici sous les formes isophènes alterantes à ''dirigeante'' et ''dirigeant, souveraine'' et ''souverain, seigneuresse'' et ''seigneur, princesse'' et ''prince.''&lt;/ref&gt;,  les formes ambigües et équivoques servent de modèle pour les matrices générales en ''&lt;code&gt;agh*&lt;/code&gt;'', ''&lt;code&gt;ghan*me&lt;/code&gt;'' et ''&lt;code&gt;khan*me&lt;/code&gt;''. Seul l'isonèphe qui alterne entre ''ana'' et ''agha'', entre autres variations, se voit conféré ici une forme qui les amalgame en ''angha'' (/ɑ̃.ɡa/). Les seules formes épicènes en -oi étant ''hors-la-loi, renoi'' et ''sans-emploi'', tous ayant des connotations plus ou moins négatives selon le contexte, il paraissait ici plus pertinent d'éviter une forme comme ''aghoi''.  

Pour ''lady'' et ''lord'' qui empruntent à l'anglais, il peut être ici fait un glissement sémantique du troisième emprunt laird&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Acheter un titre d’aristocratie – devenir un Laird, Lord ou une Lady écossais(e) !|url=https://www.lordofblackwood.com/|site=Acheter un titre de noblesse|consulté le=2025-12-26}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Ecosse : cette société propose de devenir lord ou lady pour préserver des réserves naturelles - Geo.fr|url=https://www.geo.fr/environnement/ecosse-cette-societe-propose-de-devenir-lord-ou-lady-pour-preserver-des-reserves-naturelles-203980|site=www.geo.fr|date=2021-03-08|consulté le=2025-12-26}}&lt;/ref&gt; (/lɛʁd/). En effet ce dernier est traditionnellement plutôt un titre équivalent écossait. Mais vue la proximité du -aird à l'épicène -aire, il paraît intéressant de le proposer comme isonèphe et par suite construire la série ostentatoire sur la matrice ''&lt;code&gt;l*rd&lt;/code&gt;''. À noter que dans l'anglosphère d'autres alternatives flexionnelles ont déjà été proposées, dont ''jarl, lard, layd, ledan, legent, legiant, lerd, liege, liegent, lordy, lory, regent''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Reddit - Le cœur d’Internet|url=https://www.reddit.com/r/NonBinaryTalk/comments/j8om6x/what_would_be_a_gender_neutral_term_for_lordlady/|site=www.reddit.com|consulté le=2025-12-26}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Reddit - Le cœur d’Internet|url=https://www.reddit.com/search/?q=Jarl+gender+neutral+title&amp;cId=13463d34-cd44-4669-998a-b922f0cf0cdb&amp;iId=0e541a8c-82ef-4a0a-a21a-d5a160efc366|site=www.reddit.com|consulté le=2025-12-26}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Si Creabis, Fit Redunda. — TIL that the English word “Lord” in the sense of...|url=https://copperbadge.tumblr.com/post/698205296272752640/til-that-the-english-word-lord-in-the-sense-of/amp|site=copperbadge.tumblr.com|consulté le=2025-12-26}}&lt;/ref&gt;. À noter qu'étymologiquement ni ''lady'' ni ''lord'' n'ont trait à une sémantique relative au genre&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Search 'lady' on etymonline|url=https://www.etymonline.com/search?q=lady|site=etymonline|consulté le=2025-12-26}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Search 'lord' on etymonline|url=https://www.etymonline.com/search?q=lord|site=etymonline|consulté le=2025-12-26}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=What is the gender neutral term for “lord” and “lady”? - Quora|url=https://www.quora.com/What-is-the-gender-neutral-term-for-lord-and-lady}}&lt;/ref&gt;.    

Le terme ''madone'' n'a guère d'équivalent équivoque pré-existant bien établi. Du sens de représentation picturale du personnage mythologique de la Vierge, il tire également le sens de très belle femme jugée pure et innocente ou de femme importante. Sur le plan sémantique une équivalence arrhénotypante d'inspiration religieuse pourrait par exemple être ''apollon'', ou en ne conservant que l'origine antonomastique une autre alternance possible serait ''adonis''. Sur le plan morphologique, il faut d'abord rappeler que madone dérive de l'italien ''madonna'', et plus avant ''ma donna''. Donc par analogie il serait possible de s'inspirer de ''mio don, mio signore'' ou ''mio uomo.'' Cela dit, avec des constructions analogiques naïves les termes obtenus de la sorte portent tous quelques lacune&amp;nbsp;: ''miouome'' comporte plusieurs hiatus et évoque difficilement son étymologie tout en ouvrant une homéophonie à ''mi-homme'' ;&amp;nbsp; ''miosignore'' n'a pas la concision bisyllabique de ''madone''&amp;nbsp;; quand à ''miodon'' désigne déjà un poisson à petites dents. Ce dernier peut néanmoins servir de base, avec passage de ''don'' à ''dom''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Limitant la confusion possible avec la notion d'offrande portée par ''don'' en français, et rapprochant de l'alternance entre ''dame'' et ''dom''.&lt;/ref&gt;, et passage de ''mio''- à ''mon''- (/mə/&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Comparer à la prononciation de ''monsieur'' (/mə.sjø/).&lt;/ref&gt;),  pour aboutir à ''mondom'' (/mə.dɔ̃/). Pour le passage de dame à dom, voir [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-ame, -om|-ame, -om]]. 

Pour  mambo, manbo, hougan, houngan tous réfèrent à une figure exerçant une autorité spirituel vaudou, d'où un isonèphe commun en vaudouäste, et la reprise de la série ostentatoire associée aux termes en [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-aste|-aste]].

La proposition faite pour compléter l'alternance ''chick'' et ''lad'', est elle-même inspirée de la mise en contraste du ''chick lit'' et du ''lad lit'', soit littérature pour nana et pour mec, avec la connotation d'une personne séduisante dans les deux cas dans le cas des noms communs dérivés de l'adjectif. Hors la ''glam lit'' est également une catégorie littéraire en usage, sachant qu'en plus ''un glamour'' est une ''c''réature polymorphe des contes gaéliques écossais et de surcroît les termes ''glam girl'' et ''glam boy'' sont courant dans la presse people, ce qui fait d'autant de justifications pour une forme isonèphe&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Glam Lit Books|url=https://www.goodreads.com/shelf/show/glam-lit|site=www.goodreads.com|consulté le=2024-11-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=glamour|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-10-07|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/glamour|consulté le=2024-11-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Sampling|prénom1=Les Divas du|titre=Sampling Parfum : L'Interdit Édition Millésime de Givenchy|url=https://www.lesdivasdusampling.fr/sampling-parfum-linterdit-edition-millesime-de-givenchy/|site=Les Divas du Sampling - Agence Conseil Sampling|date=2021-03-30|consulté le=2024-11-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=Charhi|prénom1=Issam|titre=Gigi Hadid : une &quot;Glam Girl&quot; captivante pour Vogue !|url=https://www.public.fr/gigi-hadid-une-glam-girl-captivante-pour-vogue|site=Public|date=2015-06-29|consulté le=2024-11-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Adonaï Metal Rock - N°3 Juillet 1989|url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/b5/Adona%C3%AF_Metal_Rock_-_N%C2%B03_Juillet_1989.pdf}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Babysbreath17 Bling Cristal Collier de Chat en métal Chiot réglable Noeud Papillon Strass Doux…|url=https://www.amazon.fr/ask/questions/Tx3UFLJFFGE2BLX/?}}&lt;/ref&gt;. La série ostentatoire fait donc simplement une alternance vocalique sur la matrice ''&lt;code&gt;gl*m&lt;/code&gt;''.

''Une garce'', au sens ou il est prépondéramment employé de ''personne jugée vile car débauchée, désagréable ou manipulatrice'', généralement sous-entendant un gynotypage que favorise une interprétation féminisante du pragmème fémentien, n'a d'usage qu'à l'ambigu. En ce sens il n'a pas d'équivalent courant avec lequel alterner à l'équivoque. Ce, bien qu'il put être mis en alternance avec ''un gars'', quand les deux termes étaient également exempt de connotation péjorative. Il sera donc généralement plus pertinent d'alterner ''un gars'' avec ''une fille'' quand aucune connotation n'est souhaitée''.'' Et comme c'est généralement le cas avec les insultes haplogestes, il est tout à fait possible de traiter une personne de garce, quel que soit sa phylotypie, ses penchants sexuels et son genre social.

Sans verser dans le néologisme, un terme sémantiquement assez proches à l'équivoque seraient ''un salaud'', dont l'alternance ambigüe ''salaude'' est d'ailleurs rarement employée — pour rappel ''salope'' dérive d'une étymologie indépendante et n'a donc avec ''salaud'' aucun lien diachronique malgré la confusion courante qu'entraîne leur proximité morphologique doublée du fait qu'ils servent tout deux d'injure.

En creusant plus loin l'étymologie commune à ''garce'' et ''gars'', via l'ancien français où il a le sens de ''misérable'', se trouve l’ancien bas vieux-francique ''&lt;code&gt;*wrakkjo&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''banni, vagabond'', ce qui l'apparente à l’allemand ''&lt;code&gt;Recke&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''guerrier'' et à l’anglais ''&lt;code&gt;wretch&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;'': scéléra''t&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=garçon|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-10-29|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/gar%C3%A7on#fro|consulté le=2024-11-04}}&lt;/ref&gt;. D'ailleurs ''un wretch'' est employé en français contemporain notamment dans le milieu du jeu vidéo pour désigner certain types de créatures ou de personnages, et peut parfois être traduit par le terme épicène ''rebut''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Plus exactement de ''rebus'', dans le cas de la citation donné, ce qui pourrait s'apparenter une confusion entre ''rebut'' et ''refus''.&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Gamekyo : Gears of War|url=https://www.gamekyo.com/group412_1_1266.html|site=Gamekyo.com|consulté le=2024-11-04}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|titre=Comment augmenter le niveau du clan dans Mount and Blade 2 : Bannerlord ?|url=https://playactu.com/2024/07/06/comment-augmenter-le-niveau-du-clan-dans-mount-and-blade-2-bannerlord/|site=Toute l'actualité du jeu vidéo et du cinéma|date=2024-07-06|consulté le=2024-11-04}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Linville|prénom1=Papillion|titre=Comment Utiliser Les Incantations Elden Ring – Destructoïde - Tech Tribune France|url=https://fr.techtribune.net/d2/jeux-videos/elden-ring/comment-utiliser-les-incantations-elden-ring-destructoide/839025/|site=fr.techtribune.net|date=2024-01-17|consulté le=2024-11-04}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=X360 Gears Of War 3 - Liste des canards musclés dans l'OP - Page 29|url=https://forum.canardpc.com/threads/45591-Gears-Of-War-3-Liste-des-canards-muscl%C3%A9s-dans-l-OP/?page=29|site=forum.canardpc.com|consulté le=2024-11-04}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Elden Ring : 5 meilleurs souvenirs|url=https://tseret.com/elden-ring-5-meilleurs-souvenirs/|site=Tseret|date=2023-12-28|consulté le=2024-11-04}}&lt;/ref&gt;, dont un autre synonyme haplogeste équivoque est ''un fretin''. D'où un isonèphe et une série ostentatoire calés sur une matrice en ''&lt;code&gt;fret*ne&lt;/code&gt;'', inspirée par [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-ine, -in|''-ine, -in'']].

Du côté morphologique en cherchant dans les termes de la forme &lt;code&gt;g*r*&lt;/code&gt;, il ressort notamment ''un groin'', qui par métonymie désigne ''un porc'', nom d'animal largement associé à une personne androtypée jugée malpropre ou faisant preuve de mœurs sexuelles débridées avec généralement une connotation de répugnance. Et dans cette lignée, par inspiration de l'onomatopé, ''grouik'' peut servir d'isonèphe, d'autant qu'il est déjà en usage substantivé épicène&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Le forum Basses n'est pas aussi vivant et animé qu'il le mérite !|url=https://fr.audiofanzine.com/basse/forums/t.130233,le-forum-basses-n-est-pas-aussi-vivant-et-anime-qu-il-le-merite,p.1920.html|site=Audiofanzine|consulté le=2024-11-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Grouikologie de base - VTA - Les Vieilles Tétines des Alpes|url=https://vta.asso.fr/spip.php?article233|site=vta.asso.fr|consulté le=2024-11-08}}&lt;/ref&gt;. Le terme ambigu grognasse a un sens assimilable, d'où sa mise en parallèle ici, et son emploi comme source d'inspiration de la matrice ''&lt;code&gt;grogn*sse&lt;/code&gt;'' dont procède les ostentatoires.  

Une approche plus néologique peut se baser sur ''un schlague'' et sa variante ''un'' ''schlag'', empruntés à l'allemand, qui désignent une personne sale, vile, ou inadaptée à son époque. L'argot en tire déjà le terme ''gueush'' comme synonyme de junky, via un verlan apocopé. Dans le même ordre d'idée, il sera donc possible de dériver ''un galsch'' ou ''un gash'' comme équivalent équivoque prépondéramment androtypé à ''garce''. Et donc ''gueulsh'' pour l'isonèphe, et ''&lt;code&gt;g*lsh&lt;/code&gt;'' comme matrice de la série ostentatoire. 

Pour gars, dans un sens générique de personne croisée dans la rue, l'ambigu néologique retenu ici est ''gynz''  (/gɛ̃z/&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Comparer à absynthe (/ab.sɛ̃t/) pour la prononciation.&lt;/ref&gt;), qui peut à la fois évoquer le morphe &lt;code&gt;''-gyn-''&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: ''femme,'' et le terme ''gonz'', qui selon qu'il est apocope de gonzesse ou de gonze évoque plutôt une personne gynotypée ou androtypée. La série ostentatoire s'en suit sur une matrice ''&lt;code&gt;g*nz&lt;/code&gt;''.

Pour l'alternance entre ''fille'' et ''gars'' ou ''mec'', notamment pour les cas qui explicitement ou implicitement y donne l'épithète ''pauvre'' : ''pauvre fille, pauvre gars, pauvre hère''. À noter la série alphabétique contigüe des initiales fille, gars, hère en f, g, h qui peut servir de moyen mnémotechnique. La série ostentatoire se construit donc sur une matrice en ''&lt;code&gt;h*re&lt;/code&gt;'', et de même pour les paradigmes dérivés comme ''fillette, garçonnet,'' qui se poursuit alors par un isonèphe en ''hèrète'', et une matrice ostentatoire en ''&lt;code&gt;h*rète&lt;/code&gt;''. Quand il alterne avec ''quille'', au sens populaire péjoratif de ''fille, fillette''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=QUILLE : Définition de QUILLE|url=https://www.cnrtl.fr/definition/quille/substantif|site=www.cnrtl.fr|consulté le=2024-05-06|extrait=Péj., pop. Fille, fillette.}}&lt;/ref&gt;, le terme gars prend donc une sémantique qui l'approche alors plus de garçonnet, d'où la mise en commun de l'isonèphe et de la série ostentatoire. 

Au sens de jeune personne, sans connotation péjorative, mais néanmoins dans un registre argotique, peuvent s'alterner ''garce'' et ''gars'' puis ''gerce'' comme forme isonèphe, et une matrice ostentatoire en ''&lt;code&gt;g*rce&lt;/code&gt;''. Voir aussi [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-erce|''-erce'']] pour d'avantage de détails sur le terme ''gerce'' lui-même.

Pour gars, au sens synonymique de gusse, pitre, etc., un ambigu est proposé qui retient la forme ''guysse'' (/ɡis/&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Comparer à ganguy et tanguy pour la prononciation associée à cette graphie.&lt;/ref&gt;). La majorité des ostentatoires se génèrent trivialement de la matrice ''&lt;code&gt;g*sse&lt;/code&gt;'', sauf pour le thélyphène qui retient ''gúrste'' pour éviter les homophonies à ''gus'' ou ''gousse''. Le terme gusse et ses allographies servent aussi d'inspiration à l'isonèphe ''gẏs, gẏss, gẏsse'' (/gajs/). 

L'usage retient déjà ''gow'' comme alternance de ''gars''&lt;ref&gt;{{Ouvrage|titre=Criks – Si T’es Mon Gars|lire en ligne=https://genius.com/Criks-si-tes-mon-gars-lyrics|consulté le=2024-12-27}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=RECUEIL de PATOIS ADOLESCENT|url=https://histoire.ac-versailles.fr/IMG/pdf/2022-06_patois_ado.pdf|date=2023|consulté le=2024-12-27}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|titre=Irvin – Dis moi|lire en ligne=https://genius.com/Irvin-dis-moi-lyrics|consulté le=2024-12-27}}&lt;/ref&gt;, notamment au sens de personne avec qui une relation amoureuse est entretenue, donc proche de l'alternance entre ''nana'' et ''mec'' en ce sens. Par inspiration du terme jules, il viendrait spontanément le thélyphène ''gúle'', cependant homophone à ''goule'', ce qui peut se contourner en visant une prononciation du ''g'' en /d͡ʒ/ ou /dʒ/, ce qui peut être explicité par diacritisation&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Alexis|nom1=Rygaloff|titre=Le coréen et l'écriture|périodique=Cahiers de Linguistique - Asie Orientale|volume=11|numéro=1|date=1982|doi=10.3406/clao.1982.1103|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/clao_0153-3320_1982_num_11_1_1103?q=diacritisation|consulté le=2024-12-27|pages=47–63}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Sébastien|nom1=Garnier|titre=Van Donzel Emeri, Schmidt Andrea,Gog and Magog in Early Eastern Christian and Islamic Sources. Sallam’s Quest for Alexander’s Wall. Leyde-Boston, Brill («Inner Asian Library», 22), 2010|périodique=Bulletin critique des Annales islamologiques|volume=27|numéro=1|date=2012|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/bcai_0259-7373_2012_num_27_1_1052_t2_0037_0000_1?q=diacritisation|consulté le=2024-12-27|pages=37–39}}&lt;/ref&gt; d'un accent grave à l'instar de l'emploi de ''ĝ'' en Espéranto, donc ''ĝúle'', bien que même brut le ''g'' initial se prononce déjà  /dʒ/ dans divers mots comme ''gemelli, gender, gentleman, gentry, gianduja, gimlet, gin'' et ''giorno''. De là le reste de la série ostentatoire découle majoritairement trivialement d'une matrice en ''&lt;code&gt;ĝ*le&lt;/code&gt;'', sauf pour l'inanimé qui nécessite d'éviter l'homophone à geôle, d'où ''geǫï'' (/d͡ʒɔj/) à comparer à l'anglais ''joy''. Pour l'isonèphe ''ĝẏle'' (/d͡ʒajl/) outre la reprise déjà établie du ''ẏ'' à l'isonèphe, peut aussi se comparer phonétiquement à ''tchaï'' comme mnémotechnique qui évoque une notion semblable. 

Pour le sens de jeune personne que peut prendre ''gazelle'' en alternance avec ''gars'', outre ''jeune'' lui-même comme synonyme monosyllabique épicène ''substituable'' à l'isonèphe, la série des alternatives peut se construire sur la matrice ''&lt;code&gt;g*zelle&lt;/code&gt;'', ''confer'' ''fraticelle'' et ''rebelle'' pour des exemples de termes épicènes en -elle. Le terme ''garzelle'' (/ɡa.zɛl/) peut aussi être envisagé comme forme équivoque homophone à l'ambigu, le ''-r-'' muet pouvant s'appuyer sur celui de ''gars''.  

Pour le sens de personne ''drue, robuste, vigoureuse, vivace'' le terme ''gars'' peut être mis en alternance avec un ambigu comme ''fougue'' ou ''flamme'', ce dernier évoquant d'ailleurs ''femme'' par paronymie&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=Champenois|prénom1=Sabrina|titre=Florence Thomassin. Flamme libérée|url=https://www.liberation.fr/cinema/2012/07/02/florence-thomassin-flamme-liberee_830643/|site=Libération|consulté le=2024-12-27}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|titre=Florence Pugh, flamme libérée. Comment ça March ? / Thierry Cheze|périodique=Florence Pugh, flamme libérée. Comment ça March ? / Thierry Cheze|série=Première|date=2020|lire en ligne=https://mediatheque.ville-bourges.fr/NUMERIQUE/doc/SYRACUSE/2827784/florence-pugh-flamme-liberee-comment-ca-march-thierry-cheze|consulté le=2024-12-27}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=Gester|prénom1=Julien|titre=Ciné / «Her Job», flamme libérée|url=https://www.liberation.fr/cinema/2019/05/03/cine-her-job-flamme-liberee_1724848/|site=Libération|consulté le=2024-12-27}}&lt;/ref&gt;. Pour l'isonèphe il est possible de s'inspirer de drue pour employer drẏe (/dʁi/&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Comparer au terme épicène Blemmye (/blɛ.mi/), &lt;/ref&gt;), à comparer à l'anglais ''&lt;code&gt;dry&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''sec'', et à la notion de masse sèche dans le culturisme. Pour l'équivoque une forme supplétive en raccord à flamme pourra s'inspirer du ''flamant'' nommé pour la couleur de ses ailes, qui donne aussi ''flamet'', issus de l'occitan ''flamenc'' dérivé de ''flama'', lui-même du latin ''&lt;code&gt;flamma&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''flamme, ardeur'', ''vif éclat'', forme latine rattaché à la reconstruction en indo-européen commun ''&lt;code&gt;flagma&lt;/code&gt;'' elle-même donnée comme apparentée à ''&lt;code&gt;flagro&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;:  ''être enflammé'', au grec ancien ''&lt;code&gt;phlégma/φλέγμα&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: flamme, et ''&lt;code&gt;phlégô/φλέγω&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''être en feu, être éclatant de,'' ainsi que  ''&lt;code&gt;φλέγμα/phlegma&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: flegme. D'où un terme équivoque monosyllabique en ''flogme,'' qui laisse le champ libre à l'emploi de fleaume pour l'isonèphe et qui peuvent dès lors se rapprocher de la série ''femme, homme, fheaume''. Pour les ostentatoires, la série peut donc s'appuyer sur une matrice en ''&lt;code&gt;fl*me&lt;/code&gt;''. L'allophène retient ''fliẽme'' et l'arrhénophène ''fluìme'' pour éviter toute homophonie à ''flim'', métathèse courante de ''film'' souvent à fin humoristique&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=SensCritique|titre=Le flim le plus classe du monde par Citizen-Ced|url=https://www.senscritique.com/film/la_classe_americaine/critique/10368072|site=SensCritique|consulté le=2024-12-27}}&lt;/ref&gt;.  

Au sens filiale, une fille alterne avec un fils, voir [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-ille, -ils|-ille, -ils]] pour plus de détails sur ce paradigme.  

Au sens de personne référé par la notion de tranche d'âge plus ou moins juvénile, ''fille'' alterne avec notamment avec ''garçon'', ou éventuellement ''petit gars'' et sa variante ''p'tit gars''. Ils sont en ce sens synonymes des termes épicène ''enfant, gosse, jeune, môme.'' Pour un équivoque néologique spécifique à y rattacher, il est possible de s'inspirer des autres formes dérivées de filius&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=filius|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2024-11-21|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/wiki/filius#Descendants|consulté le=2024-12-29}}&lt;/ref&gt;, dont le corse ''figliu'', l'italien ''figlio'' et le romanche ''figl'', dont dérivent trivialement ''figlarcque'' et ''figle.'' Le premier mêle d'avantage de lettre tirés de ''fi[g/l]l(e)'' et garç(on) tout en conservant un ordre d'apparition conforme aux deux termes affluents. À noter le glissement vers une finale en /k/ se motive par un éloignement accrût du terme ''garce,'' pour en limiter l'influence péjorative. Le second à pour sa part le bénéfice d'une concision monosyllabique. De là ce construisent les deux matrices de séries ostentatoires ''&lt;code&gt;f*glarcque&lt;/code&gt;'' et ''&lt;code&gt;f*gle&lt;/code&gt;''.  

Le terme ''garçon'' donc peut alterner avec ''fille'', mais également avec ''demoiselle'', notamment dans le terme ''demoiselle d’honneur'' qui en l'occurrence ne transpose vers ''damoiseau d'honneur''. Pour ce contexte précis quelques noms épicènes monosyllabiques sont envisageable pour former l'isonèphe, comme ''chantre, pleige'' et ''chantre''. En effet Historiquement en droit les pleiges sont les personnes qui servent de caution ou de garant dans une transaction. Le mot à l’avantage d’être monosyllabique et épicène, tout en convoyant un sens similaire à celui de témoin. Tous comme les personnes préposées à ce rôle, les chantres glorifient de louange d’une autre personne. De plus ces rôles sont généralement attribués à des proches. De manière plus générique, il est possible de s'appuyer sur une formation par amalgame littéral comme ''dærçoisellone'' (/dɛʁ.swa.zlɔn/) à comparer à un terme épicène comme francophone. Les flexions ostentatoires de la matrice ''&lt;code&gt;dæçoisell*ne&lt;/code&gt;'' peuvent ensuite s'appuyer sur le paradigme présenté dans [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-one ou -onne, -on, -oine|''-one'' ou ''-onne, -on, -oine'']].  

Le terme ''garçonne'' reprend évidement la base ''garç-'' et l'alternance [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-one ou -onne, -on, -oine|-''onne, -on'']], ce qui mène donc immédiatement à un premier isonèphe en ''garçoine''. Comme pour le paragraphe précédent c'est via les langues affines que se trouve l'inspiration pour l'équivoque ''figlon'', et les trois isonèphes qui en dérivent spontanément ''figloine, figlarçoine, garçoine''. De là l'inspiration pour quatre matrices de séries ostentoires&amp;nbsp;: ''&lt;code&gt;figl*ne&lt;/code&gt;'', ''&lt;code&gt;figlarç*ne&lt;/code&gt;'', ''&lt;code&gt;figl*rce&lt;/code&gt;'', ''&lt;code&gt;garç*ne&lt;/code&gt;''.  

L'alternance ''nana'' et ''mec'' se fait sur une large variété de nuances sémantiques que le contexte permet généralement de préciser. Au sens assez général de personne croisée dans la rue, il peut être considéré comme synonyme de ''brave, lascar, quidam, quidam, zigoto, zigue'', sachant que ces derniers sont tous épicènes il peuvent donc tous servir d'alternance pseudo-isonèphe avec là aussi des subtilités sémantiques divergentes. Alternativement une approche néologique peut se fonder sur l'amalgamation de nana et mec en ''mnæc'' ou ''næcnæc''. Le premier mêle l'ensemble des lettres des deux mots en un terme monosyllabique, tandis que le second évoque simultanément le ''nec'' de ''nec plus ultra'', donc ''ni dite celle-ci ni dit celui-là''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;À ne pas confondre avec le terme épicène ''nini'' qui désigne une personne qui ni n'étudie ni ne travaille alors qu'elle se situe dans une tranche d'age où le modèle social dominant promulgue l'engagement dans l'une ou l'autre activité comme norme de comportement valorisé.&lt;/ref&gt;. La forme redoublé peut aussi servir d'inspiration à l'emploi d'un équivoque comme ''nénecte,'' où la notion de nage porté par -necte peut évoquer celle d'un individu qui semble à l'aise, comme un poisson dans l'eau. Et côté ambigu monosyllabique en /m*k/ le terme ''macque'' semble plutôt pertinent pour une personne qui en impose. D'abord évidemment par son homophonie à ''mac'' qui est apocope de maquereau. Mais le terme peut être pris comme métaphore de ce qu'il désigne littéralement, soit une masse en bois cannelée destinée à rompre des plantes, soit une grosse presse munie de mâchoires servant à la compression des loupes de fer sortant du four, soit un écheveau de fil de laine d'une longueur de 69 mètres. Voilà qui ne sciera donc guère pour des profils fragiles et prudes. Les séries ostentatoires se dérivent assez trivialement des matrices ''&lt;code&gt;m*cque&lt;/code&gt;'' et ''&lt;code&gt;nén*cte&lt;/code&gt;''. À noter la paronymie phonétique du thélyphène ''mûcque'' avec ''muxe'', personne de sexe masculin qui adopte les vêtements et comportements associés au genre féminin dans la culture des Zapotèques, qui reste cependant préférable à une homophonie complète avec ''mook'' ou ''MOOC''.   

L'alternance ''nana'' et ''mec'' au sens de personne en fréquentation avant d’être officiellement en couple, il connaît déjà le terme d'argot épicène apocopique ''freq''. Le terme ''fréquentation'' venant lui-même du latin ''&lt;code&gt;frequens&lt;/code&gt;'' (/ˈfre.kʷens/)&amp;nbsp;: ''fréquent, peuplé, assidu''. D’où une matrice pour la série ostentatoire en ''&lt;code&gt;fréqu*ņse&lt;/code&gt;''.   

L'alternance ''nana'' et ''mec'' au sens de personne très proche peut être rendu par le synonyme épicène ''intime'' ou dans un registre plus argotique ''cop's''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=gb|titre=Message Etiquette 11x20cm &quot;Ma cop's&quot;|url=https://www.lamaisondamandine.fr/gb/decorations-murales/10421-2990-message-etiquette-11x20cm-ma-cop-s.html|site=La maison d'amandine|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=Annexe:Camfranglais|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-11-15|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/Annexe:Camfranglais|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=Acesse|titre=Les top gougères de ma cop's !|url=http://ptitesbidouilles.canalblog.com/archives/2010/01/07/16410313.html|site=Les P'tites Bidouilles d'Acesse|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Recettes de Les recettes de Zaza et de ses Cop's. - 42|url=https://s.recettes.de/les-recettes-de-zaza-et-de-ses-cop-s/42|site=Recettes de Cuisine|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=oracle de la vérite|url=https://www.coeurdecrystal.org/t4623-oracle-de-la-verite|site=www.coeurdecrystal.org|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Paradigme N° 06 – sept. 2019|url=https://fll.univ-ouargla.dz/images/PDF/Pardigmes/Paradigmes_06.sept.2019.pdf}}&lt;/ref&gt;. D'où, après bascule de l'ellipse sur la première syllabe donc c'pine à la suite du paradigme déjà présenté pour [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-ine, -ain|''-ine, -ain'']], un isonèphe en c'piaigne, et la matrice ''&lt;code&gt;c'p*ne&lt;/code&gt;'' pour les ostentatoires.    

L'alternance ''nana'' et ''mec'' au sens de personne qui est au service de quelqu’un d’autre ou qui en est compagnoine, peut aussi être rendu par les synonymes épicènes ''acolyte, comparse'' et ''sbire''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Un ou une sbire ?|url=https://un-ou-une.fr/sbire.html|site=Un ou une|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Sbires - Natalie Zina Walschots|url=https://www.babelio.com/livres/Walschots-Sbires/1644337|site=Babelio|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Team Rocket|url=https://pokemon-legends-rebirth.fandom.com/fr/wiki/Team_Rocket|site=Wiki Pokémon Legends : Rebirth|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Looking Up To Magical Girls !|url=https://www.manga-sanctuary.com/bdd/manga/63750-looking-up-to-magical-girls/|site=www.manga-sanctuary.com|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;''.'' Pour les ostentatoire c'est ce dernier qui sert de source d'inspiration pour former une matrice de termes monosyllabiques en ''&lt;code&gt;sb*[lr]e&lt;/code&gt;'', le glissement de -r- à -l- évitant les formations comme ''sbiẽre'' et ''sbiāre'' trop homéolexical de ''bière'' et ''billard''.      

L'alternance ''nana'' et ''mec'' peut aussi intervenir au sens de personne amusante en titre dans un groupe, ou individu dont les pitreries n'inspire guère confiance pour des situations jugées comme requérant une aptitude pour une plus sobre sérieux. Par exemple dans des énoncés comme ''«&amp;nbsp;c'est quoi cette nana&amp;nbsp;?&amp;nbsp;», «&amp;nbsp;c'est quoi ce mec&amp;nbsp;?&amp;nbsp;»''. En ce sens ils peuvent être aussi vue comme synonymes de termes épicènes comme clown, pitre, loustic, zouave. Ce dernier est retenu ici pour former un série ostentatoire sur la base de la matrice ''&lt;code&gt;zou*ve&lt;/code&gt;'', en retenant l'option d'employer un -l- épenthétique pour éviter toute homophonie dans le cas du générique.      

Par ailleurs l'alternance ''mequesse'' et ''mec'' est également attestée, paradigme qui peut être étendue en suivant [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-esse, -e|''-esse, -e'']] avec les ajustements liés au basculement de -c- à -qu- pour rendre /k/ en fonction de la voyelle qui suit.      

Pour l'alternance de ''moniale'' ou ''nonne'' et ''moine'', un passage par les étymologies respectives paraît des plus utile. Ainsi si ''nonne'' est souvent donné comme d'origine incertaine, le CNRTL indique une attestation pour des inscriptions de ''nourrice'' en parallèle à ''&lt;code&gt;nonnus&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: moine, et notamment son emploi comme nom conféré par des moins aux plus anciens d'entre eux, d'où est tiré l'ancien français ''nunne''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=NONNE : Etymologie de NONNE|url=https://www.cnrtl.fr/etymologie/nonne|site=www.cnrtl.fr|consulté le=2025-03-15}}&lt;/ref&gt;. Quand à ''moine'' il provient du latin ''monachus'' de même sense, du grec ''&lt;code&gt;monachos&lt;/code&gt;&lt;code&gt;/μοναχός&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: homme solitaire, dérivé de ''&lt;code&gt;monos&lt;/code&gt;&lt;code&gt;/μόνος&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''seul''. Sur ce point il serait donc plus à rapprocher avec ''ermite'' ou ''anachorètesse'' et ''anachorète'', religieux vivant en retrait, mais en pratique les personnes concernés vivant souvent en communauté le terme de ''cénobite'' serait plus pertinent. Les termes monastique et monastère pondèrent en faveur d'un isonèphe en ''monaste''. La série ostentatoire se dérive assez trivialement de la matrice ''&lt;code&gt;mon*ste&lt;/code&gt;'', en prenant gard cependant à la distinguer de la série associée à ''moniste'' qui retient pour elle la matrice ''&lt;code&gt;moni*ste&lt;/code&gt;''. Aussi dans les cas où l'aspect monosyllabique de ''nonne'' et ''moine'' est considéré plus important, un amalgame lexicale comme ''mnione'' fournira un isonèphe plus pertinent&amp;nbsp;; à comparer au nom ''carpione'', épicène par l'hésitaton de l'usage. La série ostentatoire sur la mastrice ''&lt;code&gt;mn*ne&lt;/code&gt;'' s'en dérive trivialement. De même pour l'alternance de nonnette à moinillon, auquel il est au passage trivial de proposer les alternatives ''moinillonne'' et ''nonnet'', peuvent s'appuyer sur les choix précédent pour former les isonèphe ''monastione'' et ''mnionillone'' (/mnjɔ.njɔn/) ainsi que les séries ostentatoires basées sur les matrices  &lt;code&gt;''mon*stione''&lt;/code&gt; et &lt;code&gt;''mn*nillone''&lt;/code&gt;''.''      

Pour l'association entre ''nymphomane'' et ''satyriasis'', le terme érotomane vient assez spontanément comme synonyme pouvant faire office d'isonèphe et sur lequel peut ensuite se caler la série ostentatoire déjà présentée dans la section dédiée aux termes en [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-ane|''-ane'']], dont les prémisses sont d'ailleurs confirmées par l'emploi attesté du terme ''érotomanesque''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Encore Cantat|url=https://www.agoravox.fr/actualites/societe/article/encore-cantat-202427|site=AgoraVox|date=2018-03-17|consulté le=2024-12-31}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Racine et La Voisin|url=https://ebooks-bnr.com/ebooks/epub/montifaud_racine_et_la_voisin.epub|année=1878|extrait=Les troupes du Marais et de l’hôtel de Bourgogne gardaient une sorte de style érotomanesque, qui fut quelque temps le triomphe de Mlle du Parc.}}&lt;/ref&gt;.       

Pour ''queen''&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=RZ - Topic|titre=Ma Queen|url=https://www.youtube.com/watch?v=GY9HEtYoc7U|date=2025-11-18|consulté le=2026-06-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Instagram|url=https://www.instagram.com/reel/DPzAXxrCFQX/|site=www.instagram.com|consulté le=2026-06-08|extrait=N’annule pas tes plans ma queen 👑}}&lt;/ref&gt; et ''king''&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=CachouVibes|titre=Mon King 👑(ZoukLove ❤️) {{!}} Romance Tropicale &amp; Vibes Sensuelles – #cachouvibes #zouklove #lovesong|url=https://www.youtube.com/watch?v=VDyAdiZjNRM|date=2026-05-08|consulté le=2026-06-08}}&lt;/ref&gt; emprunté à l'anglais, il est possible d’alterner en isonèphe avec d'autres emprunts comme ''quing,'' ''royalty,'' ''sovereign''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Reddit - Please wait for verification|url=https://www.reddit.com/r/NonBinary/comments/hmp1tu/is_there_a_gender_neutral_term_for_kingqueen/|site=www.reddit.com|consulté le=2026-06-08}}&lt;/ref&gt;'', sovrum'' ou son abbriavtion en ''sov''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|nom1=Butler|prénom1=Shawn|titre=Gender-Neutral Royal Titles and Nobility|url=https://universalenglish.org/gender-neutral-royal-titles/|site=Universal Gender-Neutral English|date=2024-09-26|consulté le=2026-06-08}}&lt;/ref&gt;. Pour les ostentatoires la matrice qu*ng se prête assez aisement à la dérivation d'une suite complète. Voir aussi [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/⟨issu du proto-indo-européen *h₃reǵ-⟩|⟨issu du proto-indo-européen *h₃reǵ-⟩]] pour le cas de ''reine'' et ''roi''.       

Les termes girl et boy sont des emprunts à l'anglais, tous comme les mots dérivés qui l'affixent comme dans ''boyscout, cover-girl, girlfriend'' et ''waterboy''&lt;ref&gt;Une liste plus exhaustive pourra contenir plusieurs centaines de termes parmi laquelle se retrouveront par exemple ''aceboy, acegirl, air girl, air-girl, airgirl, alphabet boy, altar boy, altar girl, alt-girl, amboy, Amboy, antiboy, antigirl, ape girl, ape-girl, apegirl, area boy, Asian baby girl, Aspergirl, away-day girl, baby boy, baby girl, babygirl, backroom boy, bad boy, bad-boy, badboy, bad girl, bag boy, bagboy, bagel girl, ball boy, ballboy, ball girl, ballgirl, baluyboy, banjee boy, banjee girl, barboy, bar girl, bargirl, Barnardo's boy, barra boy, barrow boy, barrow-boy, Barry boy, batboy, bat girl, batgirl, batty boy, b-boy, B-boy, beachboy, beach girl, beach-girl, beachgirl, beboy, bell boy, bellboy, bellgirl, bendy-boy, best boy, best girl, b-girl, B-girl, big boy, big girl, bimboy, binaboy, biniboy, bioboy, biogirl, birthday boy, birthday girl, bitchboy, black boy, blackboy, blackgirl, blood boy, blue-eyed boy, boat boy, boboy, bomboy, Bond girl, bonfire boy, book-boy, boot boy, boot-boy, bootboy, bootgirl, boss boy, bottle girl, bottom girl, bovver boy, bovver girl, box boy, boy, boyaboy, boy-girl, boy-meets-girl, boy-scout, boyscout, breaker boy, brotherboy, bruh girl, bubble boy, buboy, buddy boy, bug boy, bugboy, bully boy, bully-boy, bullyboy, bum boy, bumboy, bunnyboy, bunny girl, bus boy, busboy, bus girl, busgirl, bushboy, business boy, business girl, butcher boy, buyboy, cabana boy, cabin boy, cabin-boy, cabinboy, cake boy, calendar girl, call boy, call-boy, callboy, call girl, call-girl, callgirl, cam boy, camboy, cam girl, camgirl, Campfire girl, canary girl, candyboy, candy girl, canteen cowboy, carboy, card girl, career girl, carton girl, cash boy, catboy, cat girl, cat-girl, catgirl, cattleboy, cattlegirl, caveboy, cavegirl, CC boy, Chairboy, champagne girl, char-boy, charboy, charity boy, charity girl, checkout girl, Chelsea boy, cherry boy, chick boy, chickboy, chill girl, Chinaboy, China girl, choir boy, choirboy, choirgirl, choreboy, chorus girl, chorus-girl, chorusgirl, cigarette girl, cis boy, cisboy, cis girl, cisgirl, city boy, city girl, clean girl, climbing boy, climbing-boy, cocaine cowboy, cocksucking cowboy, collegeboy, comboy, comfort girl, coño girl, conyo boy, conyo girl, copy boy, copyboy, copy girl, copygirl, corner boy, cornerboy, counterboy, countergirl, country girl, cover boy, cover girl, cover-girl, covergirl, cow-boy, cowboy, Cowboy, cow-girl, cowgirl, cross boy, cross girl, cuntboy, cybercowboy, cybergirl, cyclops girl, daddie's boy, daddie's girl, Daddie's girl, daddy's boy, Daddy's boy, daddy's girl, Daddy's girl, dagibalniing liboy, dairygirl, dancing girl, dancing-girl, day boy, dayboy, daygirl, delivery boy, demiboy, demigirl, diaper boy, diaper-boy, diaperboy, diaper girl, diaper-girl, diapergirl, dice girl, Dickboy, dickgirl, dirty girl, dolly-boy, donkey boy, donkey-boy, donkeyboy, doorboy, dough boy, doughboy, draw-boy, drawboy, dreamgirl, dressing-boy, drugstore cowboy, dumboy, Dutch boy, Earthboy, earthgirl, Earthgirl, e-boy, eboy, e-girl, egirl, elf-girl, errand boy, Essex girl, everyboy, everygirl, exercise boy, fag boy, fag-boy, fagboy, failboy, failgirl, fair-haired boy, fake geek girl, fanboy, fancy girl, fangboy, fangirl, farmboy, farm girl, farmgirl, fboy, femboy, Femboy, fgirl, final girl, fireboy, fishboy, fisherboy, fishergirl, fishgirl, flamboy, flower girl, fluff girl, fly-boy, flyboy, footboy, foxboy, foxgirl, frat boy, fratboy, friend boy, friend-boy, friendboy, friend girl, friendgirl, fuck boy, fuck-boy, fuckboy, funny boy, garden boy, gasoline boy, gay boy, gayboy, gay tyke boy, genetic girl, gentleboy, gentlegirl, g-girl, G-girl, girl, girlboss, girl-boy, girlboy, girlchildren, girleen, girlfag, girlfail, girlfailure, girl-friend, girlfriend, girlie girl, girlkisser, girllover, girlmoder, girl next door, girl's girl, girls' girl, girltwink, girlwatcher, girl wonder, girly girl, girlygirl, girly man, girlyman, girlypop, glamour girl, glory boy, glowboy, goatboy, God boy, go-go girl, golden boy, golden girl, golden shower boy, good boy, good girl, good ol' boy, good old boy, good ole boy, good time girl, good-time girl, goodtime girl, gooseboy, goosegirl, go piss girl, goshwowboyoboy, gownboy, grandboy, grandgirl, grease boy, Greenboy, green girl, Green Mountain boy, grid girl, haboy, halikboy, hatcheck girl, haul girl, haut-boy, hautboy, hawk boy, head boy, head girl, hello girl, henchboy, herdboy, herdsboy, herdsgirl, highboy, highschoolboy, highschoolgirl, hoboy, hod boy, hollaback girl, homeboy, homegirl, Honeyboy, honeygirl, Honeygirl, hoo boy, hoo, boy, hoo-boy, hopper boy, hopperboy, horse boy, horseboy, horse girl, hot cheeto girl, house boy, house-boy, houseboy, housegirl, iboy, ice girl, idiot girl, inahing baboy, itaboy, It boy, item girl, it girl, It girl, jack boy, jack-boy, jackboy, janegirl, jeep girl, Jersey girl, Jewboy, Jewgirl, jindaboy, jolly boy, joy girl, juicy girl, kaakboy, kaboy, kakboy, kanto boy, kanto girl, karton girl, kawboy, kept boy, keyboard cowboy, keyboy, kinawboy, kitchen boy, kitchen-boy, kitchenboy, knife-boy, koboy, kodja boy, kolboy, konyo girl, kovboy, KTV girl, kumboy, lady boy, ladyboy, land girl, landgirl, lardboy, laughing boy, lazyboy, leatherboy, leathergirl, lesboy, liboy, liftboy, lift girl, link boy, linkboy, little boy, little girl, loblolly boy, lomboy, lover boy, loverboy, lovergirl, lowboy, lumboy, maccaboy, maccoboy, mag-akboy, magbababoy, magical boy, magical girl, maglaboy, mailboy, mail-order cowboy, makaakboy, makalaboy, malaboy, mama's boy, Mama's boy, mama's girl, Mama's girl, mamma's boy, Mamma's boy, mammie's boy, Mammie's boy, mammy's boy, Mammy's boy, man boy, man-boy, manboy, manic pixie dream girl, manic pixie dreamgirl, mascgirl, masgirl, match-girl, matchgirl, matiboy, mboy, mean girl, meangirl, merboy, mergirl, messboy, milk-bar cowboy, milkboy, miss girl, modern girl, momma's boy, Momma's boy, mommie's boy, Mommie's boy, mommy's boy, Mommy's boy, moneyboy, monkey boy, monster boy, monster girl, mooiboy, motoboy, mudflap girl, mumma's boy, Mumma's boy, mummie's boy, Mummie's boy, mummy's boy, Mummy's boy, muscle boy, muscleboy, muscle girl, musclegirl, my boy, nancy boy, nancyboy, nautch girl, nautch-girl, needle girl, needle-girl, nerdboy, newsboy, newsgirl, newspaperboy, nigger-boy, niggerboy, Niggerboy, niggergirl, Niggergirl, noncowboy, no-no boy, number girl, nursegirl, nyusboy, Oakboy, oboy, office boy, office girl, oh boy, oh girl, old boy, oldboy, old girl, omboy, paddock girl, page boy, pageboy, page three girl, page-three girl, pagirl, pagkaumboy, pakboy, palaboy, paperboy, papergirl, party boy, partyboy, party girl, partygirl, Peck's bad boy, peg boy, Percy boy, Perry boy, pick-me boy, pick-me girl, pieboy, pinboy, pissboy, pissgirl, pitboy, pit girl, pizza boy, pizza girl, play-boy, playboy, Playboy, playgirl, ploughboy, ploughgirl, plowboy, plowgirl, po' boy, po'boy, poboy, pokegirl, Pokegirl, pokégirl, Pokégirl, police boy, pom-pom girl, pompom girl, pony boy, ponyboy, ponygirl, pool boy, poolboy, poor boy, poorboy, poor little rich boy, poor little rich girl, post boy, postboy, poster boy, posterboy, poster girl, postgirl, pot boy, pot-boy, potboy, pot-girl, potgirl, practice girl, prat boy, pretty boy, principal boy, pull-up boy, puppyboy, puppygirl, pussy boy, pussy-boy, pussyboy, pussygirl, qaluboy, qoboy, quarterboy, Queen's cowboy, ranchboy, ranchgirl, rent boy, rentboy, reply girl, reverse cowgirl, rhinestone cowboy, ring girl, riot girl, roaring boy, robotgirl, rollergirl, roseboy, round girl, rude boy, rudeboy, rugby boy, saboy, saga boy, salesboy, salesgirl, sandboy, sarong party girl, schoolboy, schoolgirl, scooterboy, scullery girl, sea boy, sea-girl, şebboy, second girl, serving girl, shag-boy, shamba boy, shanty boy, shantyboy, shipboy, shipgirl, shoeshine boy, shoeshine girl, shopboy, shopgirl, showboy, showgirl, sideboy, sidegirl, singing cowboy, singing girl, sing-song girl, singsong girl, sistagirl, sistergirl, skingirl, sky girl, slave boy, slaveboy, slave girl, slave-girl, slavegirl, slicky boy, snowboy, snowgirl, soap boy, soft boy, softboy, soft girl, soldier-girl, sonny boy, soulboy, South Amboy, soy boy, soyboy, space cowboy, spacegirl, sphincter boy, sporting girl, sportsgirl, Spudboy, stable boy, stable-boy, stableboy, stable girl, stablegirl, starboy, steboy, Steelboy, stick boy, stock boy, stock-boy, stockboy, stockgirl, street girl, stubboy, suck-boy, suckboy, Sunday girl, superboy, supergirl, Supergirl, Surrey girl, sweater girl, switchgirl, tagilumboy, takatak boy, target girl, taxi boy, taxi-girl, t-boy, tboy, teaboy, techboy, teddy boy, Teddy boy, telegraph boy, telephone girl, temple girl, tg-girl, TG girl, TG-girl, t-girl, tgirl, that girl, thatta boy, thattaboy, thattagirl, three-way girl, tom boy, tomboy, Tomboy, tomgirl, tommy boy, Tommy boy, ton-up boy, top boy, townsboy, toy boy, toy-boy, toyboy, traffic boy, trainboy, trans boy, transboy, trans girl, transgirl, trash boy, TS girl, TSgirl, tsik-boy, tsikboy, tsiksboy, tuboy, turnboy, ucaboy, umboy, umbrella girl, unboy, Urban Cowboy, valley boy, valley girl, valley-girl, Valley girl, van-girl, V-girl, vice girl, victory girl, video girl, VSCO girl, walk-on girl, water boy, waterboy, water girl, watergirl, weathergirl, wet boy, whipping boy, whipping-boy, whipping girl, white boy, whiteboy, Whiteboy, white girl, whitegirl, wide boy, wideboy, winggirl, wonderboy, wondergirl, woo girl, workgirl, working girl, wrenboy, ya boy, ya girl, Yahoo boy, yahoo-yahoo boy, yellow boy, yosi boy, young boy, your boy, your girl''.&lt;/ref&gt;''.'' L'anglais pourvoit déjà également des alternances comme ''hem'' et ''kid''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|nom1=Butler|prénom1=Shawn|titre=Ultimate Glossary of Gender-Neutral Terms|url=https://universalenglish.org/gender-neutral-terms/|site=Universal Gender-Neutral English|date=2023-10-27|consulté le=2026-06-16}}&lt;/ref&gt; qui peuvent être repris en isonèphe. Pour faire pleine mesure, il paraît ici plus judicieux d'étendre l'ensemble de ces formes provenant de radicaux distincts.        

Sur le plan étymologique ''girl'' dérive de ''gyrle'' qui pour sa part n'avait pas de trait sexualisant aussi univoque&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Harvard linguist shares the etymology of the word ‘girl’ and how it evolved into a gendered term|url=https://www.yahoo.com/lifestyle/articles/harvard-linguist-shares-etymology-word-184831231.html|site=Yahoo Life|date=2026-03-19|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=The Curious Origins of the Word ‘Girl’|url=https://interestingliterature.com/2025/08/girl-etymology/|site=Interesting Literature|date=2025-08-27|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=English etymology; a select glossary serving as an introduction to the history of the English language|url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/bb/English_etymology%3B_a_select_glossary_serving_as_an_introduction_to_the_history_of_the_English_language_%28IA_englishetymology00klugrich%29.pdf}}&lt;/ref&gt;&lt;ref name=&quot;:5&quot;&gt;{{Lien web|auteur1=ALFRED BAMMESBERGER|auteur2=JOACHIM GRZEGA|titre=MODE girl AND OTHER TERMS FOR ‘YOUNG FEMALE PERSON’ IN ENGLISH LANGUAGE HISTORY|url=https://www1.ku.de/SLF/EngluVglSW/bammesberger1011.pdf}}&lt;/ref&gt;&lt;ref name=&quot;:5&quot; /&gt;, puis la philologie poursuit seulement en soulignant le caractère hasardeux des inférences allant au-delà, dont le veil anglais ''&lt;code&gt;*gyrele&lt;/code&gt;'', et le proto-germanic ''&lt;code&gt;*gurwilon-&lt;/code&gt;'' comme diminutif de ''&lt;code&gt;*gurwjoz&lt;/code&gt;''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Search 'girl' on etymonline|url=https://www.etymonline.com/search?q=girl|site=etymonline|consulté le=2026-06-16}}&lt;/ref&gt; ou du vieill anglais ''&lt;code&gt;gierela&lt;/code&gt;'' &amp;nbsp;: ''garnement''. Aussi pour l'isonèphe ''gyrle'' semble tout indiqué, et seul une prononciation en /ʒiʁl/ sera encore à préciser comme légère distanciation à /ɡœʁl/, mais raccord avec les autres termes en gyr-. Cette s'avère d'autant plus commode qu'elle laisse la voit libre à un arrhénophène en ''guìrle'' prononcé /giʁl/. Pour sa déclinaison équivoque, par rapprochement au -o- de ''boy'', il serait envisageable de reternir ''goyrle'', mais la proximité lexicale de ''goy'' pourrait porter à confusion et la probable difficulté élocutoire de /ɡɔjʁl/ n'y aiderait pas, ce rend cette approche moins probante. Une seconde approche possible seurait de retenir gouerle, mais ce terme connaît déjà un usage distinct&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr|champ libre=Cela, bien sûr, après avoir souhaité une bonne journée à sa famille et à Gertrude sa gouerle, c’est le nom, en patois, de la poule qui picore les graviers de la cour.|titre=Un repas savoyard - Le Temps|périodique=|date=2012-05-25|issn=1423-3967|lire en ligne=https://www.letemps.ch/societe/un-repas-savoyard|consulté le=2026-06-17}}&lt;/ref&gt;. Aussi, bien que cela conserve l'homophonie au précédent, c'est vers ''gwerle'' que se fait la proposition retenue, à comparer à ''follower'' et ''reviewer''. Pour l'allophène le tilde est porté par un e-dans-l'a déjà associé au phonème /ɛ/ dans des graphies attestées bien qu'en désuétude, comme ''æternité''. Le reste de la série ostentatoire se dérive trivialement.        

Pour les dérivations partant de ''boy'', il faut d'abord noter qu'il provient du moyen anglais  ''&lt;code&gt;boye/boie&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''écuyer, valet,'' issu de l’ancien anglais ''&lt;code&gt;bōia&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: garçon,'' lui-même dérivé du proto-germanique occidental''&lt;code&gt;bōjō&lt;/code&gt;,'' puis du proto-germanique ''&lt;code&gt;bōjô&lt;/code&gt;'' ''&amp;nbsp;'': ''jeune frère, jeune parent masculin,'' qui remonte à la racine ''&lt;code&gt;bō-&lt;/code&gt;'' ''&amp;nbsp;'': ''frère, parent masculin proche,'' elle-même issue de l’indo-européen commun ''&lt;code&gt;bʰā-, **bʰāt-&lt;/code&gt;'' ''&amp;nbsp;'': ''père, frère aîné, frère''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Search 'boy' on etymonline|url=https://www.etymonline.com/search?q=boy|site=etymonline|consulté le=2026-06-17}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=boy|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2026-06-11|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/w/index.php?title=boy&amp;oldid=91188312|consulté le=2026-06-17}}&lt;/ref&gt;. Pour l'ambigu il est donc assez trivial de reprendre ''boye'', en l'associant cependant à une prononciation en /bwa/, à comparer à ''aboyeur, boyau, boyer'' (batîment de charge), ''flambloyant'' et ''giboyeur''. Pour l'isonèphe il est possible d'y suffixer alors une semi-consonne conservant l'aspect monosyllabique en /bwaj/ cette fois graphié ''boylle,'' à comparer à ''une broye'' et ''une jouaille''. L'arrhénophène peut employer buỳ (/kɥi/), à comparer à ''cuy'' et le thélyphène employer búy (/buj/), ce qui constrate au moins phonétiquement suffisament de l'anglais ''&lt;code&gt;buy&lt;/code&gt;'' (/baɪ/)&amp;nbsp;: ''achat, acheter''. Le reste de la série ostentatoire se dérive trivialement.        

Pour ''boy'' au sens de ''domestique'', qui alterne avec boyesse, voir [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-esse, -∅|-esse, -∅]].        

Pour le terme ''hem'', les ressources ne manquent pour ce qui est de promouvoir son usage&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|nom1=Editor|prénom1=UGNE|titre=Gender-Neutral English Child Terms (Boy / Girl / Hem)|url=https://universalenglish.org/gender-neutral-english-child-terms-boy-girl/|site=Universal Gender-Neutral English|date=2024-10-28|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=A dictionary of English etymology|url=https://brittlebooks.library.illinois.edu/brittlebooks_open/Books2010-05/wedghe0001dicofe/wedghe0001dicofev00002/wedghe0001dicofev00002.pdf}}&lt;/ref&gt;, mais la documentation lexicographique ne mentionne pas forcément son emploi en ce sens et donc l'origine de son usage en ce sens&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=hem|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2026-06-10|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/w/index.php?title=hem&amp;oldid=91153286|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Search 'hem' on etymonline|url=https://www.etymonline.com/search?q=hem|site=etymonline|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=Hem Name Meaning - Hem Origin, Popularity &amp; History|url=https://hamariweb.com/names/hindu/hindi/boy/hem-meaning_26743/|site=Hamariweb.com|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;. Une conjecture plausible serait un glissement depuis le pronom neutre ''hem'', comme graphie désuète de ''`em'', elle-même éphérèse the ''&lt;code&gt;them&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''eux''. Cette forme se rencontre aussi dans d'autres constructions historiques, cette fois comme contraction de ''he'' et ''them'', et par contraste avec ''lem'' et ''tem''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=History of gender neutral pronoun|url=https://www.pugetsound.edu/sites/default/files/2022-11/history-of-gender-neutral-pronoun.pdf}}&lt;/ref&gt;, en plus d'autres formes employés par ailleurs comme ''co, e, em, en, he’er, heer, heesh, heme, hemme, heom, heon, herim, herm, hes, hesh, hir, hiser, hoem, na, ons, per, se, shey'' et ''tey''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=Gender Neutral Pronouns Aren’t New — Here’s Where They Come From|url=https://www.scarymommy.com/gender-neutral-pronouns-arent-new-where-they-come-from|site=Scary Mommy|date=2021-08-16|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;&lt;ref name=&quot;:6&quot;&gt;{{Lien web|langue=en|titre=hem - Middle English Compendium|url=https://quod.lib.umich.edu/m/middle-english-dictionary/dictionary/MED20353/track?counter=1&amp;search_id=5073461}}&lt;/ref&gt;&lt;ref name=&quot;:6&quot; /&gt;. Des termes homéographes mais hétérosémiques comme ''HeM'', acronyme de ''&lt;code&gt;heterosexual men&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: hommes hétérosexuels'', sont également en usage&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Michel|nom1=Alagha|prénom2=Freddy|nom2=Antoun|prénom3=Christine|nom3=Bacha|prénom4=Tiara|nom4=El Nabbout|titre=Biological, genetic, neurological and environmental influences on homosexuality-a narrative review|périodique=Frontiers in Behavioral Neuroscience|volume=19|date=2025|issn=1662-5153|pmid=41064750|pmcid=12500647|doi=10.3389/fnbeh.2025.1574713|lire en ligne=https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12500647/|consulté le=2026-06-18|pages=1574713}}&lt;/ref&gt;. Pour éviter toute collision avec les termes retenus pour les pronoms personnels indéfinies singuliers de la troisième personne, une matrice en ''&lt;code&gt;ho*m&lt;/code&gt;'' semble tout indiquée dans le cas de la série ostentatoire. Pour l'équivoque la forme en ''hoyme'' (/ojm/) fait un rappel à ''boy,'' et le terme ''hemme'' (/hɛm/ ou /am/) pour l'ambigu fait un clœin d'œil à ''femme'' d'où la seconde prononciation possible.        

Pour le terme kid, sans trop s'attarder sur son étymologie caprine&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|titre=Search 'kid' on etymonline|url=https://www.etymonline.com/search?q=kid|site=etymonline|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=kid|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2026-06-02|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/w/index.php?title=kid&amp;oldid=91056908|consulté le=2026-06-18}}&lt;/ref&gt;, ici c'est une matrice en ''&lt;code&gt;k*i*d&lt;/code&gt;'' qui est retenue. Pour l'ambigu ''keid'' (/kɛd/) comparer à la prononciation de ''eider'' (/ɛ.dɛʁ/). Pour l'équivoque koid, comparer à la prononciation de ''roide'' (/ʁwad/). Le choix de ''kiúd'' (/kjud/) pour le théliphène plutôt que ''kúid'' évite la proximité phonétique avec ''couille'' et rapproche de le rapproche de ''cute'' (/kjut/).         

Enfin ici comme ailleurs, il faut noter que dans des combinaisons comme ''girl-boy''&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=girl-boy|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2024-02-04|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/w/index.php?title=girl-boy&amp;oldid=77950216|consulté le=2026-06-20}}&lt;/ref&gt; avec d'autres termes déclinable comme ''man'' dans ''girlyman''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Filles sur le B {{!}} Page 2|url=https://www.k1600forum.com/threads/girls-on-the-b.189542/page-2?tl=fr|site=www.k1600forum.com|consulté le=2026-06-20|extrait=Oui, je suis un Girlyman et très content du B. Click to expand...}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Qu'est-ce qui ne va pas avec la transmission manuelle ?|url=https://www.wranglerforum.com/threads/whats-wrong-with-manual-transmission.92601/?tl=fr|site=www.wranglerforum.com|consulté le=2026-06-20|extrait=Lorsque les gens s'énervent au point d'utiliser des termes comme « girlyman » ou autres pour décrire les conducteurs d'automatiques, il n'est pas surprenant qu'ils suscitent toujours une véritable discussion, car aucun homme ne veut être un girlyman simplement parce qu'il conduit une automatique.}}&lt;/ref&gt; ouvre à toute la panoplie des combinaisons du produit relationnelle allant de ''girlwoman'', en passant par ''hemwìrmon'' et jusqu'à ''kidwifman''. Pour le cas spécifique de ce morphe, voir la section dédiée aux termes [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/⟨issu du vieil anglais ''mann''⟩|issus du vieil anglais ''mann'']].         

Pour l'alternance entre ''femelle'' et ''mâle'', elle peut être poursuivi avec un isonèphe en ''felmæ̂le'', qui outre l'amalgame des deux lexies précédentes s'appuie sur un jeu de mot avec pêle-mêle.  Pour l'arrhénophène et le thélyphène les termes ''arrhénale'' et ''thélyle'' se dérivent trivialement des catégories englobantes visées. Pour les trois autres catégories la base ''-sémiale'' est formé par amalgamation des divers notions rattachable à la séquence -sém-, qui évoque des notions nettement distincts lorsqu'il apparaît dans ''sémantique'' (le sens)'', sémelfactif'' (l'hapaxie&lt;ref&gt;{{Ouvrage|prénom1=Jean|nom1=Clam|titre=Sciences du sens: perspectives théoriques|éditeur=Presses universitaires de Strasbourg|date=2006|isbn=978-2-86820-288-8|consulté le=2025-02-02}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr|prénom1=Marie-Françoise|nom1=Mortureux|champ libre=Dans le cas de « mazarine », on ne dispose pas d'un corpus suffisant ; sans pouvoir affirmer l'hapaxie de la figure, on peut considérer qu'elle est restée|titre=La néologie lexicale : de l'impasse à l'ouverture|périodique=Langages|volume=183|numéro=3|date=2011|issn=0458-726X|doi=10.3917/lang.183.0011|lire en ligne=https://shs.cairn.info/revue-langages-2011-3-page-11?lang=fr|consulté le=2025-02-02|pages=11–24}}&lt;/ref&gt;)'', séminal'' (la semence) et ''sémiotique'' (le signe).        

Pour l'association de fenotte à gone ou gonne, un trivial amalgame synchronique permet de former l'isonèphe ''feghnönte'' (/fegnɔnt/), qui reprend les lettres et sonorités des deux mots de manière compacte tout en respectant l'ordre d'apparition de celles-ci dans chacun d'eux, et en suggérant une prononciation la plus étroite à ce mixe via le o-tréma et le h épenthétique&amp;nbsp;; ce dernier étant comparable à son emploi dans ''yaghnobi''.  À noter que malgré l'existence des noms communs ''fonte'' et ''font, ponte'' et ''pont,'' dans le corpus considéré aucun lexème ne réunie de bases identiques avec un alternance suffixale en ''-onte'' et ''-ont,'' aussi le projet ne fournit-il aucune section dédiée à un tel paradigme, qui autrement donnerait déjà par ailleurs source d'inspiration pour les ostentatoires dont l'isonèphe emploi un suffixe en ''-önte''. Ici sans anicroche est retenu l'application d'une matrice en ''&lt;code&gt;feghn*ņte&lt;/code&gt;''.       

Pour l'association de sœur et frère, les hyperonymes épicènes ''adelphe'' et ''sibling'' peuvent tout à fait faire fonction de flexion isonèphe supplétive, le premier ayant l'avantage de connaître en usage des codérivations comme adelphie, adelphité&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=Google Books Ngram Viewer|url=https://books.google.com/ngrams/graph?content=adelphe,sibling,adelphie&amp;year_start=1800&amp;year_end=2022&amp;corpus=fr&amp;smoothing=3|site=books.google.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;.  Dans les cas où un terme monosyllabique spécifique au cas isonèphe de ce paradigme est préféré, un amalgame synchronique trivial à construire est ''sfrœ̀ur,'' ou simplement ''sfrœur'' sans diacritique&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;À comparer à ''disfraction'' ou ''transfrontalier'' pour la prononciation de la séquence -sfr- qui est assez rare en français.&lt;/ref&gt;. L'usage fait déjà vivre ''frœur''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Qui donc a au moins l'avantage de ne pas employer la séquence -sfr- si rare, et possiblement inédite en position initiale d'une lexie.&lt;/ref&gt; et d'autres alternatives comme ''freure,'' ''freureen'', ''sère'', ''sibe'' lui ont également été suggérés par ailleurs&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Question - Guichet du Savoir|url=https://www.guichetdusavoir.org/question/voir/57303|site=www.guichetdusavoir.org|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=PatiVore|titre=Histoires de moine et de robot 2 – Une prière pour les cimes timides de Becky Chambers|url=https://pativore.wordpress.com/2023/08/10/histoires-de-moine-et-de-robot-2-une-priere-pour-les-cimes-timides-de-becky-chambers/|site=PatiVore|date=2023-08-10|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Frère, Soeur et pour les non binaires? - AVEN Francophone|url=https://fr.asexuality.org/forum/viewtopic.php?t=7729|site=fr.asexuality.org|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Comité Ado des Cafés Littéraires 2022-23 {{!}}  |url=https://college-europa-montelimar.web.ac-grenoble.fr/article/comite-ado-des-cafes-litteraires-2022-23|site=college-europa-montelimar.web.ac-grenoble.fr|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Écriture inclusive et situations de handicap|url=https://fr.linkedin.com/pulse/%C3%A9criture-inclusive-et-situations-de-handicap-val%C3%A9ry-vlad|site=fr.linkedin.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Hel|titre=Parler ou écrire au neutre|url=https://toutestsoncontraire.wordpress.com/2023/04/16/parler-ou-ecrire-au-neutre/|site=Tout est son contraire|date=2023-04-16|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=Canada|prénom1=Emploi et Développement social|titre=Écrire sans exclure : L’inclusivité en langue française - Service numérique canadien|url=https://numerique.canada.ca/2023/03/20/%C3%A9crire-sans-exclure--linclusivit%C3%A9-en-langue-fran%C3%A7aise/|site=numerique.canada.ca|date=2023-03-20|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=32 linguistes listent les défauts de l'écriture inclusive - Page 13|url=https://www.neoprofs.org/t130486p300-32-linguistes-listent-les-defauts-de-l-ecriture-inclusive|site=www.neoprofs.org|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr|prénom1=Ariel|nom1=Kyrou|titre=Opposer des fictions d’émancipation aux récits dominants|périodique=Elfe XX-XXI. Études de la littérature française des XXe et XXIe siècles|numéro=11|date=2022-06-01|issn=2257-5529|doi=10.4000/elfe.4286|lire en ligne=https://journals.openedition.org/elfe/4286?lang=en|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Studio 16|url=https://francophonie.ubc.ca/events/venues/studio-16/|site=francophonie.ubc.ca|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=Gouvernement du Canada|prénom1=Services publics et Approvisionnement Canada|titre=Respecter la non-binarité de genre en français – Blogue Nos langues – Ressources du Portail linguistique du Canada – Langues – Identité canadienne et société – Culture, histoire et sport – Canada.ca|url=https://www.noslangues-ourlanguages.gc.ca/fr/blogue-blog/respecter-la-non-binarite-de-genre-fra|site=www.noslangues-ourlanguages.gc.ca|date=2025-01-01|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=GUIDE DE GRAMMAIRE NEUTRE ET INCLUSIVE - Document produit par - Divergenres|url=https://fr.readkong.com/page/guide-de-grammaire-neutre-et-inclusive-document-produit-9443303|site=fr.readkong.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Guide de rédaction inclusive|url=https://www.ulaval.ca/sites/default/files/EDI/Guide_redaction_inclusive_DC_UL.pdf|site=ulaval.ca|date=7 décembre 2021}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Pierre-Élie|nom1=Pichot|titre=Et al ? La grammaire inclusive, le genre neutre et leur usage|périodique=Acta Fabula|volume=20|numéro=9|date=2019-11-25|issn=2115-8037|doi=10.58282/acta.12491|lire en ligne=https://doi.org/10.58282/acta.12491|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Marie-Eve|titre=Rédaction épicène, formulation neutre et écriture inclusive… Quèsaco?|url=https://manguevitaminee.com/redaction-epicene-formulation-neutre-ecriture-inclusive/|site=Mangue vitaminée communication|date=2023-11-27|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-CA|titre=Transformer sa langue et ses habitudes|url=https://francopresse.ca/opinions/chroniques-et-blogues/2022/06/15/transformer-sa-langue-et-ses-habitudes/|site=https://francopresse.ca/|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|auteur1=Florence Ashley|titre=Les personnes non-binaires en français : une perspective concernée et militante|url=https://h-france.net/Salon/SalonVol11no14.5.Ashley.pdf}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=Durocher|prénom1=Sophie|titre=Le mot en «A»|url=https://www.journaldemontreal.com/2020/12/11/le-mot-en-a|site=Le Journal de Montréal|date=2020-12-11|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Listes de livres contenant Les voyageurs, tome 1 : L'espace d'un an - Becky Chambers - page 2 - Babelio.com|url=https://www.babelio.com/livres/Chambers-Les-voyageurs-tome-1--Lespace-dun-an/1428073/listes?pageN=2|site=www.babelio.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|titre=Archives des Science-fiction|url=https://librairiedescanuts.fr/tag/science-fiction/|site=Librairie des Canuts|date=2024-06-11|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|nom1=le 20/11/2019 19:17|prénom1=Publié par Augustin Hamilton|titre=L’Office québécois de la langue française dérange… euh… dégénère... ah oui ! «dégenre» le français|url=https://www.cqv.qc.ca/l_office_quebecois_de_la_langue_francaise_derange_euh_degenere_ah_oui_degenre_le_francais|site=Campagne Québec-Vie|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|titre=Saison 24-25 : RÊVER DES MONDES|url=https://letno.ca/nouvelles/10342/|site=Théâtre du Nouvel-Ontario|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=Théâtre la Seizième’s courageous “Michel(le)” to take the stage|url=https://www.straight.com/arts/theatre-la-seiziemes-courageous-michelle-to-take-stage|site=The Georgia Straight|date=2024-05-23|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|auteur1=Laura Cárdenas|titre=Lines drawn in blood: a comparative perspective on the accommodation of blended families in succession law|url=https://lawjournal.mcgill.ca/wp-content/uploads/2021/04/C%C3%A1rdenas.abs_.pdf}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Guide de rédaction inclusive|url=https://inrs.ca/wp-content/uploads/2021/03/Guide-redaction-inclusive-inrs-vf.pdf|site=inrs.ca|date=30 janvier 2024}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|titre=Un psaume pour les recyclés sauvages (Histoires de moine et de robot, tome 1)|url=https://malecturotheque.wordpress.com/2023/06/20/un-psaume-pour-les-recycles-sauvages-histoires-de-moine-et-de-robot-tome-1/|site=Ma Lecturothèque|date=2023-06-20|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=Szabolcs|prénom1=Barney|titre=AZRhymes - Rimes pour : cœur|url=https://fr.azrhymes.com/?rimes=c%C5%93ur|site=AZRhymes|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=St-Jean|prénom1=Marie-Luce|titre=Écriture inclusive, épicène et non binaire : quelles différences?|url=https://fidelis-sl.ca/ecriture-epicene-nonbinaire-inclusive-differences/|site=fidelis-sl.ca|date=2023-03-07|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|nom1=Thomlinson|prénom1=Rubin|titre=Il, elle, iel ou ille? Quel langage neutre utiliser en français? {{!}} Gender neutral language in French, does it exist?|url=https://rubinthomlinson.com/il-elle-iel-ou-ille-quel-langage-neutre-utiliser-en-francais-gender-neutral-language-in-french-does-it-exist/|site=Rubin Thomlinson|date=2019-08-12|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Mali - Enquête Harmonisée sur le Conditions de Vie des Ménages 2018-2019|url=https://microdata.worldbank.org/index.php/catalog/4295/variable/F7/V321?name=s06q12_autre|site=microdata.worldbank.org|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=leschroniquesduchroniqueur|titre=Une prière pour les cimes timides, de Becky Chambers|url=https://leschroniquesduchroniqueur.wordpress.com/2023/10/30/une-priere-pour-les-cimes-timides-de-becky-chambers/|site=Les Chroniques du Chroniqueur|date=2023-10-30|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|titre=Des lignes directrices pour une communication plus inclusive – Cégep de Baie-Comeau|url=https://cegepbc.ca/francais-au-collegial/point-de-repere/des-lignes-directrices-pour-une-communication-plus-inclusive/|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Roman philosophique|url=https://yuyine.be/genres/roman-philosophique|site=Les critiques de Yuyine|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Ariel|nom1=Kyrou|titre=Opposer des fictions d’émancipation aux récits dominants|périodique=ELFe XX-XXI|numéro=11|date=2022-06-01|issn=2257-5529|issn2=2262-3450|doi=10.4000/elfe.4286|lire en ligne=http://journals.openedition.org/elfe/4286|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Linguascope.com {{!}} Pride in Languages|url=https://www.linguascope.com/pride/|site=www.linguascope.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Grammaire neutre|url=https://egale.ca/wp-content/uploads/2020/06/Grammaire-et-langage-neutre-2.0.pdf|site=egale.ca|date=23 avril 2024|consulté le=1 janvier 2025}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|titre=Courts retours #51|url=https://malecturotheque.wordpress.com/2023/10/18/courts-retours-51/|site=Ma Lecturothèque|date=2023-10-18|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|langue=fr|prénom1=Librairie Autrement|nom1=Dit|titre=Une vie américaine - Lucia CARBALLAL - ACTUALITES EDIT|lire en ligne=https://librairie-autrementdit.fr/livre/21927250-une-vie-americaine-lucia-carballal-actualites-edit|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=10 véhicules du futur (spoiler : y’a pas de Tesla)|url=https://www.geeks-curiosity.net/vehicules-futur/|site=Geek's Curiosity|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Instagram|url=https://www.instagram.com/livresovore/|site=www.instagram.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Comment préparer votre enfant à l’arrivée du deuxième|url=https://mollo.media/article/comment-preparer-votre-enfant-a-larrivee-du-deuxieme|site=mollo.media|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|nom1=Winter|prénom1=Nicolas|titre=Une Prière pour les cimes timides|url=https://justaword.fr/une-pri%C3%A8re-pour-les-cimes-timides-5f141aa5648a|site=Medium|date=2023-02-28|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=L’édition numérique de l’aut’journal, mars 2023, no 414 {{!}} L'aut’journal|url=https://www.lautjournal.info/ledition-numerique-de-lautjournal-mars-2023-no-414|site=www.lautjournal.info|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Le Robert a inclus «iel» dans sa liste de mots nouveaux {{!}} Accent Formation|url=https://www.accentformation.ca/blogue/2022/le-robert-a-inclus-iel-dans-sa-liste-de-mots-nouveaux|site=www.accentformation.ca|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|nom1=Decker|prénom1=Samantha|titre=Gender-Inclusive Language in the French Classroom: How It Looks in 2021|url=https://thefrenchcorner.net/2021/11/gender-inclusive-language-in-the-french-classroom-how-it-looks-in-2021.html|site=The French Corner|date=2021-11-20|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=zerasu|titre=I really do hate the French language...|url=https://www.reddit.com/r/NonBinary/comments/t4eeyx/i_really_do_hate_the_french_language/?rdt=61518|site=r/NonBinary|date=2022-03-01|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Les mots commençant par frœu {{!}} Vedaist|url=https://www.vedaist.com/fr/index-fr%C5%93u.html|site=www.vedaist.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=littéraire|prénom1=Fabrice COLIN pour Lire Magazine|titre=« Une prière pour les cimes timides », le roman de science fiction optimiste à lire pendant l’été|url=https://www.ouest-france.fr/culture/livres/lire-magazine/une-priere-pour-les-cimes-timides-le-roman-de-science-fiction-optimiste-a-lire-pendant-lete-c4f0a3ca-28b4-11ee-819b-a0b0a7db3714|site=Ouest-France.fr|date=2023-07-22|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-CA|titre=La rédaction inclusive|url=https://cartieretlelarge.ca/blogue/la-redaction-inclusive/|site=Cartier et Lelarge|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Soeur et frère en écriture inclusive|url=https://www.eninclusif.fr/fiche/soeur-et-fr%C3%A8re-en-%C3%A9criture-inclusive-epicene|site=eninclusif.fr|date=2022-11-22|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Mots non binaires|url=https://www.irilolo.com/fr/motsnonbinaires/|site=www.irilolo.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Rédaction épicène, formulation neutre, rédaction non binaire et écriture inclusive|url=https://vitrinelinguistique.oqlf.gouv.qc.ca/25421/banque-de-depannage-linguistique/la-redaction-et-la-communication/feminisation-et-redaction-epicene/redaction-epicene/redaction-epicene-formulation-neutre-redaction-non-binaire-et-ecriture-inclusive|site=vitrinelinguistique.oqlf.gouv.qc.ca|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=nl|titre=Les pronoms personnels neutres (Frédérique Markey)|url=https://www.arts.kuleuven.be/ling/blog/idees/les-pronoms-personnels-neutres-frederique-markey|site=Faculteit Letteren|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=belleau - Définition du mot - Dictionnaire Orthodidacte|url=https://dictionnaire.orthodidacte.com/article/definition-belleau|site=dictionnaire.orthodidacte.com|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=Canada|prénom1=Employment and Social Development|titre=Writing without excluding: Inclusivity in the French language - Canadian Digital Service|url=https://digital.canada.ca/2023/03/20/writing-without-excluding-inclusivity-in-the-french-language/|site=digital.canada.ca|date=2023-03-20|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|nom1=newspaper|titre=Why Francophone Non-Binary Individuals Hate French|url=https://www.vinsider.ca/voices/why-francophone-non-binary-individuals-hate-french/|site=The INSIDER|date=2020-11-08|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=Alexia|titre=cailloux n°115|url=https://cailloux.kessel.media/posts/pst_1e4247d2aa9348fda7903c2fa152d9ac/cailloux-n115|site=Kessel|date=2023-12-31|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=un-pamplemousse|titre=Word for sibling in French?|url=https://www.reddit.com/r/French/comments/17ui28c/word_for_sibling_in_french/?tl=fr&amp;rdt=42941|site=r/French|date=2023-11-13|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-CA|nom1=Collectif|prénom1=Le|titre=La queerisation du français - De frère et sœur à adelphe (Tribune Libre)|url=https://lecollectif.ca/societe/la-queerisation-du-francais-de-frere-et-soeur-a-adelphe-tribune-libre/|site=Le Collectif|date=2016-10-05|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Désigner les personnes non binaires|url=https://vitrinelinguistique.oqlf.gouv.qc.ca/25370/banque-de-depannage-linguistique/la-redaction-et-la-communication/feminisation-et-redaction-epicene/redaction-epicene/designations-neutres/designer-les-personnes-non-binaires|site=vitrinelinguistique.oqlf.gouv.qc.ca|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Trans|prénom1=Wiki|titre=Comment parler d’une personne non binaire ?|url=https://wikitrans.co/2019/12/25/comment-parler-dune-personne-non-binaire/|site=Wiki Trans|date=2019-12-25|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=Dictionnaire du langage neutre • Pronoms.fr|url=https://pronoms.fr/dictionnaire|site=Pronoms.fr|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Écriture inclusive : la stylistique comparée au secours de l’idiomaticité - Ottiaq|url=http://www.circuitmagazine.org/dossier-155/ecriture-inclusive-la-stylistique-comparee-au-secours-de-l-idiomaticite|site=www.circuitmagazine.org|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;. Cela étant ces usages balbutiant confondent souvent les deux notions distincts qui sont rendu ici respectivement par isonèphe et allophène&amp;nbsp;; ou tout au moins elles désignent des notions hétéroclites d'un locutaire à l'autre. Pour ne pas l'éluder il peut être rappelé ici que ''sœur'' vient du latin ''soror'' de même sens'','' supposé rattaché au terme reconstruit d’indo-européen commun ''&lt;code&gt;swésōr&lt;/code&gt;'' que la philologie analyse, entre autres hypothèses, comme l'agglutination du pronom réflexif ''&lt;code&gt;swe&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: se/son, et ''&lt;code&gt;sor&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: possiblement ''sang''&amp;nbsp;; soit ''qui appartient au même sang''. Pour sa part ''frère'' vient du latin ''frater'' de même sens, rattaché à la reconstruction de l’indo-européen commun ''&lt;code&gt;bʰréh₂tēr&lt;/code&gt;'' possiblement interprétable comme ''celui qui a été porté dans le même sein''. Il peut d’ailleurs être noté que ''adelphe'' pour sa part renverrait à la notion de naissance du même utérus&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=Reconstruction:indo-européen commun/*bʰréh₂tēr|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-10-15|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/Reconstruction:indo-europ%C3%A9en_commun/*b%CA%B0r%C3%A9h%E2%82%82t%C4%93r|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;. Comme la notion de naissance ou d’engendrement est rendu par le morphe ''-pare''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Du latin ''&lt;code&gt;pario&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''accoucher, enfanter, pondre, produire, créer, inventer, causer, engendrer, procurer, acquérir, se procurer''. Supposé issu du radical indo-européen commun ''&lt;code&gt;per-&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''porter un enfant, enfanter.''&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=-pare|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2023-12-20|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/-pare|consulté le=2025-01-02}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=pario|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-12-13|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/pario#la|consulté le=2025-01-02}}&lt;/ref&gt;, une homologie pourra donner ''sympare''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Plutôt que ''copare'', malgré l'étymologie latine de -pare, pour distinguer le terme plus nettement de compère et ''comparse''.&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|titre=Girart de Roussillon (Manuscrit d’Oxford) - 6|périodique=Romanische Studien Volume 5 (1880)|date=1880|lire en ligne=https://fr.wikisource.org/wiki/Girart_de_Roussillon_(Manuscrit_d%E2%80%99Oxford)_-_6|consulté le=2025-01-01|pages=120–135}}&lt;/ref&gt;&amp;nbsp;: de même naissance, de même génitaires&lt;ref&gt;{{Article|titre=Girart de Roussillon (Manuscrit d’Oxford) - 6|périodique=Romanische Studien Volume 5 (1880)|date=1880|lire en ligne=https://fr.wikisource.org/wiki/Girart_de_Roussillon_(Manuscrit_d%E2%80%99Oxford)_-_6|consulté le=2025-01-01|pages=120–135}}&lt;/ref&gt;. Et celui-ci via quelques métaplasmes&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Par exemple ''sympare → spare → sphare →  sphrare → sphrære.''

Il serait aussi possible de poursuivre un cran plus loin avec ''sphræyre'' (/sfʁɛjʁ/). Celà aurait l'avantage d'une proximité supplémentaire avec ''sœur,'' par rapprochement du -u- au -y-, confère ''upsilon. M''ais la compléxitée élocutoire résultante paraît en faire une option peu judicieuse en pratique&amp;nbsp;: une finale en /ɛjʁ/ est inconnu du vocabulaire endémique du français.&lt;/ref&gt; peut être rattaché à une forme comme ''sphrære'' (/sfʁɛʁ/&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Comparer à ''ære'' (/ɛʁ/), ''anæsthésie'' (/a.nɛs.te.zi/) ou ''tænia'' (/tɛ.nja/).&lt;/ref&gt;). Outre l'aspect monosyllabique celui-ci partage avec sœur l'initiale en s-, l'emploi d'un graphème entrelacé de voyelles, et une finale en /ʁ/ tout comme avec frère dont il partage aussi un /fʁ/ partie prenante de la tête de sylabe. De plus l'homéophonie à ''sphère'' évoque subrepticement celle du cercle famillial. Pour les ostentatoire les deux matrices ''&lt;code&gt;sfr*re&lt;/code&gt;'' et ''&lt;code&gt;sphr*re&lt;/code&gt;'' sont explorés, avec pour cette dernière une adaptation de l'arrhénophène en ''sphrirphe'' pour éviter toute homophonie&lt;ref&gt;Comparer à ''syrphe'' pour un exemple de mot avec finale en /iʁf/. 

Les autres finales possibles dans le même esprit seraient ''-irc, -irque, -irge, -irk, -irse, -irme, -irch, -irsch, -irth, -irte, -irthe, -irpe'' qui se trouvent déjà dans des termes comme  ''AGIRC, birbe, birse, birse, cirque, cirse, diasyrme, dirk, firme, guirch, infirme, kirch, kirsch, mirthe, scirpe'', ''zwischengebirge''.

Cela étant, pour éviter tout rapprochement à frire, frite, fric, freak, frig'(ide), frime, fripe, friche, c'est une sonorité en /iʁf/ qui est retenue.&lt;/ref&gt;.         

Pour l'asssociation ''sœur-de-lait'', ''frère-de-lait'', il existe l'hyperonyme épicène ''agalacte'', auquel il est possible d'ajouter des isonèphes et des ostentatoires dédiés reprenant les mêmes bases que les lexies hors composition vues précédemment.         

Pour l'association ''sœurette'' et ''frérot'', qui dérivent des précédents, là aussi le calque peut être poursuivie avec des isonèphes en ''sfrœurẏte''/sfrœurète ou ''sphrærote''&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Comparer par exemple à ''pagnote'' pour un terme épicène en ''-ote'' qui amène un sens diminutif.&lt;/ref&gt;, et des ostentatoires qui suivent les mêmes matrices.         

Pour l'association de ''sister''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=SensCritique|titre=Casting de Les Sisters : Dans la peau de ma sister Saison... (2017)|url=https://www.senscritique.com/film/les_sisters_dans_la_peau_de_ma_sister_saison_1_1/38371941/details|site=SensCritique|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt; et ''brother''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=J'ai jamais vu mon brother calme comme ça🤣🙏|url=https://www.tiktok.com/@lewislefoulive/video/7622121122221411605|site=TikTok|date=Avril 2026}}&lt;/ref&gt;, emprunts homographes directs à l'anglais bien que généralement rendus hétérophoniquement, il paraît approprié d'aller également puiser dans la culture anglophone pour l'isonèphe, celle-ci pourvoyant déjà brister&lt;ref name=&quot;:4&quot;&gt;{{Article|langue=en|titre=50 Gender-Neutral Nicknames for Nonbinary Family Members|périodique=Parents|lire en ligne=https://www.parents.com/nonbinary-names-family-members-8663070|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt;, sibling, sibster&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|nom1=Villarreal|prénom1=Daniel|titre=A Guide to Inclusive Gender-Neutral Family Terms|url=https://www.lgbtqnation.com/2023/04/a-guide-to-inclusive-gender-neutral-family-terms/|site=LGBTQ Nation|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt;, sibter&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en|titre=Gender Neutral/Queer Titles by Gender Queeries|url=https://lgbtqiarchive.home.blog/2024/10/23/gender-neutralqueer-titles-by-gender-queeries/|site=lgbtqiarchive|date=2024-10-23|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt;, sother, et de même pour les diminutifs ''sis'' et ''bro'' qui connaissent les alternances ''sib&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=en-US|nom1=Butler|prénom1=Shawn|titre=Gender-Neutral Relationship Terms|url=https://universalenglish.org/gender-neutral-relationship-terms/|site=Universal Gender-Neutral English|date=2024-09-30|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt;, sling, zib&lt;ref name=&quot;:4&quot; /&gt;''. De même pour les termes dérivés comme ''pegasister'' et ''brony'' qui sont déjà complétés par ''siblicorn''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Reddit - Please wait for verification|url=https://www.reddit.com/r/mylittlepony/comments/1s8dl78/brony_and_pegasister_are_well_established_but_is/|site=www.reddit.com|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt; en sus d'autres termes plus ou moins courant comme ''pegasir''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Reddit - Please wait for verification|url=https://www.reddit.com/r/mylittlepony/comments/wo8rk/i_am_a_female_brony_i_dont_like_being_called_a/|site=www.reddit.com|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Glossary of My Little Pony Fandom Names|url=https://www.ponysister.com/glossary/|site=www.ponysister.com|consulté le=2026-06-07}}&lt;/ref&gt;. Pour l'ensemble de ces termes, les ostentoires peuvent se construire sur un noyau de radical en ''&lt;code&gt;s*b&lt;/code&gt;'' avec alternance vocalique qui calque sur l'apocope de ''sibling''.         

Pour l'alternance entre ''virago'' et ''femmelin'', l'isonèphe doit fournir un hyperonyme signifiant ''personne se comportant à la façon d'un stéréotype qui est jugé inattendu pour celle-ci''. En s'inspirant de la notion de transgressivité&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=François|nom1=Delpech|titre=Pilosités héroïques et femmes travesties : archéologie d'un stratagème|périodique=Bulletin hispanique|volume=100|numéro=1|date=1998|doi=10.3406/hispa.1998.4963|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/hispa_0007-4640_1998_num_100_1_4963?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=131–164}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Anne|nom1=Bouchy|titre=Albert de Surgy, (sous la direction de) : Religion et pratiques de puissance|périodique=Bulletin de l'École française d'Extrême-Orient|volume=86|numéro=1|date=1999|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/befeo_0336-1519_1999_num_86_1_3432?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=445–448}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Claude-Laurence|nom1=Lacassagne|titre=Le jeu du sens dans les Divine Meditations de Donne|périodique=XVII-XVIII. Revue de la Société d'études anglo-américaines des XVIIe et XVIIIe siècles|volume=53|numéro=1|date=2001|doi=10.3406/xvii.2001.1597|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/xvii_0291-3798_2001_num_53_1_1597?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=73–79}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Pierre|nom1=Fédida|titre=Cahiers de la nuit|périodique=Genesis (Manuscrits-Recherche-Invention)|volume=8|numéro=1|date=1995|doi=10.3406/item.1995.1018|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/item_1167-5101_1995_num_8_1_1018?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=15–21}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr-FR|titre=Bulletin de la Classe des sciences, tome 63, 1977.|volume=63|numéro=1|date=1977|lire en ligne=https://www.persee.fr/issue/barb_0001-4141_1977_num_63_1?sectionId=barb_0001-4141_1977_num_63_1_58327|consulté le=2025-01-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=François|nom1=Rastier|titre=Ah! Tonnerre! Quel trou dans la blanquette! Essai de sémantique interprétative|périodique=Langue française|volume=61|numéro=1|date=1984|doi=10.3406/lfr.1984.5181|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/lfr_0023-8368_1984_num_61_1_5181?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=27–54}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr|prénom1=John|nom1=Leavitt|titre=Une voix royale ? : la possession dans la fondation des théories de l’inconscient|périodique=Anthropologie et Sociétés|volume=34|numéro=3|date=2010|issn=0702-8997|issn2=1703-7921|doi=10.7202/1006200ar|lire en ligne=https://www.erudit.org/fr/revues/as/2010-v34-n3-as5003503/1006200ar/|consulté le=2025-01-07|pages=41–67}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Agnès|nom1=Blandeau|titre=Ten Bourdes, l’exception de la veine comique ?|périodique=Bulletin des Anglicistes Médiévistes / Etudes Médiévales Anglaises|volume=93|numéro=1|date=2019|doi=10.3406/bamed.2019.2490|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/bamed_0240-8805_2019_num_93_1_2490?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=7–38}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|langue=fr|prénom1=Ginette|nom1=Michaud|titre=Jacques Derrida : politique et poétique de l’hospitalité|périodique=Philosophiques|volume=47|numéro=2|date=2020|issn=0316-2923|issn2=1492-1391|doi=10.7202/1075129ar|lire en ligne=https://www.erudit.org/fr/revues/philoso/2020-v47-n2-philoso05822/1075129ar/|consulté le=2025-01-07|pages=369–392}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Louis|nom1=Bigot|prénom2=Jacques|nom2=Picard|prénom3=Marie-Louise|nom3=Roman|titre=Contribution à l’étude des peuplements des invertébrés des milieux extrêmes. 1) La plage et les dunes vives de l’Espiguette (Grau-du-Roi, Gard).|périodique=Ecologia Mediterranea|volume=8|numéro=3|date=1982|doi=10.3406/ecmed.1982.1973|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/ecmed_0153-8756_1982_num_8_3_1973?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=3–29}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Article|prénom1=Marc-Henri|nom1=Piault|titre=Le héros et son destin. Essai d'interprétation des traditions orales relatant la genèse d'un État du Soudan central, le Kabi, au XVIe siècle|périodique=Cahiers d'Études africaines|volume=22|numéro=87|date=1982|doi=10.3406/cea.1982.3385|lire en ligne=https://www.persee.fr/doc/cea_0008-0055_1982_num_22_87_3385?q=transgressivit%C3%A9|consulté le=2025-01-07|pages=403–440}}&lt;/ref&gt;, il vient assez trivialement ''transgressivesque'' ou plus condensé ''transgressesque'', qui peuvent servir tant d'adjectif que de nom commun épicène et se démarque ''suffisamment'' de ''transgresseuse'' et ''transgresseur'' qui alterneront pour leur part avec ''transgressurge'' à l'équivoque.         

Pour l'alternance entre bru et gendre, sachant que l'usage fait déjà vivre gendresse, une première approche est donc d'alterner des formes sur la base ''gendr-'' avec les suffixes retenus pour [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-esse, -e|-esse, -e]]. Pour l'ambigu, il est possible aussi d'employer alternativement la forme monosyllabique ''gyņdre'' (/ʒindʁ/), qui évoque donc plus un stéréotype féminin confer le sens du morphe ''gyn-,'' et par suite décliné tous les autres flexions par une matrice en ''&lt;code&gt;g*ņdre&lt;/code&gt;''. Pour la base ''bru'' elle est cognat entre autres de de ''Bräid, breid, bride, Bruut, bruid, Braut, brud''&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=bride|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2025-01-02|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/wiki/bride#English|consulté le=2025-02-02}}&lt;/ref&gt;, ce qui suffit à inspirer isonèphe et série ostentatoire. L'isonèphe ''braude'' (/bɹod/) est à comparer à l'anglais ''&lt;code&gt;broad&lt;/code&gt;'' (/bɹɔːd/)&amp;nbsp;: ''ample, étendu, extensif, général, large, ouvert, varié, vaste, diversifié'', et par ailleurs et tout aussi fortuitement ''meuf''&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=broad|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2025-01-04|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/wiki/broad#Derived_terms_2|consulté le=2025-02-02}}&lt;/ref&gt;. L'équivoque alternatif procède simplement par calque onomaturgique, qui a l'avantage de ne pas entrer en collision avec une autre lexie pré-existante ou proposé ici, tout au moins en excluant le Picard où il désigne une personne gynotypée dont les mœurs sucitent l'oprobre du locutaire qui l'emploie.            

L'alternance entre ''mère'' et ''père'' découle des termes reconstruits de manière coordonnées ''&lt;code&gt;átta&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: père, &lt;code&gt;bʰréh₂tēr&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: frère, &lt;code&gt;dʰugh₂tḗr&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: sœur, &lt;code&gt;ph₂tḗr&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: père, &lt;code&gt;suHnús&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: fils, &lt;code&gt;swésōr&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: sœur''&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=Reconstruction:Proto-Indo-European/méh₂tēr|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2025-01-11|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/wiki/Reconstruction:Proto-Indo-European/m%C3%A9h%E2%82%82t%C4%93r#Coordinate_terms|consulté le=2025-02-02}}&lt;/ref&gt;. En préambule il peut être rappelé que la volonté d'être référé par ce type de nom n'est pas universel&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr|nom1=Laurent-Mayard|prénom1=Aline|titre=Pourquoi les femmes qui refusent le mot &quot;maman&quot; font-elles peur ?|url=https://www.milkmagazine.net/article/pourquoi-les-femmes-qui-refusent-le-mot-maman-font-elles-peur/|site=Milk Magazine|date=2024-06-02|consulté le=2025-02-02}}&lt;/ref&gt;. La forme ''baba''&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Trans|prénom1=Wiki|titre=Comment parler d’une personne non binaire ?|url=https://wikitrans.co/2019/12/25/comment-parler-dune-personne-non-binaire/|site=Wiki Trans|date=2019-12-25|consulté le=2025-02-02}}&lt;/ref&gt; évoquera plutôt une alternance à ''mama'' et ''papa''. Si ''parent'' est envisageable, il n'est ni monosyllabique, ni aussi précis&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Par exemple employable également dans la notion de ''proche parent'', mais à contrario un terme comme ''grand-parent'' rend cette emploi plus pertinent.&lt;/ref&gt; et pas même épicène. Certains usages tirent ''ren'' de ce dernier&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=Beastofdestiny|titre=What's a good term for a non-binary parent?|url=https://www.reddit.com/r/NonBinary/comments/togyez/whats_a_good_term_for_a_nonbinary_parent/?tl=fr&amp;rdt=52156|site=r/NonBinary|date=2022-03-26|consulté le=2025-02-02}}&lt;/ref&gt;. Une alternative peut se chercher parmi les plus de 250 séquences pluriconsonantiques débutant déjà les mots en français&lt;ref group=&quot;N&quot;&gt;Notament ''bd-, bg-, bh-, bhl-, bk-, bl-, bll-, bn-, bq-, br-, bs-, bt-, bw-, bz-, cd-, ch-, chb-, chk-, chl-, chn-, chp-, chr-, cht-, chtch-, chth-, chtr-, chv-, cl-, cn-, cr-, cs-, css-, ct-, cth-, cz-, dh-, dj-, dl-, dn-, dp-, dr-, dv-, dz-, dzh-, dzzz-, fdp-, ff-, fj-, fl-, fq-, fr-, ft-, fw-, gb-, gh-, ghl-, ghr-, gj-, gl-, gll-, gm-, gn-, gq-, gr-, gs-, gt-, gw-, gz-, gzh-, hch-, hl-, hm-, hr-, hs-, ht-, hw-, jd-, jh-, kch-, kgb-, kh-, khl-, khm-, khr-, kj-, kl-, kn-, kp-, kr-, ks-, ksh-, kt-, kv-, kw-, lh-, ll-, lw-, mb-, md-, mgb-, mh-, mk-, mkh-, ml-, mn-, mp-, mr-, ms-, mt-, mv-, mw-, mz-, nbr-, nd-, ndj-, ng-, ngb-, nh-, nj-, nk-, nm-, nt-, ntch-, nz-, pc-, pch-, pf-, pff-, ph-, phl-, phn-, php-, phr-, pht-, phth-, pl-, pll-, pn-, pnl-, pp-, pr-, prz-, ps-, psch-, psh-, pt-, pw-, pwn-, qf-, qw-, rb-, rg-, rh-, rl-, rr-, rrr-, rt-, rv-, rw-, sb-, sbr-, sc-, sch-, schb-, schl-, schm-, schn-, schp-, schpr-, schr-, scht-, schtr-, schtsch-, schw-, scl-, scr-, sd-, sf-, sg-, sgr-, sh-, shk-, shl-, shm-, shn-, shr-, sht-, shtr-, sj-, sk-, skr-, skw-, sl-, sm-, sms-, smss-, sn-, sp-, sph-, sphr-, spl-, spr-, sq-, sr-, ss-, st-, sth-, str-, stv-, sv-, sw-, sz-, szl-, szm-, tb-, tch-, tf-, th-, thl-, thn-, thr-, tj-, tl-, tm-, tn-, tr-, ts-, tsh-, tstch-, tsw-, tt-, tw-, tx-, tz-, vh-, vl-, vn-, vr-, vrb-, vt-, wg-, wh-, wr-, ww-, xh-, zb-, zbr-, zd-, zg-, zgh-, zh-, zj-, zl-, zm-, zr-, zv-, zw-, zz-.''&lt;/ref&gt;, ce qui peut amener à considérer par exemple ''dwère, gnère, hrère, lhère, wère'' et ''zwère.'' Le premier est déjà employé comme synonyme de gnaphale nain&lt;ref&gt;{{Lien web|auteur1=Louis Marcelle|titre=Noms de plantes et vocabulaire botanique français-wallon|url=https://nature.namur.be/publications/des-guides-pratiques/noms-de-plantes-et-vocabulaire-botanique-francais-wallon/view/++widget++form.widgets.fichier/@@download/Vocabulaire-+Botanique-+Francais-Wallon.pdf}}&lt;/ref&gt;, plante du genre Gnaphalium dont le nom dérive de ''&lt;code&gt;gnaphálion/γναφάλιον&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''laine'' ou ''coton'' ce qui peut être plutôt à propos pour un terme évoquant la notion de parentalité auquel s'attache volontiers une dimension hypocoristique. Il inclut également des consonnes scripturalement symétriques au ''m-'' et ''p-'' de mère et père, soit ''w-'' et ''d-''. En partant de cette option, la série ostentatoire peut se former après glissement de -r- à -l- sur la matrice ''&lt;code&gt;dw*le&lt;/code&gt;''.  Les termes dérivés par adjonction des préfixes invariables grand- et arrière-grand sont donc triviaux, cela étant au moins pour -grand- l'option de fléchir les formes ostentatoires par la même approche que le paradigme [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-ande, -and|-ande, -and]] peut également s'envisager. Les termes comme commère et compère nécessitent un ajustement du morphème préfixé qui prend la forme co-, col-, con-, cor- en fonction de ce qui suit. Au passage il faut noter que commère au sens de personne bavarde est un emploi métaphorique et haplogeste. Les termes dérivés par redoublement de la voyelle initiale peuvent également trivialement reprendre le même paradigme. Pour la poursuite de l'alternance ''mama(n)'' et ''papa'', si ''baba'' semble en effet une option convenable, une série ostentatoire en ''&lt;code&gt;b*b*&lt;/code&gt;'' n'est guère envisageable, confer les termes ''baba, bébé, bibi, bobo''. D'où l'idée de reprendre là aussi le -d- et le -w- mais cette fois chacun assigné à une syllabe séparé dans une matrice en ''&lt;code&gt;wad*&lt;/code&gt;''. Si le terme wadi au sens de court d'eau est homophone à wadì, cela ne paraît pas ici très problématique. Pour ''mamie'' et ''papy'', c'est en contraste la matrice ''&lt;code&gt;w*di&lt;/code&gt;'' qui est employé&amp;nbsp;; tandis que les flexions ''padre'' et ''madre'' sont complété sur une matrice en ''&lt;code&gt;w*dre&lt;/code&gt;'' et que pour ''maman'' (ou ''mama''&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=POUR MA MAMA|url=http://www.cosmichiphop.com/critiques/albumsFR/stomy-03/10.htm|site=www.cosmichiphop.com|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|titre=« Ma Mama » : le clip de Toto Bona Lokua avec des animaux sympas - Radio Nova|url=https://www.nova.fr/news/ma-mama-le-clip-de-toto-bona-lokua-avec-des-animaux-sympas-18104-22-12-2017/|site=https://www.nova.fr/|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=Imen Es|titre=Imen Es - Mama [Audio Officiel]|url=https://www.youtube.com/watch?v=sv9_QQ1rv9g|date=2020-02-13|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=sauce bolognaise maison fabrication artisanale|url=https://www.michelin-conservesartisanales.com/sauce-bolo-recette-de-ma-mama-sicilienne-c2x18877711|site=www.michelin-conservesartisanales.com|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Generations|titre=Generations|url=https://generations.fr/video/clip/77434/oussama-nous-parle-de-sa-mama|site=Generations|date=2024-05-16|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=La fête de la chanson française|titre=Frank Michael rend hommage à sa &quot;Mama&quot;|url=https://www.youtube.com/watch?v=TM4MTa8OfM8|date=2024-02-06|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;) et ''papa'' (ou papan&lt;ref&gt;{{Lien web|nom1=member/barbaraf703|titre=Votez pour Mathieu sur Baybee : Concours Photo Bébé|url=https://www.baybee.ch/vote/mathieu495|site=www.baybee.ch|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Les élèves norvégiens. - ppt video online télécharger|url=https://slideplayer.fr/slide/445427/|site=slideplayer.fr|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=Ma famille {{!}} HP {{!}} - Chapitre 30 - Wattpad|url=https://www.wattpad.com/amp/1425325178|site=www.wattpad.com|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|langue=fr-FR|nom1=Contact|prénom1=L'équipe de rédaction de PNC|titre=Salariés de la compagnie Air France !|url=https://www.pnc-contact.com/2015/09/21/salaries-de-la-compagnie-air-france-30558|site=PNC Contact|date=2015-09-21|consulté le=2025-05-07}}&lt;/ref&gt;), c'est la matrice ostentatoire ''&lt;code&gt;wad*&lt;/code&gt;'' qui est retenue avec un isonèphe en ''baba'' ou ''waba''.             

Dans la même ligné l'alternance de ''marraine'' et ''parrain'' peut poursuivre avec ''dwarraïne''. À noter au passage que ''marrain'' et ''parraine'' sont également parfois évoqués et pourraient donc potentiellement être présenté comme isonèphes&lt;ref name=&quot;:02&quot;&gt;{{Lien web|langue=fr|titre=32 linguistes listent les défauts de l'écriture inclusive - Page 13|url=https://www.neoprofs.org/t130486p300-32-linguistes-listent-les-defauts-de-l-ecriture-inclusive|site=www.neoprofs.org|consulté le=2025-01-01}}&lt;/ref&gt;. Pour la série ostentatoire, elle peut se poursuivre sur la matrice ''&lt;code&gt;dwarr*ne&lt;/code&gt;'', conformément au paradigme évoqué par ailleurs pour [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-aine, -ain|''-aine, -ain'']], hormis pour l'arrhénophène ou une finale en -uine n'éviterait aucune collision homonymique mais conduirait à un rapprochement avec le terme ''ruine'' dont la connotation négative démarquerait des autres flexions qui en sont a priori exempt.            

Pour l'alternance de tante à oncle l'analyse diachronique permet également de mettre en exergue l'amalgame qu'opère cette notion en synchronie. En effet le premier dérive de ''&lt;code&gt;ante&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''sœur de la mère ou du père'' lui-même issu du latin ''&lt;code&gt;amita&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''tante paternelle'', où il contraste avec ''&lt;code&gt;matertera&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''tante maternelle''. Le second par du latin ''&lt;code&gt;avunculus&lt;/code&gt;'' &amp;nbsp;: ''oncle maternel'' comme diminutif de ''&lt;code&gt;avus&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''aïeul, grand-père'', où il contraste avec ''patruus''&amp;nbsp;: ''oncle paternel'' et ''barbās''&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=avunculus|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2025-01-11|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/wiki/avunculus|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=amita {{!}} Search Online Etymology Dictionary|url=https://www.etymonline.com/search?q=amita|site=www.etymonline.com|consulté le=2025-02-03}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Lien web|titre=uncle {{!}} Search Online Etymology Dictionary|url=https://www.etymonline.com/search?q=uncle|site=www.etymonline.com|consulté le=2025-02-03}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=tante|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-12-20|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/tante|consulté le=2025-02-03}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=oncle|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2025-01-23|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/oncle|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Ouvrage|prénom1=Jean|nom1=Contrucci|titre=La somnambule de la Villa aux Loups: roman|éditeur=J.-C. Lattès|collection=Les nouveaux mystères de Marseille|date=2011|isbn=978-2-7096-3788-6|lire en ligne=https://www.furet.com/media/pdf/feuilletage/9/7/8/2/2/5/3/1/9782253167266.pdf|consulté le=2024-05-07}}&lt;/ref&gt;. À noter que le latin connaît aussi ''thius'', dérivé de du grec ancien ''&lt;code&gt;theîos&lt;/code&gt;&lt;code&gt;/θεῖος&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: oncle&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=thius|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2021-09-04|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/thius#la|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=θεῖος|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2023-12-27|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/%CE%B8%CE%B5%E1%BF%96%CE%BF%CF%82#grc|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;&amp;nbsp;; ce dernier étant rattaché à la reconstruction en indo-européen commun ''&lt;code&gt;dhe&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''oncle, père, grand-père'', qui, redupliqué, donne le latin ''&lt;code&gt;tata&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''papa'', l’anglais ''&lt;code&gt;daddy&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''papa'', le tchèque ''&lt;code&gt;děd&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;: ''grand-père'', le russe &lt;code&gt;djadja/дядя&lt;/code&gt;&amp;nbsp;: ''oncle''.  Aussi si l'usage évoque déjà le terme ''tancle''&lt;ref name=&quot;:02&quot; /&gt;, il parraît ici plus opportun de fournir des termes spécifique pour les trois axes ainsi dégagés, selon qu'il s'agit&amp;nbsp;:             

# de que adelphe de la mère ou du père sans que cela soit explicité&amp;nbsp;;
# de quelque adelphe de la mère&amp;nbsp;;
# de quelque adelphe du père
Pour compléter un paradigme en alternance de ''ante'', il est donc possible de s'inspirer de ''thius'' et ses dérivés, ''tío'' en espagnol, ''tio'' en portuguais, ''cayon'' en picard pour former thion, dont la sonorité rappelle d'ailleurs ''tonton''. Et de là tirer par amalguame de ''ante'' et ''thion'' un isonèphe en thiänte (/tjant/) et la matrice ''&lt;code&gt;th*ņte&lt;/code&gt;'' pour la série ostentatoire. En y adjoignant également ''tante'' et ''oncle'' comme flexions alternatives supplétives pour l’ambigu et l'équivoque, voilà qui fournie donc une première série complète pour le premier axe. Sur cette même base peut se former les variantes hypocoristiques par préfixation d'une syllabe en ''&lt;code&gt;t*-&lt;/code&gt;'', qui s'harmonise bien avec les dérivatifs pré-existant que sont ''tata, tatan, tati, tatie, tantine,'' et ''tonton''.  

Sur la base de avunculus, à comparer à ''homoncule'' dont le suffixe diminutif ''-cule'' est de même étymologie, il est trivial de dériver avonçule. Et par suite, avec clin d'œil à l'anglais ''&lt;code&gt;aunt&lt;/code&gt;''&amp;nbsp;'': tante,'' former '''''au'''vo'''nt'''iule'' (/o.vɔ̃.sjul/) et par suite l'isonèphe ''auvontiaire''. Sur la base de ''matertera'' se dérive ''matertre'', à comparer à dextre qui est également relié à la reconstruction de suffixe indoeuropéen ''-teros''&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=en|titre chapitre=Reconstruction:Proto-Indo-European/-teros|titre ouvrage=Wiktionary, the free dictionary|date=2024-12-18|lire en ligne=https://en.wiktionary.org/wiki/Reconstruction:Proto-Indo-European/-teros|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=δεξιτερός|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2023-12-27|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/%CE%B4%CE%B5%CE%BE%CE%B9%CF%84%CE%B5%CF%81%CF%8C%CF%82|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=dexter|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-03-24|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/dexter#la|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;&lt;ref&gt;{{Chapitre-B|langue=fr|titre chapitre=dextre|titre ouvrage=Wiktionnaire, le dictionnaire libre|date=2024-09-23|lire en ligne=https://fr.wiktionary.org/wiki/dextre|consulté le=2025-02-08}}&lt;/ref&gt;, et par suite ''patertre'' et l'isonèphe ''wadertre''.

De ''amita'' il est trivial de dériver l'ambigu ''amitia'' (/a.mi.sja/) et par suite l'équivoque ''amitio'' (/a.mi.sjo/) et l'isonèphe amitiaire (/a.mi.sjɛʁ/). En dérivation de ''barbās'', avec inspiration du descendant ladin ''bèrba'', il est trivial de former ''berbe''. Et par contraste de stéréotype capilaire, partant de ''glabre'' avec emploi du suffixe ''-aine'' à l'instar de ''marraine'', former ''glabaine''. Et pour l'isonèphe un simple amalgame suffit à former ''glaberbe''. De ''patruus'' et son génitif ''patruī'', il est trivial de tirer ''patrui'', à comparer à ''autrui'', et par suite ''matrui''. Pour l'isonèphe, la même insipiration de glissement consonnantique déjà exposé pour mère et père est reprise pour obtenir wadrui. 

====== Voir aussi ======
* [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-femme-, -homme-|-femme-, -homme-]]
* [[Recherche:Sur l’extension des genres grammaticaux en français/-ille, -ils|-ille, -ils]]

====== Notes ======
&lt;references group=&quot;N&quot; /&gt;

====== Références ======
&lt;references /&gt;

====== Notes ======</text>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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      <comment>/* NAD nicotinamide adenine dinucléotide */</comment>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire.
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire.
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire.
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto'''
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol nudix R12026 hydrolase '''Thiazol''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P 361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire.

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol nudix R12026 hydrolase '''Thiazol''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire.
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 syntase '''Pyrimidine-P'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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{{Hypothèse
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&lt;div style=&quot;text-align:center;&quot;&gt;&lt;span style=&quot;font-size:180%;&quot;&gt;
'''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:&lt;/br&gt; l'auto-organisation prébiotique.'''&lt;/span&gt;&lt;/div&gt;
==pense bête 1==
*L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1.
*Définir l'auto-organisation au stade prébiotique
*Les erreurs par rapport à cette organisation sont
*: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. 
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau?
*: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage.
*Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome:
*: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite.
*: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques.
*L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome
*: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1.
*: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K.
*: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine.
*: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt; où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones.
*Auto-organisation des liposomes
*: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive?
*: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome.
*: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas.
*: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture.
*: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions?
*: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale.
*: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes
*: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après.

==pense bête 2==
*L'auto-organisation aas + acides gras
*: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale
*: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe.
*: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras.
*: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche.
*Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras.
*# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline
*# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides
*# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD
*# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4---
*# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D?
*# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH
*# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G  Alanine A Histidine H
*# - Les stéroides chez les procaryotes

==pense bête 3==
*Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre
*: - soupe prébiotique
*: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique
*: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique
*: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle.
*: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs.
*: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées.
*: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication.  
*: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique.
*: - étape transcription/ traduction
*: - étape réplication/division
==pense bête 4==
*Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. 
*Extraits d'internet: 
*: - &quot;''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''&quot;
*: - La membrane externe des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe&lt;/ref&gt;.
*: - La membrane interne des mitochondries &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne&lt;/ref&gt;.
*: - MAM &lt;ref&gt;https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&amp;_x_tr_tl=fr&amp;_x_tr_hl=fr&amp;_x_tr_pto=rq&lt;/ref&gt;
*: - La mitochondrie &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie&lt;/ref&gt;
*: - Génome mitochondrial &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial&lt;/ref&gt;: aucun gène de synthèse d'un phospholipide
*: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse&lt;/ref&gt;
*: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: &quot;Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle.&quot; dans RL fonctions de reticulum endoplasmique &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique&lt;/ref&gt;.
*Étape de cristallisation 2:
*Étape de polymérisation 2:

==pense bête 5==
*Étape des eucaryotes 3: 
*: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel.
*: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte.
*Hydrogénosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome&lt;/ref&gt; et mitosome &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome&lt;/ref&gt;: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes.
*Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster &lt;ref&gt;https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf&lt;/ref&gt; (page 3).
*La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau.
==pense bête 6==
*auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique  je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome.
*Les contraintes résultantes: 4 exemples, 
*#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, 
*#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, 
*#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. 
*#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte&lt;/ref&gt;, paragraphe 3
*#: - &quot;Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré.&quot; 
*#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases.
*#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D&lt;/ref&gt; de wikipédia, &quot;Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D&quot; il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L.
*#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré &quot;qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries&quot;.
*#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début)
*#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L.
*# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. 
*#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00040&lt;/ref&gt; LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. 
*#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/pathway/map00010&lt;/ref&gt;qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. 
*# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation.
*polymérisation 2: 
*: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible.
*: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques.
*: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier.
*: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome.
*: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite  a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation.
*: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace.
*: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces.
==pense bête 7==
*Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2.
*Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane.
*Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L,  elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D.
*Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite.

==pense bête 8==
*Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD ....
*: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217
*: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln.
*: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. 
*: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP).
*: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP]
*: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA.
*: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est
*:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+  +  2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===&gt;  dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées.
*:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF.
* En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, 
*: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas
*: - Asp donne Asn et Ala
*: - Glu donne Gln 
*: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique.
*Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse
*Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras.

==pense bête 9==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8.
*: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires.
*: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P
*:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) &lt;&gt; Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)&lt;span style=&quot;background-color: #ffff00;&quot;&gt; &gt; &lt;/span&gt;Fructose 6P + P, '''*'''531.27 &lt;&gt; arabino 6P, '''*'''412.43 &lt;&gt; Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) &lt;&gt; Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) &lt;&gt; R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) &lt;&gt; PRPP. 
*:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) &lt;&gt; dR-5P, '''*'''5427 (mutase) &lt;&gt; dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) &lt;&gt; dR + ATP.
*:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT.
*: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His
*:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) &gt; carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) &gt; Asp-CB, '''*'''3523 &gt; orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') &gt; orotate, '''*'''241.10 (PRPP) &gt; orotidine-P, '''*'''411.23 &gt; UMP.
*:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) &gt; CTP
*:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) &gt; dRU, '''*'''271.21 (dGTP) &gt; dUMP
*:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 &lt; &gt; base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C
*:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP &gt; dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier)
*:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) &gt; R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) &gt; RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) &gt; RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) &gt; RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) &gt; Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) &gt; AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) &gt; AIR-C-CO2H (CAIR),  '''*'''6326 (ATP Asp) &gt; CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 &gt; carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) &gt; FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) &gt; IMP +H2O.
*:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) &gt; IMP-sucino, '''*'''4322 &gt; AMP + fumarate.
*:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) &gt; XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) &gt; GMP
*:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) &gt; dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) &gt; dAMP et dGMP
*:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) &gt; PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) &gt; 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) &gt; R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) &gt; Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) &gt; Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) &gt; oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) &gt; P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') &gt; Histidinal puis His.
*: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs.
*:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') &gt; H2O2 (ou succinate) + iminoAsp &gt; en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') &gt; quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) &gt; Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) &gt; NAD+, '''*'''271.23 (ATP) &gt; NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP).
*:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) &gt; pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) &gt; 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) &gt; 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) &gt; butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) &gt; lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) &gt; Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP &gt; dATP &gt; CTP &gt; UTP) &gt; FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) &gt; FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) &gt; FADH2 et (FMN NAD) &gt; FMNH2.
*:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) &gt; Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) &gt; idem.
*:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) &gt; formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 &gt; neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 &gt; dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) &gt; PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) &gt; dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) &gt; dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') &gt; tetrahydrofolate.
*::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) &gt; Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) &gt; prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) &gt; chorismate, '''*'''261.85  (NH3) &gt; amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) &gt; 4-amino-benzoate et pyruvate.
*:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr'''  pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) &gt; aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') &gt; CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 &gt; CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) &gt; dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') &gt; pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) &gt; pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) &gt; ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) &gt; P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 &gt; P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) &gt; PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) &gt; CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP).
*: - Synthèse des aas
*:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, 
*::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) &gt; indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') &gt; Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) &gt; Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) &gt; anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') &gt; '''PRPP''' Anthranilate
*::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) &gt; Gly '''OH-Pyruvate'''
*::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') &gt; Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') &gt; '''OH-Thr''' (voir synthèse B6)
*::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) &gt; Cys, idem (Ser '''HomoCys''') &gt; '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) &gt; Cys NH3 '''Oxo-butanoate'''
*::: - Asp &gt; Asn et '''*'''411.12 (Asp) &gt; Ala et CO2
*::: - Glu &gt; Gln 
*::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') &gt; Urocanate NH3 &quot;MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine&quot;, '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) &gt; Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) &gt; Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) &gt; formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') &gt; Histamine  et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') &gt; NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) &gt; Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) &gt; Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) &gt; Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) &gt; formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) &gt; Formate et Asp.
*::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui &gt;nt 7 aas dérivés. Pour His &gt;rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr.

==pense bête 10==
* Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc)
*Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres.
*: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr.
*: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé.
*: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met.
*: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA):  les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas.
==pense bête 11==
*Tanger le 7/12/25

* Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG).

* C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs.

* L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment.

*Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés &lt;ref&gt;https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate&lt;/ref&gt;. Le C de CO2 est lié à N de NH2.

*Les aminonitriles: 
*: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. 
*: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp.
*: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42.
*:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde.
*:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes.
* L'histidine
* Les aromatiques
* Lysine ornitine et proline
==pense bête 12==
*Paris le 27/02/26
*Les lectures
*: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015
*: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005
*: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024,
*Plan
*: - postulat: ça s'est fait tout seul
*: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique
*: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique
*: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports)
*Les aas abiotiques:
*: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C 
*:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025
*:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026)
*:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24)
*:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation
*:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation.
*:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde)
*:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement)
*: - autres
*:# Ser, aubrey faible
*:# Thr, plus acétate
*:# Asn, NH3
*:# Gln, NH3
*: - Formose
*:# His, erythrose formamidine HCN
*: - FTT
*:# Trp, indole plus Ser ou Fritz
*:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN
*:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN
*:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin
*:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin
*:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser
*:# Met, homocystéine plus CH3
*: - Réactions quasi biotiques
*:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline
*:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3
===notes des lectures===
*Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure).
*Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h
*Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. 
*: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:&quot;Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides.&quot;
*: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: &quot;L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019).&quot; J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr

==pense bête 13==
*Paris 29/6/26
*Article de départ
*: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10).
*: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1).
===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs===
*hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3.
====Pyruvate bis====
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique &lt;---
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? &lt;--- c'est mon hypothèse pour EC2791
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' &lt;---
*Pathway: glycolyse suite
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase &lt;---
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''')  EC121.12 (R01061) oxydoréductase &lt;---
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase  &lt;---
*Pathway: Aspartate
*: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''')  EC1411 (R00396) oxydoréductase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''

====Glycolate bis====
*Pathway: glyoxylate
*: - *Glycolate + Acceptor '''donne |&gt;''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase
*:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS?
*:: + '''Formate'''?
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein. 
*:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) 
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *Asp + NAD (formate) '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase
*:: + A pyridoxal-phosphate protein.
*:: + Contradiction '''subs/prod''' 
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase
*:: + Contains pyridoxal phospate.
*:: + ''confirmer que Cys est produite avant''
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase
*:: + Contradiction '''subs/prod'''
*: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant''
*: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |&gt;''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (&lt;u&gt;en labo sans enzyme mais très faible&lt;/u&gt;)
*:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84&lt;/ref&gt; nitrile hydratase.''
*: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |&gt;''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410
*:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)''
*:: + '''subs/prod''' non fourni
*: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |&gt;''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase

====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate====
*Pathway: pyruvate métabolisme
*: -*'''Ethanol''' + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein)
*: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate)
*: - *&lt;u&gt;'''Acetate''' + ''ATP + CoA donne &lt;&gt; Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''&lt;/u&gt;
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein)
*: -*formaldehyde + NAD + H2O donne &lt;&gt; '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase
*: - *'''Lactate''' + NAD donne &lt;&gt; '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase 
*Pathway: glyoxylate métabolisme
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase
*: - *'''Glycolate''' + NAD donne &lt;&gt; Glycolaldehyde + NAD EC121.21 R01333 glycolaldehyde dehydrogenase
*Pathway: methane métabolisme
*: - *'''Methanol''' + NAD donne &lt;&gt; formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase
*Pathway: cysteine methionine
*: - *'''Methanol''' + H2S donne &lt;??&gt; '''Methane thiol''' &lt;u&gt;ou bien le methane thiol est basique comme le methanol&lt;/u&gt;
*: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |&gt;''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase
*:: + *Asp + ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase
*:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne &lt;|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase
*:: + *Asp-semialdehyde + NAD  donne &lt;&gt;  L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase
*:: + *'''acety-CoA'''  + L-homoserine '''donne |&gt;''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase
*: -*Methionine + H2O '''donne |&gt;''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase  (B6 protein)

====Pyruvate====
=====Glycolyse=====
*Pathway: Pyruvate
*: - *oxaloacetate + Pi donne '''|&gt;''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O  EC411.31 R00345 
*:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''.
*: - *oxaloacetate + PP donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 biologique 
*:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne &lt;&gt; Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? biologique?  c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse)
*: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2  EC411.49 R00341
*Pathway: glycolyse
*: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) 
*:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse''
*: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction)
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate +H2O  EC421.11 (R00658) hydro-lyase
*: - *Glycérate-2P donne &lt;&gt; '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase
*: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase
*: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne &lt;&gt; Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase
*: - *Glycéraldéhyde-3P donne &lt;&gt; Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase
*: - *Fructose-1,6P2 donne &lt;&gt; Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P  EC412.13 (R01068) lyase
=====Formation des aas à partir du pyruvate=====
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate
*: - *'''Glycérate-3P''' + H2O  '''donne |&gt;'''  Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase
*: - *Glycerate + NAD  donne &lt;&gt; Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase
*: - *'''Ser''' + Pyruvate  donne &lt;&gt; Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + Glyoxylate  donne &lt;&gt; '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein)
*: - *Ser + H2S '''donne |&gt;''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein)
*: - *'''Thr''' donne &lt;&gt; Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein)
*: - *Thr '''donne |&gt;''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein)
*Pathway: Val Leu Ile biosynthese
*: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |&gt;''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat)
*: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |&gt;''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction)
*: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase
*: - *Aceto-Lactate + NAD donne &lt;&gt; 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase
*: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD  donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase
*: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne &lt;&gt; 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase
*: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |&gt;''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase
*: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |&gt;''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase
*: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating
*: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating
*: - *
*: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |&gt;''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase
*: - *2-isopropylmalate donne &lt;&gt; 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase
*: - *2-isopropylmaleate + H2O donne &lt;&gt; 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase
*: - *3-isopropylmalate + NAD donne &lt;&gt; 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase
*: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |&gt;''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée
*: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating

=====Formation de Asp et Asn =====
*Pathway: Glyoxylate
*: - *Ala + glyoxylate '''donne |&gt;''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase  (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne &lt;|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) (B6 protein)
*: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |&gt;''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase
*: - *'''Asp''' + NAD '''donne &lt;|''' imino-aspartate + NAD EC141.29 R07410 reductase
*:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ?
*:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The &lt;u&gt;substrate, 2-iminosuccinate, &lt;/u&gt;is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 &lt;ref&gt;https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21&lt;/ref&gt;, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.''
*: - *Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino transférase (B6 protein)
*Pathway: Ala Asp Glu
*: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase  (sans B6)
*Pathway: cyanoamino acide métabolisme
*: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |&gt;''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase
*:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.''
*:: + '''Formate'''?
*: - *Cys + HCN '''donne |&gt;''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein)
*: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |&gt;''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6)
*:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.''
*: - *Asn '''donne &lt;|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase

=====Formation de Lys=====
*Pathway: Lysine 
*: - *Asp + ATP '''donne |&gt;''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4-Asp-P'''
*: - *4-Asp-P +NAD '''donne &lt;|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Asp-4-semialdehyde'''
*: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |&gt;''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''4Hydro-dipicolinate'''
*: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne &lt;|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; (spontanée: +H2O donne &lt;&gt; '''L-2-Amino-6-oxopimelate''')
*: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne &lt;&gt; L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp; '''diaminopimelate'''
*: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |&gt;''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp; '''L-Lys''' (B6 protein)
*: - *Lys +acetyl-P '''donne |&gt;''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &amp;emsp;&amp;emsp; '''N6-acetyl-Lys'''
*: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein)
*: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne &lt;&gt; 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &amp;emsp; '''5-Acetamido-pentanoate'''
*: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne &lt;&gt; 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &amp;emsp; '''5-Aminopentanoate'''
*: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 &lt;u&gt;'''transaminase'''&lt;/u&gt; &amp;emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein)
*: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne &lt;&gt; Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &amp;emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras)
=====Formation des riboses et driboses=====
*Pathway: Pentoses phosphates
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; '''D-Fructose-P''' EC531.27 (R05339) isomerase
*: - *D-Arabinulose-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P + formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase
*: - *D-Ribose 5-P donne &lt;&gt; D-Ribulose 5-P  EC5316 (R01056) isomerase
*: - *D-Ribose 5-P + ATP donne &lt;&gt; PRPP + AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase
*: - *D-Ribose 1-P donne &lt;&gt; D-Ribose 5-P  EC5427 (R01057) isomerase
*: - *
*: - *d-Ribose 5-P donne &lt;&gt; '''D-Glyceraldehyde 3-P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase
*: - *d-Ribose 1-P donne &lt;&gt; d-Ribose 5-P EC5427 (R02749) isomerase
=====Formation de l'ATP=====
*Pathway: purines
*: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |&gt;''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase
*: - *5P-ribosylamine + Gly + ATP '''donne |&gt;''' N1-(5P-ribosylamine)glycinamide + ADP + Pi EC634.13 R04144 glycine ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GAR'''
*: - *GAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAR'''
*: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |&gt;''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine + ADP + Pi +Glu EC6353 R04463 amido ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FGAM'''
*: - *FGAM +ATP '''donne |&gt;''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC6331 R04208 cyclo ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIR'''
*: - *AIR +HCO3- +ATP '''donne |&gt;''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole + ADP + Pi EC634.18 R07404 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AIRC'''
*: - *AIRC donne &lt;&gt; 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CAIR'''
*: - *CAIR +Asp +ATP donne &lt;&gt; (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''SAICAR'''
*: - *SAICAR donne &lt;&gt; 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AICAR'''
*: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |&gt;''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''FAICAR'''
*: - *IMP +H2O donne &lt;&gt; FAICAR EC354.10 R01127 cyclase &amp;emsp;&amp;emsp;'''IMP'''
*: - *IMP +GTP +Asp '''donne |&gt;''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''car-AMP'''
*: - *car-AMP '''donne |&gt;''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase &amp;emsp;&amp;emsp;'''AMP'''
*: - *IMP +NAD +H2O '''donne |&gt;''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''XMP'''
*: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase &amp;emsp;&amp;emsp;'''GMP'''
*: - *GMP,AMP +ATP donne &lt;&gt; GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP'''
*: - *GMP,AMP +ADP donne &lt;&gt; Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''Guanosine, Adenosine''' 
*: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''G, A''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne &lt;&gt; G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' 
*: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |&gt;''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGMP,dAMP'''
*: - *dGMP,dAMP +ATP donne &lt;&gt; dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &amp;emsp;&amp;emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP'''
=====Formation de l'Uracile=====
*Pathway: arginine
*: - *ATP +HCO3- +NH3 donne &lt;&gt; Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Carbamoyl-P''' 
*Pathway: pyrimidines
*: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |&gt;''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' 
*: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne &lt;&gt; Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotate''' (protein binds '''FMN''')
*:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |&gt;''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase
*: - *Orotidine-5'P +PP donne &lt;&gt; Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Orotidine-5'P''' 
*: - *Orotidine-5'P '''donne |&gt;''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UMP'''
*: - *UMP +Pi '''donne |&gt;''' Uracil +D-Ribose 1,5-bisphosphate EC242.57 R10838 decarboxylase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''')
*: - *UMP +ATP donne &lt;&gt; UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UDP''' (idem CDP)
*: - *UDP +ATP donne &lt;&gt; UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''UTP''' (idem CTP)
*: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |&gt;''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''CTP'''
*: - * 
*: - *Uracil +dRibose-1P donne &lt;&gt; dUridine +Pi EC2424 R02484 lygase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''')
*: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP
*: - * 
*: - *dR-base1 +base2 donne &lt;&gt; dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dR-Base1 Base2''' 
*: - *dUridine +C donne &lt;&gt; dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dCytidine''' 
*: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP
*: - *
*: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |&gt;''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''dTMP''' et '''THF'''
*: - *dTMP +H2O '''donne |&gt;''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Thymidine'''
*: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine

=====Formation de His=====
*Pathway: histidine   
*: - *ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP''' 
*: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |&gt;''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-AMP''' 
*: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |&gt;''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |&gt;''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &amp;emsp;&amp;emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P'''
*: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |&gt;''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR
*: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |&gt;''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Imidazole-glycerol-3P'''
*: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein)
*: - *Histidinol-P '''donne |&gt;''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinol'''
*: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidinal'''
*: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |&gt;''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &amp;emsp;&amp;emsp;'''Histidine'''
=====Récapitulation aas=====
*Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |&gt; &lt;u&gt;'''Ala''' sans B6&lt;/u&gt;
*Pyruvate (Glycolyse);  Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne &lt;&gt; Pyruvate + '''Ser''' avec B6
*Glycolate; Glycolate + NAD donne &lt;&gt; Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne &lt;&gt; HxP + '''Gly''' avec B6
*H2S; Ser + H2S donne |&gt; H2O + '''Cys''' avec B6
*Ethanol; Ethanol + NAD donne &lt;&gt; Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne &lt;&gt; '''Thr''' avec B6
*Pyruvate; 2 Pyruvate donne |&gt; Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); 
*: - Aceto-Lactate NAD &lt;&gt; v1, NAD &lt;&gt; v2; v2 donne |&gt; v3 + H2O; v3 +NH3 donne |&gt; H2O + &lt;u&gt;'''Val''' sans B6&lt;/u&gt;
*Thr donne |&gt; Oxobutanoate + NH3 avec B6
*Pyruvate + Oxobutanoate donne |&gt; Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP''');
*: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD &lt;&gt; l1, NAD &lt;&gt; l2; l2 donne |&gt; l3 + H2O; l3 +NH3 donne |&gt; H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr
*Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |&gt; A1 (avec B6), A1 donne |&gt; A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |&gt; NAD + &lt;u&gt;'''Asp''' (sans B6)&lt;/u&gt;
* voie Pyruvate
*: - Pyruvate +ATP+H2O donne &lt;&gt; P-enol-pyruvate + AMP+Pi
*: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne &lt;&gt; oxaloacetate + ATP
*: - Gly +oxaloacetate '''donne &lt;|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)'''
*Asp +ATP +NH3 donne |&gt; AMP + PP + &lt;u&gt;'''Asn''' (sans B6)&lt;/u&gt;
*Asp + ATP donne |&gt; 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6
* Après formation de l'ATP
*: - ATP +PRPP donne &lt;&gt; 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &amp;emsp;&amp;emsp;'''PRPP-ATP'''
*: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6
=====B6 Pyridoxal-P=====
*D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser
*Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. &lt;ref&gt;https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel&lt;/ref&gt;
*: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu
*Biosynthèse de B6
*: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu.
*: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant:
*:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a &lt;u&gt;molecular tunnel that is almost 100 A in length&lt;/u&gt; [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6]
*:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a &lt;u&gt;substrate-protective tunnel&lt;/u&gt; to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''.
*:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and &lt;u&gt;channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel&lt;/u&gt;. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants.
*: + On voit que EC336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul.
*Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P
*: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi &lt;u&gt;EC4336&lt;/u&gt; R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |&gt;''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P'''
*: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |&gt;''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*: -*
*: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne &lt;&gt; Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne &lt;&gt; Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal'''
*: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal'''
*: -*
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +O2 donne &lt;&gt; Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*Pyridoxal +NADP donne &lt;&gt; Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine'''
*: -*
*: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |&gt;''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P'''
*Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6.
*: -*L-Ala donne &lt;&gt; D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6
*: -*Pyruvate + D-Glu donne &lt;&gt; D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6

=====NAD nicotinamide adenine dinucléotide=====
*Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]]
*: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne &lt;|''' Pyruvate + NH3 + NAD  EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6)
*Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp
*: -*Asp + NAD '''donne |&gt;''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp'''
*:: + ''récursivité'', comme le ferait formate
*: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne &lt;|''' Quinolate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolate'''
*:: + An iron-sulfur protein that &lt;u&gt;'''requires a [4Fe-4S] cluster'''&lt;/u&gt; for activity.
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
*: - * 
*: -*Quinolate + PRPP '''donne &lt;|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide'''
*: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne &lt;&gt; Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD'''
*:: + '''ATP en substrat'''
*: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |&gt;''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+'''
*:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln.
*: -*NAD + ATP '''donne |&gt;''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+'''

=====FMN FAD riboflavines=====
*Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques.
*Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP
*: -*GTP +4 H2O '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O  '''donne |&gt;''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil'''
*: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP  '''donne &lt;|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil'''
*: -*P-ribitylamino-uracil + H2O  '''donne |&gt;''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil'''
*: -*Ribulose-5P  '''donne |&gt;''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P'''
*: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |&gt;''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine'''
*: -*2 ribitylLumazine '''donne |&gt;''' Riboflavin +  ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin'''
*:: + A flavoprotein (riboflavin).
*: -*Riboflavin + ATP '''donne |&gt;''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN'''
*: -*FMN + ATP '''donne |&gt;''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD'''
=====Phe Tyr Trp=====
*Les aas aromatiques. Methylglyoxal nécessite FAD, et Chorismate FMN.
*Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose
*: -*Fructose-1P + Methylglyoxal '''donne |&gt;''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde EC221.11 R10050 glycerone-P-transferase '''céto-Fructose-1P'''
*:: +*Thr + NAD '''donne |&gt;''' amino-oxobutanoate + NAD (puis spontanée, aminoacetone) EC111.103 R01465 Thr dehydrogenase '''aminoacetone'''
*:: +*aminoacetone + H2O + O2 '''donne |&gt;''' Methylglyoxal + H2O2 + NH3 EC1434 R02529 O2 oxydoreductase '''Methylglyoxal'''
*::: .. flavoprotein ('''FAD''')
*: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |&gt;''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase '''heptulosonate'''
*:: +*Asp +ATP '''donne |&gt;''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase '''Asp-P'''
*:: +*Asp-P +NADP '''donne &lt;|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase '''Asp-semialdehyde'''
*: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |&gt;''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate'''
*: -*Dehydroquinate donne &lt;&gt; Dehydroshikimate EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate'''
*: -*Shikimate +NAD donne &lt;&gt; Dehydroshikimate +NAD  EC111.24 R06847 oxydoreductase '''Shikimate'''
*: -*Shikimate +ATP '''donne |&gt;''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase '''Shikimate-3P'''
*: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate &lt;&gt; Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi  EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P'''
*: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |&gt;''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate'''
*::: .. Requires '''FMN'''
*: -*Chorismate donne &lt;&gt; Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate'''
*: -*Prephenate donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate'''
*: -*Phe +NAD +H2O donne &lt;&gt; Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6)
*: -*Prephenate +NAD donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate'''
*: -*Tyr +NAD +H2O donne &lt;&gt; OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6)
*: -*Chorismate +NH3 '''donne |&gt;''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate'''
*::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit.
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne &lt;&gt; Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P'''
*: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne &lt;&gt; Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P'''
*: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne &lt;&gt; Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P'''
*: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne &lt;&gt; Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' &lt;u&gt;(avec B6)&lt;/u&gt;
*: - *  
*: - *  *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD ****
*: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |&gt;''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate'''
*: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |&gt;''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde'''
*: -*muconate semi-aldehyde '''donne |&gt;''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate'''
=====TPP Thiamine pyrophosphate=====
*Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas.
*Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5.
*Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59 dans REHA, non suicidaire.
*: -*NAD + Gly +H2S '''donne |&gt;''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol'''
*: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante
*: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |&gt;''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P'''
*Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire.
*: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P'''
*: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne &lt;|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP'''
*Biosynthèse de la Thiamine
*: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |&gt;''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P'''
*: -*Thiamine-P +ATP '''donne |&gt;''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP'''
*: -*Thiamine-P +H2O '''donne |&gt;''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine'''
*: -*Thiamine +H2O '''donne |&gt;''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole'''
*: -*Thiazole +ATP '''donne |&gt;''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P'''
*: -*Pyrimidine +ATP '''donne |&gt;''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P'''

==essai 1==
&lt;pre&gt;
Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie
Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques.
Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu.
Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé.
	Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. 
	Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas  chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers.
	C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? 
	Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation.
	
	L'auto-organisation prébiotique
*partir du postulat
*pas de catalyse minérale des liaisons covalentes
*liposome aux interactions faibles
*grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis
*Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies.
*échanges avec l'extérieur
*Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau.
*A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. 
*homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme.
*L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira.
&lt;/pre&gt;

==essai 2==
*PLD de krishnamurty &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X&lt;/ref&gt;
*Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique
*La question de CTP pour l'initialisation de la membrane
===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique===
*Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique:
*: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation.
*: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle.
*: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité.
==essai 3==
12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion.
*Deux points importants de la critique du passé de mes essais:
*: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? 
*: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques?
*Le nouveau concept
*: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile.
*: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. 
*: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas  Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile.
==essai 4==
21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a?
* Les lectures:
*: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).&lt;ref&gt;https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full&lt;/ref&gt;
*: - Les expériences en laboratoire
*:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 &lt;ref&gt; https://theses.hal.science/tel-05407367&lt;/ref&gt;
*:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 &lt;ref&gt;https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/&lt;/ref&gt;
*:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 &lt;ref&gt;https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116&lt;/ref&gt;
* Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides.
* Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction
*: - en profondeur, avec des températures (&gt;300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction
*: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales.
*: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (&lt;100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec &lt;u&gt;R.Pascal&lt;/u&gt;: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 &lt;ref&gt;https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691&lt;/ref&gt;
*: - &lt;u&gt;Formation des pores d'échange dans la bicouche&lt;/u&gt;: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse.
*: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP &lt;ref&gt;https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol&lt;/ref&gt;. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66.

==essai 5==
15/06/26 Paris.
*Les 5 principes
*#L'auto-organisation
*#La continuité
*#La séquestration et la néguentropie
*#La différence réaction abiotique/biotique
*#L'autonomie
*L'environnement prébiotique
*: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques
*:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire)
*:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4
*:# Les minéraux dont les phosphates
*:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate
*:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3
*: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) 
*: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes.
===L'auto-organisation===
*Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales.</text>
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    <title>Discussion:Cortext/Tutoriels/Web scraping</title>
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      <contributor>
        <username>Solstag</username>
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      </contributor>
      <comment>/* Liens et tableau */ Réponse</comment>
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      <text bytes="2113" sha1="h4lndkukkhdlafwfr5oqpimbiykhs7r" xml:space="preserve">== Liens et tableau ==

Salut @[[Utilisateur:PYB14|PYB14]] ! C'est bien, je viens juste de réorganiser le contenu un peu. Je me dis qu'il manque encore deux choses :

# Ajouter des liens vers les pages Wikipédia des concepts qu'on mobilise et vers les sites web des outils et projets qu'on mentionne
# Ajouter une colonne au tableau pour indiquer clairement les 'étapes du web scraping auxquelles chaque solution correspond

Je te laisse compléter ? Abraços ! [[Utilisateur:Solstag|Solstag]] ([[Discussion utilisateur:Solstag|discuter]]) 21 juillet 2026 à 11:23 (UTC)

:# Je n'ai pas trouvé beaucoup de pages wikipédia alors j'ai mis les liens directement vers les outils cités
:# Je ne manipule pas directement ces outils donc difficile de préciser dans une colonne. Et certains outils permettent de réaliser plusieurs étapes alors que d'autres sont complémentaires.
:[[Utilisateur:PYB14|PYB14]] ([[Discussion utilisateur:PYB14|discuter]]) 23 juillet 2026 à 19:24 (UTC)
::C'est très bien pour les liens directs =] Pour le tableau on pourra du coup l'améliorer plus tard au fur et à mesure. [[Utilisateur:Solstag|Solstag]] ([[Discussion utilisateur:Solstag|discuter]]) 28 juillet 2026 à 12:16 (UTC)

== Docling ==

@[[Utilisateur:PYB14|PYB14]] Pour l'extraction de contenus je pense qu'on peut profiter pour mentionner le projet [https://docling-project.github.io/docling/ Docling] que je découvre et qui a l'air de bien marcher. [[Utilisateur:Solstag|Solstag]] ([[Discussion utilisateur:Solstag|discuter]]) 21 juillet 2026 à 11:27 (UTC)

== Étapes ==

@[[Utilisateur:PYB14|PYB14]] En relisant le texte, je trouve que la description des étapes dans l'item « Un extracteur de données web (web scraper) est un programme qui : » est bien plus didactique et même plus complète que celle de la section « Les étapes du processus de scraping ». Peut-être qu'il faut reprendre la première et la développer dans la section, en ajoutant les détails que s'y trouvent actuellement ? [[Utilisateur:Solstag|Solstag]] ([[Discussion utilisateur:Solstag|discuter]]) 21 juillet 2026 à 11:34 (UTC)</text>
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    <title>Représentation des entiers (bases, complément à 2)</title>
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        <username>Mart1pecheur</username>
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      <comment>Création du cours</comment>
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      <text bytes="1224" sha1="hkpaq3zm239shyvac0tlfi7h55kqf9j" xml:space="preserve">&lt;!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --&gt;
{{Cours
  | idfaculté          = informatique
  | département        = &lt;!-- exemple : Algèbre --&gt; &lt;!-- liste des départements : [[Wikiversité:Départements]] --&gt;
  | scolarité          = &lt;!-- exemple : [[Première générale (France)|Première générale]] --&gt;
  | niveau             = &lt;!-- voir [[Aide:Niveau]] --&gt;
  | titre              = Représentation des entiers (bases, complément à 2)
  | chapitres          = 1
  | fiches             = &lt;!-- oui facultatif --&gt;
  | option             = &lt;!-- nouvelle rubrique --&gt;
  | option2            = &lt;!-- nouvelle rubrique --&gt;
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  | quiz               = &lt;!-- oui facultatif --&gt;
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&lt;!-- NE RIEN ÉCRIRE SOUS CETTE LIGNE --&gt;</text>
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        <username>Mart1pecheur</username>
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      <comment>Modification du cours en leçon</comment>
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      <text bytes="1648" sha1="nwnl16j29hum78koqcbe9uj9c7ooa04" xml:space="preserve">&lt;!-- NE RIEN ÉCRIRE AU-DESSUS DE CETTE LIGNE --&gt;
{{Leçon
  | idfaculté      = &lt;!-- exemple : mathématiques (en minuscules) --&gt; &lt;!-- liste des facultés : [[WV:FAC]] --&gt;
  | département    = &lt;!-- exemple : Algèbre --&gt; &lt;!-- liste des départements : [[WV:DEP]] --&gt;
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